醋酸纤维素薄膜电泳槽

醋酸纤维素薄膜是由醋酸纤维素加工制成的。醋酸纤维素薄膜作为是电泳支持体 有以下优点：①电泳后区带界限清晰；②通电时间较短（二十分钟至一小时）；③它 对各种蛋白质（包括血清白蛋白，溶菌酶及核糖核酸酶）都几乎完全不吸附，因此无 拖尾现象；④对染料也没有吸附，因此不结合的染料能完全洗掉，无样品处几乎完全 无色。它的电渗作用虽高但很均一，不影响样品的分离效果，由于醋酸纤维素薄膜吸 水量较低，因此必需在密闭的容器中进行电泳，并使用较低有电流避免蒸发。　 醋酸纤维素薄膜电泳已经广泛用于血清蛋白，血红蛋白，球蛋白，脂蛋白，糖蛋 白，甲胎蛋白，类固醇及同工酶等的分离分析中，尽管它的分辨力比聚丙酰胺凝胶电 泳低，但它具有简单，快速等优点。根据样品理化性质，从提高电泳速度和分辨力出 发选择缓冲液的种类，pH和离子强度。选择好的缓冲液最好是挥发性强，对显色或紫 外光等观察区带没有影响，若样品含盐量较高时，宜采用含盐缓冲液。例如血清蛋白 电泳可选用pH8.6的巴比妥缓冲液或硼酸缓冲液；氨基酸的分离则可选用pH7.2的磷酸 盐缓冲液等。电泳时先将滤膜剪成一定长度和宽度的纸条。在欲点样的位置用铅笔做 上记号，点上样品，在一定的电压，电流下电泳一定时间，取下滤膜，进行染色。不 同物质需采用不同的显色方法，如核苷酸等物质可在紫外分析灯下观察定位，但许多 物质必须经染色剂显色。　　醋酸纤维素薄膜电泳染色后区带可剪下，溶于一定的溶剂中进行光密度测定。也 可以浸于折射率为1.474的油中或其他透明液中使之透明，然后直接用光密度计测 定。它的缺点是厚度小，样品用量很小，不适于制备。

最近在写一个BSA的文件，里面涉及到了电泳法的相关知识，文件要求用硝酸纤维素膜电泳法，可我目前只有醋酸纤维素膜电泳法的资料。 请问各位硝酸纤维素膜电泳法和醋酸纤维素膜电泳法有什么不同啊？ 后者可以取代前者吗？还请多指教！谢谢！[em0813]

你们检水用的滤膜是硝酸纤维素还是醋酸纤维素膜？纯化水和注射用水的微生物限度

醋酸纤维素膜有什么特点?

需要醋酸纤维素对照品，知道的请告知。

醋酸纤维素滤膜有什么特点，适用哪些实验过滤使用?

求购：二醋酸纤维素CA登记号：9004-35-7英文名：Cellulose diacetate别名：二乙酰纤维素

求硬脂酸镁或者醋酸纤维素质谱图

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根据电泳仪原理、电泳仪功能、电泳仪的使用方法、电泳仪的用途不同可以为：琼脂糖凝胶电泳、毛细管电泳、凝胶电泳、聚丙烯酰胺凝胶电泳、醋酸纤维薄膜电泳、高效毛细管电泳、琼脂糖电泳、SDS-PAGE凝胶电泳、蛋白质电泳、血清蛋白电泳、dna电泳、血红蛋白电泳、蛋白质双向电泳、免疫电泳、等电聚焦电泳、单细胞凝胶电泳、蛋白质凝胶电泳、质粒电泳、对流免疫电泳、变性电泳等。电泳仪分类：1、毛细管电泳仪：其主要部件有0～30kV可调稳压稳流电源，内径小于100μm(常用50～75μm)、长度一般为30～100cm的弹性石英毛细管、电极槽、检测器和进样装置。检测器有紫外／可见分光检测器、激光诱导荧光检测器和电化学检测器，前者最为常用。进样方法有电动法(电迁移)、压力法(正压力、负压力)和虹吸法。成套仪器还配有自动冲洗、自动进样、温度控制、数据采集和处理等部件。 2、常规电泳仪：其组成部件为可调稳压稳流电源，垂直电泳槽，水平电泳槽，电极连接线，支持体【非凝胶性支持体区带电泳（支持体有：①淀粉②纤维素粉③玻璃粉，硅胶等) ；凝胶支持体区带电泳支持体有：①淀粉液②聚丙烯酰胺凝胶③琼脂（糖）凝胶】；陶瓷板，抽水泵，输水管，冰水曹等部件组成。3、其他电泳仪：Tiselius或微量电泳、显微电泳、等电点聚焦电泳技术、等速电泳技术、密度梯度电泳等。是一种非支持体的电泳仪也称为自由电泳法的发展并不迅速，因为其电泳仪构造复杂、体积庞大，操作要求严格，价格昂贵等很少使用。毛细管电泳仪、凝胶电泳仪、垂直电泳仪、微电泳仪、高压电泳仪、水平电泳仪、高效毛细管电泳仪、双向电泳仪、bio rad 电泳仪、脉冲场电泳仪、伯乐电泳仪、北京六一电泳仪上海巴玖均可提供！

电泳技术发展简史 1809年俄国物理学家Рейсе首次发现电泳现象。他在湿粘土中插上带玻璃管的正负两个电极，加电压后发现正极玻璃管中原有的水层变混浊，即带负电荷的粘土颗粒向正极移动，这就是电泳现象。 1909年Michaelis首次将胶体离子在电场中的移动称为电泳。他用不同pH的溶液在U形管中测定了转化酶和过氧化氢酶的电泳移动和等电点。 1937年瑞典Uppsala大学的Tiselius对电泳仪器作了改进，创造了Tiselius电泳仪，建立了研究蛋白质的移动界面电泳方法，并首次证明了血清是由白蛋白及α、β、γ球蛋白组成的，由于Tiselius在电泳技术方面作出的开拓性贡献而获得了1948年的诺贝尔化学奖。 1948年Wieland和Fischer重新发展了以滤纸作为支持介质的电泳方法，对氨基酸的分离进行过研究。 从本世纪50年代起，特别是1950年Durrum用纸电泳进行了各种蛋白质的分离以后，开创了利用各种固体物质（如各种滤纸、醋酸纤维素薄膜、琼脂凝胶、淀粉凝胶等）作为支持介质的区带电泳方法。 1959年Raymond和Weintraub利用人工合成的凝胶作为支持介质，创建了聚丙烯酰胺凝胶电泳，极大地提高了电泳技术的分辨率，开创了近代电泳的新时代。30多年来，聚丙烯酰胺凝胶电泳仍是生物化学和分子生物学中对蛋白质、多肽、核酸等生物大分子使用最普遍，分辨率最高的分析鉴定技术，是检验生化物质的最高纯度：即“电泳纯”（一维电泳一条带或二维电泳一个点）的标准分析鉴定方法，至今仍被人们称为是对生物大分子进行分析鉴定的最后、最准确的手段，即“Last Check”。 由80年代发展起来的新的毛细管电泳技术，是化学和生化分析鉴定技术的重要新发展，己受到人们的充分重视。4.2 电泳的基本原理 电泳是指带电颗粒在电场的作用下发生迁移的过程。许多重要的生物分子，如氨基酸、多肽、蛋白质、核苷酸、核酸等都具有可电离基团，它们在某个特定的pH值下可以带正电或负电，在电场的作用下，这些带电分子会向着与其所带电荷极性相反的电极方向移动。电泳技术就是利用在电场的作用下，由于待分离样品中各种分子带电性质以及分子本身大小、形状等性质的差异，使带电分子产生不同的迁移速度，从而对样品进行分离、鉴定或提纯的技术。 电泳过程必须在一种支持介质中进行。Tiselius等在1937年进行的自由界面电泳没有固定支持介质，所以扩散和对流都比较强，影响分离效果。于是出现了固定支持介质的电泳，样品在固定的介质中进行电泳过程，减少了扩散和对流等干扰作用。最初的支持介质是滤纸和醋酸纤维素膜，目前这些介质在实验室已经应用得较少。在很长一段时间里，小分子物质如氨基酸、多肽、糖等通常用滤纸或纤维素、硅胶薄层平板为介质的电泳进行分离、分析，但目前则一般使用更灵敏的技术如HPLC等来进行分析。这些介质适合于分离小分子物质，操作简单、方便。但对于复杂的生物大分子则分离效果较差。凝胶作为支持介质的引入大大促进了电泳技术的发展，使电泳技术成为分析蛋白质、核酸等生物大分子的重要手段之一。最初使用的凝胶是淀粉凝胶，但目前使用得最多的是琼脂糖凝胶和聚丙烯酰胺凝胶。蛋白质电泳主要使用聚丙烯酰胺凝胶。 电泳装置主要包括两个部分：电源和电泳槽。电源提供直流电，在电泳槽中产生电场，驱动带电分子的迁移。电泳槽可以分为水平式和垂直式两类。垂直板式电泳是较为常见的一种，常用于聚丙烯酰胺凝胶电泳中蛋白质的分离。电泳槽中间是夹在一起的两块玻璃板，玻璃板两边由塑料条隔开，在玻璃平板中间制备电泳凝胶，凝胶的大小通常是12cm ? 14 cm，厚度为1mm～2 mm，近年来新研制的电泳槽，胶面更小、更薄，以节省试剂和缩短电泳时间。制胶时在凝胶溶液中放一个塑料梳子，在胶聚合后移去，形成上样品的凹槽。水平式电泳，凝胶铺在水平的玻璃或塑料板上，用一薄层湿滤纸连接凝胶和电泳缓冲液，或将凝胶直接浸入缓冲液中。由于pH值的改变会引起带电分子电荷的改变，进而影响其电泳迁移的速度，所以电泳过程应在适当的缓冲液中进行的，缓冲液可以保持待分离物的带电性质的稳定。

我公司现在使用GPC分析醋酸纤维素的分子量和分子量分布，但是由于杂质影响大，无法准确反应所需要的信息。所以象各位请教，还有什么仪器或设备可以测量醋酸纤维素的分子量、分子量分布，不胜感激！

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聚氯乙烯和醋酸纤维滤膜，哪个更容易消解？请消解过的说一下，谢谢！！！

生化实验讲义(理论部分)－－电泳技术 　　4.1 电泳技术发展简史1809年俄国物理学家Рейсе首次发现电泳现象。他在湿粘土中插上带玻璃管的正负两个电极，加电压后发现正极玻璃管中原有的水层变混浊，即带负电荷的粘土颗粒向正极移动，这就是电泳现象。1909年Michaelis首次将胶体离子在电场中的移动称为电泳。他用不同pH的溶液在U形管中测定了转化酶和过氧化氢酶的电泳移动和等电点。1937年瑞典Uppsala大学的Tiselius对电泳仪器作了改进，创造了Tiselius电泳仪，建立了研究蛋白质的移动界面电泳方法，并首次证明了血清是由白蛋白及α、β、γ球蛋白组成的，由于Tiselius在电泳技术方面作出的开拓性贡献而获得了1948年的诺贝尔化学奖。1948年Wieland和Fischer重新发展了以滤纸作为支持介质的电泳方法，对氨基酸的分离进行过研究。从本世纪50年代起，特别是1950年Durrum用纸电泳进行了各种蛋白质的分离以后，开创了利用各种固体物质（如各种滤纸、醋酸纤维素薄膜、琼脂凝胶、淀粉凝胶等）作为支持介质的区带电泳方法。1959年Raymond和Weintraub利用人工合成的凝胶作为支持介质，创建了聚丙烯酰胺凝胶电泳，极大地提高了电泳技术的分辨率，开创了近代电泳的新时代。30多年来，聚丙烯酰胺凝胶电泳仍是生物化学和分子生物学中对蛋白质、多肽、核酸等生物大分子使用最普遍，分辨率最高的分析鉴定技术，是检验生化物质的最高纯度：即“电泳纯”（一维电泳一条带或二维电泳一个点）的标准分析鉴定方法，至今仍被人们称为是对生物大分子进行分析鉴定的最后、最准确的手段，即“Last Check”。由80年代发展起来的新的毛细管电泳技术，是化学和生化分析鉴定技术的重要新发展，己受到人们的充分重视。4.2 电泳的基本原理电泳是指带电颗粒在电场的作用下发生迁移的过程。许多重要的生物分子，如氨基酸、多肽、蛋白质、核苷酸、核酸等都具有可电离基团，它们在某个特定的pH值下可以带正电或负电，在电场的作用下，这些带电分子会向着与其所带电荷极性相反的电极方向移动。电泳技术就是利用在电场的作用下，由于待分离样品中各种分子带电性质以及分子本身大小、形状等性质的差异，使带电分子产生不同的迁移速度，从而对样品进行分离、鉴定或提纯的技术。电泳过程必须在一种支持介质中进行。Tiselius等在1937年进行的自由界面电泳没有固定支持介质，所以扩散和对流都比较强，影响分离效果。于是出现了固定支持介质的电泳，样品在固定的介质中进行电泳过程，减少了扩散和对流等干扰作用。最初的支持介质是滤纸和醋酸纤维素膜，目前这些介质在实验室已经应用得较少。在很长一段时间里，小分子物质如氨基酸、多肽、糖等通常用滤纸或纤维素、硅胶薄层平板为介质的电泳进行分离、分析，但目前则一般使用更灵敏的技术如HPLC等来进行分析。这些介质适合于分离小分子物质，操作简单、方便。但对于复杂的生物大分子则分离效果较差。凝胶作为支持介质的引入大大促进了电泳技术的发展，使电泳技术成为分析蛋白质、核酸等生物大分子的重要手段之一。最初使用的凝胶是淀粉凝胶，但目前使用得最多的是琼脂糖凝胶和聚丙烯酰胺凝胶。蛋白质电泳主要使用聚丙烯酰胺凝胶。电泳装置主要包括两个部分：电源和电泳槽。电源提供直流电，在电泳槽中产生电场，驱动带电分子的迁移。电泳槽可以分为水平式和垂直式两类。垂直板式电泳是较为常见的一种，常用于聚丙烯酰胺凝胶电泳中蛋白质的分离。电泳槽中间是夹在一起的两块玻璃板，玻璃板两边由塑料条隔开，在玻璃平板中间制备电泳凝胶，凝胶的大小通常是12cm 14 cm，厚度为1mm～2 mm，近年来新研制的电泳槽，胶面更小、更薄，以节省试剂和缩短电泳时间。制胶时在凝胶溶液中放一个塑料梳子，在胶聚合后移去，形成上样品的凹槽。水平式电泳，凝胶铺在水平的玻璃或塑料板上，用一薄层湿滤纸连接凝胶和电泳缓冲液，或将凝胶直接浸入缓冲液中。由于pH值的改变会引起带电分子电荷的改变，进而影响其电泳迁移的速度，所以电泳过程应在适当的缓冲液中进行的，缓冲液可以保持待分离物的带电性质的稳定。为了更好的了解带电分子在电泳过程中是如何被分离的，下面简单介绍一下电泳的基本原理。在两个平行电极上加一定的电压（V），就会在电极中间产生电场强度（E），L是电极间距离。在稀溶液中，电场对带电分子的作用力（F），等于所带净电荷与电场强度的乘积。这个作用力使得带电分子向其电荷相反的电极方向移动。在移动过程中，分子会受到介质粘滞力的阻碍。粘滞力（F’）的大小与分子大小、形状、电泳介质孔径大小以及缓冲液粘度等有关，并与带电分子的移动速度成正比，对于球状分子，F’的大小服从Stokes定律，即：

发哥，太有成就感了哦！[img]http://www.instrument.com.cn/bbs/images/affix.gif[/img][url=http://www.instrument.com.cn/bbs/download.asp?ID=24566]GB/T 5605-2002 《烟草和烟草制品 醋酸纤维滤棒》[/url]

有奖问答’对错题：纤维素纤维的酯化反应：纤维素硝酸酯、纤维素醋酸酯； 纤维素纤维的醚化：纤维素乙基醚、纤维素羧甲基醚。（ ）

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使用方法：电泳技术是分子生物学研究不可缺少的重要分析手段。电泳一般分为自由界面电泳和区带电泳两大类，自由界面电泳不需支持物，如等电聚焦电泳、等速电泳、密度梯度电泳及显微电泳等，这类电泳目前已很少使用。而区带电泳则需用各种类型的物质作为支持物，常用的支持物有滤纸、醋酸纤维薄膜、非凝胶性支持物、凝胶性支持物及硅胶-G薄层等，分子生物学领域中最常用的是琼脂糖凝胶电泳。所谓电泳，是指带电粒子在电场中的运动，不同物质由于所带电荷及分子量的不同，因此在电场中运动速度不同，根据这一特征，应用电泳法便可以对不同物质进行定性或定量分析，或将一定混合物进行组份分析或单个组份提取制备，这在临床检验或实验研究中具有极其重要的意义。电泳仪正是基于上述原理设计制造的。使用方法1． 首先用导线将电泳槽的两个电极与电泳仪的直流输出端联接，注意极性不要接反。2． 电泳仪电源开关调至关的位置，电压旋钮转到最小，根据工作需要选择稳压稳流方式及电压电流范围。3． 接通电源，缓缓旋转电压调节钮直到达到的所需电压为止，设定电泳终止时间，此时电泳即开始进行。4． 工作完毕后，应将各旋钮、开关旋至零位或关闭状态，并拨出电泳插头。

电泳技术是分子生物学研究不可缺少的重要分析手段。电泳一般分为自由界面电泳和区带电泳两大类，自由界面电泳不需支持物，如等电聚焦电泳、等速电泳、密度梯度电泳及显微电泳等，这类电泳目前已很少使用。而区带电泳则需用各种类型的物质作为支持物，常用的支持物有滤纸、醋酸纤维薄膜、非凝胶性支持物、凝胶性支持物及硅胶-G薄层等，分子生物学领域中最常用的是琼脂糖凝胶电泳。所谓电泳，是指带电粒子在电场中的运动，不同物质由于所带电荷及分子量的不同，因此在电场中运动速度不同，根据这一特征，应用电泳法便可以对不同物质进行定性或定量分析，或将一定混合物进行组份分析或单个组份提取制备，这在临床检验或实验研究中具有极其重要的意义。电泳仪正是基于上述原理设计制造的。下面简单介绍其使用方法及注意事项。使用方法1.首先用导线将电泳槽的两个电极与电泳仪的直流输出端联接，注意极性不要接反。2.电泳仪电源开关调至关的位置，电压旋钮转到最小，根据工作需要选择稳压稳流方式及电压电流范围。3.接通电源，缓缓旋转电压调节钮直到达到的所需电压为止，设定电泳终止时间，此时电泳即开始进行。4.工作完毕后，应将各旋钮、开关旋至零位或关闭状态，并拨出电泳插头。

电泳基本原理 迁移率（或泳动度）是指带电颗粒在单位电场强度下泳动的速度，可用下列公式计算： Ｕ =υ/E =(d/t)/(V/l) =dl/Vt Ｕ为迁移率（cm2•V-1•min-1）；υ为颗粒泳动速度（cm•s-1）；E 为电场强度（ V•cm-1）；d为颗粒泳动的距离（cm）；l为滤纸有效长度（cm）；V为实际电压（V）；t为通电时间（s或min）。通过测量d, l, V, t, 即可计算出被分离物质的迁移率。 1迁移率单位= 10-5 cm2•V-1•min-1在确定的条件下，某物质的迁移率为常数，是该物质的化学特征常数。 颗粒带净电荷多，直径小而接近于球形，则在电场中泳动速度快，反之则泳动速度慢。 迁移率还与分子的形状，介质粘度，颗粒所带电荷有关，迁移率与颗表面电荷成正比，与介质粘度及颗粒半径成反比。 影响琼脂糖电泳迁移的主要因素 电场强度 溶液的pH值 溶液的离子强度 电渗现象 温度的影响 支持物的影响 按分离原理分类： 1.区带电泳 2.移界电泳 3.等速电泳 4.聚焦电泳 按有无固体支持物分类 1. 纸上电泳 2. 醋酸纤维素膜电泳 3. 薄层电泳 4. 非凝胶性支持物区带电泳（支持物有：淀粉、纤维素粉、玻璃粉、硅胶） 5. 凝胶支持区带电泳（淀粉凝胶、聚丙稀酰胺凝胶、琼脂糖凝胶） 影响琼脂糖电泳迁移的主要因素 DNA的大小 DNA的构象 琼脂糖浓度 缓冲液 不同构像质粒 缓冲液 TAE：乙酸盐缓冲液 TBE：硼酸盐缓冲液 TPE：磷酸盐缓冲液 实验操作 1. 用胶带将洗净、干燥的水平板的边缘封住，形成一个胶模并水平放置。 2. 按水平板的长×宽×0.5cm胶厚，量取0.5×TBE，并按0.7％的浓度称取agarose琼脂糖，在微波炉或电炉上加热至全熔（清澈透明）。 3. 等凝胶温度降至大约50－60以下时，加入1 mg/L溴化乙锭（EB）至终浓度为0.5ug/mL ；摇匀并轻快地倒入水平板中，除掉气泡，插入梳子。 4. 凝固后，将梳子轻轻拔出。 5.去掉胶带，将水平板放入加有0.5×TBE电泳缓冲液的电泳槽中，并且使电泳缓冲液高出凝胶约1mm。 6.在parafilm膜上依次加： ddH2O 6ul,上样Buffer 2ul ,DNA 4ul 分别混匀后点样，记录点样次序。 7. 在水平板两边的点样孔中分别加入6 μ l的λΔΝΑ/EcoRI+HindIII marker。 8. 盖好电泳槽盖子，选择适当的电泳电压（≤5V/cm）及电泳方向(DNA阴极阳极），开始电泳。 9. 当色素接近胶的先端，停止电泳，样品在紫外灯下观察、成像℃

醋酸纤维纵截面显微镜图图片大家有吗？一般这种纤维用在哪类产品中？

电泳技术发展简史1809年俄国物理学家Рейсе首次发现电泳现象。他在湿粘土中插上带玻璃管的正负两个电极，加电压后发现正极玻璃管中原有的水层变混浊，即带负电荷的粘土颗粒向正极移动，这就是电泳现象。1909年Michaelis首次将胶体离子在电场中的移动称为电泳。他用不同pH的溶液在U形管中测定了转化酶和过氧化氢酶的电泳移动和等电点。1937年瑞典Uppsala大学的Tiselius对电泳仪器作了改进，创造了Tiselius电泳仪，建立了研究蛋白质的移动界面电泳方法，并首次证明了血清是由白蛋白及α、β、γ球蛋白组成的，由于Tiselius在电泳技术方面作出的开拓性贡献而获得了1948年的诺贝尔化学奖。1948年Wieland和Fischer重新发展了以滤纸作为支持介质的电泳方法，对氨基酸的分离进行过研究。从本世纪50年代起，特别是1950年Durrum用纸电泳进行了各种蛋白质的分离以后，开创了利用各种固体物质（如各种滤纸、醋酸纤维素薄膜、琼脂凝胶、淀粉凝胶等）作为支持介质的区带电泳方法。1959年Raymond和Weintraub利用人工合成的凝胶作为支持介质，创建了聚丙烯酰胺凝胶电泳，极大地提高了电泳技术的分辨率，开创了近代电泳的新时代。30多年来，聚丙烯酰胺凝胶电泳仍是生物化学和分子生物学中对蛋白质、多肽、核酸等生物大分子使用最普遍，分辨率最高的分析鉴定技术，是检验生化物质的最高纯度：即“电泳纯”（一维电泳一条带或二维电泳一个点）的标准分析鉴定方法，至今仍被人们称为是对生物大分子进行分析鉴定的最后、最准确的手段，即“Last Check”。由80年代发展起来的新的毛细管电泳技术，是化学和生化分析鉴定技术的重要新发展，己受到人们的充分重视。电泳的基本原理电泳是指带电颗粒在电场的作用下发生迁移的过程。许多重要的生物分子，如氨基酸、多肽、蛋白质、核苷酸、核酸等都具有可电离基团，它们在某个特定的pH值下可以带正电或负电，在电场的作用下，这些带电分子会向着与其所带电荷极性相反的电极方向移动。电泳技术就是利用在电场的作用下，由于待分离样品中各种分子带电性质以及分子本身大小、形状等性质的差异，使带电分子产生不同的迁移速度，从而对样品进行分离、鉴定或提纯的技术。电泳过程必须在一种支持介质中进行。Tiselius等在1937年进行的自由界面电泳没有固定支持介质，所以扩散和对流都比较强，影响分离效果。于是出现了固定支持介质的电泳，样品在固定的介质中进行电泳过程，减少了扩散和对流等干扰作用。最初的支持介质是滤纸和醋酸纤维素膜，目前这些介质在实验室已经应用得较少。在很长一段时间里，小分子物质如氨基酸、多肽、糖等通常用滤纸或纤维素、硅胶薄层平板为介质的电泳进行分离、分析，但目前则一般使用更灵敏的技术如HPLC等来进行分析。这些介质适合于分离小分子物质，操作简单、方便。但对于复杂的生物大分子则分离效果较差。凝胶作为支持介质的引入大大促进了电泳技术的发展，使电泳技术成为分析蛋白质、核酸等生物大分子的重要手段之一。最初使用的凝胶是淀粉凝胶，但目前使用得最多的是琼脂糖凝胶和聚丙烯酰胺凝胶。蛋白质电泳主要使用聚丙烯酰胺凝胶。

电泳技术发展简史1809年俄国物理学家Рейсе首次发现电泳现象。他在湿粘土中插上带玻璃管的正负两个电极，加电压后发现正极玻璃管中原有的水层变混浊，即带负电荷的粘土颗粒向正极移动，这就是电泳现象。1909年Michaelis首次将胶体离子在电场中的移动称为电泳。他用不同pH的溶液在U形管中测定了转化酶和过氧化氢酶的电泳移动和等电点。1937年瑞典Uppsala大学的Tiselius对电泳仪器作了改进，创造了Tiselius电泳仪，建立了研究蛋白质的移动界面电泳方法，并首次证明了血清是由白蛋白及α、β、γ球蛋白组成的，由于Tiselius在电泳技术方面作出的开拓性贡献而获得了1948年的诺贝尔化学奖。1948年Wieland和Fischer重新发展了以滤纸作为支持介质的电泳方法，对氨基酸的分离进行过研究。从本世纪50年代起，特别是1950年Durrum用纸电泳进行了各种蛋白质的分离以后，开创了利用各种固体物质（如各种滤纸、醋酸纤维素薄膜、琼脂凝胶、淀粉凝胶等）作为支持介质的区带电泳方法。1959年Raymond和Weintraub利用人工合成的凝胶作为支持介质，创建了聚丙烯酰胺凝胶电泳，极大地提高了电泳技术的分辨率，开创了近代电泳的新时代。30多年来，聚丙烯酰胺凝胶电泳仍是生物化学和分子生物学中对蛋白质、多肽、核酸等生物大分子使用最普遍，分辨率最高的分析鉴定技术，是检验生化物质的最高纯度：即“电泳纯”（一维电泳一条带或二维电泳一个点）的标准分析鉴定方法，至今仍被人们称为是对生物大分子进行分析鉴定的最后、最准确的手段，即“Last Check”。由80年代发展起来的新的毛细管电泳技术，是化学和生化分析鉴定技术的重要新发展，己受到人们的充分重视。电泳的基本原理电泳是指带电颗粒在电场的作用下发生迁移的过程。许多重要的生物分子，如氨基酸、多肽、蛋白质、核苷酸、核酸等都具有可电离基团，它们在某个特定的pH值下可以带正电或负电，在电场的作用下，这些带电分子会向着与其所带电荷极性相反的电极方向移动。电泳技术就是利用在电场的作用下，由于待分离样品中各种分子带电性质以及分子本身大小、形状等性质的差异，使带电分子产生不同的迁移速度，从而对样品进行分离、鉴定或提纯的技术。电泳过程必须在一种支持介质中进行。Tiselius等在1937年进行的自由界面电泳没有固定支持介质，所以扩散和对流都比较强，影响分离效果。于是出现了固定支持介质的电泳，样品在固定的介质中进行电泳过程，减少了扩散和对流等干扰作用。最初的支持介质是滤纸和醋酸纤维素膜，目前这些介质在实验室已经应用得较少。在很长一段时间里，小分子物质如氨基酸、多肽、糖等通常用滤纸或纤维素、硅胶薄层平板为介质的电泳进行分离、分析，但目前则一般使用更灵敏的技术如HPLC等来进行分析。这些介质适合于分离小分子物质，操作简单、方便。但对于复杂的生物大分子则分离效果较差。凝胶作为支持介质的引入大大促进了电泳技术的发展，使电泳技术成为分析蛋白质、核酸等生物大分子的重要手段之一。最初使用的凝胶是淀粉凝胶，但目前使用得最多的是琼脂糖凝胶和聚丙烯酰胺凝胶。蛋白质电泳主要使用聚丙烯酰胺凝胶。

谢谢。在论坛里找了一下，没找到，只有醋酸纤维素的。请哪位好心人帮个忙，不胜感激

各位大神： 最近有个朋友跟我提到了一个测序电泳槽，想问问各位大神什么事测序电泳槽啊？它的工作原理是怎么样的，电泳基本知识我知道，但测序电泳它是如何实现测序和微卫星分析等等功能的？

早期的电泳技术是由瑞典Uppsala大学物理化学系Svedberg教授提出了荷电的胶体颗粒在电场中移动的现象称其为电泳。于1937年，收ArneTiselius教授——诺贝尔奖金获得者，利用些电泳现象，发明了最早期的界面电泳，用于蛋白质分离的研究，开创了电沪泳技术的新纪元。此后，各种电泳技术及仪器相继问世，先进的电泳仪和电泳技术的不断发展，使它在生物化学实验技术中占重要地位，按电泳的原理有三种形式的电泳分离系统：原则上按电泳的原理来分，即移动界面电泳、区带电泳和稳态电泳或称置换（排代）电泳。在自由移动界面电泳，是带电分子的移动速率通过观察界面的移动来测定，该方法已成为历史。代之以采用支持介质的区带电泳。　　区带电泳因所用支持体的种类、粒度大小和电泳方式等不同，其临床应用的价值也各有差异。固体支持介质可分为两类：一类是滤纸、醋酸纤维素薄膜、硅胶、矾土、纤维素等；另一类是淀粉、琼脂糖和聚丙烯酰胺凝胶。由于它们具微细的多孔网状结构，故除能产生电泳作用外，还有分子筛效应，小分子会比大分子跑得快而使分辨率提高。它的最大优点是几乎不吸附蛋白质，因此电泳无拖尾的现象。低浓度的琼脂糖电泳相当于自由界面电泳，蛋白质在电场中可自由穿透，阴力小，分离清晰，透明度高，能透过200～7000nm波长的着色区带的检测敏感性，为此第一类支持介质现已被第二类支持介质所替代。　　稳太电泳或称置换电泳的特点是分子颗粒的电泳迁移在一定时间后达到稳态，如等电聚焦和等速电泳。　　区带电泳是临床检验领域中应用最广泛的技术，有重要临床意义，尤其是其他新技术，更扩大了其应用范围，提高了检测技术，现对该技术的现状与发展作一评述。

欢迎大家参与讨论。本期话题——电泳的工作！[em44] 电泳能做什么工作？我们借助电泳手段做了什么？电泳分为很多种，有DNA电泳，SDS-PAGE，等点聚焦，免疫电泳，二维电泳，醋酸纤维素膜电泳。。。。等等，大家目前在使用哪种电泳？做的是什么方面的工作？是否能达到预期目的？有什么心得体会？欢迎积极参与讨论，踊跃发言！！（不要灌水哦[em08] ）讨论时间：一个月（2007年6月15日至7月15日）本版将根据讨论情况给予奖励！[em33]

电泳槽是凝胶电泳系统的核心部分，其系统的迅猛发展主要也是体现在电泳槽上。根据电泳的原理，凝胶都是放在两个缓冲腔之间，电场通过凝胶连接两个缓冲腔。缓冲液和凝胶之问的接触可以是直接的液体接触，也可以间接通过凝胶条或滤纸条。管状凝胶电泳和垂直板状电泳大多采取直接液体接触方式。这种方式可以有效地使用电场，但在装置设计上有一些困难，如液体泄漏，电安全和操作麻烦等问题。水平板状电泳槽大多通过间接方式，用滤纸桥搭接以及最近使用缓冲液制作的凝胶条和滤纸条搭接，即半干技术，后种方式使装置简化，操作也大大方便。

请教大家一下，我们公司用电泳方法测试硫酸软骨素纯度。用的是醋酸纤维膜， 甲苯胺蓝显色的方法，但是我觉得电泳跑出来的图谱一直不是很好，请教大家，电泳测试纯度怎样做才能出来好的图。还有电泳的准确性高吗？