俄亥俄州哥伦布市一项新的研究表明,成熟脑细胞表面的三种特定蛋白量的增加可促使细胞产生新的生长延伸。该研究探讨了小鼠脑神经细胞上的三个相关的受体蛋白:GPR3,GPR6和GPR12。当研究人员增加这三种蛋白的量后,细胞生长延伸比蛋白水平正常时的神经细胞的生长大三倍,延伸速度比对照细胞快4-8倍。俄亥俄州立大学医学中心的项目主持人Yoshinaga Saeki说,“我们的研究结果显示,这三种蛋白可能是用于治疗中风、脑和脊髓损伤及神经退行性疾病的重要靶点。”该研究刊登在4月6日的《生物化学杂志》(Journal of Biological Chemistry)上。 这些蛋白量的增加与神经细胞cAMP内的一种重要的信号分子的水平的增加有关。这个分子在调控神经细胞生长、分化和生存,以及传输神经冲动的轴突再生中起着关键作用。随着哺乳动物神经细胞的成熟,其细胞内的cAMP水平下降,这可以部分解释为什么成熟神经细胞受损的轴突不能再生。神经外科副教授、俄亥俄州州立dardinger神经肿瘤及神经科学实验室主管Saeki声称,“我们的发现为cAMP在轴突生长中起着重要作用这一观点提供了更多证据,并显示出这些受体蛋白可能在调节神经细胞cAMP的产生中起主要作用。” 该研究的第一作者Shigeru Tanaka是Saeki所在实验室的一名博士后研究员。在本项研究中,他与同事从小鼠与大鼠脑组织神经母细胞瘤中取得神经细胞,使之在培养基中生长以了解更多关于这三种蛋白及其调控cAMP生长中的作用。他们向这些细胞中注入三种基因以增加这三种蛋白的含量水平,然后用一种被称为核糖核酸干扰的实验室技术关闭这三种蛋白的产生。上述三个蛋白分子中GPR3在神经细胞中最为丰富,而GPR12刺激神经细胞延伸的作用最强。研究表明,阻断GPR3的产生会大大减慢神经细胞的生长速度,研究者们通过修复GPR3或GPR12的产生扭转了这种效应。三种蛋白质的含量水平高也与较高水平的cAMP有关,同时GPR6和GPR12能增加两倍到三倍的水平。 Saeki说,“总的来说,我们的研究结果显示,这三种蛋白能加快神经细胞的生长即使在抑制分子的存在下也是如此,我们迫切希望能找出可以在临床前中风或脊髓损伤动物模型身上重现此结果的方法。”来源:生物谷
我想做大米中硫胺素,请问用哪种蛋白酶和淀粉酶??以前没用过,上网看蛋白酶 和淀粉酶都分好几种,请问用哪种,多谢!!
http://img3.17img.cn/bbs/upfile/images/20100518/201005181701392921.gifWestern Blot蛋白检测新方法介绍讲座时间:2014年12月09日 14:00主讲人:岳兵毕业于中山大学生物化学与分子生物学专业,于美谷分子仪器(上海)有限公司工作4年多,现任酶标仪产品线高级产品经理,具有丰富的读板机相关功能的研究和使用经验。http://img3.17img.cn/bbs/upfile/images/20100518/201005181701392921.gif【简介】基于时间分辨荧光(TRF)原理的Western Blot蛋白检测特点: 1、 高灵敏度:飞克级 2、 超宽动态检测范围:3-4logs 3、 无需底物、检测灵活、信号稳定(可达数月) 对蛋白质进行准确灵敏的定量检测是很多研究的关键步骤,Molecular Devices系列酶标仪可支持多种蛋白质检测分析方法:从最新的基于TRF的fg级Western Blot分子水平检测到GFP转染表达的细胞水平的检测,从操作繁琐的酶联免疫法(ELISA)到操作简便的均相时间分辨荧光法(HTRF)蛋白检测,同时搭配强大的SoftMax Pro软件,支持简洁明了、客户自定义的数据读取、分析和输出功能。 尊敬的客户,耽误您宝贵的3分钟时间来填写以下webinar注册信息,对于完成注册并当天全程听会的客户,我们会抽取8位听众送出精美小礼品。感谢大家的关注!-------------------------------------------------------------------------------1、报名条件:只要您是仪器网注册用户均可报名参加。2、报名并参会用户有机会获得100元手机充值卡一张哦~3、报名截止时间:2014年12月09日 13:304、报名参会:http://www.instrument.com.cn/webinar/meeting/meetingInsidePage/12545、报名及参会咨询:QQ群—231246773
我想检测兔子全血的血红蛋白,不知道那个公司有这方面的试剂盒?如果我用血红蛋白计测量,xk-2血红蛋白计怎么样啊?还有就是全血的血红蛋白和血浆的血红蛋白的差别到底在哪啊?请各位老师指教!!
将在药物开发进程中发挥重要作用2011年03月26日 来源: 科技日报 作者: 常丽君 本报讯 据每日科学网近日报道,美国范德堡大学研究人员开发出一种新型激光技术,可检测细胞膜上的蛋白质和其它多种生物分子之间的相互反应。这种检测将在药物开发进程中发挥重要作用。 人类细胞中约有7000种蛋白质,其中30%在细胞膜上,控制细胞分子运作机制的信号有60%—70%由这些膜蛋白产生,因此当前市场上约一半的药物都是瞄准细胞膜蛋白。但因为膜蛋白很难提纯,科学家在研究它们的结构时面临很多困难。现有的检测膜手段大多是将膜蛋白从其所处环境中分离,或用不同方式如荧光标签加以修改,以分析它们的活性。这些方法不仅昂贵耗时,还可能会影响目标膜蛋白的功能。 范德堡大学化学生物研究院化学教授达里尔·波恩霍普领导的研究小组和斯克里普斯研究院合作,开发了一种名为“后向散射干涉仪”(BSI)的新型激光技术,能精确检测出膜蛋白和自然界中各种分子之间的结合力。 BSI操作起来很简单,只要把两种分子混合装入一个充满液体的显微镜小盒中,用一束类似于条形码扫描仪的红色激光照射,就能测出它们之间的结合力。小盒的几何形状调整合适后,激光就会产生干涉图案,而这种干涉图案对分子之间的反应非常敏感。如果分子开始互相作用,图案就开始变换。 为了检验BSI的准确性,研究人员制造了一种含有GM1小蛋白质的合成膜,霍乱毒素要进入细胞,主要结合对象就是这种小蛋白质。他们把霍乱毒素B和这些膜混合,检测出的结合力结果与用其他方法所得到的结果一致。为了进一步确认,他们还用了一种和胸腺癌相关的天然分离膜和3种分别与疼痛、发炎和神经传导素GABA(用于放松、睡眠和调节紧张)相关的蛋白质膜进行检验,把包含这些蛋白质的膜和对应结合分子相混合,用BSI技术测得的值也和用其他方法得到的结果一样。 此外,该技术进入商业化也前景广阔,范德堡大学对新型激光检测技术已申请了专利,并已获得3项批准。他们还专门成立了一家分子传感公司对新技术进行独家开发。
http://img.dxycdn.com/trademd/upload/userfiles/image/2013/10/A1380442300png_small.jpg蛋白浓缩在 免疫学 中应用广泛,蛋白浓缩的方法数数还不少:聚乙二醇沉淀法、冷冻干燥浓缩法、超滤膜浓缩法、有机溶剂沉淀法……那么,这些方法用的时候该注意哪些问题呢?1、丙酮沉淀法:三氯醋酸沉淀法试验要求的仪器简单,但是常常导致蛋白质变性。2、免疫沉淀法:得有特异性抗体3、硫酸铵沉淀法:利用高浓度盐将蛋白质析出(盐析), 选择硫酸按是因为:盐析有效性,pH范围广,溶解度高,溶液散热少,经济,大多数的蛋白都可以用资格方法4、聚乙二醇沉淀法:使用PEG时旨在个别情况下才会是蛋白质稍有变性!他溶解是散热低,形成沉淀的平衡时间短,通常达到30%时蛋白质就会达到最大量的沉淀!5、离子交换层析:可用阴离子交换树脂进行浓缩。6、透析袋浓缩法:利用透析袋浓缩蛋白质溶液是应用最广的一种。将要浓缩的蛋白溶液放入透析袋(无透析袋可用玻璃纸代替),结扎,把高分子(6 000-12 000)聚合物如聚乙二醇(碳蜡)、聚乙烯吡咯、烷酮等或蔗糖撒在透析袋外即可。也可将吸水剂配成30%-40%浓度的溶液,将装有蛋白液的透析袋放入即可。吸水剂用过后,可放入温箱中烘干或自然干燥后,仍可再用。主要用于更换蛋白质的缓冲液,得有透析袋。不需要特殊的仪器 。一般用得是PEG20000进行实验,简单,快速,对蛋白没什么影响7、冷冻干燥浓缩法:这是浓缩蛋白质的一种较好的办法,它既使蛋白质不易变性,又保持蛋白质中固有的成分。它是在冰冻状态下直接升华去除水分。具体做法是将蛋白液在低温下冰冻,然后移置干燥器内(干燥器内装有干燥剂,如NaOH、CaCl2和硅胶等)。密闭,迅速抽空,并维持在抽空状态。数小时后即可获得含有蛋白的干燥粉末。干燥后的蛋白质保存方便,应用时可配成任意浓度使用。也可采用冻干机进行冷冻干燥。8、吹干浓缩法:将蛋白溶液装入透析袋内,放在电风扇下吹。此法简单,但速度慢,且温度不能过高,最好不要超过15 ℃。9、超滤膜浓缩法:此法是利用微孔纤维素膜通过高压将水分滤出,而蛋白质存留于膜上达到浓缩目的。有两种方法进行浓缩:一种是用醋酸纤维素膜装入高压过滤器内,在不断搅拌之下过滤;另一种是将蛋白液装入透析袋内置于真空干燥器的通风口上,负压抽气,而使袋内液体渗出。10、凝胶浓缩法:选用孔径较小的凝胶,如SephadexG25或G50,将凝胶直接加入蛋白溶液中。根据干胶的吸水量和蛋白液需浓缩的倍数而称取所需的干胶量。放入冰箱内,凝胶粒子吸水后,通过离心除去。11、浓缩胶浓缩法:浓缩胶是一种高分子网状结构的有机聚合物,具有很强的吸水性能。每克干胶可吸水120 ml~150 ml。它能吸收低分子量的物质,如水、葡萄糖、蔗糖、无机盐等,适宜浓缩10 000分子量以上的生物大分子物质。浓缩后,蛋白质的回收率可达80%~90%。比浓缩胶应用方便,直接加入被浓缩的溶液中即可。必须注意,浓缩溶液的pH值应大于被浓缩物质的等电点,否则在浓缩胶表面产生阳离子交换,影响浓缩物质的回收率。12、盐析法:多用于各种蛋白质和酶的分离纯化。一般来说,所有固体溶质都可以在溶液中加入中性盐而沉淀析出,这一过程叫盐析。如硫酸铵沉淀法。13、有机溶剂沉淀法:有机溶剂的沉淀机理是降低水的介电常数,导致具有表面水层的生物大分子脱水,相互聚集,最后析出。该法优点在于: (1)分辨能力比盐析法高,即蛋白质或其它溶剂只在一个比较窄的有机溶剂浓度下沉淀;(2)沉淀不用脱盐,过滤较为容易;(3)在生化制备中应用比盐析法广泛。其缺点是对具有生物活性的大分子容易引起变性失活,操作要求在低温下进行。总体来说,蛋白质和酶的有机溶剂沉淀法不如盐析法普遍。有机溶剂的选择首先是能和水混溶,使用较多的有机溶剂是乙醇、甲醇、丙酮,还有二甲基甲酰胺、二甲基亚砜、乙腈和2-甲基-2,4戊二醇等。有多种因素影响有机溶剂的沉淀效果: (1)温度:低温可保持生物大分子活性,同时降低其溶解度,提高提取效率;
本文引用自cheney《蛋白胨和胰蛋白胨简介》蛋白胨是将肉、酪素或明胶用酸或蛋白酶水解后干燥而成的外观呈淡黄色的粉剂,具有肉香的特殊气息。蛋白质经酸、碱或蛋白酶分解后也可形成蛋白胨。蛋白胨富含有机氮化合物,也含有一些维生素和糖类。它可以作为微生物培养基的主要原料,在抗生素、医药工业、发酵工业、生化制品及微生物学科研等领域中的用量均很大。不同的生物体需要特定的氨基酸和多肽,因此存在着各种蛋白胨,一般来说,用于蛋白胨生产的蛋白包括动物蛋白(酪蛋白、肉类)和植物蛋白(豆类)等两种。能为微生物提供C源、N源、生长因子等营养物质。因此,蛋白胨从来源上可分为动物性蛋白胨和植物性蛋白胨。胰胨、肉胨、骨胨等都是动物性蛋白胨,而大豆蛋白胨等则是植物性蛋白胨。动物性来源的蛋白胨还有:蚕蛹蛋白胨、血液蛋白胨等。 不同来源的蛋白质和不同的水解条件,其水解物中组成可千差万别。所以胨往往是一个复杂的多肽混合物。可溶于水,过热不凝固,在饱和硫酸铵中不发生沉淀但可为蛋白质沉淀剂所沉淀。可用作微生物和动物细胞培养基、特种功能性食品和化妆品的配料,也有用作啤酒等产品的稳定剂。胰蛋白胨,又称胰酪蛋白胨(Casein Tryptone)、胰酶消化酪蛋白胨(Pancreatic digest of casein),是一种优质蛋白胨,是以新鲜牛肉和牛骨经胰酶消化,浓缩干燥而成的浅黄色粉末。具有色浅、易溶、透明、无沉淀等良好的物理性状。含有丰富的氮源、氨基酸等,可配制各种微生物培养基,用于细菌的培养、分离、增殖、鉴定,以及无菌试验培养基、厌氧菌培养基等细菌生化特性试验用培养基的配置。胰蛋白胨还广泛应用于高品质的抗生素、维生素、医药工业,氨基酸、有机酸、酶制剂、黄原胶等发酵工业,生化制品及微生物学科研等领域中的用量均很大,临床用于抗炎消肿,工业上用于皮革制造,生丝处理,食品加工。在国际市场上,胰蛋白胨也属于货紧价昂的短线品种之一。 胰酪蛋白胨质量标准及其检验标准: 常规各项理化指标: 1. 澄清度(磷酸盐、碱性沉淀):无沉淀、澄清 2. 2%水溶液:透明 3. 酸碱度:6-7 4. 氨基氮:≥3% 5. 色氨酸:≥0.8% 6. 胨含量:≥80% 7. 总氮:≥13% 8. 水份:≤5% 9. 灰份:≤6% 10. 氯化钠:≤0.2%胰蛋白胨特指用胰蛋白酶酶解酪蛋白生成的蛋白胨产物,与一般蛋白胨的区别在于酶解工艺处理上,属于水解度更高、胨分子量更小更均衡的蛋白胨。
原理:C-反应蛋白(C-Reactive protein,简称CRP).早于1930年发现,是一种能与肺炎球菌C多糖体反应形成复合物的急性时相反应蛋白.CRP的检测在八十年代以前作为炎症和组织损伤的非特异性标志物大量应用于临床.问题:由于过去CRP的检测方法较为落后,假阳性和假阴性很高,影响了它在临床上的价值,而逐渐被临床所忽视. 前景:解决假性,前途无量!
真蛋白如何检测?
各位网友,在下想征集真蛋白的检测技术。80年代,曾有2种蛋白检测技术的诞生(可能不止两种,请大家集思广益),一种是凯氏定氮法,一种是杜马斯燃烧法。目前我们用的最多的是凯氏定氮法。 大家都知道,这两种方法都是以氮元素的量乘以相应的系数,得出蛋白的含量,是粗蛋白的含量。2008年的三鹿奶粉事件,就是因为不能检测真蛋白而发生的。 现在小弟在这个帖子中,征集各位大侠的检测方案。要求: 原理: 使用仪器: 检一个样的时长: 注意:每发一种新的检测帖,奖励30分,与楼上重复的不得分。各位先到先得了!http://simg.instrument.com.cn/bbs/images/default/em09502.gif==============================================非常感谢:hhciq对本帖的大力支持!送http://simg.instrument.com.cn/bbs/images/brow/em23.gifhttp://simg.instrument.com.cn/bbs/images/brow/em23.gifhttp://simg.instrument.com.cn/bbs/images/brow/em23.gifhttp://simg.instrument.com.cn/bbs/images/brow/em23.gifhttp://simg.instrument.com.cn/bbs/images/brow/em23.gifhttp://simg.instrument.com.cn/bbs/images/brow/em23.gif,感谢xujing0202520的补充。现将hhciq及xujing0202520的回帖整理如下:请hhciq把把关,看有没有什么重复的。1、采用化学发光方法, 结合有效氮吸收装置,测定饲料中的粗蛋白质。静态注射化学发光法选用2.0×10-4mol/L的Luminol溶液,用量为2.00ml,待测液的用量为2.00ml。静态注射化学发光法简化了测试方法,缩短了时间,加标回收率为86.91%~104.60%,RSD5%(n=5),适用于饲料生产部门的质量控制。 2、反相高效液相色谱法 反相高效液相色谱法通常采用低离子强度酸性有机冲洗液和烷基硅胶键合固定相, 影响分离的因素主要有流动相组成、洗脱湿度、洗脱液p H值、离子对试剂和流速等; 有利于分离的条件是低 p H值、流动相、室温或较高的温度及使用乙腈或异丙醇作为有 机部分,三氟乙酸 ( T F A)对于蛋白质及气相色谱公认是一种较好的流动相添加剂。 蛋白质的保留性质和选择性还与键合固定相的性质有关, 采用大孔硅胶和短链烷基 键合固定相在蛋白质分离中具有优势。3、正交轴逆流色谱法是新近发展起来的一种方法。 具体是:以n l ( 质量分数为 1 2 . 5 % 的P E G 8 0 o 0 ) :n l( 质量分数为2 5 %的磷酸氢二钾)=1 :1 或i n( 质量分数为 1 2 . 5 %的 P E G 8 0 0 0 ) : m ( 质量分数为3 0 % 磷酸氢二钾) =1 :1 为溶剂系统,以下相作流动相,上相 作固定相,操作时采用5 0 0 r / m i n的转速和6 0 0 ml / h的流动相流速。该方法在分离度不大 的基础上提高了进样量,适用于分离天然生物大分子。4、微乳液毛细管电动色谱分离法 ( ME E K c) 微乳液毛细管电动色谱分离法是在胶束电动色谱 ( ME K c)基础上发展起来的,在E K C中,分离载体为离子胶束,它由表面活性剂组成,不同的表面活性剂构成不同的胶束,因而具有不同选择性,若以水包油微乳液作为分离载体,则称之为ME E K C法, 该法是一种新型的分离技术,目前多用于小分子中性物质的分离。5、毛细管电泳法 电泳一直是研究蛋白质的重要方法。毛细管电泳除了具备凝胶电泳的高分辨力以 外,以其快速、定量、重复性好。灵敏度高及自动化程度高等诸多优点在近几年内成为 蛋白质分离分析一项崭新且重要的技术。 其分离机理是根据被分离物质的泳动率不同而 将其分开,毛细管电泳仪就是基于这个原理而设计的自动化分离分析样品的仪器,由于 毛细管电泳刚兴起,目前主要应用的模式仍是自由溶液毛细管电泳,虽然此法具备多项 优点,但仍有不足之处。首先它不能用于制备分离,再者当样品较稀时不能象H P L C那 样进样较多体积,使样品吸附在柱上,然后洗脱下来。 6、毛细管导电聚焦法 ( C mF ) C l E F法可用于分离等电点 ( P I )相差0 . 1 2 p H单位的蛋白质,其基本步骤是:先在 毛细管内对蛋白质进行等电聚焦,然后对分离的蛋白质区带进行检测,按照迁移技术的 不同,分离方法可分为两步法、一步法、固定区带法。C l E F分离蛋白质应先解决基本 问题:消除或减少电渗的涂层方法、检测方法和条件,蛋白质区带的迁移及 P I测定方法,影响C I E F分离效能的因素,两性电解质的组成和浓度、毛细管长度、聚焦电压等。 7、反胶团萃取法 反胶团萃取分离蛋白质是一种新型的有发展前途的生物产品的分离技术。 它是利用 表面活性剂在有机溶剂中形成反向胶团,从而实施了对蛋白质的有效萃取,是表面活性 剂在生物工程中的一种成功应用。8、累加进样分离法 它是指导蛋白质在梯度开始后的一段时间内可以多次重复进样而其保留值无可觉 察的变化的方法。实验证明:在洗脱液远离突跃点时,蛋白质可以多次重复进样而其保 留值与常规分离无明显的变化。 这种累加进样分离法在蛋白质的制各纯化中有重要的应 用价值,它可以提高有效柱容器,节省大量时间和消耗,在一次色谱分离中完成聚集和 分离两步操作,可用分析型仪器制各数量较大的样品。9、凯氏( K j e l d a h 1 ) 定氮法 将被测试的样品与浓硫酸在硫酸铜和硫酸钾存在下共热消化, 含氮有机物即分解产生氨、二氧化碳和水, 氨与硫酸反应变成硫酸铵。消化后向消化液中加入强碱碱化使之分解放出氨,用水蒸气将氨蒸至硼酸液中, 用标准强酸溶液滴定收集氨的硼酸溶液, 即可计算出样品的氮含量, 从而折算出样品的蛋白质含量( 通常由含氮量乘以系数 6 . 2 5计算出( 该系数为蛋白质平均含氮量的倒数) , 乳制品通过乘以系数 6 . 3 8计算出( 该系数为乳制品中蛋白质含氮量的倒 数) ) 。这种方法是K j e l d a h l 在 1 8 8 3年发明的, 当时他只使用硫酸分解试样, 测定谷物中的蛋白含量, 需要较长的反应时间。后来 G u n n i n g 搞清楚了消化机理, 在消化时加入 K s O 使反应温度由原来的3 8 0 ~ C( 硫酸沸点) 上升到4 0 0 ~ C, 并加入硫酸铜为催化剂, 提高了消化速度, 改进了凯氏定氮法。该方法的缺点是耗时长, 灵敏度低, 样品中的含氮化合物会影响蛋白含量的测定。要想准确测定出蛋白含量, 可以先测定出总含氮量。再用三氯乙酸将样品溶液中的蛋白沉淀除去, 然后测定溶液的非蛋白含氮量, 最后从总含氮量中扣除非蛋白含氮量就可以比较准确地测定出样品的真正蛋白含量。10、
核酸蛋白检测仪是层析分析的主要装置,核酸蛋白检测仪配上层析柱、恒流泵、部分收集器、层析谱分析系统(根据需要选配)和电脑打印设备即构成一套完整的核酸蛋白检测仪分离层析系统。它是当今从事生命科学研究、药物测定、化工、食品科学及医学研究等行业的现代分析实验仪器。核酸蛋白检测仪分析系统广泛用于工业、农业、科研和大专院校的科学研究和教学实验。其原理是根据物质(样品)对紫外光有明显吸收的特征,实现对样品成份含量比对分析,以便进行样品蛋白、核酸物质识别检测和含量测定。在生化分析、环保科学、食品研究、毒理研究、新药开发等领域中对核酸、蛋白检测、纯化和提取提供了一种独特的分析手段。
我们关注的都是纯牛奶、奶粉,但是近些年乳饮料在市场上也很走俏,特别是双蛋白饮料,其实就是植物蛋白加上乳蛋白,但是在进行这类产品的检测时,特别是脂肪,大家用什么方法进行检测啊?我现在遇到的情况,用盖勃法检测数据偏低。还有植物蛋白饮料国家有没有相关的什么标准啊?我只查到一个农业部的标准。
我们有几个古代样品,通过质谱方法检测到了其中含有牛酪蛋白,但是因为当时的情况特殊,我们对此结果存疑,想进一步验证其中是否含有牛奶,所以想通过ELISA的方法定性检测其中的牛酪蛋白。大家知道,哪里做ELISA实验,能给我们代测牛酪蛋白吗(优先考虑北京的机构)?谢谢了!
尿微量蛋白(尿微量白蛋白/蛋白尿)试验(也称“白蛋白试验”,“尿微量白蛋白”和“蛋白尿”试验)何为尿微量白蛋白(白蛋白)试验?尿微量白蛋白试验是对尿液中的蛋白质进行测定的筛选试验。人体血液中有一种蛋白质称为白蛋白。在正常情况下,几乎无法在尿液中检测到。只有在肾脏受损,尤其是损伤早期,它可以优先于其他肾损伤标志物在尿液中被检测出,因此,尿微量白蛋白在诊断肾脏疾病、早期肾损伤等方面具有重要意义。此项试验有何目的?蛋白质是人体的基本构成“材料”,具备一些重要的功能和作用,可结合营养物质将其运输至各个组织,,并将人体中循环的体液量维持在适当水平。肾脏功能正常时,蛋白质几乎无法通过肾脏进入尿液(仅会排出血液循环产生的废料)。然而,如果人的肾功能受损或衰竭,该肾脏对蛋白质的过滤能力将有所下降,因而一些蛋白质将会透过肾脏而出现在尿液中,称为尿微量蛋白。尿微量白蛋白与蛋白尿有何不同?白蛋白是一种大量存在于血液中的典型蛋白质。因其分子个头小,当肾脏功能出现问题时,白蛋白是能够率先通过肾脏进入尿液的几种蛋白质之一。尿液中出现少量白蛋白的情况称为尿微量白蛋白。若肾脏功能受损严重,尿液中的白蛋白数量呈现出增长趋势,这种症状被改称为蛋白尿。尿微量白蛋白/蛋白尿有何症状?病症早期,并无明显症状或征兆显现。随着肾功能衰竭的加重,大量蛋白质出现在尿液中,手脚、腹部和面部可能出现肿胀。如果蛋白尿的情况加重,可能会造成永久性肾功能损伤,有些病人可能需要做透析或肾移植。不论上述症状是否存在,尿蛋白测定是确定有多少蛋白质进入尿液的唯一办法。蛋白尿还可能引发心血管疾病。血管受损除了会引发肾脏疾病外,还可能会造成窒息和心力衰竭。患蛋白尿(症)的高危人群有哪些?患有糖尿病、高血压、心血管疾病和其他类型肾脏疾病等慢性病的病人易出现蛋白尿。老年人、肥胖人群以及有肾脏疾病家族史的人群。其
我们实验室用的是上海嘉鹏科技有限公司生产的的核算蛋白检测仪,型号为HD-2000,现在急需该仪器的说明书
请教下各位在检测大豆分离蛋白的可溶性蛋白含量,测定其溶解性和测定其氮溶指数的目的有什么区别?
你好,能不能请教个问题。我是做进口胶原蛋白的商家,当时我们在选择这个原料的时候,一个朋友去过检测,具体内容是这样的,他有个朋友赵医生在澳大利亚行医,赵医生的妹妹得了癌症,回国照顾妹妹,带回来了一台仪器,日本产的,在上海有卖的,我们收集了很多种胶原蛋白原料,请赵医生帮忙检测,我的朋友检测后跟我说,赵医生拔了自己的一根头发,然后检测了不同的胶原蛋白原料,得出结果是,有的吸收度(可能表达不准确)是8,有的 22,有的 56,而我们的是 366,非常好,还说,我们说人体一天需要4克不对,检测下来她需要8克。后来赵医生回澳大利亚,联系不上。我想请教的是,您知道这个仪器是什么仪器吗?据说可以做地质检测。还有如果我们还想检测原料。您可以做到赵医生哪样的检测吗?请加我 QQ4567466,或者打我电话13319788283,必有重谢!
对于乳制品中蛋白质及非蛋白氮的检测方法,国家在2008年发布了GB/T 21704-2008《乳与乳制品中非蛋白氮含量的测定》和NY/T1678-2008《乳与乳制品中蛋白质的测定 双缩脲比色法》,但GB/T 21704-2008是采用滴定的方法,NY/T1678-2008是双缩脲比色法,检测时间比较长,均无法实现乳制品中蛋白及非蛋白氮的快速检测,造成在鲜奶收购中检测速度慢,运奶车等待时间比较长的现象,是否有一种方法或仪器可快速定量的检测上述物质呢,最好分析时间控制在15分钟以内。
北京易斯威特生物医学科技有限公司产品介绍 铁蛋白(FER)检测试剂盒 (胶体金法)1.国内第一家免疫层析法检测FER的产品。2.本产品应用世界上最先进的单克隆抗体技术结合胶体金(纳米金)免疫层析技术,以双抗体夹心法快速定性检测人血清,血浆中的铁蛋白,适用于急性贫血,肝脏损伤等相关疾病的辅助诊断3.最快速准确的辅助诊断方法。4.血清铁蛋白是血液去铁蛋白和铁核心Fe3+形成的复合物。是检查体内铁缺乏的最灵敏的指标。血清铁蛋白测定在临床上常用于缺铁性贫血的诊断。简单 便捷 快速 灵敏 环保 肌红蛋白/肌酸激酶/心肌肌钙蛋白I,心梗三项检测试剂盒(胶体金法)1.本产品应用世界上最先进的单克隆抗体技术结合胶体金(纳米金)免疫层析技术,以双抗体夹心法快速定性检测人血清,血浆中的肌红蛋白,肌酸激酶,心肌肌钙蛋白I检测,用于临床快速诊断急性心肌梗塞(AMI).2.最快速准确的辅助诊断方法。3.肌红蛋白:是心肌梗死的标志物,增高表示冠状动脉堵塞引起心肌严重缺血造成心肌梗死;4.肌钙蛋白:是一种心肌蛋白,升高见于心肌损伤,多见于心肌梗死,也见于心肌炎和心肺复苏后患者,特异性较高,阳性的话一般可确诊心肌损伤,阴性的话不能排除,因为肌钙蛋白的升高出现在心肌梗塞3-6小时之后,之前可能出现阴性。肌酸激酶敏感性较高,特异性较低,升高也出现在心梗3-8小时之后。5.肌酸激酶:主要存在于骨骼肌和心肌,在脑组织中也存在,是参与体内的能量代谢的一种酶。在临床上主要用于诊断心肌梗塞。心肌梗塞患者发病后2-4小时,血液中此酶活动即开始升高。比血清中谷草转酸酶和乳酸脱氢酶的活力变化都出现得早。 简单 便捷 快速 灵敏 环保 C反应蛋白(CRP)检测试剂盒(胶体金法)1.国内第一家免疫层析法检测CRP的产品。2.本产品应用世界上最先进的单克隆抗体技术结合胶体金(纳米金)免疫层析技术,以双抗体夹心法快速定性检测人血清,血浆中的C反应蛋白,适用于感染,炎性疾病,组织损伤,手术创伤及组织坏死等病变情况的辅助诊断3.最快速准确的辅助诊断方法。4.是一种能与肺炎球菌C多糖体反应形成复合物的急性时相反应蛋白。可用于细菌和病毒感染的鉴别诊断简单 便捷 快速 灵敏 环保
牛奶蛋白质分析仪可以用于检测乳蛋白制品。以下是详细解释和相关信息: 功能与应用:牛奶蛋白质分析仪是一种专门用于分析牛奶及其制品中蛋白质含量的仪器。它基于先进的生化分析技术,如比色法、光谱法或电化学法等,能够准确、快速地检测样品中的蛋白质含量。 乳蛋白制品的检测:乳蛋白制品,如奶粉、酸奶、奶酪等,其蛋白质含量是产品质量和营养价值的重要指标。牛奶蛋白质分析仪可以有效地检测这些乳蛋白制品中的蛋白质含量,为生产厂家提供准确的质量控制手段。 优点与特点: 准确性高:牛奶蛋白质分析仪具有高灵敏度和高准确性,能够确保测量结果的可靠性。 快速便捷:该仪器操作简单,使用方便,可以快速得出测量结果,提高检测效率。 适用范围广:除了牛奶及其制品外,还可以用于其他含蛋白质样品的检测,如豆类制品、肉制品等。 在乳品工业中的重要性:随着乳品市场的不断扩大和消费者对乳制品质量要求的提高,牛奶蛋白质分析仪在乳品工业中的重要性日益凸显。它可以帮助乳品企业提高产品质量、降低生产成本,同时为消费者提供更加安全、健康的乳制品。 综上所述,牛奶蛋白质分析仪是一种功能强大、应用广泛的检测仪器,完全可以用于检测乳蛋白制品中的蛋白质含量。[img=,690,690]https://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2024/05/202405271615421543_8284_6238082_3.jpg!w690x690.jpg[/img]
浙江金华晨园乳业生产的牛奶中被查出使用皮革水解蛋白,以增加产品中蛋白质的含量。想问问这方面的高手,目前国内外有没有皮革水解蛋白的检测方法,可否给个标准号?谢谢了
用0.1%三伏乙酸乙腈和水的反相液相可以检测变性蛋白和未变性蛋白的区别么? 我试了一下,结果未发现两张图谱有什么区别,保留时间没有变化。 变性是通过水煮和尿素变性2中方法分别处理的。 大家有什么好的区分变性非变性蛋白的方法么,求教~~~~~~~[em09508]
1 设备凯氏定氮蒸馏仪消化炉2 原理试样在催化剂存在下用硫酸消解,反应产物用碱中和后蒸馏。释放出的氨被硼酸溶液吸收,吸收液用硫酸溶液滴定,测定氮含量并计算粗蛋白质含量。3 实验步骤蛋白质的测定常用凯氏定氮法进行检测。凯氏定氮法主要包括试样的消煮、氨的蒸馏、滴定三个环节。本实验主要研究试样的消煮对蛋白质的检测结果的影响。4 消煮时间和温度对检测结果的影响采用温度分别420℃和350℃,时间分别为2h、3h、4h的消化条件,对鱼粉(高蛋白质含量)、豆粕(中蛋白质含量)、DDGS(低蛋白质含量)三种样品进行检测分析。详细如表1和表2。http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2015/12/201512162213_578369_2721667_3.pnghttp://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2015/12/201512162213_578370_2721667_3.png 4.1 消煮时间对蛋白质的检测结果的影响从表1和表2中可以明显看出,相同消煮温度下,样品的消煮效果随着消煮时间的延长而提高。4.2 消煮温度对蛋白质的检测结果的影响从表1和表2中可以明显看出,相同消煮时间下,样品的消煮效果随着消煮温度的提高而提高。5 结论蛋白质的检测需要足够的消煮时间和温度。建议按420℃消煮4h。6 参考文献 GBT6432-1994 饲料中粗蛋白测定方法
分离蛋白检测方法.pdf
[b]使用声力研究蛋白去折叠[/b]单分子力谱(SMFS)技术是研究蛋白结构与蛋白去折叠中的生物力学性质的有力工具。SMFS能够为研究和药物开发提供有价值的信息。SMFS有助于揭示人类疾病病理的分子机制,而机制往往被认为与错误折叠的蛋白的形成和积聚有关,如阿茲海默症和帕金森氏症。然而现有的SMFS仪器缺少同时并行研究多个蛋白去折叠的功能,使得研究过程耗时很长。使用声波来对数以百计的生物分子施力并操控是非常理想的高通量研究方法。此案例中,声力谱学(AFS)是最新的用于研究蛋白去折叠的单分子操控方法。[img=,500,145]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2018/08/201808021031435408_23_981_3.png!w690x201.jpg[/img]1 AFS检测蛋白去折叠的图解。蛋白一端栓住玻璃表面,另一端拴住聚苯乙烯微球。[img=,400,238]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2018/08/201808021032257008_8827_981_3.png!w421x251.jpg[/img]2 对视野范围内被蛋白分子拴在玻璃表面的4.5 μm聚苯乙烯微球同时成像。物镜放大倍数为20x。AFS设备使用压电元件共振激发平面声阱穿过微流控芯片。共振波对与周围介质密度不同的微球施力,每个生物分子被单独地由微球拉伸(图1)。仪器可以实时并行操控视野范围内数以百计的微球,获得大量的数据以研究每个生物分子的随机与异质行为(图2)。在Yan Jie(NUS)的实验室的这项试点研究中,我们首次展示了AFS如何对蛋白施力并操控。实验对踝蛋白施力引发(去)折叠同时以高精确度记录蛋白的拉伸。踝蛋白属于机械敏感性大分子,在调控蛋白粘附于胞外基质中起作用。踝蛋白是细胞代谢过程和信号通路中的关键,并能够在力的作用下改变构象,在单分子生物物理学中备受关注。[img=,500,156]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2018/08/201808021033524578_3892_981_3.png!w679x212.jpg[/img]3 使用AFS得到的单个踝蛋白分子的去折叠曲线,力变化速率为1 pN/s。轨迹在500 Hz下获得(彩色点),并平衡至50 Hz(黑色线)。3a 单个踝蛋白多次拉伸的力-距离曲线。3b 单个拉伸循环的力-距离曲线。3c 图3b中分子的时间-距离曲线。在这项研究中,连接了DNA的踝蛋白拴在聚苯乙烯微球和玻璃表面。启动声波后形成平面声阱,连接了踝蛋白的微球受到朝向声阱的力。实验中通过调节声波的振幅来改变力的大小。逐渐增加力的大小使得蛋白的结构域按顺序去折叠。实验循环进行拉伸与收缩的过程(力变化速率为1 pN/s)并同时以nm级的分辨率检测每个蛋白的拉伸长度(图3)。通过力-距离曲线(图3a)可以观察到单个踝蛋白的去折叠循环。将单个蛋白的去折叠轨迹叠加即可检测到单个结构域去折叠的发生,研究人员可以得到蛋白结构和蛋白去折叠自由能图谱信息。AFS仪器产生的超声并不会损害生物分子的结构完整性,因此蛋白可以连续去折叠和再折叠长达数小时,并能够得到单个蛋白多次去折叠和再折叠的曲线。相比于其他SMFS方法经过多次拉伸和收缩之后对蛋白造成光学损伤或力学损伤使得实验被迫终止,AFS能够获得更多的信息。图3b: 单个力-距离曲线中截取一小段,表示一个拉伸过程。将力从15 pN增加至19 pN,可以观察到4个去折叠过程,与蛋白的4个结构域相符合,拉伸长度为30 nm至100 nm。AFS的高分辨率检测功能可以很清晰地区分去折叠过程。AFS在x,y方向精度为2 nm,在z方向精度为4 nm(频率为25 Hz),可以大幅提高(去)折叠研究的精密程度。图3c: 图3b中分子的18秒范围内的时间-距离曲线。AFS可以检测短至毫秒级至长达10小时以上的事件,用于研究蛋白的热力学和动力学。通过检测踝蛋白的去折叠步骤并记录连续的高分辨率的去折叠轨迹,可以得出AFS如何用于研究蛋白去折叠。研究蛋白(去)折叠的详细机制能够在生物物理和生物医药领域产生突破性发现。今后的蛋白折叠以及蛋白相互作用的研究中,AFS的多分子并行操控功能将发挥重要作用,用户可以同时并行检测大量的蛋白分子。用户可以获得大量的实验数据,在不影响分辨率的同时对蛋白的机械性质数据作出分析。
谁知道蛋白酶的活力如何进行检测?
同一产品,第一次检测粗蛋白结果在40左右,后面连续3次复测都高达80。有没有大佬帮忙分析一下可能引起粗蛋白检测结果偏高的原因啊?用的是凯氏定氮法
有没有哪位兄台能告诉我下,水解蛋白中的铬离子(六价铬)检测方法有哪些,有没有现行存在或者是常规的检测办法呢??[em09509][em09509][em09509][em09509]
有没有哪位兄台能告诉我下,水解蛋白中的铬离子(六价铬)检测方法有哪些,有没有现行存在或者是常规的检测办法呢??[em09509][em09512]
原料乳都是水,检测蛋白时,消解会出现溅,我们以前做的是固体,不存在这个问题,不知大家如何解决的?