蛋白酶体机构降解由小修饰蛋白 “泛素”标记的蛋白。 “蛋白酶体相关酶” USP14是这一过程的一个主要调控因子，将泛素标记仅从某些蛋白上去掉，从而抑制它们的降解。通过观察这样一个蛋白酶体基质 “cyclin B”，本文作者提出一个问题：USP14怎样为去泛素化选择某些基质？他们发现，USP14表现出对 “泛素-cyclin B”缀合物的偏好，该缀合物携带一个以上的泛素修饰或泛素链。与人们过去所认为的相反的是，USP14似乎是将 “cyclin B”整体从泛素链上去除的，并且是在毫秒时间尺度内、在蛋白酶体有机会启动降解前完成这一过程的。而且该过程会一直进行到只剩下一条链。针对多条泛素链的这种特异性在已经得到表征的去泛素酶中显然是独特的。
原文检索：USP14 deubiquitinates proteasome-bound substrates that are ubiquitinated at multiple sites
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