近期来自第二军医大学、吉林大学等机构的研究人员在新研究中,揭示了整合素连接激酶相关磷酸酶(ILKAP)调控细胞生存与凋亡的一条新信号机制。相关论文发表在《生物化学杂志》(JBC)上。第二军医大学的肖建如(Jianru Xiao)教授和刘铁龙 (Tielong Liu)教授为这篇文章的共同通讯作者。前者主要从事脊柱肿瘤及脊柱伤病的基础临床研究。后者长期从事脊柱外科临床工作及相关研究。
整合素连接激酶相关磷酸酶(ILKAP)是蛋白磷酸酶2C(PP2C)家族的新成员,虽然目前国际上对它的认识还很有限,但初步的研究结果已显示这 是一种与细胞凋亡信号通路密切相关的蛋白磷酸酶。ILKAP广泛表达于人体组织中,在骨骼肌、肾脏、肝脏中有高水平的表达。介导细胞凋亡是ILKAP的主 要生理功能,因而与肿瘤等疾病的发生、发展存在密切的关系。
一些研究表明,ILKAP可能是通过负调控整合素(integrin)激酶信号通路,以及正调控c-Jun氨基末端激酶/促分裂原活化蛋白激酶 (JNK/MAPK)信号通路发挥作用。在以往的研究中,有人证实ILKAP是通过与磷酸化整合素连接激酶1(ILK1)相互作用对整合素蛋白信号进行了 负调控,并提出ILKAP可能是一种胞质蛋白。
在这篇文章中,研究人员发现内源性和标记的ILKAP均主要定位于细胞核,核定位信号(NLS) 输入蛋白importin介导ILKAP发生了核转运。ILKAP与importinα1、α3和α5发生了直接相互作用。研究人员证实ILKAP的NLS定位在N末端区域第71-86位氨基酸之间。当他们敲除ILKAP蛋白的NLS时, 发现会导致ILKAP定位到细胞质中。他们证实Lys-78和Arg-79对于ILKAP与importinα结合至关重要。此外,研究人员还发现核ILKAP与核糖体S6激酶RSK2发生了相互作用,通过抑制RSK2活性,下调RSK2下游底物cyclin D1水平,诱导了凋亡。
这些研究结果表明ILKAP可由importin介导发生核转运,在细胞核中通过调节RSK2信号调控了细胞生存和凋亡。
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