考马斯紫

请教各位：考马斯亮兰检测蛋白质中磷酸起什么作用？在配置考马斯亮兰时（称100mg考马斯亮兰G-250，溶于50ml95%的乙醇后，再加入120ml85%的磷酸，用水稀释至1L）其中，乙醇和磷酸起什么作用？可不可以改变磷酸的浓度？

采用考马斯亮蓝法测定提取液中的蛋白质需要准备那些试剂及仪器？

一、标准曲线一般用分光光度法测物质的含量，先要制作标准曲线，然后根据标准曲线查出所测物质的含量。因此，制作标准曲线是生物检测分析的一项基本技术。二、蛋白质含量测定方法 1. 凯氏定氮法2. 双缩脲法3. Folin-酚试剂法4. 紫外吸收法5. 考马斯亮蓝法三、考马斯亮蓝法测定蛋白质含量—标准曲线制作 （一）试剂： 1. 考马斯亮蓝试剂：考马斯亮蓝G—250 100 mg溶于50 ml 95%乙醇，加入100 ml 85% H3 PO4 ，雍蒸馏水稀释至1000 ml,滤纸过滤。最终试剂中含0.01%（W/V）考马斯亮蓝G—250,4.7%（W/V）乙醇，8.5%（W/V）H3 PO4 。2. 标准蛋白质溶液：纯的牛血清血蛋白，预先经微量凯氏定氮法测定蛋白氮含量，根据其纯度同0.15 mol/LNaCl配制成100 ug/ml蛋白溶液。（二）器材： 1. 722S型分光光度计使用及原理。2. 移液管使用。（三）标准曲线制作： 1. 试管编号0123456100ug/ml标准蛋白（ml）0.00.10.20.30.40.50.60.15mol/L NaCl （ml）10.90.80.70.60.50.4考马斯亮蓝试剂 （ml）5555555摇匀，1h内以1号管为空白对照,在595nm处比色A595nm2. 以A595nm 为纵坐标，标准蛋白含量为横坐标（六个点为10ug、20 ug、30 ug、40 ug、50 ug、60 ug），在坐标轴上绘制标准曲线。（1）利用标准曲线查出回归方程。（2）用公式计算回归方程。（3）或用origin作图 ，测出回归线性方程。即A595nm =a×X( )+6；一般相关系数应过0.999以上，至少2个9以上。（4）绘图时近两使点在一条直线上，在直线上的点应该在直线两侧。（四）蛋白质含量的测定： 样品即所测蛋白质含量样品（含量应处理在所测范围内），依照操作步骤1操作，测出样品的A595nm ，然后利用标准曲线或回归方程求出样品蛋白质含量。一般被测样品的A595nm 值在0.1—0.05之间，所以上述样品如果A595nm 值太大，可以稀释后再测A595nm值，然后再计算。（五）注意事项： 1. 玻璃仪器要洗涤干净。2. 取量要准确。3. 玻璃仪器要干燥，避免温度变化。4. 对照：用被测物质以外的物质作空白对照。蛋白质含量测定实验难度系数 0共 0 人点评打分实验材料结晶牛血清清蛋白 g—球蛋白试剂（盒）Na2CO3酒石酸钾钠蒸馏水硫酸铜钨酸钠钼酸钠磷酸硫酸锂液体溴NaOH酚酞仪器耗材可见光分光光度计旋涡混合器秒表[url=http://www.biomart.cn/equipm

请教一个问题:考马斯亮蓝法测总蛋白质含量，目标物中总蛋白含量大概在0.0001-0.06mg/g范围内，有合适的仪器推荐吗？ 目前有一台普通的721型可见分光光度计，试测效果不佳。

大家好，请教各位一个问题：　　文献报道，考马斯亮蓝G-250在游离状态下呈红色，最大光吸收在488nm；当它与蛋白质结合后变为青色，蛋白质-色素结合物在595nm波长下有最大光吸收。其光吸收值与蛋白质含量成正比，因此可用于蛋白质的定量测定。　　但我按照文献配制的G－250（0.1mg/mL）是紫色的，用紫外光谱检测时超出量程，所以用二次水稀释一倍，检测其最大吸光度值，不在488nm，将其和一定浓度的牛血清白蛋白结合，发现其颜色并未变成青色，吸光度也不在595nm，而是随着蛋白浓度的增加红移。实验现象与文献完全不同，不知道是哪里出错了，请教各位！　　很着急，请知情人解答疑惑，万分感谢！

最近小弟在做考法测蛋白质含量，结果出现与书本上不相符的一些东东，书本上是说考马斯亮蓝在游离态下呈红色的，可是我配出来的贮备液是呈现暗绿色做实测的时候：对照：蓝色样品：青色郁闷啊，不知是试剂问题还是水的问题请高手指点啊

用考马斯亮蓝法测定蛋白质含量，发现蛋白质与染色液混合后吸光度值很不稳定，在1h内时间越长，吸光度越来越低，与文献上的越来越高并趋于稳定有所差异，不知道是不是这个原因，做加标回收率很低，求大神指教到底是什么原因会导致这样的情况。

染色用的考马斯亮蓝染液弄到手上了，怎么弄掉啊，对身体有危害吗？http://simg.instrument.com.cn/bbs/images/brow/em09508.gif

考马斯亮蓝法测定蛋白质含量加标回收率在80％左右，怎么做都升不上去，请大神指教有可能的原因，样品是β环糊精，蛋白质含量在0.2％左右

[align=left][font=仿宋]考马斯亮蓝法检测样品中蛋白质含量需要的G250染液和BSA标准蛋白需要单独购买吗？有配套的吗？[/font][/align][font=仿宋][font=仿宋][/font][/font]

GS-Smart小型自动凝胶染色摇床在考马斯亮蓝染色实验中的应用考马斯亮蓝染色法（CBB染色法）是目前蛋白质染色实验中相当常用的方法，它既克服了氨基黑染色灵敏度不高的限制，号称目前灵敏度最高的蛋白质测定法之一，而又比硝酸银染色等其他方法更简便且更加容易操作，因而得到了广泛应用。考马斯亮蓝染色法的全实验过程有两个关键且耗时较长的步骤，分别是染色和脱色。通常，为了让蛋白凝胶能够充分的染色和脱色，一般会先后将CBB染色液、脱色液加入持续摇摆的脱色摇床工作池，再置入凝胶使其充分浸润洗涤，从而实现染色脱色。普通的脱色摇床除了工作池的摆动频率可以调节外，并没有其他参数可以设置，进液、换液和排液等步骤都必须由实验人员手动完成。而且启动后，由于工作池一般是持续不停的摆动，因而染色、脱色时间也只能靠实验人员自己把握。所以，普通考马斯亮蓝染色脱色实验一般都需要有实验人员值守。此外，为固定蛋白质和维持CBB在染色前的酸性环境，同时也为了去除前期电泳残留物质对染色的干扰，通常配置的CBB染色液或脱色液中有时会加入具有神经毒性的甲醇和强刺激性的乙酸，且配好的CBB染色液一般总体呈棕黑色（CBB R-250）。而普通脱色摇床的工作池完全敞开暴露，所以摆动过程中有可能溅出溢出CBB染色液、脱色液，还有可能挥发出有毒化合物。这样不仅容易造成污染，甚至可能产生安全隐患，进而危害实验人员的健康。鼎昊源GS-Smart小型自动凝胶染色摇床（又名自动凝胶染色仪）可以很好地解决以上普通考马斯亮蓝染色脱色实验所面临的问题，同时也能带来更多便利。首先，她的智能编程功能可以实现进液、换液、出液、定时摇动、废液回收的自动运行，全过程无需人员值守，从而真正全自动完成CBB染色脱色实验。其次，她配备了可封闭的染色池，能有效防止CBB染色液、脱色液溅出溢出，阻隔挥发物质，从而大大降低污染风险，保护实验人员的健康。染色池还有多款尺寸可选，甚至可以定制，从而尽可能多地满足不同科研工作者对考马斯亮蓝染色脱色实验的不同需求。第三，鼎昊源GS-Smart小型自动凝胶染色摇床操作起来也十分简单方便，只需“加入溶液、置入凝胶、设置管路程序、点击运行”四个简单的步骤，便可轻松搞定考马斯亮蓝染色、脱色的全过程，省时省力省心。另外，再值得一提的是，鼎昊源GS-Smart小型自动凝胶染色摇床还拥有国际外首创的机身与储液瓶一体化设计，与市场同类产品相比，减少了分散在外的瓶瓶罐罐，节省了实验室空间，同时也美化了整体外观。本文关键词：染色摇床,自动凝胶染色摇床,考马斯亮蓝染色,CBB染色

[b][font=宋体]摘要：[/font][/b][font=宋体]试样经乙酸溶解，经过滤后制备成测试溶液。经紫外法预测试，蛋白浓度较低，选择考马斯亮蓝法（[/font]Braford[font=宋体]法）测定蛋白浓度。以[/font]BSA[font=宋体]溶液浓度绘制标准曲线，其线性相关系数达到[/font]0.99[font=宋体]以上。标定样品蛋白浓度时发现测量值超出标曲的有效计算范围。降低实验测试[/font]BSA[font=宋体]浓度和反应试剂体积，重新绘制微量蛋白浓度标准曲线，测定后可得蛋白浓度为[/font] 11.05μg/ml[font=宋体]，玉米秸秆中蛋白含量为[/font]0.221%[font=宋体]。[/font][b][font=宋体]关键词：[/font][/b][font=宋体]蛋白质浓度；考马斯亮蓝法；玉米秸秆[/font][b]1 [font=宋体]蛋白质浓度测定方法对比[/font][/b]（1） [font=宋体]双缩脲法：双缩脲是在大约[/font]180°C[font=宋体]条件下加热两个尿素分子，以达到释放出一个氨分子而获得的产物。在强碱性溶液中，缩二脲和硫酸铜形成紫色络合物，称为缩二脲反应。当底物中含有肽键时（多肽），试液中的铜与多肽配位，配合物呈紫色。可通过比色法分析浓度，在紫外可见光谱中的波长为[/font]540nm[font=宋体]。[/font]（2） Folin[font=宋体]酚试剂法：[/font]Folin—[font=宋体]酚试剂中的磷钼酸盐[/font]—[font=宋体]磷钨酸盐被蛋白质中的酪氨酸和色氨酸残基还原，产生深蓝色（钼兰和钨兰的混合物）。在一定的条件下，蓝色深度与蛋白的量成正相关。这个测定法的优点是灵敏度高，比双缩脲法灵敏得多。[/font]（3） [font=宋体]紫外法：蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸、色氨酸等芳香族氨基酸。它们具有吸收紫外光的性质，其吸收高峰在[/font]280nm[font=宋体]波长处，且在此波长内吸收峰的光密度值与其浓度成正比关系，故可作为蛋白质定量测定的依据。[/font]（4） [font=宋体]考马斯亮蓝法：也称[/font]Bradford[font=宋体]检测法，考马斯亮蓝[/font]G-250[font=宋体]在游离状态下呈红色，最大光吸收在[/font]488nm[font=宋体]；当它与蛋白质结合后变为青色，蛋白质[/font]-[font=宋体]色素结合物在[/font]595nm [font=宋体]波长下有最大光吸收。其光吸收值与蛋白质含量成正比，因此可用于蛋白质的定量测定。[/font][b]2 [font=宋体]试剂和材料[/font]2.1 [font=宋体]试剂[/font][/b]1[font=宋体]）[/font]BSA[font=宋体]粉末[/font]2[font=宋体]）乙酸[/font]3[font=宋体]）考马斯亮蓝试剂：（[/font]Thermo CoomassiePlus Assay Reagent[font=宋体]）[/font][b]2.2 [font=宋体]仪器设备[/font][/b]1) Amersham Biosciences Ultrospec 2100 [i]pro[/i][align=left]2) [font=宋体]分析天平[/font][/align][align=left]3) [font=宋体]涡旋振荡器[/font][/align][align=left]4) [font=宋体]离心机[/font][/align][align=left]5) [font=宋体]石英比色皿[/font][/align][b]3 [font=宋体]实验方法[/font]3.1 [font=宋体]配置样品溶液[/font][/b][font=宋体]称取粉碎均匀的样品[/font] 25mg [font=宋体]至[/font] 15ml [font=宋体]离心管中，加入[/font] 1%[font=宋体]乙酸水溶液[/font] 5ml[font=宋体]，样品终浓度为[/font] 5mg/ml[font=宋体]，颠倒混匀至样品完全溶解。[/font][b]3.2 [font=宋体]配置常规蛋白浓度标准品和样品[/font][/b][font=宋体]称取[/font]BSA [font=宋体]粉末[/font] 2mg [font=宋体]左右至[/font] 2ml [font=宋体]离心管中，加入[/font] 1%[font=宋体]乙酸水溶液[/font] 1ml[font=宋体]，标准品母液终浓度为[/font] 2mg/ml[font=宋体]。用[/font] 1%[font=宋体]乙酸水将标准品分别稀释至表[/font]1[font=宋体]中标准蛋白浓度。[/font][b]3.3 [font=宋体]测试[/font][/b][font=宋体]用二次水做[/font]blank[font=宋体]。取[/font]200μl[font=宋体]考马斯亮蓝试剂与[/font]200μl[font=宋体]标准品[/font]/[font=宋体]样品混合，室温放置[/font]10[font=宋体]分钟，测定在[/font]595nm[font=宋体]波长吸收值。每个测试样品至少重复三次。[/font][b]3.4 [font=宋体]配置微量蛋白浓度标准品[/font][/b][font=宋体]称取[/font]BSA [font=宋体]粉末[/font] 2mg [font=宋体]左右至[/font] 2ml [font=宋体]离心管中，加入[/font] 1%[font=宋体]乙酸水溶液[/font] 1ml[font=宋体]，标准品母液终浓度为[/font] 2mg/ml[font=宋体]。用[/font] 1%[font=宋体]乙酸水将标准品分别稀释至表[/font] 2 [font=宋体]中标准蛋白浓度。[/font][b]3.5 [font=宋体]微量蛋白浓度测试[/font][/b][font=宋体]用二次水做[/font]blank[font=宋体]。取[/font]750μl[font=宋体]考马斯亮蓝试剂与[/font]25μl[font=宋体]标准品[/font]/[font=宋体]样品混合，室温放置[/font]10[font=宋体]分钟，测定在[/font]595nm[font=宋体]波长吸收值。每个测试样品至少重复三次。[/font][b]4 [font=宋体]结果[/font]4.1 [font=宋体]绘制标准曲线[/font][/b][font=宋体]根据[/font] 125~1000 μg/ml OD595 [font=宋体]绘制标准曲线，获得线性相关曲线如图[/font] 1[font=宋体]。线性相关方程为[/font] y=0.0008x + 0.0522[font=宋体]，[/font]R2=0.9937[font=宋体]。[/font][img=,415.15,219.75]file:///C:/Users/jiajia66/AppData/Local/Temp/msohtmlclip1/01/clip_image001.png[/img][align=center][b][font=黑体]图[/font]1 [font=黑体]常规浓度标准曲线[/font][/b][/align][b]4.2 [font=宋体]测定并计算蛋白浓度[/font][/b]经过分析检测，标准品和样品与亮蓝[font='Times New Roman',serif]G-250[/font]试剂反应后[font='Times New Roman',serif]OD595nm[/font]吸收峰为如下：[align=center][b][font=黑体]表[/font]1 [font=黑体]标准曲线测定[/font][/b][/align] [table=614][tr][td] [font=宋体]标准物（[/font]BSA[font=宋体]）[/font][font=宋体]浓度（[/font]μg/ml[font=宋体]）[/font] [/td][td] 0 [/td][td] 25 [/td][td] 125 [/td][td] 250 [/td][td] 500 [/td][td] 750 [/td][td] 1000 [/td][td] 1500 [/td][td] 2000 [/td][td] [font=宋体]样品[/font][font=宋体]（[/font]5mg/ml[font=宋体]）[/font] [/td][/tr][tr][td] OD(595nm) [/td][td] 0.348 [/td][td] 0.339 [/td][td] 0.466 [/td][td] 0.546 [/td][td] 0.737 [/td][td] 1.014 [/td][td] 1.160 [/td][td] 1.265 [/td][td] 1.399 [/td][td] 0.341 [/td][/tr][tr][td] [/td][td] 0.327 [/td][td] 0.345 [/td][td] 0.466 [/td][td] 0.589 [/td][td] 0.822 [/td][td] 0.992 [/td][td] 1.107 [/td][td] 1.257 [/td][td] 1.406 [/td][td] 0.350 [/td][/tr][tr][td] [/td][td] 0.309 [/td][td] 0.347 [/td][td] 0.471 [/td][td] 0.589 [/td][td] 0.821 [/td][td] 1.024 [/td][td] 1.187 [/td][td] 1.255 [/td][td] 1.433 [/td][td] 0.354 [/td][/tr][tr][td] [font=宋体]平均值[/font] [/td][td] 0.328 [/td][td] 0.343667 [/td][td] 0.467667 [/td][td] 0.574667 [/td][td] 0.793333 [/td][td] 1.01 [/td][td] 1.151333 [/td][td] 1.259 [/td][td] 1.412667 [/td][td] 0.348333 [/td][/tr][tr][td] [font=宋体]扣除[/font]blank [/td][td] [/td][td] 0.015667 [/td][td] 0.139667 [/td][td] 0.246667 [/td][td] 0.465333 [/td][td] 0.682 [/td][td] 0.823333 [/td][td] 0.931 [/td][td] 1.084667 [/td][td] [/td][/tr][/table][font='Times New Roman',serif] [/font]带入标准曲线由此计算可得样品中蛋白含量过低，超出标准曲线范围。因此采用微量浓度测定方法。[b]4.3 [font=宋体]绘制微量蛋白浓度标准曲线[/font][/b][font=宋体]根据[/font] 3~30 μg/mlOD595 [font=宋体]绘制标准曲线，获得线性相关曲线如图[/font] 1[font=宋体]。线性相关方程为[/font] y=0.0166x + 0.0845[font=宋体]，[/font]R2=0.9906[font=宋体]。[/font][img=,393.4,205.15]file:///C:/Users/jiajia66/AppData/Local/Temp/msohtmlclip1/01/clip_image002.png[/img][align=center][b][font=黑体]图[/font]2 [font=黑体]微量浓度标准曲线[/font][/b][/align][b]4.4[font=宋体]测定并计算蛋白浓度[/font][/b][align=left][font=宋体]由此计算可得样品中蛋白浓度为[/font] 11.05 μg/ml[font=宋体]，蛋白含量为[/font]0.221%[font=宋体]。[/font][/align][align=center][b][font=黑体]表[/font]2 [font=黑体]微量蛋白浓度标准曲线测定[/font][/b][/align] [table=613][tr][td] [font=宋体]标准物（[/font]BSA[font=宋体]）[/font][font=宋体]浓度（[/font]μg/ml[font=宋体]）[/font] [/td][td] 0 [/td][td] 3 [/td][td] 6 [/td][td] 12 [/td][td] 24 [/td][td] 30 [/td][td] [font=宋体]样品[/font][font=宋体]（[/font]5mg/ml[font=宋体]）[/font] [/td][/tr][tr][td] OD(595nm) [/td][td] 0.256 [/td][td] 0.365 [/td][td] 0.43 [/td][td] 0.561 [/td][td] 0.744 [/td][td] 0.828 [/td][td] 0.521 [/td][/tr][tr][td] [/td][td] 0.245 [/td][td] 0.371 [/td][td] 0.44 [/td][td] 0.557 [/td][td] 0.744 [/td][td] 0.811 [/td][td] 0.526 [/td][/tr][tr][td] [/td][td] 0.253 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AOAC 992.23杜马斯燃烧法检测谷物、油籽中粗蛋白质 英文版 pdf格式杜马斯法优于凯式定氮法[img]http://www.instrument.com.cn/bbs/images/affix.gif[/img][url=http://www.instrument.com.cn/bbs/download.asp?ID=125929]AOAC 992.23杜马斯燃烧法检测谷物、油籽中粗蛋白质[/url]

中文名称: 托马斯杨 　 外文名: Young,Thomas 　 生卒年: 公元1773年～1829年 　 故居: 英国萨默塞特郡的米尔弗顿 　 洲: 欧洲 　 国别: 英国 　 省: 萨默塞特郡 　 托马斯杨,英国医生兼物理学家，光的波动说的奠基人之一。1773年6月13日托马斯杨生于英国萨默塞特郡的米菲尔顿一个富裕的贵格会教徒的家庭，是十个孩子中的老大。从小就有神童之称，兴趣十分广泛，两岁就学会了看书，十四岁时用拉丁文写过一篇自传，就在当时他已掌握了多种语言。在杨成年后，他对职业的选择受到了他叔父的影响，他的叔父是一位卓越的医生，杨在家庭同意下转到了医学方面。在十九岁时，他进入伦敦的圣巴塞罗缪医学院学医，21岁时，即以他的第一篇关于眼睛的调节机理的医学论文成为英国皇家学会会员。为了进一步深造，他到爱丁堡和剑桥继续学习，后来又到德国哥廷根去留学继续研究医学。在那里，他受到一些德国自然哲学家的影响，开始怀疑起光的微粒说。1797年回到英国，进入剑桥的伊曼纽尔学院继续攻读医学，1799年杨在剑桥大学完成了学习。那时，他的叔父已经去世，去世时留给他一笔巨大遗产，包括房屋、书籍、艺术品和一万英镑现款。这笔巨大遗产使他在经济上完全独立，帮助他度过了一生。1801年托马斯杨进行了著名的杨氏干涉实验，为光的波动说的复兴奠定了基础。1803年，杨已是知名的物理学家了，被聘为伦敦皇家学院自然哲学教授。1802年他被选为皇家学会的外事秘书，他担任这个职务一直到他去世。1818年他被任命为《航海天文历》的主持人，做了不少工作以改进实用天文学和航海援助工作。1829年5月10日托马斯杨在伦敦逝世。终年五十六岁。研究领域：托马斯．杨在物理学上最杰出的贡献是在光学和声学领域。在1973年发表的关于生理光学的论文《对视觉过程的观察》中，他研究了眼睛对距离的调节问题，并证明眼睛适应不同距离，是靠改变眼球水晶体的曲度来进行的。1800年，在继续进行这方面的实验中，形成了他对光的本质的看法，这一年他向皇家学会提出了《在声和光方面的实验和问题》的报告。他认为，声和光都是波的传播，光是在充满整个空间的以太流体中传播的弹性振动，由于以太极稀薄，所以光是以纵波形式传播的，光的颜色和不同频率的声音是类似的。他指了，在解释强光源和弱光源发出的光以同样的速度传播的问题上，用波动说比粒子说更容易，因为，光粒子为什么只以一个不变的速度运动，这是很难理解的。论文中关于声学的一部分特别重要。托马斯．杨在这部分分析了水波的干涉现象后指出，在声波迭加的情况下，会产生声音的加强和减弱、复合的声调和拍频。“干涉”这个术语，就是他最先提出的。　　在1801年发表的一篇报告中，采用著名的杨氏干涉实验，托马斯．杨发展了惠更斯的光学理论，形成了波动光学的基本原理。他提出了光波的频率和波长的概念，并解释了牛顿环现象。在这篇论文中，他叙述了他所发现的“简单而普遍的规律”：“同一束光的两个不同部分，以不同的路径要末完全一样地，要末在方向上十分接近地进入眼睛，在光线的路程差是某个长度的整数倍的地方，光就增强，而在干涉区域的中间部分，光将最强。对于不同颜色的光束来说，这个长度是不同的。　　他指出，牛顿环的明暗条纹，就是由不同界面反射出的光互相重合产生“干涉”的结果。位相相反的振动迭加起来就互相抵消，位相相同的则互相加强。他用实验的办法确证了他所提出的这一假设。他用紫外光投射到薄层上，使紫外光从上下两个界面反射产生干涉。由于紫外光是人眼所看不见的，他就让反射光落在涂有氯化银溶液的纸上，结果出现了黑环，从而证明了他的干涉原理。他精确地确定了各种色光的波长值。他指出：“根据各种实验的比较，组成极端红光的波的宽度，在空气中，似应假定约为三万六千分之一英寸，极端紫光的约为六万分之一英寸。” 在1803年11月24日的报告中，托马斯．杨把干涉原理应用于解释衍射现象。他知道，光能绕过不透明物体的边缘产生有色的影子，并认为这种衍射条纹是直接通过衍射缝的光和边界波的干涉产生的。在这篇论文中，他用光从较密介质反射时的半波损失，补充了他关于薄板颜色的理论。　　此外，托马斯．杨在其他领域也做出了不菲的成就。他第一个测量了7种颜色光的波长，从生理角度说明了人眼的色盲现象；他还建立了三原色原理，指出一切色彩都可以从红、绿、蓝这三种原色的不同比例的混和而得到。托马斯杨对弹性力学很有研究，特别是对胡克定律和弹性模量。后人为了纪念杨氏的贡献，把纵向弹性模量（正应力与线应变之比）称为杨氏模量。他还首先使用运动物体的能量一词来代替活力。1814年他开始研究考古发现的古埃及石碑，他用了几年时间破译了碑上的文字，对考古学作出了贡献。作品:1、《自然哲学与机械工艺课程》（1807年）2、《医学文献介绍及实用疾病分类学》（1813年）3、《拉普拉斯天体力学原理阐明》（1821年）4、《声和光的实验和探索纲要》（1801年）5、《对视觉过程的观察》（1973年）6、《自然哲学讲义》（1807年）曾获奖项：1、1794年被选为英国皇家学会会员。2、当选为法国科学院院士。

各位：有没有使用过杜马斯仪的，就是燃烧法测定蛋白质的仪器，能谈谈您认为的有缺点吗？准确性有没有保证，能不能提高效率？我们在考虑是否不是买一台，谢谢。

杜马斯定氮仪的相关标准如下：1.中华人民共和国国家标准 杜马斯燃烧法测定饲料原料中的总氮含量2. 农业部标准 谷类、豆类粗蛋白含量的测定 杜马斯燃烧法3. 中华人民共和国出入境检验检疫行业标准 进出口食品和饲料中总氮及粗蛋白的检测方法　杜马斯燃烧法漏掉了最重要的标准：食品安全国家标准 食品中蛋白质的测定

ISO 16634.2：2006 杜马斯燃烧法测定谷物豆类研磨谷物产品油菜籽动物饲料中氮和蛋白质 国际标准 英文版 pdf格式杜马斯燃烧法优于传统凯式法。[img]http://www.instrument.com.cn/bbs/images/affix.gif[/img][url=http://www.instrument.com.cn/bbs/download.asp?ID=125919]ISO 16634.2：2006 杜马斯燃烧法测定谷物豆类研磨谷物产品油菜籽动物饲料中氮和蛋白质[/url]

为什么杜马斯法有存在的价值？它有什么优点和缺点？它能给我解决什么问题？奔着这三个问题，我大概说下杜马斯定氮仪的优势和劣势，并给您算笔小账。杜马斯法最大的优点有两个： 1.安全：样品只需要称量和包样后即可放进自动进样器开始试验，结果在电脑上自动显示。相比凯式法要进行的前期消解就容易溅烫到操作人员，而且实验室里的味道很大，对皮肤也不好。如果老师注重实验室安全，杜马斯法无疑是首选。 2.解放人力资源：通俗的讲就是高效。杜马斯法的前期样品称量和包样需要人员操作，样品进自动进样器后，人员就可以去做其他的了，所有结果会自动在电脑上显示，一个样品4分钟的分析时间，一两个小时候操作人员就可以直接打出数据，中间无需看守。假如我们一天要做50个样品，称量、包样和记录的时间约20秒一个样。50个样品的包样、记录时间20分钟足够。放入自动进样器、在电脑上输入重量和样品名称每个样品也要花大概20秒时间。50个样品也是20分钟。那么，这50个样品，只需要一个实验人员总共花费40分钟的时间就可以得出全部结果。（仪器平时基本不关，下班后处于休眠状态即可，第二天上班后很快就达到工作温度）50个样品如果用凯式法做，相信大家很熟悉需要花多长时间，3炉消解将近3个小时，进样后，检测期间人员要在旁边记录，不能做其他的事情，4分钟一个样品，要做3个半小时。算上数据输入记录等时间的话，前后要花7、8个小时，即一个工作人员一天的时间。可以说，每做50个样品，杜马斯法就能帮客户节省一个实验人员一天的工作时间。如果实验室一年做10000个样品（量超级大了），用杜马斯法就完全能解放一个工作人员。再假设实验室的样品量足够大，一台杜马斯定氮仪一天可以做100个样品来计算，一年即是30000个样品（工作日），可以解放出3个工作人员从事其他研究，如此一来，即使是工资费用就节省十几万元，更何况没有安全隐患，工作环境大大改善。这是假设样品量足够大。很多单位肯定没这么大的量，一般是一天只做十几个样品，一周做两三天，那么，十几个样品用杜马斯法要20分钟足够，凯式法的话，需要2个小时。也能是带来很大便利的。 杜马斯定氮仪的缺点是： 1.购置成本高：一台杜马斯定氮仪约合人民币大概50万，比凯式定氮仪贵很多。 2.做样成本高：一台杜马斯定氮仪的做样总耗材成本约合5-6元人民币（所有耗材都算上），也是凯式定氮仪做样成本的好几倍。但这只是硬件成本，考虑到人力资源的释放和安全隐患，总成本是低于凯式定氮仪的。 综上所述，对于样品量大的客户来说，杜马斯定氮仪的综合经济成本不比凯式定氮仪高，还可以营造绿色、安全的工作环境，数据结果准确，精度高，平行好。相关的国标也有，检测结果可以作为依据。非常适合样品量大的检测行业用户。所以。回到开头，杜马斯定氮仪存在的价值是因为它安全（绿色）、高效（解放了人）。它很适合经常做蛋白质检测的单位，或者应付继续大量蛋白质检测这样的突发事件。以上是我个人的一点见解，欢迎批评交流。

对于食品、谷物、肥料、动物饲料及相关产品，全氮和蛋白质含量的测定是非常重要的。目前，用于农产品的最常用的定氮方法是Kjeldahl于1883年提出的凯氏法，虽然后来经过改进，但是消化时间长、难以把有机物定量转变成氨以及严重的环境污染是此法存在的典型问题在过去的十年里，一种快速、精确、低成本、无污染的定氮方法很快的在欧美国家得到了广泛应用，成为凯氏法的替代方法， 即杜马斯燃烧定氮法（Combustion Nitrogen Analysis ）。此法是Jean BaptisteDumas 于1831 年提出的，比凯氏定氮法早50 年，但是由于早期的定氮方法只能测定几个毫克的样品，使它在农产品等领域的实际应用中受到了极大的限制。近十年来，随着可以检测克级样品的杜马斯法快速定氮仪问世，拉开了其在食品、饲料、肥料、植物、土壤及临床等领域上广泛应用的序幕。本文着重介绍了Dumas 法的原理,杜马斯法与凯氏法的优劣,以及杜马斯法在国内外农产品领域中的应用。

有国产的杜马斯定氮仪吗? 价格多少?

请问一下，在有机元素分析中什么叫杜马斯高温分解原理？

麻烦一下，进口杜马斯定氮仪都值多少钱

马斯克：将于2030年左右开建首座火星城市，即火星基地阿尔法

杜马斯定氮仪做个样品大概多少成本，使用过的告诉下啊

对于食品、谷物、乳制品、肥料、动物饲料、植物、烟草及相关产品，全氮和蛋白质含量的测定是非常重要的。传统凯氏定氮法作为工业标准已执行很多年，但繁复的操作步骤、耗时长、使用腐蚀性酸、难以把有机物定量转变成氨以及严重的环境污染较难满足当前检测发展的需求。在过去的十年多里，一种快速、精确、低成本、无污染、自动化高的定氮方法很快的在欧美国家得到了广泛应用，成为凯氏法的替代方法，即杜马斯（DUMAS）燃烧定氮法。杜马斯法目前已被很多组织认可，如: AOAC,ASBC, EBC, AACC和 ISO，成为法定的氮/ 蛋白质分析方法。在美国、加拿大和德国的某些领域,杜马斯法甚至作为唯一的定氮标准。

[img]http://www.instrument.com.cn/bbs/images/affix.gif[/img][url=http://www.instrument.com.cn/bbs/download.asp?ID=86763]制备色谱技术—在天然产物分离中的应用（霍斯泰特曼&马斯顿）[/url]

AOAC 968.06杜马斯法测定饲料中粗蛋白质杜马斯法为燃烧法，优于凯式法。 [img]http://www.instrument.com.cn/bbs/images/affix.gif[/img][url=http://www.instrument.com.cn/bbs/download.asp?ID=125924]AOAC 968.06杜马斯法测定饲料中粗蛋白质[/url]