TOCSY，NOESY的crossing peaks太多,确实不好辨认,建议用selective TOCSY,
NOE差谱.
我记得你在讨论NOE差谱时曾交流过你的经验,这时候不是可以用上了吗?祝您好运.
其实有时候"风水来回转",1D谱解决不了的问题,要做2D,由于化合物的原因,有些2D谱也不好分清楚,又要转到1D谱.不过此1D非彼1D,而是1D selective TOCSY和1DNOE差谱等,这要根据图谱的具体情况选用合适的脉冲实验.
您说:如果有一些肽中脯氨酸顺反异构的化学位移文献做参考就方便多了.那的确是.要亲自参考原文献,找出自己所需要的数据才最放心.
参考意见啦.

多谢汪老师的建议，其实在操作1D TOCSY和NOESY时候是有局限性的。我现在能自己操作的最好的仪器只是一台500MHz with cryoprobe，分辨率比700MHz的差了很多，一些峰分得更加困难。例如对1DNOE，选择峰之后会覆盖附近50Hz的区域，带来了很大困难。不过我会试试的，多谢。

小心地选择照射功率,缩小"覆盖面积",对于向您这样复杂(信号密集)的样品,即使有经验的测试者也要反复试验照射,每次实验的图谱都要进行比较,选择好的结果.这比做一般的实验麻烦的多.难为你了,相信你会成功的.
如果有条件,可扎个模型,更直观.我做构象分析时,通常那模型配合,就可以一边实验,一边分析.

其实你这么孤立地说cis- trans 是有人不理解。你想说的这种cis trans是特指在蛋白质或多肽中的情况，即形成肽键后Pro的N-Ca的取向。如下图所示
（对不起，发言太少，声望太低，可直接去下面地址看：（http://www.bioscience.org/2005/v10/af/1536/figures.htm）。在蛋白质中多数情况下Pro以trans出现，但在少数情况也会出现cis的，这会导致蛋白质的不同构象，通常都隐含着功能上的不同。这篇文章（http://gepard.bioinformatik.uni-saarland.de/html/Cell_SimulationsSS05/SuggestedReadingV4/V4-Mallis_NSB02.pdf）就是讲的这个问题）。cis和trans会导致不同的构象，当然会影响到相应的化学位移，不单是本身的，更重要的是邻近残基的，如果2种构象同时存在，在15N-1H HSQC中会看到部分2套峰。

影响肽链中proline的α氢化学位移的因素除了cis，trans-conformation外，与其相连的氨基酸的结构环境等也会发生作用。楼主在一楼的提问说的不清楚，没有说明是肽链中proline。

我们现在碰见了两类分子，都是环状的多肽，大概在环9肽左右。它们包含三个脯氨酸，都有一个脯氨酸的峰偏离很远，所以在考虑是不是由于顺反原因造成了化学位移的差别。我现在实在想不出来如何解决这个问题，因为就连一维的氢谱也没有完全解出来。

<9肽左右,包含三个脯氨酸>

即使还没做MS,对于10个氨基酸左右的肽,从NMR上是可以断定氨基酸的数目的.建议先不要忙着解决cis,trans问题,先测定氨基酸的数目,种类和序列.慢慢来.

因为我有两个分子，第一个的确是9肽，结构都已经确定，第二个结构比较复杂，算是18肽吧。