藻红蛋白荧光计

我想测全血血红蛋白，求购血红蛋白计。联系：shenyuni2000@yahoo.com.cn

人血清中血红蛋白的[color=red]分子荧光[/color]光谱法测定

我想检测兔子全血的血红蛋白，不知道那个公司有这方面的试剂盒？如果我用血红蛋白计测量，xk-2血红蛋白计怎么样啊？还有就是全血的血红蛋白和血浆的血红蛋白的差别到底在哪啊？请各位老师指教！！

采用P/ACETM MDQ高效毛细管电泳仪，电泳缓冲液为50mmol/L 柠檬酸-20mmol/L 柠檬酸三钠，pH2.6，电泳温度25℃，电压22kV，紫外检测波长196nm。结果表明：肌肉中肌红蛋白和血红蛋白含量测定结果相对标准偏差为0.69% 和0.90%，后加标准品和前加标准品回收率分别为93.26%～97.84%、90.32%～97.46% 和79.89%～84.14%、79.52%～83.65%。该方法简单、快速、对同时测定畜禽肌肉色素物质肌红蛋白和血红蛋白含量准确度良好，是评价肉品质参数的一种值得推广应用的新方法。

最近一直在网上找国产的肌红蛋白，但是所查到的几乎都是Sigma的进口的，价钱有点偏高。我是用来作为测试柱子性能的样品，所以不需要太纯的，那样更容易考察柱子的分离性能。知道供应信息的请回帖啊，谢谢！

最近要做大豆豆血红蛋白含量的测定，方法我已经知道，最后要比色，可是我查不到有关测定豆血红蛋白含量标线的方法！！！！太早的文献真的很难找到，希望各位大侠能多多指教，给与帮助！我将万分感谢 ！

[em06] [em06] [em06] !!我用磷酸缓冲溶液配制的血红蛋白就是做不出来氧化还原峰,那位高手知道是怎么回事啊?是不是用其他溶液配制啊?

可有同仁做血红蛋白直接电化学的?我最近实验有点小郁闷,可有人讨论讨论啊?求知音啊!!!

英国研究人员说，他们发现了一种控制人体血红蛋白含量的基因，这将有助于研制治疗贫血症等病症的药物。　　英国帝国理工学院研究人员11日在《自然遗传学》杂志上报告说，他们对1.6万人的基因图谱和血红蛋白含量进行了分析。结果显示，基因TMPRSS6控制着人体内的血红蛋白含量。研究对象中既有欧洲人也有亚洲人，说明这一基因的作用在全球人群中广泛存在。　　血红蛋白是高等生物体内负责运送氧的一种蛋白质，如果体内血红蛋白含量过低，就会出现贫血等症状。但如果血红蛋白含量太高，也会增加中风等疾病的风险。　　研究人员说，如果能研发出增强基因TMPRSS6活动性的药物，就可以提高人体内的血红蛋白含量，帮助治疗贫血症等。同样，如果能用药物抑制该基因的作用，也可以根据需要降低血红蛋白的含量。

我用氰化高铁法测全血中血红蛋白含量，但同一组的三个平行间差别很大，请问是何原因?谢谢指点

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制备的血红蛋白纳米微囊用什么方法可以不破损微囊而测出其中的血氧饱和度?红外的方法可行否?

请教用荧光胺定量蛋白时有什么应该注意的地方？线性范围大概多少？

猪血红蛋白水解液中多肽、血红素等营养成分浓度较低，有必要对猪血红蛋白水解液进行浓缩。用0.2μm的陶瓷微滤膜和截留相对分子质量3.5 × 103 的超滤膜对猪血红蛋白水解液进行微滤澄清和超滤浓缩，考察膜滤前后水解液中粗多肽、血红素等成分的含量变化及膜的各项性能表征。结果表明，0.2μm 陶瓷膜对猪血红蛋白水解液有明显的澄清效果，粗多肽得率为76.150%，血红素得率为80.154%，膜再生效果好，膜通量恢复率达到97.42%。超滤对粗多肽和血红素的浓缩倍数分别达到3.5 倍和3 倍。因此，微/ 超滤技术适用于浓缩猪血红蛋白水解液，能获得富含多肽和血红素的浓缩物。

生物标记三部曲：绿色荧光蛋白(GFP)、辣根过氧化物酶(HRP)和小型单线态氧制造者(MiniSOG)【towersimper注：本文为译文，每篇都有部分改动，仅用作研究之用，不得用作商业开发，转载请标明翻译者towersimper，第一篇来自Sowmya Swaminathan, Nature Cell Biology, "GFP: the green revolution", doi:10.1038/ncb1953, October 1, 2009；第二篇来自Andy, brainslab.wordpress.com,"Horseradish peroxidase as marker for anatomical em", April 3, 2011； 第三篇来自Andy, brainslab.wordpress.com, "MiniSOG, a light and electron microscopy fusable marker", April 16, 2011】 第一篇：绿色荧光蛋白: 绿色革命http://bbs.bioon.net/bbs/data/attachment/album/201107/23/1829154rjsutzjgu2tw4hf.jpg来自秀丽隐杆线虫(Caenorhabditis elegans)的两个触觉感受器神经元的细胞体(cell body)用编码β-微管蛋白的基因表达的绿色荧光蛋白标记，图片来自doi:10.1126/science.8303295.1994年，Chalfie等人在Science杂志发表一篇报道，表明来自维多利亚水母(Aequorea Victoria)的绿色荧光蛋白(green fluorescent protein, GFP)，在没有任何A. Victoria的辅助因子存在下，能在活着的细菌和线虫细胞中用作蛋白定位和表达的标记。这种显示GFP作为体内研究蛋白的工具基本上改变了细胞生物学家能够解决的问题的性质和范围。1962年，Shimomura和他的同事们在A. victoria生物发光蛋白水母素(aequorin)的纯化过程中偶然间第一次发现了GFP。1974年，Morise和他的同事们在随后的纯化、晶体形成和从水母素到GFP能量转移的体外重建过程中，为GFP的荧光性质提供启迪，而且证实GFP接受来自水母素的能量转移后发射绿光。在此之后许多年，在外源系统中GFP是否需要水母素和可能来自水母的其他因子发出荧光，这仍然是一个公开的问题。1992年，也就是在GFP发现后的30年，Prasher等人克隆了编码GFP的基因，就为实验上评估它用作蛋白质的体内标记铺平道路。而在两年后，Chalfie等人证实当GFP在细菌和线虫细胞中表达时，它能够发出荧光。在线虫中，GFP是在一个表达β-微管蛋白的基因启动子的控制下表达的。它在线虫特异性神经元中的时空表达模拟了内源性β-微管蛋白基因的表达，因而证明GFP能够作为一种可靠的标记以便监控基因表达模式。此后不久，Roger Tsien的实验室对天然GFP进行改造使之变得更加明亮和耐光，以及在一个与常规显微镜过滤器装置相匹配的波长下激发，因而增加了它的实际适应性。GFP技术的下一个突破便是开发GFP变异体产生蓝色、青色和黄色荧光蛋白，因而能够使得影像实验在细胞和有机体中采用多种标记的蛋白。绿色荧光蛋白(GFP)是由238个氨基酸残基组成，在蓝色波长范围的光线激发下，会发出绿色荧光。而EGFP是增强型的GFP (enhanced GFP)，发生了双氨基酸取代，亮氨酸(Leu)取代GFP上第64位苯丙氨酸(Phe)，苏氨酸(Thr)取代了GFP上的第65位丝氨酸(Ser)，与GFP相比，具有更强更稳定的绿色荧光。黄色荧光蛋白(yellow fluorescent protein, YFP)其序列与GFP基本相同，不同之处就是把第203位Thr以Tyr取代，这样的GFP不发出绿色荧光，而发出较长波长的黄色荧光。青色荧光蛋白(cyan fluorescent protein, CFP)与此类似，也是GFP第66位Tyr(酪氨酸)被Thr(色氨酸)所取代的结果，发青色荧光。由此可见，GFP标签与其它突变体GFP、YFP、EYFP、CFP的序列非常的类似，只有1-2个氨基酸残基的变化。

蓝、红和紫色色素沉淀总是发生在一些陆生植物，如：凤梨科植物、食虫植物和浆果类植物上。同样，一些海草也含有色素：齿叶海神草中的红褐色色素和喜盐草属中的淡紫色。Abal等人也报告了在摩顿湾（Moreton Bay）的摩羯大叶藻(Zostera capricorni)和卵叶盐藻中发现了类似花青素的成份。

有一种产品叫藻蓝蛋白，它是一种螺旋藻提取物，深蓝色粉末，100%溶于水，溶于水时颜色透亮可爱，是一种纯天然可食用色素。可应用于冰淇淋、口香糖、饮料、糕团、点心、糖果、果冻、馅料、面条、芥末、糖衣药片、胶囊等。藻蓝蛋白在欧盟是作为食品原料使用的，而不是食品添加剂。藻蓝蛋白是美国FDA允许的唯一天蓝蓝色色素。欧盟和美国FDA都不限制其使用量。藻蓝蛋白不仅颜色鲜艳，而且本身是一种营养丰富的蛋白质，其氨基酸组成齐全，必须氨基酸含量高。它既是一种蛋白质，又是一种极好的天然色素，同时又具有抗氧化、抗肿瘤、抗辐射、补血等保健功效。

大肠杆菌中带有绿色荧光蛋白的基因，想要拍照的话，是用油镜还是多大倍数的物镜？显微镜是奥林巴斯的，软件是MIE。高手指教一下，谢啦

绿色荧光蛋白等电点是多少？

水体中藻蓝蛋白的光谱检测[color=red]【由于该附件或图片违规，已被版主删除】[/color]

功能性蛋白及一例分析自19世纪中叶荷兰化学家Gerardus Mul-der从动物组织和植物体中提取出蛋白质以来，人们发现了越来越多的蛋白质，据估计生物界中蛋白质的种类可达1010～1012之多;在这如此众多的蛋白质中，功能性蛋白发挥着极其重要的生理功能 。功能性蛋白也有人称其为活性蛋白。它们的特点是都有识别功能，能与其他分子特异性结合.完成各种复杂的生命活动:在结构上主要是一些球状蛋白质。1 功能性蛋白的种类按其作用方式不同可分为酶蛋白、运输蛋白、运动蛋白、免疫球蛋白、毒蛋白、激素蛋白（1）酶蛋白： 细胞的生长和繁殖、代谢物的合成和分解、能量的产生和利用，这些过程所需要的物质都是通过无数的生物化学反应来提供的.而这些反应又都是在一类特殊蛋白质—酶蛋白的催化下完成的。酶的催化效率极高，且具有高度的专一性，也正是这种高度的专一性使一种特定的酶只能作用于一种或少数几种结构相似的化合物，这就要求有各种不同的酶去作用于不同的化合物。在酶的作用下，生物细胞才得以合成各种复杂的化合物，也才能使各种大分子物质被分解、吸收和利用.且这些反应都要在适合于生物体本身的温度、压力和pH值等非常温和的条件下进行，能使生物细胞按照这种方式进行化学变化是蛋白质最重要的功能之一。常见的酶蛋白如淀粉酶使淀粉分解形成葡萄糖，蛋白酶、肽酶使蛋白质分解为氨基酸;溶菌酶使细菌细胞壁中的肤聚糖被破坏;凝血系统酶的有序作用使凝血过程得以有条不紊地进行.合成酶能合成多种体内所需要的大分子物质。应用举例：由于近年来鱼粉资源价格上涨，冷向军等人通过向鱼粉含量较低(10﹪)的饲料个添加蛋白酶AG使鱼的前肠蛋白酶有显著提高。同样有实验证明在玉米-豆粕型粮食中添加蛋白酶可以改善肉鸡的生长性能，提高蛋白质的消化率。（2）运输蛋白：有些蛋白质起载体的作用可以运输特定的物质到达必须的部位，使其完成特定的功能，这种蛋白质称为运输蛋白。如哺乳动物的血红蛋白能将氧从氧气充裕的肺内运送到各个组织中去:血清蛋白能与游离脂肪酶等多种物质结合，并将这些物质在脂肪组织与身体的其他部位间运送（最典型的β1-脂蛋白可随血流运输脂肪)，铁传递蛋白能传递血液中的铁。无脊椎动物体内的血蓝蛋白，大豆根瘤中的豆血红蛋白也起着输送氧气的作用。另外还有一些能携带物质通过细胞膜进出细胞的蛋白质，如细菌过膜运输中的载体蛋白等，它们都属于运输蛋白。（3）运动蛋白：参与运动功能的蛋白质种类较多如脊椎动物中骨骼肌的主要成分就是肌动蛋白和肌球蛋白，肌肉的收缩就是靠着这两种互相联系的平行丝状蛋白相对滑动来完成的；细菌的运动器官——鞭毛也是由鞭毛蛋白组成的；绿藻的运动也离不开蛋白质；有丝分裂的完成，精子的运动等都与运动蛋白有关，所以绝大多数生物的运动和收缩过程都是运动蛋白参与的结果。应用举例：邱永忠等人在研究烟草花叶病毒（TMV）在植物细胞间的运动时发现用体外定位突变引起L株上，被点突变的DNA体外转录成RNA后感染感病烟草，结果定位突变的L株表型30kD蛋白基因四种位点不同的移码突变和一种基因中间大部分缺失的突变体均使病毒不能感染植株。这证明TMV 30kD蛋白与病毒运动有关，而与病毒复制无关。同时因为胞间连丝一般只能让小于1kD的分子通过，其通透范围远小于病毒颗粒，也小于折叠的病毒核酸分子，Wolf等实验证明正时因为30kD蛋白才使得植株分子半径扩散了三倍多。（4）免疫球蛋白：指具有抗体活性的动物蛋白。主要存在于血浆中，也见于其他体液、组织和一些分泌液中。脊椎动物的免疫系统能抵抗外来的入侵物质，如病毒、细菌以及其他机体的细胞，当外来的这些入侵物质(抗原)进入机体后就会激发机体的免疫系统而产生特异性的免疫球蛋白(抗体)，通常每一种抗体对于相应的某一特定抗原具有高度的专一性，抗原与抗体结合形成抗原-抗体复合物．使入侵物质——抗原失活而排出体外，从而消除外来物质对机体的干扰。由此看来蛋白质不仅参与了高等动物的免疫反应，而且起着重要的作用，由于抗原和抗体结合的高度专一性，必然有数量众多的抗体作用于不同的抗原物质，据估计抗体的类型可能有10O万种，即免疫球蛋白可能有100万种之多。（5）毒蛋白：动物、植物和微生物都可以产生某些特殊的物质来防御敌害，这些物质中绝大多数是蛋白质类物质，由于它们对高等动物具有毒性，故称为毒蛋白。蝎类能产生毒性很强的蝎毒蛋白．用来攻击敌害，保护自己；蛇类产生的神经毒素和心赃毒素其主要成分也是小分子量的蛋白质；毒蘑菇中的相当一部分蘑菇毒素也是蛋白质；细菌产生的毒素，毒性极强的肉毒梭菌毒素(人的致死量小于19m)和破伤风痉挛毒素、白喉杆菌毒素等外毒素均是蛋白质。应用举例：王峰等人研究核糖体失活蛋白（RIPS)是一类能够抑制细胞核糖体合成蛋白质，从而导致宿主死亡的毒蛋白，广泛存在于植物、细菌中。发现其在在细胞内的转运途径研究很多，目前较为清楚的是逆向转运途径，其中以蓖麻毒素、志贺菌毒素、霍乱毒素为代表，大体过程为：内吞一内吞小体一高尔基体一内质网一胞液。（6）激素蛋白：是由特殊细胞所产生的一类物质，它们通过与靶细胞或系统内其它器官的相互作用来发挥其代谢上的功能，其实许多激素本身就是蛋白质，这样的蛋白质称为激素蛋白，它们在生物合成上具有重要的功能。如胰高血糖素、胰岛素、胃泌素、生长激素、促甲状腺激素、促肾上腺皮质激素和促脂解激素等均是蛋白

第一篇来自Sowmya Swaminathan, Nature Cell Biology, "GFP: the green revolution", doi:10.1038/ncb1953, October 1, 2009；第二篇来自Andy, brainslab.wordpress.com,"Horseradish peroxidase as marker for anatomical em", April 3, 2011；第三篇来自Andy, brainslab.wordpress.com, "MiniSOG, a light and electron microscopy fusable marker", April 16, 2011第一篇：绿色荧光蛋白: 绿色革命http://www.biomart.cn//upload/userfiles/image/131175417948693.jpg来自秀丽隐杆线虫(Caenorhabditis elegans)的两个触觉感受器神经元的细胞体(cell body)用编码β-微管蛋白的基因表达的绿色荧光蛋白标记，图片来自doi:10.1126/science.8303295.1994年，Chalfie等人在Science杂志发表一篇报道，表明来自维多利亚水母(Aequorea Victoria)的绿色荧光蛋白(green fluorescent protein, GFP)，在没有任何A. Victoria的辅助因子存在下，能在活着的细菌和线虫细胞中用作蛋白定位和表达的标记。这种显示GFP作为体内研究蛋白的工具基本上改变了细胞生物学家能够解决的问题的性质和范围。1962年，Shimomura和他的同事们在A. victoria生物发光蛋白水母素(aequorin)的纯化过程中偶然间第一次发现了GFP。1974年，Morise和他的同事们在随后的纯化、晶体形成和从水母素到GFP能量转移的体外重建过程中，为GFP的荧光性质提供启迪，而且证实GFP接受来自水母素的能量转移后发射绿光。在此之后许多年，在外源系统中GFP是否需要水母素和可能来自水母的其他因子发出荧光，这仍然是一个公开的问题。1992年，也就是在GFP发现后的30年，Prasher等人克隆了编码GFP的基因，就为实验上评估它用作蛋白质的体内标记铺平道路。而在两年后，Chalfie等人证实当GFP在细菌和线虫细胞中表达时，它能够发出荧光。在线虫中，GFP是在一个表达β-微管蛋白的基因启动子的控制下表达的。它在线虫特异性神经元中的时空表达模拟了内源性β-微管蛋白基因的表达，因而证明GFP能够作为一种可靠的标记以便监控基因表达模式。此后不久，Roger Tsien的实验室对天然GFP进行改造使之变得更加明亮和耐光，以及在一个与常规显微镜过滤器装置相匹配的波长下激发，因而增加了它的实际适应性。GFP技术的下一个突破便是开发GFP变异体产生蓝色、青色和黄色荧光蛋白，因而能够使得影像实验在细胞和有机体中采用多种标记的蛋白。绿色荧光蛋白(GFP)是由238个氨基酸残基组成，在蓝色波长范围的光线激发下，会发出绿色荧光。而EGFP是增强型的GFP (enhanced GFP)，发生了双氨基酸取代，亮氨酸(Leu)取代GFP上第64位苯丙氨酸(Phe)，苏氨酸(Thr)取代了GFP上的第65位丝氨酸(Ser)，与GFP相比，具有更强更稳定的绿色荧光。黄色荧光蛋白(yellow fluorescent protein, YFP)其序列与GFP基本相同，不同之处就是把第203位Thr以Tyr取代，这样的GFP不发出绿色荧光，而发出较长波长的黄色荧光。青色荧光蛋白(cyan fluorescent protein, CFP)与此类似，也是GFP第66位Tyr(酪氨酸)被Thr(色氨酸)所取代的结果，发青色荧光。由此可见，GFP标签与其它突变体GFP、YFP、EYFP、CFP的序列非常的类似，只有1-2个氨基酸残基的变化。在GFP发现后的将近半个世纪以来，因为发现和开发绿色荧光蛋白，2008年诺贝尔化学奖被授予给Osamu Shimomura, Martin Chalfie和Roger Tsien，来表彰这次发现给后世带来的巨大影响。参考文献：Chalfie, M., Tu, Y., Euskirchen, G., Ward, W. W. & Prasher, D. C. Green fluorescent protein as a marker for gene expression. Science 263, 802–805 (1994).Shimomura, O., Johnson, F. H. & Saiga, Y., Extraction, purification and properties of aequorin, a bioluminescent protein from the luminous hydromedusan Aequorea. J. Cell. Comp. Physiol. 59, 223–239 (1962).Morise, H., Shimomura, O., Johnson, F. H. & Winant, J. Intermolecular energy transfer in the bioluminescent system of Aequorea. Biochemistry 13, 2656–2662 (1974).Prasher, D. C., Eckenrode, V. K., Ward, W. W., Prendergast, F. G. & Cormier, M. J. Primary structure of the Aequorea victoria green-fluorescent protein. Gene 111, 229–233 (1992).Tsien, R. Y. The green fluorescent protein. Annu. Rev. Biochem. 67, 509–544 (1998).第二篇：辣根过氧化物酶作为解剖学电子显微镜(anatomical electron microscopy)的标记要绘制诸如视网膜的大容量组织中的突触联系(synaptic connection) James R. Anderson等人于2009年就已经主张应当将分子表达谱(molecular profiling)与电子显微镜图片相关联。如今，这里给出一个例子来说明分子表达谱仪(molecular profiler)如何得到很好的利用。Jianli Li等人采用电穿孔技术产生将携带有靶向到细胞膜的辣根过氧化物酶(membrane-targeted horseradish peroxidase, mHRP)基因的表达构建物导入神经元。辣根过氧化物酶发射可放大的波长为428nm的荧光。这些研究人员就使用它作为解剖学上的标记，与蝌蚪神经元的连续切片电子显微镜图片(serial section electron microscopy, SCEM)在空间上相互关联。辣根过氧化物酶的优势之一在于它在包括线粒体/小泡(vesicle)在内的细胞膜上均匀分布。它也有助于鉴定长轴突(axon)/小直径的树突(dendrite)。但是另一方面，不同于其他的标记，它不得不在动物仍然活着的时候通过电穿孔技术导入细胞才有效果。下面是一系列电子显微镜图片，其中远侧树突分支(distal dendritic branch)，蓝色显示；带有轴突末端(axon terminal, 用粉红色显示)的突触，用白色箭头符号指示：http://www.biomart.cn//upload/userfiles/image/131175420478195.jpg比例尺=1微米当从向右观看这一系列图片时，你能够看到树突如何缩减，而研究人员能够在他们的微回路(microcircuit)模型中重构这些图片。

假如青霉素及其降解产物与乳清蛋白结合形成了复合物那么我用荧光光谱对其研究的话 是否可行？

“不同饱和度硫酸铵沉淀中的蛋白浓度测定结果表明血红蛋白主要集中于50％和60％饱和度的硫酸铵沉淀中，杂蛋白主要集中在10％～40％饱和度的硫酸铵沉淀中。”这是文献中的原话，我想知道怎么知道哪部分是杂蛋白呢？怎么分辨哪部分的沉淀是自己的目标蛋白，哪部分的沉淀是杂蛋白呀[img]https://simg.instrument.com.cn/bbs/images/default/em09509.gif[/img]

纳米材料与结合蛋白的纳米材料，1.在荧光光度分析上会有什么不同[em01] ？2.蛋白的包覆会影响纳米材料的荧光峰吗？3.纳米材料的结合对蛋白的荧光峰会有影响吗？谢谢

日前，国家药品不良反应监测中心发布了第39期《药品不良反应信息通报》并表示，近期国外药品管理部门发现苯佐卡因可能引起高铁血红蛋白血症的严重不良反应。考虑到此类风险在我国临床应用中也同样存在，且苯佐卡因产品多为非处方药，为使广大医务人员和患者及时了解该药品的使用风险，国家食品药品监督管理局提醒广大医务人员、药品生产企业和公众关注苯佐卡因引起高铁血红蛋白血症的安全性信息。　　苯佐卡因是局部麻醉药，主要用于皮肤病止痒，创面、痔疮及溃疡面等止痛，在我国主要作为非处方药使用。　　2011年4月，美国和加拿大药品管理当局发布警示信息，警惕苯佐卡因可能引起的严重不良反应高铁血红蛋白血症，涉及主要人群是2岁以下儿童，用药目的是使用苯佐卡因制剂缓解出牙引起的不适。　　高铁血红蛋白血症虽然罕见，但为可危及生命的严重不良反应。高铁血红蛋白血症降低红细胞在全身输送氧气的能力，其体征和症状包括白色、灰色或蓝色皮肤、口唇和甲床，呼吸急促、乏力、意识错乱、头痛、头晕、恶心以及心率的变化。在罕见的情况下，高铁血红蛋白血症可以导致麻痹、昏迷甚至死亡。　　FDA建议2岁以下儿童不要使用苯佐卡因产品，除非在医生的建议和监督下；成人使用苯佐卡因凝胶和溶液缓解口腔疼痛应严格按照产品说明书使用，并将本品放在儿童不能接触的地方。　　虽然我国尚未收到苯佐卡因导致高铁血红蛋白血症的报告，但是国外药品不良反应监测数据表明，苯佐卡因可以引起高铁血红蛋白血症，此风险在我国临床应用中也同样存在。　　国家食品药品监督管理局建议患者在使用含苯佐卡因药物时要严格按照说明书使用，如果在使用过程中出现高铁血红蛋白血症的体征和症状，如皮肤、口唇粘膜、甲床青紫，呼吸急促、心率加快、乏力、意识错乱、头痛、头晕等，请及时就医。2岁以下儿童应在医师指导下使用。　　国家食品药品监督管理局建议生产企业及时完善产品说明书；增加相关安全性信息；加强合理用药的宣传，确保产品的安全性信息及时传达给患者和医生；并加强药品不良反应监测。　　广大医务工作者、药品生产企业和公众如需了解详细信息，请登陆国家食品药品监督管理局网站（http://www.sfda.gov.cn）或国家药品不良反应监测中心网站（http://www.cdr.gov.cn）查询。