朊蛋白

朊蛋白与免疫系统相互作用的新发现http://www.bioon.com/biology/UploadFiles/201112/2011123113381385.jpg　　12月29日，据《每日科学》报道，痒病是一种神经退行性疾病，它可以作为其他由蛋白积累致组织畸形(蛋白质病)疾病的模型，如阿尔兹海默氏病和帕金森氏病。有关这些基因的许多问题仍然悬而未决。在一个新的博士论文研究中，发现了数个与阮蛋白(PrPSc，与疾病的发展有关)摄取相关的因子以及朊蛋白是如何与肠道内的免疫细胞相互作用。　　羊瘙痒病属于一组被称为"传染性海绵状脑病(TSE)"的疾病，因为它们可以在动物个体之间传播，并导致大脑产生海绵状、退行性改变。这些疾病不仅折磨羊，还折磨牛(牛海绵状脑病，又称疯牛病，BSE)、鹿(鹿慢性消耗性疾病，又称疯鹿病，CWD)以及人类(克雅氏病CJD)。它们在一定程度上也可以在物种见传播，在20世纪90年代，超过200人经由食物感染而患上了克雅氏病。　　传染性海绵状脑病(TSE)，或者称阮病毒疾病，被认为是感染了一种能致病的蛋白质变体--朊蛋白，它是机体细胞的正常组成部分，在脑中含量最为丰富。一般而言，阮病毒疾病可能是传染的、遗传的或偶发/自发的。当正常的朊蛋白突变成致病的变种，疾病便发生了，变种朊蛋白在空间结构上与健康的朊蛋白不同。由于变种的朊蛋白具有不同的空间结构，机体细胞很难降解它，因此它就一直在积累。　　因为朊蛋白(PrPSc)是在疾病早期在肠道系统的淋巴组织中被发现，推测它是经由肠胃道传染。在兽医学家Caroline Piercey Akesson博士研究杂交仪期间，研究了朊蛋白在肠道内的吸收，从而对疾病发展的早期阶段所发生的过程有了新的了解。与早先的推测相反，她通过免疫电镜证明阮蛋白不是直接从肠道转运到肠道相关的的淋巴组织。相反，她发现朊蛋白自由地穿过或穿进肠道淋巴组织之外的淋巴细胞。　　树突状细胞据推测发挥着"看门人"的作用，它决定机体能容忍什么以及当面对外来物时该策划哪一种免疫防御反应。Akeeson的目标之一就是树突细胞与朊蛋白摄取之间的相互作用。首先，需要了解正常的羊肠道内树突状细胞的特点;其次，去调查哪一类型的细胞与阮病毒的摄取有关。　　她的研究结果表明，不是树突状细胞，而是巨噬细胞负责朊蛋白的摄取。Akesson的研究揭示，朊蛋白利用了肠道中大分子物质摄取的正常生理通道，这可能对机体的免疫监视系统有显著影响。一个可能的后果就是免疫耐受被激活，从而阻碍了肠道对所吸收的朊蛋白的正常免疫反应。　　今后的研究能够揭示免疫细胞是如何运输朊蛋白及机体是如何处理朊蛋白，这将具有非常重要的意义，不仅是为了提供更多的关于痒病的知识，还为研究人类和其他动物中神经退行性蛋白质病提供重要见解。　　Caroline Piercey Akesson于12月20日在挪威兽医科学系进行了博士论文答辩，论文的题目是：研究阮病毒的摄取及其与羊肠道中免疫细胞的早期相互作用。

朊蛋白是所有哺乳动物的神经细胞里都有的一种蛋白质。每个神经细胞里都有无数的朊蛋白，但没有人确切知道朊蛋白的作用。如上所述，在染上疯牛病的牛和克雅氏病/新型克雅氏病患者的脑内都有许多变异朊蛋白。而朊蛋白假说是指： 口蹄疫除了疯牛病，您可能还听说过口蹄疫。 一个人从受污染的食品中吸收了变异朊蛋白。 变异朊蛋白被吸收到血流中并进入神经系统。 　　变异朊蛋白接触正常朊蛋白并改变其形状，使成为变异朊蛋白，从而破坏正常朊蛋白的原有功能。 　　然后，原有的和新形成的变异朊蛋白接触并改变神经细胞中其他正常朊蛋白的形状。

[size=10.5pt][color=#0000ff][font=微软雅黑]什么是大豆分离蛋白？[/font][/color][/size][size=10.5pt][font=微软雅黑]大豆分离蛋白是以低温脱溶大豆粕为原料生产的一种全价蛋白类食品添加剂。大豆分离蛋白中蛋白质含量在90%以上，氨基酸种类有近20种，并含有人体必需氨基酸。其营养丰富，不含胆固醇，是植物蛋白中为数不多的可替代动物蛋白的品种之一。[/font][/size][b][size=12pt][font=微软雅黑]喷雾干燥在大豆分离蛋白中的应用-生产工艺[/font][/size][/b][size=10.5pt][font=微软雅黑]大豆分离蛋白（Soy Protein Isolate，简称 SPI）是指干基蛋白质含量≥90%的粉状大豆制品，大豆分离蛋白的制取工艺有多种，如碱溶酸沉法、膜分离法等，其中碱溶酸沉法生产大豆分离蛋白是目前世界上最常用的工艺，它以低温脱脂脱溶豆粕为原料，通过碱溶及等电点沉淀将脱脂豆粕中的可溶性和不溶性碳水化合物除去。[/font][/size][size=10.5pt][font=微软雅黑]工艺流程：低温豆粕-碱液提取-离心分离-酸沉-离心分离-中和-杀菌-喷雾干燥-大豆分离蛋白。[/font][/size]

[size=10.5pt][font=微软雅黑]大豆分离蛋白有什么特性呢？[/font][/size][size=10.5pt][color=#0000ff][font=微软雅黑]一、乳化性[/font][/color][/size][size=10.5pt][font=微软雅黑]大豆分离蛋白是表面活性剂，它既能降低水和油的表面张力，又能降低水和空气的表面张力。易于形成稳定的乳状液。在烤制食品、冷冻食品及汤类食品的制作中，加入大豆分离蛋白作乳化剂可使制品状态稳定。[/font][/size][size=10.5pt][font=微软雅黑]大豆分离蛋白沿着它的肽链骨架，含有很多极性基，所以具有吸水性、保水性和膨胀性，分离蛋白的吸水力比浓缩蛋白要强许多，而且几乎不受温度的影响，分离蛋白在加工时还有保持水份的能力，最高水分保持能力为14g水/g蛋白质。[/font][/size][size=10.5pt][color=#0000ff][font=微软雅黑]二、吸油性[/font][/color][/size][size=10.5pt][font=微软雅黑]分离蛋白加入肉制品中，能形成乳状液和凝胶基质防止脂肪向表面移动，因而起着促进脂肪吸收或脂肪结合的作用，可以减少肉制品加工过程中脂肪和汁液的损失，有助于维持外形的稳定，分离蛋白的吸油率为154%。[/font][/size][size=10.5pt][color=#0000ff][font=微软雅黑]三、凝胶性[/font][/color][/size][size=10.5pt][font=微软雅黑]它使分离蛋白具有较高的粘度、可塑性和弹性,既可做水的载体，也可做风味剂、糖及其它配合物的载体，这对食品加工极为有利。[/font][/size][size=10.5pt][color=#0000ff][font=微软雅黑]四、发泡性[/font][/color][/size][size=10.5pt][font=微软雅黑]大豆蛋白中，分离蛋白的发泡性能最好，利用大豆蛋白质的发泡性，可以赋予食品以疏松的结构和良好的口感。[/font][/size][size=10.5pt][color=#0000ff][font=微软雅黑]五、结膜性[/font][/color][/size][size=10.5pt][font=微软雅黑]当肉切碎后，用分离蛋白与鸡蛋蛋白的混合物涂在其纤维表面，形成薄膜，易于干燥，可以防止气味散失，有利于再水化过程，并对再水化产品提供合理的结构。[/font][/size]

[font=宋体]蛋白纯化介质主要应用于研究目的蛋白的结构、功用以及相互作用的和过程中。比如：在蛋白纯化过程中，由于[url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/protein-purification-by-ac][b]亲和层析法[/b][/url]的选择性和结合力较强，分辨率也高。所以，亲和层析法是一种常用的蛋白、抗体纯化方法，天地人和生物多种简单易用的亲和纯化介质，适用于批量或利用重力进行纯化，可以高效、便捷、可靠地从品中分离蛋白和抗体，为下游应用提供有力保证。[/font][font=宋体][b]亲和层析法的原理：[/b][/font][font=宋体][font=宋体]亲和层析是应用生物高分子与配基可逆结合的原理，将配基通过共价键牢固结合于载体上而制得的层析系统。这种可逆结合的作用主要是靠生物高分子对它的配基的空间结构的识别。常用的生物亲和关系有酶[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]底物、底物类似物、抑制剂、激活剂、辅因子，抗体[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]抗原，激素[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]受体蛋白、载体蛋白，外源凝集素[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]多糖、糖蛋白、细胞表面受体，核酸[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]互补核苷酸序列、组蛋白、核酸结合蛋白等，具有高效、简单、快速的优点，是当前最为理想的分离纯化蛋白的方法。[/font][/font][b][font=宋体][font=宋体]亲和层析的操作步骤[/font][font=Calibri]:[/font][/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]在亲和层析中，蛋白在影响蛋白[/font][font=Calibri]([/font][font=宋体]或标签[/font][font=Calibri])[/font][font=宋体]与其配体之间结合的条件下被加载到柱子上。在不破坏特定相互作用但能破坏污染蛋白与固定相之间任何非特异性相互作用的条件下洗涤结合的蛋白。然后用含有竞争性分子的缓冲液或破坏所有蛋白[/font][font=Calibri]/[/font][font=宋体]蛋白相互作用的条件洗脱结合的蛋白。竞争分子与配体结合，取代目标蛋白，这种竞争分子通常通过另一种色谱流程或透析法从目标蛋白中去除。[/font][/font][font=宋体] [/font][table][tr][td][b][font=微软雅黑][color=#232323]亲和层析配体和洗脱条件[/color][/font][/b][/td][td][font=微软雅黑] [/font][/td][td][font=微软雅黑] [/font][/td][/tr][tr][td][b][font=微软雅黑][color=#232323]需纯化的蛋白[/color][/font][/b][/td][td][b][font=微软雅黑][color=#232323]配体[/color][/font][/b][/td][td][b][font=微软雅黑][color=#232323]洗脱条件[/color][/font][/b][/td][/tr][tr][td][font=微软雅黑][color=#232323]抗体（抗原特异性）[/color][/font][/td][td][font=微软雅黑][color=#232323]抗原肽[/color][/font][/td][td][font=微软雅黑][color=#232323]游离肽[/color][/font][/td][/tr][tr][td][font=微软雅黑][color=#232323]多聚组氨酸标签蛋白[/color][/font][/td][td][font=微软雅黑][color=#232323]Ni2+或Co2+[/color][/font][/td][td][font=微软雅黑][color=#232323]咪唑或游离组氨酸[/color][/font][/td][/tr][tr][td][font=微软雅黑][color=#232323]FLAG标签蛋白[/color][/font][/td][td][font=微软雅黑][color=#232323]FLAG特异性抗体[/color][/font][/td][td][font=微软雅黑][color=#232323]FLAG肽或低pH值[/color][/font][/td][/tr][tr][td][font=微软雅黑][color=#232323]GST标签蛋白[/color][/font][/td][td][font=微软雅黑][color=#232323]还原型谷胱甘肽[/color][/font][/td][td][font=微软雅黑][color=#232323]游离谷胱甘肽[/color][/font][/td][/tr][tr][td][font=微软雅黑][color=#232323]Myc标签蛋白[/color][/font][/td][td][font=微软雅黑][color=#232323]Myc特异性抗体[/color][/font][/td][td][font=微软雅黑][color=#232323][font=微软雅黑]低[/font][font=微软雅黑]pH[/font][/color][/font][/td][/tr][tr][td][font=微软雅黑][color=#232323]抗体（类特异性）[/color][/font][/td][td][font=微软雅黑][color=#232323][font=微软雅黑]蛋白[/font][font=微软雅黑]A、G和L或精蛋白[/font][/color][/font][/td][td][font=微软雅黑][color=#232323]pH极端值[/color][/font][/td][/tr][tr][td][font=微软雅黑][color=#232323]DNA结合蛋白[/color][/font][/td][td][font=微软雅黑][color=#232323]肝素[/color][/font][/td][td][font=微软雅黑][color=#232323]高离子强度[/color][/font][/td][/tr][/table][font=宋体][font=宋体]更多详情可以关注：[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/protein-purification-by-ac[/font][/font]

[font=微软雅黑][color=#444444]最近提取了一种植物蛋白，在水中的溶解度很高（90%），但是持水能力很差，这是正常的吗，从原理上如何去解释呢，找了文献，没发现有关蛋白溶解度和持水力关系的解释，特来求助。[/color][/font]

[font=宋体][font=宋体]体外重组蛋白表达技术已经渗透到生物学的各个领域。目前，体外重组蛋白表达系统主要有四类：原核表达系统、哺乳动物细胞表达、酵母表达系统及昆虫细胞表达。表达的一般实验包括载体构建[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]表达鉴定[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]蛋白纯化三大步骤。在构建载体阶段，除了一些必要的表达元件，还需要考虑的密码子优化和标签的选择。选择合适的标签不但有利于蛋白的纯化，促进蛋白的可溶性，同时也不能影响蛋白的结构功能和下游应用。本文详细介绍了几种蛋白纯化标签，帮助我们更好的设计实验。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b]蛋白纯化标签比较[/b][/font][table][tr][td][b][font=微软雅黑]融合标签[/font][/b][/td][td][b][font=微软雅黑][font=微软雅黑]大小（[/font][font=微软雅黑]KD）[/font][/font][/b][/td][td][b][font=微软雅黑]功能[/font][/b][/td][td][b][font=微软雅黑]是否切除[/font][/b][/td][/tr][tr][td][font=微软雅黑]HIS[/font][/td][td][font=微软雅黑]0.84[/font][/td][td][font=微软雅黑][font=微软雅黑]有利纯化，能纯化可溶性[/font][font=微软雅黑]/包涵体蛋白[/font][/font][/td][td][font=微软雅黑]标签小，对蛋白无影响[/font][/td][/tr][tr][td][font=微软雅黑]GST[/font][/td][td][font=微软雅黑]26[/font][/td][td][font=微软雅黑]增强蛋白可溶性，仅能纯化可溶性蛋白，屏蔽毒性蛋白[/font][/td][td][font=微软雅黑]标签较大，影响较大[/font][/td][/tr][tr][td][font=微软雅黑]MBP[/font][/td][td][font=微软雅黑]44.4[/font][/td][td][font=微软雅黑]增强蛋白可溶性，屏蔽毒性蛋白[/font][/td][td][font=微软雅黑] [/font][/td][/tr][tr][td][font=微软雅黑]NusA[/font][/td][td][font=微软雅黑]55[/font][/td][td][font=微软雅黑]增强蛋白可溶性，屏蔽毒性蛋白[/font][/td][td][font=微软雅黑] [/font][/td][/tr][tr][td][font=微软雅黑]SOMO[/font][/td][td][font=微软雅黑]11.2[/font][/td][td][font=微软雅黑]增强可溶性，屏蔽毒性蛋白[/font][/td][td][font=微软雅黑] [/font][/td][/tr][/table][font=宋体] [/font][font=宋体] [/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=Calibri]HIS-Tag[/font][font=宋体]（组氨酸标签）[/font][/font][/b][font=宋体][font=Calibri][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/poly-his-tag-protein-expression][b]HIS-Tag[/b][/url][/font][font=宋体][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/poly-his-tag-protein-expression][b]蛋白纯化[/b][/url]的首选标签[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]HIS-Tag[/font][font=宋体]本身的特性对目的蛋白没有影响，不会形成二聚体；[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]分子量较小，只有[/font][font=Calibri]0.84KD[/font][font=宋体]，对蛋白的下游应用不会产生影响；[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]免疫原性低，可将纯化的蛋白直接注射动物进行免疫并制备抗体；[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]HIS-Tag[/font][font=宋体]与细菌的转录翻译机制兼容，有利于蛋白表达；[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]可与其他标签构建双标签表达，可用于多种蛋白表达系统，纯化条件温和对蛋白影响较小。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]HIS-Tag[/font][font=宋体]由[/font][font=Calibri]6-10[/font][font=宋体]个组氨酸残基组成，分子量不到[/font][font=Calibri]0.84KD[/font][font=宋体]，，通常插入在目的蛋白的[/font][font=Calibri]C[/font][font=宋体]末端或[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]末端。[/font][font=Calibri]HIS-Tag[/font][font=宋体]是目前原核表达最常用的标签，蛋白纯化完之后可以不需切除此标签，也不会对蛋白产生功能影响。同时，蛋白纯化步骤简便，纯化条件温和，对蛋白也不会产生太大影响。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体] [/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=Calibri]GST-Tag[/font][font=宋体]（谷胱甘肽巯基转移酶标签）[/font][/font][/b][font=宋体][font=Calibri]GST-Tag[/font][font=宋体]相对分子质量较大，约为[/font][font=Calibri]26KD[/font][font=宋体]，插入在目的蛋白的[/font][font=Calibri]C[/font][font=宋体]末端或[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]末端，大肠杆菌中常用在[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]端。[/font][font=Calibri]GST([/font][font=宋体]谷胱甘肽巯基转移酶[/font][font=Calibri]) [/font][font=宋体]蛋白本身是一个在解毒过程中起到重要作用的转移酶。一般选择[/font][font=Calibri]GST[/font][font=宋体]标签的目的有两个，一是提高蛋白表达的可溶性，二是提高蛋白的表达量。蛋白表达纯化结束后需根据不同的蛋白应用而确定是否切除标签，标签较大，切除与否需根据下游应用考虑。如果要去除[/font][font=Calibri]GST[/font][font=宋体]融合部分，可用位点特异性蛋白酶切除。检测方法可用[/font][font=Calibri]GST[/font][font=宋体]抗体或表达的目的蛋白特异性抗体检测。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=Calibri]GST-Tag[/font][font=宋体]的优缺点[/font][/font][/b][font=宋体]增加外源蛋白的可溶性；[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]可在不同的宿主中表达，适用范围广；[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]可用不同的蛋白酶可以方便去除；[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]很好保留了蛋白的抗原性和生物活性，提高外原蛋白的稳定性；[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]高特异性，纯化方便且温和；[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]分子量较大，可能会影响蛋白质的功能和下游实验；[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]如果蛋白不可溶，很难用变性的方法纯化。[/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=Calibri]GST[/font][font=宋体]亲和纯化原理[/font][/font][/b][font=宋体][font=Calibri]GST [/font][font=宋体]亲和层析是利用[/font][font=Calibri]GST [/font][font=宋体]融合蛋白与固定的谷胱甘肽[/font][font=Calibri](GSH)[/font][font=宋体]通过硫键共价亲和，通过[/font][font=Calibri]GSH[/font][font=宋体]交换洗脱的原理来进行纯化 。该纯化柱中，凝胶手臂上通过硫键结合一个谷胱甘肽。然后利用谷胱甘肽与谷胱甘肽巯基转移酶（即[/font][font=Calibri]GST-tag[/font][font=宋体]（[/font][font=Calibri]26 KDa[/font][font=宋体]））之间酶和底物的特异性作用力，使得带[/font][font=Calibri]GST[/font][font=宋体]标签的融合蛋白能够与凝胶上的手臂谷胱甘肽结合，从而将带标签的蛋白与其他蛋白分离开。谷胱甘肽通常有氧化型[/font][font=Calibri]GSSG[/font][font=宋体]和还原型[/font][font=Calibri]GSH[/font][font=宋体]，当我们使用[/font][font=Calibri]GSH[/font][font=宋体]洗脱时，[/font][font=Calibri]GSH[/font][font=宋体]会与凝胶上的谷胱甘肽竞争结合融合蛋白，从而将目标蛋白洗脱。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/gst-tag-protein-expression][b]GST[/b][/url][/font][font=宋体][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/gst-tag-protein-expression][b]标签蛋白[/b][/url]可直接从细菌裂解液中利用含有还原型谷胱甘肽琼脂糖凝胶[/font][font=Calibri](Glutathione sepharose)[/font][font=宋体]亲和树脂进行纯化。[/font][font=Calibri]GST[/font][font=宋体]标签蛋白可在温和、非变性条件下洗脱，因此保留了蛋白的抗原性和生物活性。[/font][font=Calibri]GST[/font][font=宋体]在变性条件下会失去对谷胱甘肽树脂的结合能力，因此不能在纯化缓冲液中加入强变性剂如：盐酸胍或尿素等。如果蛋白表达在包涵体中，可复性后再纯化。此外要去除[/font][font=Calibri]GST[/font][font=宋体]标签，可用位点特异性蛋白酶切除。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=Calibri]MBP-Tag[/font][font=宋体]（麦芽糖结合蛋白标签）[/font][/font][/b][font=宋体][font=Calibri]MBP[/font][font=宋体]（麦芽糖结合蛋白[/font][font=Calibri]maltose binding protein[/font][font=宋体]）， 残基数[/font][font=Calibri]346[/font][font=宋体]，分子量[/font][font=Calibri]42.5KDa[/font][font=宋体]，由大肠杆菌[/font][font=Calibri]K12[/font][font=宋体]的[/font][font=Calibri]malE[/font][font=宋体]基因编码，构建时刻放在[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]端，用来提高可溶性（尤其是真核蛋白）。[/font][font=Calibri]MBP[/font][font=宋体]的折叠需要[/font][font=Calibri]DnaK-DnaJ-GrpE[/font][font=宋体]和[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]GroEL-GeoES[/font][font=宋体]两个分子伴侣系统的帮助，这可以使这些分子伴侣聚集到目的蛋白的附近帮助其正确折叠。另外，以标签蛋白形式存在的麦芽糖结合蛋白可以减少目的蛋白的降解，提高表达产物的水溶性，也为以后对目的蛋白的纯化提供了基础。麦芽糖结合蛋白能够被多糖树脂吸附，因此在过柱时，能够使融合蛋白与其它蛋白成份分离。[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]MBP[/font][font=宋体]氨基酸序列：[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=Calibri]MBP[/font][font=宋体]标签的优缺点[/font][/font][/b][font=宋体]简单亲和纯化即可实现；[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]增加蛋白表达量和蛋白稳定性；[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]促进蛋白的可溶性和正确折叠；[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]标签较大，对蛋白的结构[/font][font=Calibri]/[/font][font=宋体]功能会有一定影响。[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=Calibri]NusA-Tag[/font][font=宋体]（转录终止[/font][font=Calibri]/[/font][font=宋体]抗终止蛋白标签）[/font][/font][/b][font=宋体][font=Calibri]NusA[/font][font=宋体]是大肠杆菌自身的一种蛋白，即转录抗终止因子，残基数[/font][font=Calibri],495[/font][font=宋体]，分子量[/font][font=Calibri]:54.87KDa[/font][font=宋体]，由[/font][font=Calibri]1999[/font][font=宋体]年[/font][font=Calibri]Davia[/font][font=宋体]将[/font][font=Calibri]NusA[/font][font=宋体]从[/font][font=Calibri]4000[/font][font=宋体]种大肠杆菌蛋白库中筛得。[/font][font=Calibri]NusA[/font][font=宋体]不具有独立的纯化标签功能，所以要与其它标签[/font][font=Calibri]([/font][font=宋体]如[/font][font=Calibri]His[/font][font=宋体]标签[/font][font=Calibri])[/font][font=宋体]联用。利用原核表达时，[/font][font=Calibri]NusA[/font][font=宋体]标签可以明显的提高蛋白的可溶性，例如含有[/font][font=Calibri]NusA[/font][font=宋体]标签的人白介素[/font][font=Calibri]-3 [/font][font=宋体]融合蛋白[/font][font=Calibri](NusA/hIL-3 )[/font][font=宋体]在[/font][font=Calibri]37[/font][font=宋体]℃条件下诱导表达几乎全部可溶[/font][font=Calibri](97%)[/font][font=宋体]，而当其单独表达或融合[/font][font=Calibri]GST[/font][font=宋体]标签表达时都是包涵体形式。另外[/font][font=Calibri]NusA[/font][font=宋体]标签还可以提高不溶性靶蛋白如牛生长激素（[/font][font=Calibri]bGH)[/font][font=宋体]、人干扰素[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]γ [/font][font=Calibri](hIFN-[/font][font=宋体]γ[/font][font=Calibri])[/font][font=宋体]的可溶性。来自草木犀根瘤菌[/font][font=Calibri](Rizobiummeliloti)[/font][font=宋体]的酪氨酸激酶因为分子量大[/font][font=Calibri]([/font][font=宋体]超过[/font][font=Calibri]54kDa)[/font][font=宋体]并且基因含有大量稀有密码子，自身在大肠杆菌中无法过量表达，但是与[/font][font=Calibri]NusA[/font][font=宋体]融合后却可以高效表达。[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]NusA[/font][font=宋体]氨基酸序列：[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=Calibri]NusA[/font][font=宋体]的优缺点[/font][/font][/b][font=宋体][font=宋体]可以提高蛋白质的溶解性，可选的标签有[/font][font=Calibri]NusA[/font][font=宋体]，[/font][font=Calibri]MBP[/font][font=宋体]，[/font][font=Calibri]GST[/font][font=宋体]；[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]这些标签不能用专门的亲和基质纯化，融合蛋白构建时必须与可用于纯化的小亲和标签连用。尤其是当[/font][font=Calibri]NusA[/font][font=宋体]蛋白增加融合蛋白溶解性时，一些在大肠杆菌中表达为不溶性的蛋白在与[/font][font=Calibri]NusA[/font][font=宋体]在[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]端融合时则变成可溶。但是由于它的分子量较大，导致靶蛋白的得率相对降低；[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]NusA[/font][font=宋体]本身不具有独立的纯化标签功能，所以要与其它标签如[/font][font=Calibri]His[/font][font=宋体]标签联用；[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]NusA[/font][font=宋体]对蛋白下游应用会有影响，如蛋白需进行结构分析（晶体衍射或核磁共振）。[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=Calibri]SUMO[/font][font=宋体]（小泛素相关修饰物）[/font][/font][/b][font=宋体][font=Calibri][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/sumo-tag-purification][b]SUMO[/b][/url][/font][font=宋体][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/sumo-tag-purification][b]标签蛋白[/b][/url]是一种小分子泛素相关修饰蛋白，是存在于真核生物中高度保守的参与蛋白质小泛素化相关修饰的一类大蛋白。与[/font][font=Calibri]GST[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]MBP[/font][font=宋体]或[/font][font=Calibri]NusA[/font][font=宋体]相比，[/font][font=Calibri]SUMO[/font][font=宋体]不仅可以作为重组蛋白表达的融合标签还具备分子伴侣的功能，能促进蛋白的正确折叠，对热和蛋白酶具有耐受性，更有助于保持目的蛋白的稳定性。此外，[/font][font=Calibri]SUMO[/font][font=宋体]标签有着与其配套的蛋白酶（专一性强），此蛋白酶识别的是[/font][font=Calibri]SUMO[/font][font=宋体]的三级结构，切割的特异性极高，不存在任何氨基酸的残留，因此适用于重组蛋白表达。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]更多详情可以关注[url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/protein-tag][b]蛋白标签[/b][/url]纯化：[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/protein-tag[/font][/font][font=Calibri] [/font]

[font=微软雅黑][color=#444444]实验步骤如下：[/color][/font][font=微软雅黑][color=#444444]变性，还原、烷基化、加入内标肽，酶解后固相萃取，干燥复溶，最后LC-ESI-MS/MS检测特征肽和内标肽，碰撞能和流动相都优化后，纯蛋白响应值很高。[/color][/font][font=微软雅黑][color=#444444]之后开始做血清标本，比处理蛋白多了一步去除高丰度蛋白步骤，也是严格按照试剂盒步骤做的，然而检测响应值只有500~1000。[/color][/font][font=微软雅黑][color=#444444]血清中是有目标蛋白的，因为质谱检测前已经在自动生化分析仪上面检测到靶蛋白浓度大约有20ug/ml。[/color][/font][font=微软雅黑][color=#444444]PS：质谱仪是AB SCIEX 5500QTRAP，以前师姐用上述的方法是可以在仪器上做出10000多的响应值，是不是说明方法建立这块没什么大问题。目前仪器坏了，借用了别处的仪器，型号和厂家也是相同的，响应值却很低[/color][/font][font=微软雅黑][color=#444444]求问各位大佬血清中检测不出是什么原因，万分感谢！[/color][/font][font=微软雅黑][color=#444444][/color][/font]

β-乳球蛋白属于乳白蛋白还是属于乳球蛋白里面的一种成分？最近看到有两种版本，其一，说是属于乳白蛋白里面的一种成分，乳白蛋白包括α-乳白蛋白、β-乳球蛋白和血清白蛋白。乳球蛋白即免疫球蛋白。其二，乳白蛋白包括α-乳白蛋白和血清白蛋白，乳球蛋白包括β-乳球蛋白和免疫球蛋白。现在不知道哪种说法对，请各位指教！！！谢谢！！！

尿微量蛋白（尿微量白蛋白/蛋白尿）试验（也称“白蛋白试验”，“尿微量白蛋白”和“蛋白尿”试验）何为尿微量白蛋白（白蛋白）试验？尿微量白蛋白试验是对尿液中的蛋白质进行测定的筛选试验。人体血液中有一种蛋白质称为白蛋白。在正常情况下，几乎无法在尿液中检测到。只有在肾脏受损，尤其是损伤早期，它可以优先于其他肾损伤标志物在尿液中被检测出，因此，尿微量白蛋白在诊断肾脏疾病、早期肾损伤等方面具有重要意义。此项试验有何目的？蛋白质是人体的基本构成“材料”，具备一些重要的功能和作用，可结合营养物质将其运输至各个组织，，并将人体中循环的体液量维持在适当水平。肾脏功能正常时，蛋白质几乎无法通过肾脏进入尿液（仅会排出血液循环产生的废料）。然而，如果人的肾功能受损或衰竭，该肾脏对蛋白质的过滤能力将有所下降，因而一些蛋白质将会透过肾脏而出现在尿液中，称为尿微量蛋白。尿微量白蛋白与蛋白尿有何不同？白蛋白是一种大量存在于血液中的典型蛋白质。因其分子个头小，当肾脏功能出现问题时，白蛋白是能够率先通过肾脏进入尿液的几种蛋白质之一。尿液中出现少量白蛋白的情况称为尿微量白蛋白。若肾脏功能受损严重，尿液中的白蛋白数量呈现出增长趋势，这种症状被改称为蛋白尿。尿微量白蛋白/蛋白尿有何症状？病症早期，并无明显症状或征兆显现。随着肾功能衰竭的加重，大量蛋白质出现在尿液中，手脚、腹部和面部可能出现肿胀。如果蛋白尿的情况加重，可能会造成永久性肾功能损伤，有些病人可能需要做透析或肾移植。不论上述症状是否存在，尿蛋白测定是确定有多少蛋白质进入尿液的唯一办法。蛋白尿还可能引发心血管疾病。血管受损除了会引发肾脏疾病外，还可能会造成窒息和心力衰竭。患蛋白尿（症）的高危人群有哪些？患有糖尿病、高血压、心血管疾病和其他类型肾脏疾病等慢性病的病人易出现蛋白尿。老年人、肥胖人群以及有肾脏疾病家族史的人群。其

本文引用自cheney《蛋白胨和胰蛋白胨简介》蛋白胨是将肉、酪素或明胶用酸或蛋白酶水解后干燥而成的外观呈淡黄色的粉剂，具有肉香的特殊气息。蛋白质经酸、碱或蛋白酶分解后也可形成蛋白胨。蛋白胨富含有机氮化合物，也含有一些维生素和糖类。它可以作为微生物培养基的主要原料，在抗生素、医药工业、发酵工业、生化制品及微生物学科研等领域中的用量均很大。不同的生物体需要特定的氨基酸和多肽，因此存在着各种蛋白胨，一般来说，用于蛋白胨生产的蛋白包括动物蛋白（酪蛋白、肉类）和植物蛋白（豆类）等两种。能为微生物提供C源、N源、生长因子等营养物质。因此，蛋白胨从来源上可分为动物性蛋白胨和植物性蛋白胨。胰胨、肉胨、骨胨等都是动物性蛋白胨，而大豆蛋白胨等则是植物性蛋白胨。动物性来源的蛋白胨还有：蚕蛹蛋白胨、血液蛋白胨等。 　　不同来源的蛋白质和不同的水解条件，其水解物中组成可千差万别。所以胨往往是一个复杂的多肽混合物。可溶于水，过热不凝固，在饱和硫酸铵中不发生沉淀但可为蛋白质沉淀剂所沉淀。可用作微生物和动物细胞培养基、特种功能性食品和化妆品的配料，也有用作啤酒等产品的稳定剂。胰蛋白胨，又称胰酪蛋白胨（Casein Tryptone）、胰酶消化酪蛋白胨（Pancreatic digest of casein），是一种优质蛋白胨，是以新鲜牛肉和牛骨经胰酶消化，浓缩干燥而成的浅黄色粉末。具有色浅、易溶、透明、无沉淀等良好的物理性状。含有丰富的氮源、氨基酸等，可配制各种微生物培养基，用于细菌的培养、分离、增殖、鉴定，以及无菌试验培养基、厌氧菌培养基等细菌生化特性试验用培养基的配置。胰蛋白胨还广泛应用于高品质的抗生素、维生素、医药工业，氨基酸、有机酸、酶制剂、黄原胶等发酵工业，生化制品及微生物学科研等领域中的用量均很大，临床用于抗炎消肿，工业上用于皮革制造，生丝处理，食品加工。在国际市场上，胰蛋白胨也属于货紧价昂的短线品种之一。 　　胰酪蛋白胨质量标准及其检验标准： 　　常规各项理化指标： 　　1. 澄清度（磷酸盐、碱性沉淀）：无沉淀、澄清 　　2. 2%水溶液：透明 　　3. 酸碱度：6－7 　　4. 氨基氮：≥3% 　　5. 色氨酸：≥0.8% 　　6. 胨含量：≥80% 　　7. 总氮：≥13% 　　8. 水份：≤5% 　　9. 灰份：≤6% 　　10. 氯化钠：≤0.2%胰蛋白胨特指用胰蛋白酶酶解酪蛋白生成的蛋白胨产物，与一般蛋白胨的区别在于酶解工艺处理上，属于水解度更高、胨分子量更小更均衡的蛋白胨。

现在，在实验研究基础上，借助多方面的生物信息学方法，可以快速高通量的预测和进行蛋白质鉴定蛋白翻译后修饰。分泌蛋白和膜相关蛋白附着于细胞膜上的或将被排泄出去的蛋白质是由细胞内质网膜上附着的核糖体合成。附着有核糖体的内质网被称为糙面型内质网。这类蛋白质都含有一个N-末端（或氨基端），我们称之为信号序列或信号肽。这个信号肽通常情况下含有13-36个主要疏水性残基，同时它含有多蛋白复合物，我们称之为信号识别粒子(SRP)。这种信号肽在通过内质网膜之后会被去除。信号肽的去除过程是在信号肽酶催化作用下完成的。含有一个信号肽的蛋白质被称为前蛋白，有别于原蛋白。然而，某些用于分泌的蛋白在分泌之后会进一步被蛋白水解，因此包含有原蛋白的序列。这类蛋白质被称为前原蛋白。蛋白水解性裂解许多蛋白质在翻译之后会经历水解性裂解过程。其中最为简单的形式是去除起始蛋氨酸。许多蛋白质合成了不活跃的前体细胞，这些细胞只能在合适的生理条件下通过限制性蛋白水解过程产生活性。在凝血过程中使用到的胰腺酶和酶类就是后者的例证。多肽去除时产生活性的不活跃的前体蛋白，我们称之为原蛋白。前原蛋白的翻译后加工过程的一个复杂的例子就是脑垂体分泌合成的前阿黑皮素原的裂解过程（有关前阿黑皮素原的讨论，见肽类激素页）。这类前原蛋白经过复杂的裂解，根据合成的前阿黑皮素原的细胞定位而不同，其路径也有所不同。另一个前原蛋白的例子就是胰岛素。由于胰岛素是由胰腺分泌的，因此它有一个前肽。随着含24个氨基酸的信号肽的裂解，这类蛋白也折叠成了胰岛素原。胰岛素原进一步分裂，产生活跃的胰岛素，它包含两个肽链，由二硫键进行连接。但仍有其他的蛋白（酶类）被合成为非活跃的前体细胞，被称为酶原。酶原在蛋白水解性裂解时会产生活性，在凝血串联蛋白质链的若干蛋白质中都会发生这种现象。甲基化作用蛋白翻译后的甲基化过程主要发生在氮原子和氧原子上。活性甲基供体是活性腺苷甲硫胺酸(SAM)。最常见的甲基化作用发生在赖氨酸残基的ε-amine上。脱氧核糖核酸组蛋白中赖氨酸残基的甲基化作用可调节核染色质结构，因此可调节其转录活性。赖氨酸原本被认为是一种常设共价标记，可提供长期信号，甚至包括转录记忆时的组蛋白依赖机制。然而，最近的临床研究表明赖氨酸甲基化作用与其他共价修饰体相似，作用时间短，并能通过反脱甲基化活动进行动态调节。最近的组学研究发现表明，赖氨酸残基的甲基化作用不仅发生在核染色质层面，而且还通过修订转录因子影响基因表达。组氨酸的咪唑环，精氨酸的胍基部分以及谷氨酸盐和天冬氨酸盐的R组酰胺（R-group amides ）上，都发现了额外的氮甲基化作用。谷氨酸盐和天冬氨酸盐的R组羧化物也会发生氧甲基化作用并形成甲基酯。蛋白可能在半胱氨酸的R[

比如说，buffer pH是7.0蛋白A的PI是3，蛋白B的PI是11，那么一个带正电，一个带负电，色谱柱对于两者的分离会有区别吗？

[font=宋体][b]什么是重组蛋白？[/b][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/protein-production][b]重组蛋白[/b][/url]的产生是应用了重组[/font][font=Calibri]DNA[/font][font=宋体]或重组[/font][font=Calibri]RNA[/font][font=宋体]的技术从而获得的蛋白质。体外重组蛋白的生产主要包括四大系统：原核蛋白表达，哺乳动物细胞蛋白表达，酵母蛋白表达及昆虫细胞蛋白表达。生产的蛋白在活性和应用方法方面均有所不同。根据自身的下游运用选择合适的蛋白表达系统，提高表达成功率。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b]融合蛋白和重组蛋白的区别[/b][/font][font=宋体][font=Calibri]1[/font][font=宋体]、重组蛋白[/font][/font][font=宋体]重组蛋白是指应用基因重组技术，获得连接有可以翻译成目的蛋白的基因片段的重组载体，之后将其转入可以表达目的蛋白的宿主细胞从而表达特定的重组蛋白分子。融合蛋白表达只是重组蛋白表达的一种策略，融合表达是一种方法。因为融合表达具有表达效率高、产物稳定而且水溶性好、易于鉴定和纯化等优点，现已被广泛采用。[/font][font=宋体][font=Calibri]2. [/font][font=宋体]融合蛋白[/font][/font][font=宋体][font=宋体]融合蛋白是指通过重组[/font][font=Calibri]DNA[/font][font=宋体]技术将你要表达的目的蛋白基因同表达载体上融合蛋白基因相连，这样表达出的蛋白质就会是同时具有目的基因蛋白和融合基因蛋白两个部分的重组蛋白。[/font][/font][font=宋体][font=宋体]融合蛋白与重组蛋白不是一个层次上对立的概念，融合蛋白表达只是重组蛋白表达的一种策略，融合表达是一种方法。因为融合表达具有表达效率高、产物稳定而且水溶性好、易于鉴定和纯化等优点，现已被广泛采用。融合蛋白又称标签（[/font][font=Calibri]Tag[/font][font=宋体]），常用的[/font][font=Calibri]His[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]GST[/font][font=宋体]等。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]总结：在生物制药领域，重组蛋白具有较高的活性和纯度，更易吸收，安全性也更高的特点。重组蛋白的利用率也更高。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]为了生产重组蛋白，基因被分离并克隆到表达载体中。重组蛋白的生产需要蛋白表达系统、蛋白纯化系统和蛋白识别系统。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b]获取重组蛋白的基本步骤：[/b][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]1.[/font][font=宋体]目标基因的扩增。[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]2.[/font][font=宋体]插入克隆载体。[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]3.[/font][font=宋体]亚克隆到表达载体中。[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]4.[/font][font=宋体]转化到蛋白表达宿主中[/font][font=Calibri]([/font][font=宋体]细菌[/font][font=Calibri]([/font][font=宋体]大肠杆菌[/font][font=Calibri])[/font][font=宋体]、酵母细胞、哺乳动物细胞或杆状病毒[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]昆虫细胞系统[/font][font=Calibri])[/font][font=宋体]。[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]5.[/font][font=宋体]重组蛋白鉴定试验[/font][font=Calibri](Western blot[/font][font=宋体]或荧光[/font][font=Calibri])[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]6.[/font][font=宋体]大规模生产。[/font][font=Calibri]([/font][font=宋体]大规模发酵[/font][font=Calibri])[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]7.[/font][font=宋体]分离和纯化。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]需要考虑多种因素：[/font][font=宋体][font=Calibri]1.[/font][font=宋体]选择哪个宿主系统？[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]2.[/font][font=宋体]如何分离和纯化重组蛋白？[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]选择适当的表达宿主或使用正确的纯化方法并不容易，应考虑目标重组蛋白的性质。下面列出了一些重要因素：[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]? 膜结合[/font][font=宋体]? 溶解度[/font][font=宋体]? 单或多结构域[/font][font=宋体][font=宋体]? 大小[/font][font=Calibri]([/font][font=宋体]分子量[/font][font=Calibri])[/font][/font][font=宋体]? 表达位置[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]对于大多数没有足够经验来表达和分离重组蛋白的人来说，重组蛋白的生产是非常耗时的。许多生物公司为各种不同规模的重组蛋白表达提供良好的服务，例如义翘神州[/font][font=Calibri]([/font][font=宋体]参考重组蛋白生产的详细服务清单）[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]义翘神州提供重组蛋白和[url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/fusion-protein][b]融合蛋白[/b][/url]等相关信息，详情可以关注[/font][font=宋体][font=宋体]融合蛋白：[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/fusion-protein[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]重组蛋白生产：[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/protein-production[/font][/font]

[font=宋体][font=宋体]重组蛋白（[/font][font=Calibri]recombinant protein[/font][font=宋体]）是指应用重组 [/font][font=Calibri]DNA [/font][font=宋体]或重组 [/font][font=Calibri]RNA [/font][font=宋体]技术而获得的蛋白质。重组蛋白工程先应用基因克隆或化学合成技术获得目的基因（[/font][font=Calibri]gene of interest[/font][font=宋体]，[/font][font=Calibri]GOI[/font][font=宋体]），连接到适合的表达载体，导入到特定的宿主细胞，利用宿主细胞的遗传系统，表达出有功能的蛋白质分子。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]重组蛋白的产生是应用了重组[/font][font=Calibri]DNA[/font][font=宋体]或重组[/font][font=Calibri]RNA[/font][font=宋体]的技术从而获得的蛋白质。体外重组蛋白的生产主要包括四大系统：原核蛋白表达，哺乳动物细胞蛋白表达，酵母蛋白表达及昆虫细胞蛋白表达。生产的蛋白在活性和应用方法方面均有所不同。根据自身的下游运用选择合适的蛋白表达系统，提高表达成功率。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]其获得途径可以分为体外方法和体内方法。两种方法的前提都是应用基因重组技术，获得连接有可以翻译成目的蛋白的基因片段的重组载体，之后将其转入可以表达目的蛋白的宿主细胞从而表达特定的重组蛋白分子。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体][b]当前重组蛋白的生产主要有四大系统[/b]：原核表达系统：最常用的大肠杆菌蛋白表达，真核表达系统如酵母，哺乳动物细胞蛋白表达（常用的细胞[/font][font=Calibri]CHO[/font][font=宋体]，[/font][font=Calibri]HEK293[/font][font=宋体]）及、昆虫细胞蛋白表达系统。重组蛋白的产生尚可利用转基因动物的乳腺或者植物产生，产生的重组蛋白作为生物制药的产物，在医学中作用显著。利用基因工程技术，可以使细胞或者动物本身变成“批量生产药物的工厂”。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]以利用转基因动物的乳腺表达重组蛋白为例：其方法是将药用蛋白基因与乳腺蛋白基因的启动子等调控组件重组在一起，通过显微注射等方法，导入哺乳动物（哺乳动物才会泌乳）的受精卵中，然后，将受精卵送入母体内，使其生长发育成转基因动物。转基因动物进入泌乳期后，可以通过分泌的乳汁来生产所需要的蛋白质药品，因而称为动物乳腺生物反应器或乳房生物反应器。科学家已在牛和山羊等动物的乳腺生物反应器中表达出了抗凝血酶、血清白蛋白、生长激素和[/font][font=宋体]α[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]抗胰蛋白酶等重要的医药产品。[/font][/font][font=宋体]重组蛋白在制药工业上主要是指表达获得的细胞因子、凝血因子或者人工设计的蛋白分子。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]目前，重组蛋白试剂已被广泛应用于生物药、细胞免疫治疗及诊断试剂的研发和生产中。其中重组蛋白药物是生物药物的重要组成成分，常被被广泛应用于医疗领域[/font][font=Calibri],[/font][font=宋体]包括肿瘤治疗、免疫调节、神经保护、结缔组织疾病、肾病治疗等。包括细胞因子类、抗体治疗性疫苗、激素及酶等。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]义翘神州致力于提供[url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/protein-production][b]重组蛋白生产[/b][/url]、[url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/protein-expression][b]重组蛋白表达[/b][/url]及[url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/protein-production-systems][b]重组蛋白系统[/b][/url]详情的咨询与解决方案。为实验中特定的应用选择正确的表达系统是成功的关键所在。在选择表达系统时，蛋白溶解度、功能、纯化速度和产量通常是必须考虑的重要因素。此外，每个表达系统都有其独特的优势和挑战，这一点在选择时也需着重考虑。我们的专业团队将为您提供个性化的建议，以帮助您根据实验需求选择最合适的表达系统。[/font][font=宋体][font=宋体]更多详情可以关注：[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/protein-production[/font][/font][font=Calibri] [/font]

[font=宋体, SimSun][size=15px]蛋白质按来源可以分为动物蛋白和植物蛋白，两者所含的氨基酸是不同的。[/size][/font][font=宋体, SimSun][size=15px][/size][/font][font=宋体, SimSun][size=15px]一般说，植物蛋白和动物蛋白从本质上没有太大的区别，但是在氨基酸组成和数量上有一定的不同。[/size][/font][font=宋体, SimSun][size=15px][/size][/font][font=宋体, SimSun][size=15px]尽管植物蛋白取材来源广泛，但其蛋白的种类和相对数量与人体的要求有一定差距。[/size][/font][font=宋体, SimSun][size=15px][/size][/font][font=宋体, SimSun][size=15px]例如，植物蛋白中缺乏免疫球蛋白[i][/i]，谷类中则相对缺乏赖氨酸等。植物蛋白的消化、吸收要比动物蛋白差，但是植物蛋白的优势是不含有胆固醇。动物蛋白相对与人类的营养结构比较吻合，其蛋白质的种类和结构更加接近人体的蛋白结构和数量，而且一般都含有人体必需的8种氨基酸(特别是蛋制品和奶制品)，所以动物蛋白质比植物蛋白质营养价值高。[/size][/font]

[font=宋体]跨膜蛋白是生物体内广泛存在的一类蛋白质，它们在细胞膜上以不同的方式与其相互作用，从而发挥各种生物学功能。根据不同的结构和功能，[/font][b][font=宋体]跨膜蛋白可以分为三种类型：通道型跨膜蛋白、受体型跨膜蛋白和泵型跨膜蛋白。[/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]通道型跨膜蛋白是跨膜蛋白中最为简单的类型，它们主要的功能是在细胞膜上形成一些具有选择性通透性的孔道，使得离子和小分子物质能够通过。通道型跨膜蛋白具有多个跨膜域，通常由[/font] [font=宋体]α 螺旋和 β 折叠两种二级结构组成。α 螺旋通道如 [/font][font=Calibri]K+ [/font][font=宋体]通道能够容纳阳离子，β 折叠如离子泵[/font][font=Calibri]Na+/K+-ATPase [/font][font=宋体]能够承载各种离子。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]受体型跨膜蛋白是一类比较复杂的蛋白质，它们能够接受信号分子的结合，从而调节细胞内的生物学路径。受体型跨膜蛋白通常由单个跨膜域和两个不同构的端基组成，其中一个端基是细胞外的受体结构域，能够特异性地与信号分子结合；另外一个端基是细胞内的调节结构域，能够将受体活性传递到细胞内部。受体型跨膜蛋白具有多种作用方式，如酪氨酸激酶受体，转录因子受体等。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]泵型跨膜蛋白是一类能够通过能量输入来驱动物质运输的蛋白质。它们能够将离子或者小分子物质从低浓度区域转运到高浓度区域，从而维持细胞内的化学平衡和稳态。泵型跨膜蛋白一般由多个跨膜域组成，并能借助外源性能量如[/font][font=Calibri]ATP[/font][font=宋体]进行运输。常见的泵型跨膜蛋白有[/font][font=Calibri]Na+/K+-ATPase, H+/K+-ATPase[/font][font=宋体]等。[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=宋体]义翘神州提供跨膜蛋白制备平台，包括：[/font][font=Calibri]VLP[/font][font=宋体]技术平台[/font][font=Calibri]/[/font][font=宋体]去垢剂技术平台[/font][font=Calibri]/Nanodisc[/font][font=宋体]技术平台。[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]VLP[/font][font=宋体]技术平台[/font][/font][/b][font=宋体][font=宋体]正确折叠的膜蛋白在细胞膜上表达，类病毒颗粒[/font][font=Calibri]VLP[/font][font=宋体]通过出芽的方式包裹上携带有靶标蛋白的细胞膜，形成包膜的[/font][font=Calibri]VLP[/font][font=宋体]。它是由病毒的衣壳蛋白通过自组装而形成的纳米级颗粒（直径约[/font][font=Calibri]100[/font][font=宋体]～[/font][font=Calibri]300[/font][font=宋体]纳米），不含病毒核酸，不能进行自主复制，生产操作过程中较为安全。产生的[/font][font=Calibri]VLP[/font][font=宋体]蛋白可直接像可溶蛋白一样进行包被进行[/font][font=Calibri]ELISA[/font][font=宋体]检测。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]义翘神州已成功开发[/font][font=Calibri]VLP[/font][font=宋体]技术平台，它可以将完整天然构象的膜蛋白展示在类病毒颗粒表面，这种方法不仅可以保留膜蛋白的完整结构，同时也能够真实地模拟其在细胞膜上的位置和构象。[/font][/font][font=宋体][font=宋体]利用[/font][font=Calibri]VLP[/font][font=宋体]平台制备跨膜蛋白具有以下优势：[/font][/font][font=宋体]? 全长跨膜蛋白，保持完整的天然构象[/font][font=宋体][font=宋体]? 适用于动物免疫、[/font][font=Calibri]ELISA[/font][font=宋体]检测、[/font][font=Calibri]CAR[/font][font=宋体]阳性率检测、抗体筛选等。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]义翘神州搭建了基于[/font][font=Calibri]HEK293[/font][font=宋体]表达系统的[/font][font=Calibri]VLP[/font][font=宋体]（[/font][font=Calibri]virus-like particle[/font][font=宋体]）技术平台，能够将目的膜蛋白完整展示在[/font][font=Calibri]VLP[/font][font=宋体]表面，使其能够像普通蛋白一样进行检测，义翘神州目前可以为客户提供膜蛋白定制服务，助力药物研发进程。[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]去垢剂技术平台[/font][/b][font=宋体][font=宋体]由于存在疏水结构域，跨膜蛋白与膜的结合非常紧密，需要用去垢剂（[/font][font=Calibri]detergent[/font][font=宋体]）才能从膜上洗涤下来，[/font][font=Calibri]Detergent[/font][font=宋体]作为一种两亲性分子，疏水尾部包裹目的蛋白的疏水区域，亲水头部位于与溶液接触的界面。微团的形成是膜蛋白增溶的基础，当去垢剂浓度高于[/font][font=Calibri]CMC[/font][font=宋体]（[/font][font=Calibri]Critical micelle concentration[/font][font=宋体]，临界胶束浓度）时会形成微团，增溶后，去垢剂将蛋白周围的磷脂置换，从而实现收集目标膜蛋白的目的，后续再进行蛋白纯化，最终蛋白呈现在含有[/font][font=Calibri]Detergent[/font][font=宋体]的溶液中。义翘神州成功搭建了去垢剂技术平台，利用该平台可有效提高跨膜蛋白的产量和纯度。[/font][/font][font=宋体]去垢剂技术平台的优势：[/font][font=宋体]? 可精确定量[/font][font=宋体]? 胶束为膜蛋白疏水基团提供保护并稳定构象[/font][font=宋体][font=宋体]? 适用于动物免疫、[/font][font=Calibri]ELISA[/font][font=宋体]检测、[/font][font=Calibri]SPR/BLI[/font][font=宋体]检测等[/font][/font][b][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]Nanodisc[/font][font=宋体]技术平台[/font][/font][/b][font=宋体][font=Calibri]Nanodisc[/font][font=宋体]结构稳定，与天然的生物膜非常相似，使得[/font][font=Calibri]Nanodisc[/font][font=宋体]能够很好地应用于膜蛋白的研究。目前[/font][font=Calibri]Nanodisc[/font][font=宋体]平台有[/font][font=Calibri]2[/font][font=宋体]种方式，一种是基于苯乙烯马来酸酐共聚物（[/font][font=Calibri]SMA[/font][font=宋体]）组装的[/font][font=Calibri]SMA-Nanodisc[/font][font=宋体]平台，如下图（左）所示，它可以直接从细胞膜上提取膜蛋白，使其变为可溶性蛋白，组装完成的蛋白样品很稳定，更能维持蛋白的天然构象。另一种是基于膜骨架蛋白（[/font][font=Calibri]MSP[/font][font=宋体]）的[/font][font=Calibri]MSP-Nanodisc[/font][font=宋体]平台（下图右），它需要先将膜蛋白利用去垢剂制备出来，然后再加入磷脂分子和[/font][font=Calibri]MSP[/font][font=宋体]进行组装。通过调整磷脂、[/font][font=Calibri]MSP[/font][font=宋体]和待组装膜蛋白三者的比例，可以使得待组装膜蛋白在[/font][font=Calibri]Nanodisc[/font][font=宋体]中呈不同聚集状态。义翘神州已成功搭建了[/font][font=Calibri]Nanodisc[/font][font=宋体]技术平台，利用跨膜蛋白与磷脂结合能够维持其良好活性的特性，制备出稳定的产品，满足动物免疫、抗体筛选、[/font][font=Calibri]cell-based assays[/font][font=宋体]等场景。[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]SMA-Nanodisc[/font][font=宋体]技术平台的优势：[/font][/font][font=宋体]? 可精确定量[/font][font=宋体][font=宋体]? [/font][font=Calibri]SMA[/font][font=宋体]共聚物包裹的膜蛋白稳定性更好，有助于更好地研究膜蛋白的结构和功能[/font][/font][font=宋体][font=宋体]? 适用于动物免疫、[/font][font=Calibri]ELISA[/font][font=宋体]检测、[/font][font=Calibri]SPR/BLI[/font][font=宋体]检测、[/font][font=Calibri]CAR[/font][font=宋体]阳性率检测及细胞实验等[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]更多[url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/transmembrane-proteins][b]跨膜蛋白[/b][/url]详情可以关注：[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/transmembrane-proteins[/font][/font][font=Calibri] [/font]

[font=宋体][b]重组蛋白、融合蛋白与天然蛋白的区别：[/b][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]重组蛋白是利用基因工程技术产生的，通常是由转基因动物的乳腺产生，其作为生物制药在医学领域中作用显著。利用基因工程技术，可以使哺乳动物本身变成[/font][font=宋体]“批量生产药物的工厂”。方法：是将药用蛋白基因与乳腺蛋白基因的启动子等调控组件重组在一起，通过显微注射等方法，导入哺乳动物（哺乳动物才会泌乳）的受精卵中，然后，将受精卵送入母体内，使其生长发育成转基因动物。转基因动物进入泌乳期后，可以通过分泌的乳汁来生产所需要的蛋白质药品，因而称为动物乳腺生物反应器或乳房生物反应器。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]融合蛋白又称为[/font][font=宋体]“标签蛋白”，常用的标签有[/font][font=Calibri]His[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]GST[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]Strep[/font][font=宋体]标签。融合蛋白是通过[/font][font=Calibri]DNA[/font][font=宋体]重组技术将要表达的目的蛋白基因和表达载体上融合蛋白基因相连，通过这种方式表达出来的蛋白质，就是既含有目的基因蛋白又含有融合基因蛋白的重组蛋白。融合蛋白表达是重组蛋白表达的一种策略，融合表达是一种方法。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]天然蛋白质是在自然界中存在的，不经过人工的任何修饰或加工，比如大豆中的蛋白质和病毒表面的蛋白质。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b]重组蛋白常见问题解析：[/b][/font][font=宋体][font=Calibri]1.[/font][font=宋体]蛋白为什么要冻干？冻干对蛋白的影响有哪些？[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]蛋白质对热敏感，冻干能使绝大部分蛋白质的活性保留下来，提高蛋白的稳定性并延长保存时间，同时降低运费。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]2.[/font][font=宋体]冻干前为什么向蛋白溶液中加保护剂？一般冻干保护剂有哪几种？[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]保护剂是用来在冻干和储存过程中保护蛋白的。常用的保护剂或稳定剂有糖类，多元醇，聚合物，表面活性剂，某些蛋白和氨基酸等。我们通常加[/font][font=Calibri]8%[/font][font=宋体]（质量比体积）的海藻糖和甘露醇作为冻干保护剂。海藻糖可明显阻止蛋白质二级结构改变以及冻干过程中蛋白质的伸展和聚集；甘露醇也是一种普遍应用的冻干保护剂和填充剂，可以降低某些蛋白的冻干后聚集情况。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]温馨提示：对于大多数蛋白，重悬后在[/font][font=Calibri]4[/font][font=宋体]℃仅能短期保存[/font][font=Calibri]([/font][font=宋体]约[/font][font=Calibri]1[/font][font=宋体]周[/font][font=Calibri])[/font][font=宋体]。如想长期保存，请先配制成稀释液[/font][font=Calibri]([/font][font=宋体]其中必须含有载体蛋白，如[/font][font=Calibri]0.1% BSA[/font][font=宋体]，[/font][font=Calibri]5%HSA[/font][font=宋体]，或[/font][font=Calibri]10% FBS)[/font][font=宋体]，然后分装冻存于[/font][font=Calibri]-20[/font][font=宋体]℃或[/font][font=Calibri]-80[/font][font=宋体]℃。一定要避免反复冻融，因每次冻融均会引起蛋白的部分失活。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]3.[/font][font=宋体]如何重构冻干粉？[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]请查看您的货物随附的分析证书以获取有关重构的确切说明，因为并非所有产品都在相同条件下重构。一般来说，我们建议使用无菌水进行复溶。将推荐体积的无菌水加入小瓶中，轻轻摇晃以完全溶解蛋白质。不要涡旋。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]4.[/font][font=宋体]为什么我的管内几乎看不见蛋白产品？[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]蛋白产品中不含载体蛋白或其它添加物[/font][font=Calibri]([/font][font=宋体]如牛血清白蛋白[/font][font=Calibri](BSA)[/font][font=宋体]，人血清白蛋白[/font][font=Calibri](HSA)[/font][font=宋体]和蔗糖等，并以最低含盐量的溶液进行冻干时，常常不能形成白色网架结构，而是微量的蛋白在冻干过程中沉积在管内，形成很薄或肉眼不可见的透明蛋白层。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]5.[/font][font=宋体]应如何确定细胞因子的种属交叉活性？[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]1) [/font][font=宋体]除少数例外，大多数人类细胞因子对小鼠细胞均有活性。[/font][font=Calibri]2) [/font][font=宋体]许多小鼠细胞因子也可作用于人类细胞，但比活性可能低于对应的人类细胞因子。 [/font][font=Calibri]3) IL-7[/font][font=宋体]等为数不多的人类细胞因子作用于小鼠细胞时比对应的小鼠细胞因子活性更强。[/font][font=Calibri]4) [/font][font=宋体]干扰素，[/font][font=Calibri]GM-CSF, IL-3[/font][font=宋体]和[/font][font=Calibri]IL-4[/font][font=宋体]等细胞因子种属特异，对非同源细胞几乎没有活性。[/font][font=Calibri]5) [/font][font=宋体]相反，成纤维细胞生长因子[/font][font=Calibri](FGFs)[/font][font=宋体]和神经营养素[/font][font=Calibri](neurotrophins)[/font][font=宋体]高度保守，在不同动物种属细胞上均具有很好的活性。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]6.[/font][font=宋体]什么是载体蛋白？[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]载体蛋白如[/font] [font=Calibri]HSA [/font][font=宋体]或 [/font][font=Calibri]BSA [/font][font=宋体]用于提高重组蛋白的稳定性，并有助于避免产品粘在小瓶壁上。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]7.[/font][font=宋体]我应该如何储存重组蛋白？[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]对于长期储存，蛋白质溶液应与载体蛋白（例如[/font] [font=Calibri]0.1% BSA [/font][font=宋体]或 [/font][font=Calibri]0.1% HSA[/font][font=宋体]）分装保存，并在 [/font][font=Calibri]-20[/font][font=宋体]°[/font][font=Calibri]C [/font][font=宋体]下冷冻保存。请记住，每个冷冻[/font][font=Calibri]/[/font][font=宋体]解冻循环都可能导致蛋白质变性。除非分析证书上另有说明，否则大多数重组蛋白的保质期为一年。如果将它们保存在分析证书上所述的最佳存储条件下，则提供此保证。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]8.[/font][font=宋体]如何确定重组蛋白的数量？为什么我的检测产生的蛋白质数量与您的结果不同？[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]我们通过[/font][font=Calibri]BCA[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]SDS-PAGE[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]HPLC[/font][font=宋体]等方法确定重组蛋白的数量。不同的测定产生不同的量化结果。有时，如果您进行不同的检测，差异可能会很大。蛋白质也有可能在储存过程中形成聚集体，在重组和离心后导致损失。我们对每批产品进行质量控制测试，但是，同一批次中的一些小瓶可能与其他小瓶不同（这种情况很少发生）。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]更多关于[url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review][b]重组蛋白资源[/b][/url]详情可以查看：[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review[/font][/font]

10月8日，有媒体报道称，经过第三方机构检测，市售的Fancl、Lumi、丸美、汤臣倍健、颜如玉、无限极、安婕妤等七款胶原蛋白产品均出现胶原蛋白含量不足的问题，其中汤臣倍健、颜如玉、无限极的三款产品甚至未能检出胶原蛋白的特征物“羟脯氨酸”。由此，业内再一次掀起有关胶原蛋白产品的讨论。由此，业内再一次掀起有关胶原蛋白产品的讨论，频频陷入舆论危机。同时还了解到目前胶原蛋白产品始终未有统一标准,特异性指标也未能明确。不过多方认可，目前胶原蛋白的检测标准主要是测羟脯氨酸的含量。琳琅满目的胶原蛋白产品中胶原蛋白的含量是否合格？如何检测？国家相关的标准状况怎样？

[b][font=宋体]整合蛋白和跨膜蛋白定义：[/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体]整合蛋白和跨膜蛋白是两类重要的蛋白质，它们在细胞分子水平上起着重要的作用。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]整合蛋白，也称为内在蛋白或跨膜蛋白，部分或全部镶嵌在细胞膜中或内外两侧，以非极性氨基酸与脂双分子层的非极性疏水区相互作用而结合在质膜上。它们是生物膜的基本结构成分，许多具重要生理功能的膜蛋白均属整合蛋白，如膜结合的酶类、载体蛋白、通道蛋白、膜受体等。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]跨膜蛋白，是可以跨越细胞膜的蛋白，它在细胞的信号传递系统中担当着重要的角色。跨膜蛋白在结构上可以分为单次跨膜、多次跨膜、多亚基跨膜等，它们具有能够跨越细胞膜的能力。[/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]整合蛋白和跨膜蛋白在位置、结构和功能上存在显著的差异[/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体]①位置：整合蛋白主要存在于细胞质内，细胞核或其他非细胞膜结构中，它们容易在细胞中自由移动。而跨膜蛋白则嵌入细胞膜中，一部分位于细胞膜的胞外侧，另一部分位于细胞膜的胞内侧，形成了一个穿过细胞膜的通道。[/font][font=宋体][font=宋体]②结构：整合蛋白的结构通常由两个独立的部分组成，一个是靠近细胞膜的膜结合区域（[/font][font=Calibri]TM[/font][font=宋体]），另一个是靠近细胞骨架的非膜结合区域（[/font][font=Calibri]N-TM[/font][font=宋体]）。当接受到外界的信号时，整合蛋白的[/font][font=Calibri]TM[/font][font=宋体]区域会被激活，把来自外界的信号转化为细胞内可以识别的信号，直接参与细胞信号传导系统中。[/font][/font][font=宋体]③功能：整合蛋白主要是用来从外界传达信号到细胞内，充当细胞与外界信号的桥梁。而跨膜蛋白则在细胞的信号传递系统中担当着重要的角色。[/font][font=宋体]总的来说，整合蛋白和跨膜蛋白在位置、结构和功能上存在显著的差异，这些差异使得它们在生物体中扮演着不同的角色。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]义翘神州提供[url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/transmembrane-proteins][b]跨膜蛋白表达与制备服务[/b][/url]，制备流程图：基因合成[/font][font=宋体]→载体构建→细胞转化[/font][font=Calibri]/[/font][font=宋体]转染→蛋白表达→细胞收集→细胞破碎→膜脂提取→膜脂增溶→蛋白纯化→质量检测，同时义翘拥有[/font][/font][b][font=宋体]三大跨膜蛋白制备平台[/font][/b][font=宋体]，可以为客户提供全面的多次跨膜蛋白产品和服务。同时，为基础研究和药物研发提供更加优质的原材料。[/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=Calibri]VLP[/font][font=宋体]技术平台[/font][/font][/b][font=宋体][font=宋体]正确折叠的膜蛋白在细胞膜上表达，类病毒颗粒[/font][font=Calibri]VLP[/font][font=宋体]通过出芽的方式包裹上携带有靶标蛋白的细胞膜，形成包膜的[/font][font=Calibri]VLP[/font][font=宋体]。它是由病毒的衣壳蛋白通过自组装而形成的纳米级颗粒（直径约[/font][font=Calibri]100[/font][font=宋体]～[/font][font=Calibri]300[/font][font=宋体]纳米），不含病毒核酸，不能进行自主复制，生产操作过程中较为安全。产生的[/font][font=Calibri]VLP[/font][font=宋体]蛋白可直接像可溶蛋白一样进行包被进行[/font][font=Calibri]ELISA[/font][font=宋体]检测。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]义翘神州已成功开发[/font][font=Calibri]VLP[/font][font=宋体]技术平台，它可以将完整天然构象的膜蛋白展示在类病毒颗粒表面，这种方法不仅可以保留膜蛋白的完整结构，同时也能够真实地模拟其在细胞膜上的位置和构象。[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]去垢剂技术平台[/font][/b][font=宋体][font=宋体]由于存在疏水结构域，跨膜蛋白与膜的结合非常紧密，需要用去垢剂（[/font][font=Calibri]detergent[/font][font=宋体]）才能从膜上洗涤下来，[/font][font=Calibri]Detergent[/font][font=宋体]作为一种两亲性分子，疏水尾部包裹目的蛋白的疏水区域，亲水头部位于与溶液接触的界面。微团的形成是膜蛋白增溶的基础，当去垢剂浓度高于[/font][font=Calibri]CMC[/font][font=宋体]（[/font][font=Calibri]Critical micelle concentration[/font][font=宋体]，临界胶束浓度）时会形成微团，增溶后，去垢剂将蛋白周围的磷脂置换，从而实现收集目标膜蛋白的目的，后续再进行蛋白纯化，最终蛋白呈现在含有[/font][font=Calibri]Detergent[/font][font=宋体]的溶液中。义翘神州成功搭建了去垢剂技术平台，利用该平台可有效提高跨膜蛋白的产量和纯度。[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=Calibri]Nanodisc[/font][font=宋体]技术平台[/font][/font][/b][font=宋体][font=Calibri]Nanodisc[/font][font=宋体]结构稳定，与天然的生物膜非常相似，使得[/font][font=Calibri]Nanodisc[/font][font=宋体]能够很好地应用于膜蛋白的研究。目前[/font][font=Calibri]Nanodisc[/font][font=宋体]平台有[/font][font=Calibri]2[/font][font=宋体]种方式，一种是基于苯乙烯马来酸酐共聚物（[/font][font=Calibri]SMA[/font][font=宋体]）组装的[/font][font=Calibri]SMA-Nanodisc[/font][font=宋体]平台，如下图（左）所示，它可以直接从细胞膜上提取膜蛋白，使其变为可溶性蛋白，组装完成的蛋白样品很稳定，更能维持蛋白的天然构象。另一种是基于膜骨架蛋白（[/font][font=Calibri]MSP[/font][font=宋体]）的[/font][font=Calibri]MSP-Nanodisc[/font][font=宋体]平台（下图右），它需要先将膜蛋白利用去垢剂制备出来，然后再加入磷脂分子和[/font][font=Calibri]MSP[/font][font=宋体]进行组装。通过调整磷脂、[/font][font=Calibri]MSP[/font][font=宋体]和待组装膜蛋白三者的比例，可以使得待组装膜蛋白在[/font][font=Calibri]Nanodisc[/font][font=宋体]中呈不同聚集状态。义翘神州已成功搭建了[/font][font=Calibri]Nanodisc[/font][font=宋体]技术平台，利用跨膜蛋白与磷脂结合能够维持其良好活性的特性，制备出稳定的产品，满足动物免疫、抗体筛选、[/font][font=Calibri]cell-based assays[/font][font=宋体]等场景。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]详情可以关注：[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/transmembrane-proteins[/font][/font]

[font=宋体][font=宋体]蛋白质的检测在生物科学研究中占据着至关重要的地位。其中，免疫分析方法被广泛应用，包括[/font][font=Calibri]Western Blot[/font][font=宋体]、酶联免疫吸附试验（[/font][font=Calibri]ELISA[/font][font=宋体]）和免疫沉淀法（[/font][font=Calibri]IP[/font][font=宋体]）等。这些方法依赖于抗原[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]抗体间的特异性反应，通过注射目标蛋白作为抗原至动物体内，产生免疫反应后分离抗体，进而进行检测。尽管应用广泛，但这种方法的缺点在于每次更换目标蛋白时都需要制备对应的抗体，操作繁琐且成本高昂。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]融合标签技术的出现为蛋白质免疫分析带来了通用化和便利化。通过将特定的标签与目标蛋白融合，两者实现共同表达。通过对融合标签的检测，我们可以了解目标蛋白的表达情况。这种蛋白标签技术利用基因克隆手段，将具有特定功能的多肽、蛋白质结构域甚至完整蛋白质与目标蛋白结合，广泛应用于目标蛋白的表达、纯化、检测和跟踪等方面。经过长期研究，已经发展出一些成熟的检测标签技术。这些标签不仅简化了实验操作，降低了成本，而且为蛋白质研究提供了强有力的工具。下面就挑几个来介绍一下：[/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]①[/font][font=宋体][font=Calibri]His[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]-tag[/font][/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/poly-his-tag-protein-expression][b]His[/b][/url][/font][font=宋体][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/poly-his-tag-protein-expression][b]标签[/b][/url]是当前最为热门的标签蛋白之一。[/font][font=Calibri]His6[/font][font=宋体]是指六个组氨酸残基组成的融合标签（[/font][font=Calibri]HHHHHH[/font][font=宋体]），可插入在目的蛋白的[/font][font=Calibri]C[/font][font=宋体]末端或[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]末端。当某一个标签的使用，一是能构成表位利于纯化和检测；二是构成独特的结构特征（结合配体）利于纯化。组氨酸残基侧链与固态的镍有强烈的吸引力，可用于固定化金属螯合层析（[/font][font=Calibri]IMAC[/font][font=宋体]），对重组蛋白进行分离纯化。[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]②[/font][font=宋体][font=Calibri]Flag-tag[/font][/font][/b][font=宋体][font=Calibri][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/flag-tag-protein-expression][b]Flag[/b][/url][/font][font=宋体][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/flag-tag-protein-expression][b]标签蛋白[/b][/url]为编码[/font][font=Calibri]8[/font][font=宋体]个氨基酸的亲水性多肽（[/font][font=Calibri]DYKDDDDK[/font][font=宋体]），同时载体中构建的[/font][font=Calibri]Kozak[/font][font=宋体]序列使得带有[/font][font=Calibri]FLAG[/font][font=宋体]的融合蛋白在真核表达系统中表达效率更高。 [/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]③[/font][font=宋体][font=Calibri]AviTag[/font][/font][/b][font=宋体][font=宋体]是一个[/font][font=Calibri]15[/font][font=宋体]个氨基酸的短肽，具有一个单生物素化赖氨酸位点，与已知天然可生物素化序列完全不同，可以加在目标蛋白的[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]端和[/font][font=Calibri]C[/font][font=宋体]端。融合表达后，可被生物素连接酶生物素化，为了纯化重组蛋白选用低亲和性的单体抗生物素蛋白或抗生物素蛋白衍生物，除了用于蛋白质分离纯化，还用于蛋白质相互作用研究。[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]④[/font][font=宋体][font=Calibri]SNAP-Tag[/font][/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]SNAP-Tag[/font][font=宋体]是从人的[/font][font=Calibri]O6[/font][font=宋体]－甲基鸟嘌呤[/font][font=Calibri]-DNA[/font][font=宋体]甲基转移（[/font][font=Calibri]O6-alkylguanine-DNA-alkyltransferase[/font][font=宋体]）获得。[/font][font=Calibri]SNAP[/font][font=宋体]所带的活性巯基位点接受了苯甲基鸟嘌呤所携带的侧链苯甲基基团，释放出了鸟嘌呤。这种新的硫醚键共价结合使[/font][font=Calibri]SNAP[/font][font=宋体]所带的目的蛋白携带上了苯甲基基团所带的标记物。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]检测：生物素或各种颜色荧光的底物（如荧光素、若丹明）可渗透进入细胞，方便快捷地进行活细胞内[/font][font=Calibri]SNAP-Tag[/font][font=宋体]融合蛋白的标记与检测。它们也可特异性地标记大肠杆菌，酵母和哺乳动物等细胞抽提液或已经纯化的蛋白液中的[/font][font=Calibri]SNAP-tag[/font][font=宋体]融合蛋白。 [/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]⑤[/font][font=宋体][font=Calibri]GST[/font][font=宋体]（谷胱甘肽巯基转移酶）[/font][/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/gst-tag-protein-expression][b]GST[/b][/url][/font][font=宋体][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/gst-tag-protein-expression][b]标签蛋白[/b][/url]本身是一个在解毒过程中起到重要作用的转移酶，它的天然大小为[/font][font=Calibri]26KD[/font][font=宋体]。[/font][font=Calibri]GST[/font][font=宋体]融合表达系统广泛应用于各种融合蛋白的表达，可以在大肠杆菌和酵母菌等宿主细胞中表达。结合的融合蛋白在非变性条件下用[/font][font=Calibri]10mM[/font][font=宋体]还原型谷胱甘肽洗脱。[/font][font=Calibri]GST[/font][font=宋体]标签可用酶学分析或免疫分析很方便的检测。标签有助于保护重组蛋白免受胞外蛋白酶的降解并提高其稳定性。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]纯化：该表达系统表达的[/font][font=Calibri]GST[/font][font=宋体]标签蛋白可直接从细菌裂解液中利用含有还原型谷胱甘肽琼脂糖凝胶亲和树脂进行纯化。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]如果要去除[/font][font=Calibri]GST[/font][font=宋体]融合部分，可用位点特异性蛋白酶切除。[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]⑥[/font][font=宋体][font=Calibri]GFP[/font][/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]GFP[/font][font=宋体]（绿色萤光蛋白）是由下村修等人在水母中发现的。它在蓝色波长范围的光线激发下，会发出绿色萤光。[/font][font=Calibri]GFP[/font][font=宋体]标签可位于蛋白质的[/font][font=Calibri]C[/font][font=宋体]端或[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]端，该系统已广泛应用于各种细胞类型，包括细菌、酵母和哺乳动物细胞等，相应的[/font][font=Calibri]GFP[/font][font=宋体]标签抗体也被广泛应用。[/font][font=Calibri]GFP[/font][font=宋体]在检测蛋白表达、蛋白和细胞荧光示踪、研究蛋白质之间相互作用和构象变化中，起到了重要的作用。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]该如何选择表达克隆的标签[/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]1[/font][font=宋体]、首先，需要确定融合标签的目的[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]蛋白纯化[/font] [font=宋体]：标签的普遍用途是蛋白纯化。小分子[/font][font=Calibri]6XHis Tag[/font][font=宋体]常被用于细胞内源蛋白的纯化。[/font][font=Calibri]6XHis Tag[/font][font=宋体]也广泛应用于大肠杆菌的蛋白纯化。可是哺乳动物细胞中因非分泌蛋白自身存在高组氨酸背景，因此极少使用[/font][font=Calibri]6XHis Tag[/font][font=宋体]。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]Western Blot[/font][font=宋体]检测：若需要做[/font][font=Calibri]Western Blot[/font][font=宋体]实验来检测细胞裂解物中蛋白的表达，你可以选择有匹配的抗体的小分子标签。[/font][font=Calibri]FLAG Tag[/font][font=宋体]以其分子量小以及拥有许多与之匹配的商业化的抗体等优势，成为[/font][font=Calibri]Western Blot[/font][font=宋体]实验中常用的[/font][font=Calibri]Tag[/font][font=宋体]。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]免疫沉淀反应：[/font][font=Calibri]FLAG Tag[/font][font=宋体]其分子量小以及拥有大量相匹配的商业用抗体等优势成为免疫沉淀反应中最常用的[/font][font=Calibri]Tag. [/font][font=宋体]其他常用的标签有：[/font][font=Calibri]HA[/font][font=宋体]和[/font][font=Calibri]cMyc.[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]免疫共沉淀。首先，裂解您的样本，以释放蛋白。向试管中添加裂解液的同时，加入靶向融合标签的抗体，抗体会识别融合标签。然后抗体与蛋白[/font] [font=Calibri]A [/font][font=宋体]或 [/font][font=Calibri]G [/font][font=宋体]偶联微珠结合，后者拉出您的目标蛋白，以及与之复合的其他蛋白。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]活细胞成像：荧光蛋白（[/font][font=Calibri]Fluorescent Proteins, FPs[/font][font=宋体]）是活细胞成像常用的标记蛋白。其中最常用的是绿色荧光蛋白（[/font][font=Calibri]GFP[/font][font=宋体]）和它的衍生物（[/font][font=Calibri]CFP, YFP, etc.[/font][font=宋体]），以及一些红色变体，如[/font][font=Calibri]dTomato[/font][font=宋体]和[/font][font=Calibri]mCherry.[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]2[/font][font=宋体]、考虑融合标签的影响[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]任何一类标签处于氨基酸序列的任一位置，都具有影响目的蛋白表达或功能的可能性。最主要原因是标签可能会干扰蛋白的正确折叠，致使目的蛋白失活或形成包涵体。其次，标签可能会中断亚细胞定位信号，这种情况下，蛋白能够正确翻译和折叠，但在细胞内所处的位置是错误的。因此，您需要知道添加的标签对目的蛋白的表达是否有影响。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]3[/font][font=宋体]、考虑是在[/font][font=Calibri]N-[/font][font=宋体]端还是[/font][font=Calibri]C-[/font][font=宋体]端标记[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]N-[/font][font=宋体]端或[/font][font=Calibri]C-[/font][font=宋体]端标记的选择还需要根据蛋白结构、定位等特性。然而，倘若你没有确切的蛋白结构，或蛋白功能域图谱，建议分别构建[/font][font=Calibri]N-[/font][font=宋体]端标记和[/font][font=Calibri]C-[/font][font=宋体]端标记的表达克隆，以检测哪个更有效。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/protein-expression][b]重组蛋白表达[/b][/url]技术现已在生物学各个具体领域应用广泛，尤其是蛋白质的大规模生产和体内功能研究都需要应用重组蛋白表达载体。[/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=宋体]义翘神州：蛋白与抗体的专业引领者，欢迎通过百度搜索[/font][font=宋体]“义翘神州”与我们取得联系。[/font][/font][/b][font=Calibri] [/font]

您好！想请教蛋白酶酶解糖蛋白的具体问题，蛋白酶在酶解糖蛋白的过程中是否与糖蛋白上的糖链构象有关系？有相关方面的书籍或者文献可供参考吗？谢谢

[font=宋体][font=宋体]蛋白标签（[/font][font=Calibri]Protein Tag[/font][font=宋体]）又称为标签蛋白，是利用[/font][font=Calibri]DNA[/font][font=宋体]体外重组技术，将目的蛋白与其融合表达形成的一种多肽或蛋白。这种标签有助于目的蛋白的表达、检测、示踪和纯化等操作。随着技术的不断进步，研究人员已经成功开发出了具有各种不同功能的蛋白标签。然而，由于不同的蛋白标签具有各自的特性，因此在质粒构建过程中常常会遇到多种问题。今天，我们将深入探讨蛋白标签的各个方面。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b]蛋白标签类型[/b][/font][font=宋体]蛋白标签主要分为三类，适用于不同的应用场景：表位标签、亲和标签和荧光标签。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]①表位标签往往是短肽序列，可用于免疫学应用，如 [/font][font=Calibri]Western Blot [/font][font=宋体]和免疫共沉淀。最常用的表位标签有[/font][font=Calibri]His[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]FLAG[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]HA[/font][font=宋体]等。[/font][/font][font=宋体][font=宋体]②亲和标签一般较长，可增加蛋白溶解度，广泛应用于重组蛋白的纯化，如[/font][font=Calibri]SUMO[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]Trx[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]MBP[/font][font=宋体]等。[/font][/font][font=宋体][font=宋体]③荧光标签可用于活细胞和死细胞检测，最常用的荧光蛋白包括绿色荧光蛋白（[/font][font=Calibri]GFP[/font][font=宋体]）、橙色荧光蛋白（[/font][font=Calibri]OFP[/font][font=宋体]）、红色荧光蛋白（[/font][font=Calibri]RFP[/font][font=宋体]）和黄色荧光蛋白（[/font][font=Calibri]YFP[/font][font=宋体]）。它们被广泛用于影像学研究，如细胞定位和共表达实验。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b][font=宋体]蛋白标签在重组蛋白生产中有什么作用[/font][font=Calibri]?[/font][/b][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]1[/font][font=宋体]、识别：给蛋白加标签使其易于识别，进而快速鉴定感兴趣的蛋白质。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]2[/font][font=宋体]、纯化：利用标签蛋白对目的蛋白进行纯化。例如，[/font][font=Calibri]His6[/font][font=宋体]是一种由六个组氨酸残基组成的融合标签，可以插入目的蛋白的[/font][font=Calibri]C[/font][font=宋体]末端或[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]末端。组氨酸残基侧链与固态的镍有强烈的吸引力，这使得[/font][font=Calibri]His6[/font][font=宋体]标签可用于固定化金属螯合层析[/font][font=Calibri](IMAC)[/font][font=宋体]，从而对重组蛋白进行分离纯化。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]3[/font][font=宋体]、定量：通过量化标签来确定目的蛋白的存在量。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]4[/font][font=宋体]、定位：通过定位标签蛋白定位到目标蛋白在细胞中的特定位置，进而研究其生理功能、信号通路等。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]5[/font][font=宋体]、跟踪：在细胞、组织和生物体中，通过追踪标签蛋白质追踪目的蛋白，以研究它们的表达、分布、代谢等生物学过程。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]总之，蛋白标签在重组蛋白生产中扮演着重要的角色，它们不仅提高了生产效率，还为蛋白的检测、纯化和示踪提供了便利。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]常用的[url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/protein-tag][b]蛋白标签[/b][/url]有：[/font][font=Calibri]His-Tag[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]FLAG-Tag[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]HA-Tag[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/myc-tag-protein-production][b]Myc-Tag[/b][/url][/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]SUMO-Tag[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]Trx-Tag[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]GST-Tag[/font][font=宋体]……义翘神州不仅可提供重组蛋白表达定制服务，也可提供对应标签抗体产品及融合蛋白标签切除常用工具酶，如[/font][font=Calibri]EK[/font][font=宋体]蛋白酶、[/font][font=Calibri]3C[/font][font=宋体]蛋白酶等。下图是具体蛋白标签的序列和大小介绍，详情可以关注：[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/protein-tag[/font][/font]

胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%~30%，某些生物体甚至高达80%以上。1、银耳银耳富有天然特性胶质，加上它的滋阴作用，长期服用可以润肤，并有祛除脸部黄褐斑、雀斑的功效!煮银耳一定要把根部剪掉，这样才容易煮烂，而且一定要小火慢煮，直到煮烂为止，这样胶质才会全部被煮出来，现在有卖活银耳的只需要10分钟就可以煮出胶原哦。2、鱼类其实鱼类中的胶原蛋白成分的结构与人体最接近，也是最容易为身体组织吸收的胶原蛋白，吸收率也最高。煮鱼汤是一种能够较完全获得鱼类胶原的办法。3、牛蹄筋牛蹄筋不含胆固醇，能增强细胞生理代谢，具有强筋壮骨之功效，对腰膝酸软、身体瘦弱者有很好的食疗作用。如果你还在节食，不妨吃一些牛蹄筋，有补钙的效果哦。4、猪皮中医认为猪皮味甘、性凉、有滋阴补虚，清热利咽的功效。经常食用猪皮还能减慢机体细胞老化，尤其对阴虚内热的症状有很大改善。100g猪皮的热量不低，大约350卡路里，不过做成肉皮冻，热量不高，也能够加入蔬菜同食，给大家介绍一种豆浆机猪皮冻的做法：材料：猪皮150克、水煮好的猪皮切细丝猪皮倒入豆浆机里、水倒入豆浆机里、水量在最低水位线的位置选择米糊功能！开始工作！放入冰箱冷藏几个小时就可以吃了！是不是太简单了呢？5、猪蹄作为美容圣品，猪蹄含有丰富的胶原蛋白质，但是脂肪含量却比肥肉低。中医认为猪蹄性平，味甘咸，营养堪比熊掌 猪蹄胶原蛋白还可促进毛发、指甲生长，保持皮肤柔软、细腻，改善全身的微循环。当然猪蹄的热量也不低，小编建议水煮后沥去油脂再食用，热量要低一些哦!6、鸡爪鸡爪能够降压降脂，提高人体免疫力，有益心血管，养颜护肤，很适合平时食用的食物。但是鸡爪的热量不算低，100g就有250卡路里，平时不宜多吃，可以做成卤鸡爪，当做零食吃，每次吃1到2个即可。

[color=#444444]我有几个问题[/color][color=#444444]1[/color][color=#444444]，乳清蛋白包括乳铁蛋白？[/color][color=#444444]2[/color][color=#444444]，那乳清蛋白都包括那些？[/color][color=#444444]3[/color][color=#444444]，他们两个是不是有明显差别呐。[/color]

蛋白质是一类重要的营养素，它的存在与生命的各种活动紧密联系，例如参与机体的构成及机体的代谢，参与遗传信息构成和代谢，同时也为机体提供热量。 蛋白质的种类极其繁多，不同食物来源的蛋白质，能被人体消化、吸收和利用的程度也不同，也就是说，不同种类的蛋白质其营养价值有所区别，而决定蛋白质营养价值的主要因素是蛋白质中必需氨基酸的种类和含量。氨基酸评分（AAS）是测评蛋白质中必需氨基酸种类和含量的一个常用指标。蛋白质含有的氨基酸之所以会有不同，与蛋白质的来源有很大的关系。蛋白质主要来源于动物性食物与植物性食物，动物性蛋白质和植物性蛋白质所含的氨基酸是不同的，这即意味着它们的营养价值也有差异。动物性蛋白质主要来源于禽、畜及鱼类等的肉、蛋、奶。其蛋白质构成以酪蛋白为主(78～85％)，能被成人较好地吸收与利用。更重要的是，动物性蛋白质的必需氨基酸种类齐全，比例合理，因此比一般的植物性蛋白质更容易消化、吸收和利用，营养价值也相对高些。一般来说，肉类（如鱼肉、牛肉）蛋白质和奶类中的蛋白质，其氨基酸评分均在0.9～1.0的水平。植物性蛋白质主要来源于米面类、豆类，但是米面类和豆类的蛋白质营养价值不同。米面类来源的蛋白质中缺少赖氨酸（一种必需氨基酸），因此其氨基酸评分较低，仅为0.3～0.5，这类蛋白质被人体吸收和利用的程度也会差些。当然，这种不足可以通过科学的方法加以改善，例如在米面中适当加入富含赖氨酸的豆类食品，则可明显提高蛋白质的氨基酸评分。 在众多的植物性蛋白质中，营养价值最高的是豆类蛋白质（又称大豆蛋白），而且豆类食物不含胆固醇，这是动物性食物所不具备的特点。没有经过任何加工的大豆蛋白质有它的缺陷：蛋氨酸（一种必需氨基酸）含量相对较少。因此，整粒大豆的氨基酸评分大约为0.6～0.7。

北京易斯威特生物医学科技有限公司产品介绍 铁蛋白（FER）检测试剂盒 （胶体金法）1.国内第一家免疫层析法检测FER的产品。2.本产品应用世界上最先进的单克隆抗体技术结合胶体金（纳米金）免疫层析技术，以双抗体夹心法快速定性检测人血清，血浆中的铁蛋白，适用于急性贫血，肝脏损伤等相关疾病的辅助诊断3.最快速准确的辅助诊断方法。4.血清铁蛋白是血液去铁蛋白和铁核心Fe3+形成的复合物。是检查体内铁缺乏的最灵敏的指标。血清铁蛋白测定在临床上常用于缺铁性贫血的诊断。简单 便捷 快速 灵敏 环保 肌红蛋白/肌酸激酶/心肌肌钙蛋白I，心梗三项检测试剂盒（胶体金法）1.本产品应用世界上最先进的单克隆抗体技术结合胶体金（纳米金）免疫层析技术，以双抗体夹心法快速定性检测人血清，血浆中的肌红蛋白，肌酸激酶，心肌肌钙蛋白I检测，用于临床快速诊断急性心肌梗塞（AMI）.2.最快速准确的辅助诊断方法。3.肌红蛋白：是心肌梗死的标志物，增高表示冠状动脉堵塞引起心肌严重缺血造成心肌梗死；4.肌钙蛋白：是一种心肌蛋白，升高见于心肌损伤，多见于心肌梗死，也见于心肌炎和心肺复苏后患者，特异性较高，阳性的话一般可确诊心肌损伤，阴性的话不能排除，因为肌钙蛋白的升高出现在心肌梗塞3-6小时之后，之前可能出现阴性。肌酸激酶敏感性较高，特异性较低，升高也出现在心梗3-8小时之后。5.肌酸激酶：主要存在于骨骼肌和心肌，在脑组织中也存在，是参与体内的能量代谢的一种酶。在临床上主要用于诊断心肌梗塞。心肌梗塞患者发病后2－4小时，血液中此酶活动即开始升高。比血清中谷草转酸酶和乳酸脱氢酶的活力变化都出现得早。 简单 便捷 快速 灵敏 环保 C反应蛋白（CRP）检测试剂盒（胶体金法）1.国内第一家免疫层析法检测CRP的产品。2.本产品应用世界上最先进的单克隆抗体技术结合胶体金（纳米金）免疫层析技术，以双抗体夹心法快速定性检测人血清，血浆中的C反应蛋白，适用于感染，炎性疾病，组织损伤，手术创伤及组织坏死等病变情况的辅助诊断3.最快速准确的辅助诊断方法。4.是一种能与肺炎球菌C多糖体反应形成复合物的急性时相反应蛋白。可用于细菌和病毒感染的鉴别诊断简单 便捷 快速 灵敏 环保

中文名称：蛋白酶英文名称：protease;proteinase其他名称：蛋白水解酶(proteolytic enzyme)定义：催化蛋白质中肽键水解的酶。根据酶的活性中心起催化作用的基团属性，可分为：丝氨酸/苏氨酸蛋白酶(编号：EC 3.4.21.-/EC 3.4.25.-)、巯基蛋白酶(编号：EC 3.4.22.-).、金属蛋白酶(编号：EC 3.4.24.-)和天冬氨酸蛋白酶(编号：EC 3.4.23.-)等。蛋白酶广泛存在于动物内脏、植物茎叶、果实和微生物中。微生物蛋白酶，主要由霉菌、细菌，其次由酵母、放线菌生产。该产品主要由上海斯诺美生物医学技术服务中心提供。

科技名词定义中文名称：蛋白酶英文名称：protease;proteinase其他名称：蛋白水解酶(proteolytic enzyme)定义：催化蛋白质中肽键水解的酶。根据酶的活性中心起催化作用的基团属性，可分为：丝氨酸/苏氨酸蛋白酶(编号：EC 3.4.21.-/EC 3.4.25.-)、巯基蛋白酶(编号：EC 3.4.22.-).、金属蛋白酶(编号：EC 3.4.24.-)和天冬氨酸蛋白酶(编号：EC 3.4.23.-)等。应用学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；酶（二级学科）