全内反射荧光显微实验TIRF实验：Kindlin-2和talin共同作用于桩蛋白激活整合素的表达

整合素是一种跨膜蛋白，在介导细胞黏附到细胞外基质（ECM）过程中发挥重要的作用。整合素在和配位体结合并发挥作用之前需要被激活。Kindlin和talin如何在非造血细胞中介入激活整合素这一过程的原理并不十分清晰。美国的科研人员发现缺少成纤维细胞，talin或kindlin都不能激活β1整合素，从而不能粘附到纤维粘联蛋白表面上；甚至不能由Mn2+介导的整合素粘连构象发生转变。使用Mn2+可以激活talin而不是kindlin缺陷细胞的部分整合素功能，使其活化和粘附在纤维粘连蛋白表面上。而具有方向性的粘附实际是由Kindlin直接诱导结合桩蛋白，可以反过来会粘附斑激酶（FAK）导致FAK活化并形成片状伪足。这一研究结果表明，talin和Kindlin协同激活整合素与纤维粘连蛋白的结合，并随后Kindlin会独自形成一个特别的信号位点，形成新的蛋白粘附位点。