在冻胶纺丝的过程中，需要用萃取剂把冻胶丝中的白油萃取出来，一般白油是C16～C31的正异构烷烃的混合物，现行方法是用102或103碳氢萃取剂（C8~C10）来萃取，但成本较高，回收利用率低。有没有哪位大侠给点指导用一种新的萃取剂来代替碳氢萃取剂啊？有考虑过正己烷、二氯甲烷，但工业生产要求价格低毒性小！
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乳清蛋白定义：一种存在于几乎所有哺乳动物乳汁中的蛋白质，由123个氨基酸残基组成，其氨基酸序列和立体结构均与溶菌酶同源，是乳糖合酶的一个亚基。 所属学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；氨基酸、多肽与蛋白质（二级学科） 乳清蛋白主要成分 β-乳球蛋白 具备最佳的氨基酸比例，支链氨基酸含量极高，对促进蛋白质合成和减少蛋白质分解起着重要的作用，有助于健身爱好者塑造优美体型。 α-乳白蛋白 是必需氨基酸和支链氨基酸的极好来源，也是唯一能与金属元素和钙元素结合的乳清蛋白成分。最近的研究更发现，它可能具有抗癌功能。此外乳白蛋白在氨基酸比例结构方面，以及在功能特性上与人乳都非常相似的。临床研究显示，富含α-乳白蛋白的婴儿配方奶粉是安全的。 免疫球蛋白 具有免疫活性，能够完整地进入近端小肠，起到保护小肠粘膜的功能。 乳铁蛋白 抗氧化，消灭或抑制细菌，促进正常细胞生长，提高免疫力。 作为乳清蛋白(优恩乳清蛋白)特有的一种蛋白质组分，乳铁蛋白可以为运动员带来几种重要的益处。牛奶乳铁蛋白在成年人体内是以完整蛋白质的形式被吸收的，其健康益处包括潜在抗菌活性和抗病毒特性，防止致病微生物在肠道内生长，刺激免疫系统和调节组织损伤造成的炎症。乳铁蛋白在铁和骨骼代谢方面的重要作用是运动员尤为关心的。 在乳清中发现的乳铁蛋白被证实对骨骼代谢也具有直接的益处。在细胞培养研究中，乳铁蛋白具有促进造骨细胞和软骨细胞增殖的功能，并能增加其生理含量，这一效果超过其他骨骼生长因子，如IGF-1和TGFb。乳铁蛋白在骨骼代谢中具有合成的作用对于骨骼健康和预防骨质疏松症具有重要意义。 并且，肌体内的氧气输送离不开铁。乳铁蛋白（铁传递蛋白的一种）的一个重要功能是使血液中的细胞结合铁。乳铁蛋白阻隔并溶解铁，从而控制肠道代谢中的可利用铁。因此，乳铁蛋白在维持血红细胞、血色素和氧气运输的健康调节方面也担当重要作用。
70kDa）中的七个得到了可溶性表达，而其它的融合标签（GST，MBP和hexahistidine）系统则只得到了四个可溶性表达的蛋白。表1. 用大量的目标蛋白评估NusA标签对提高融合蛋白可溶性的作用参考文献a目的蛋白数目目的插入序列种属目标蛋白大小范围NusA融合蛋白可溶性比例Shih等（2002）40酵母，哺乳动物，植物，昆虫9-10060Korf等（2005）75人6-12760bKohl等（2008）96人1-11844ca. Korf等和Kohl等的研究中包含了六组氨酸标签。b. 可溶性蛋白量大于等于10%即认为该融合蛋白可溶。c. 纯化后的融合蛋白如果在SDS-PAGE后考染在合适位置出现条带即认为可溶。Korf等的还发现对于定位于真核细胞细胞器，质膜或者骨架的蛋白，相对于其它标签系统来讲，NusA标签是最好的可溶性表达的选择。Kohl等（2008）也发现只要在20-25℃诱导表达，NusA标签能够大大提高难表达的蛋白比如膜蛋白的可溶性。与Korf等的研究结果一致，Kohl等也发现25℃诱导表达比30℃或37℃诱导表达可以纯化得到更多的NusA融合蛋白。切除NusA标签获得后保持活性且正确折叠的蛋白表2总结了16个采用NusA标签成功获得可溶性蛋白，在切除标签后这些蛋白仍有正确折叠结构和活性。大部分这种研究是是关于分子量小于或接近20kDa的目标蛋白。纯化后的目标蛋白产量范围在1.5-100mg/L。趋化因子和细胞因子可以得到高达30-100mg/L的产量。其它关于这些蛋白表达和纯化的有参考价值信息包括：■ 植物磷酸烯醇式丙酮酸—羧化酶激酶（Ermolova 2003）——目标蛋白切除标签后用BDA（蓝色葡聚糖）亲和层析树脂纯化。纯化后蛋白的催化活性比未切除标签的融合蛋白高50倍。■ Xklp3a，Tep3Ag和E8R（De Marco 2004）——用蛋白酶切割后，His-融合的TEV和NusA被Ni2+离子亲和色谱选择性去除。与Ni2+亲和结合的标签被紧密地结合在树脂上，在流出液中则可以得到纯化的目的蛋白。所有这三种蛋白在纯化后都正确折叠且均一分散在溶液中。纯化的膜结合蛋白E8R牛痘病毒蛋白在Tris缓冲液中除去NusA后出现了沉淀，然而加入0.02%的月桂酰基麦芽糖苷和150mM的氯化钠后，蛋白又重新变得可溶。■ 环麦芽糖糊精酶（Turner 2005）——这个蛋白属于α-淀粉酶家族。这个家族的蛋白通常在大肠杆菌中很难以活性形式表达出来。将其与肠激酶混合孵育24小时以上会使其活性逐渐增强，直到达到未经肠激酶处理过的融合蛋白的2倍以上，这也说明标签的存在降低了该酶的活性。可以用固化了Cu2+的亲和层析柱去除切除的融合标签。■ 八种人趋化因子（Magis-trelli 2005）——所有的蛋白都在OrigamiTM B菌株中表达提高它们在胞质中的二硫键形成率。在趋化因子编码序列的C端引入了AviTMTag（亲和素）生物素化序列。切割后的细胞趋化因子可以用单体的亲和素树脂亲和层析与切割下的NusA标签和蛋白酶混合物分离开。所有切割纯化后的蛋白在细胞趋化实验中都显示了活性，而没有一个融合蛋白有这样的活性。■ 蚯蚓血红蛋白（Karlsen 2005）——酶切后，用分子筛分离纯化蚯蚓血红蛋白，纯化后的蛋白通过圆二色谱检测得到的α-螺旋结构与模型预期结果一致，且纯化后的蛋白可以以单体的形式稳定保存。■ 人白介素-29（Li 2006）——用S-蛋白亲和层析比Ni2+亲和层析可以得到更纯的目的蛋白。将融合蛋白N端的NusA/His•Tag®/S•Tag™标签切掉后，用链亲和素琼脂去除生物素标记的凝血酶。用水疱性口膜炎病毒（VSV）处理固定的人羊膜上皮细胞（WISH 细胞）后，通过检测纯化的IL-29对细胞的保护效应来检测其抗病毒活性。■ 人干扰素-λ2（Li 2007）——酶切后，用Novagen提供的EKaptureTM琼脂除去重组的肠激酶。先用纯化后的干扰素-λ2处理WISH细胞，24小时后加入VSV病毒，可以观察到干扰素-λ2可以有效地保护细胞免于病毒介导的病变。表2. 切除NusA标签获得后保持活性且正确折叠的蛋白参考文献目的蛋白目的蛋白分子量（kDa）切割用蛋白酶融合蛋白亲和层析固定介质纯化后目的蛋白产量（mg/L）Ermolova等（2003）植物磷酸烯醇式丙酮酸羧化酶激酶32凝血酶Ni2+1.5De Marco等（2004）Xklp3ATep3AgE8R15NRa32bTEV酶TEV酶TEV酶Ni2+5.02.54.0Turner等（2005）环麦芽糖糊精酶69肠激酶Cu2+1.6Magistrelli等（2005）八种人趋化因子8-21Xa因子Ni2+30-100Karlsen等（2005）蚯蚓血红蛋白15TEV酶Ni2+NRaLi和He（2006）人白介素-2920凝血酶S-蛋白60Li和Huang（2007）人干扰素-λ220肠激酶Ni2+65a. 未报道b. 根据NCBI报道预测的全长蛋白分子量与NusA标签融合且具有活性的蛋白 与这些切除NusA标签后保持活性且正确折叠的蛋白不同，还有很多报道指出目的蛋白在“NusA-目的蛋白”的融合形式时具有很好的活性。比如单链（ScFv）催化活性抗体14D9（Zheng 2003），来自Aequorea victoria的绿色荧光蛋白（Nallamsetty 2006），人二氢叶酸还原酶（Nallamsetty 2006），来自Ensis directus蛏子的精氨酸酶激酶（Compaan 2003），来自B. thuringiensis的修饰δ-内毒素（Kumar 2005），人BCMA跨膜受体（Guan 2006），植物α-双加氧酶1（Liu 2006），以及来自Plasmodium falciparum的b-ketoacyl-acyl载体蛋白合成酶（Lack 2006）等，反映了各种不同背景的蛋白都显示出了与NusA标签融合后的活性。NusA标签提高蛋白可溶性的可能机制 Houry（1999）等揭示NusA蛋白是分子伴侣GroEL在体内的必须底物。而GroEL与其共作用因子GroES是大肠杆菌唯一的在所有生长条件下必需的分子伴侣系统。Douette等（2005）研究了融合蛋白NusA-UCP1（uncoupling protein 1）的可溶产量。UCP1是一种线粒体膜蛋白。这些作者发现16℃培养时，当GroEL共过表达的情况下，融合蛋白的可溶性有更大的提高。这个结果也表明NusA与分子伴侣途径相作用，从而阻止参与蛋白的聚集。总结 已有充分的证据证明NusA标签系统能显著提高多种不同来源蛋白的可溶性表达，而这些蛋白在单独表达时往往形成不可溶的包涵体。在一些研究报告中，用蛋白酶切除NusA标签能使目的蛋白仍保持正确折叠和生物学活性；相反，在另外许多报道中也指出当目的蛋白与NusA融合而非切除时，融合蛋白也同样具有活性。NusA标签系统的成功至少部分地是由于其与大肠杆菌分子伴侣系统相互作用的结果。
[b]使用声力研究蛋白去折叠[/b]单分子力谱(SMFS)技术是研究蛋白结构与蛋白去折叠中的生物力学性质的有力工具。SMFS能够为研究和药物开发提供有价值的信息。SMFS有助于揭示人类疾病病理的分子机制，而机制往往被认为与错误折叠的蛋白的形成和积聚有关，如阿茲海默症和帕金森氏症。然而现有的SMFS仪器缺少同时并行研究多个蛋白去折叠的功能，使得研究过程耗时很长。使用声波来对数以百计的生物分子施力并操控是非常理想的高通量研究方法。此案例中，声力谱学(AFS)是最新的用于研究蛋白去折叠的单分子操控方法。[img=,500,145]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2018/08/201808021031435408_23_981_3.png!w690x201.jpg[/img]1 AFS检测蛋白去折叠的图解。蛋白一端栓住玻璃表面，另一端拴住聚苯乙烯微球。[img=,400,238]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2018/08/201808021032257008_8827_981_3.png!w421x251.jpg[/img]2 对视野范围内被蛋白分子拴在玻璃表面的4.5 μm聚苯乙烯微球同时成像。物镜放大倍数为20x。AFS设备使用压电元件共振激发平面声阱穿过微流控芯片。共振波对与周围介质密度不同的微球施力，每个生物分子被单独地由微球拉伸(图1)。仪器可以实时并行操控视野范围内数以百计的微球，获得大量的数据以研究每个生物分子的随机与异质行为(图2)。在Yan Jie(NUS)的实验室的这项试点研究中，我们首次展示了AFS如何对蛋白施力并操控。实验对踝蛋白施力引发(去)折叠同时以高精确度记录蛋白的拉伸。踝蛋白属于机械敏感性大分子，在调控蛋白粘附于胞外基质中起作用。踝蛋白是细胞代谢过程和信号通路中的关键，并能够在力的作用下改变构象，在单分子生物物理学中备受关注。[img=,500,156]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2018/08/201808021033524578_3892_981_3.png!w679x212.jpg[/img]3 使用AFS得到的单个踝蛋白分子的去折叠曲线，力变化速率为1 pN/s。轨迹在500 Hz下获得(彩色点)，并平衡至50 Hz(黑色线)。3a 单个踝蛋白多次拉伸的力-距离曲线。3b 单个拉伸循环的力-距离曲线。3c 图3b中分子的时间-距离曲线。在这项研究中，连接了DNA的踝蛋白拴在聚苯乙烯微球和玻璃表面。启动声波后形成平面声阱，连接了踝蛋白的微球受到朝向声阱的力。实验中通过调节声波的振幅来改变力的大小。逐渐增加力的大小使得蛋白的结构域按顺序去折叠。实验循环进行拉伸与收缩的过程(力变化速率为1 pN/s)并同时以nm级的分辨率检测每个蛋白的拉伸长度(图3)。通过力-距离曲线(图3a)可以观察到单个踝蛋白的去折叠循环。将单个蛋白的去折叠轨迹叠加即可检测到单个结构域去折叠的发生，研究人员可以得到蛋白结构和蛋白去折叠自由能图谱信息。AFS仪器产生的超声并不会损害生物分子的结构完整性，因此蛋白可以连续去折叠和再折叠长达数小时，并能够得到单个蛋白多次去折叠和再折叠的曲线。相比于其他SMFS方法经过多次拉伸和收缩之后对蛋白造成光学损伤或力学损伤使得实验被迫终止，AFS能够获得更多的信息。图3b: 单个力-距离曲线中截取一小段，表示一个拉伸过程。将力从15 pN增加至19 pN，可以观察到4个去折叠过程，与蛋白的4个结构域相符合，拉伸长度为30 nm至100 nm。AFS的高分辨率检测功能可以很清晰地区分去折叠过程。AFS在x,y方向精度为2 nm，在z方向精度为4 nm(频率为25 Hz)，可以大幅提高(去)折叠研究的精密程度。图3c: 图3b中分子的18秒范围内的时间-距离曲线。AFS可以检测短至毫秒级至长达10小时以上的事件，用于研究蛋白的热力学和动力学。通过检测踝蛋白的去折叠步骤并记录连续的高分辨率的去折叠轨迹，可以得出AFS如何用于研究蛋白去折叠。研究蛋白(去)折叠的详细机制能够在生物物理和生物医药领域产生突破性发现。今后的蛋白折叠以及蛋白相互作用的研究中，AFS的多分子并行操控功能将发挥重要作用，用户可以同时并行检测大量的蛋白分子。用户可以获得大量的实验数据，在不影响分辨率的同时对蛋白的机械性质数据作出分析。
520大家一起去表白
大家都知道GCB对农药百菌清有吸附，这样导致在百菌清检测不能用gcb，但对菠菜又是GCB去色素最好，求教在菠菜中做百菌清检测，用什么样的SPE柱比较好？
ACQUITY UPLC-TUV 测定奶粉和牛奶中三种牛乳清蛋白的含量
目的要求（1）了解克隆基因表达的方法和意义。（2）了解重组蛋白亲和层析分离纯化的方法。实验原理克隆基因在细胞中表达对理论研究和实验应用都具有重要的意义。通过表达能探索和研究基因的功能以及基因表达调控的机理，同时克隆基因表达出所编码的蛋白质可供作结构与功能的研究。大肠杆菌是目前应用最广泛的蛋白质表达系统，其表达外源基因产物的水平远高于其它基因表达系统，表达的目的蛋白量甚至能超过细菌总蛋白量的80%。本实验中，携带有目标蛋白基因的质粒在大肠杆菌BL21中，在 37℃，IPTG诱导下，超量表达携带有6个连续组氨酸残基的重组氯霉素酰基转移酶蛋白，该蛋白可用一种通过共价偶连的次氨基三乙酸（NTA）使镍离子（Ni2+）固相化的层析介质加以提纯，实为金属熬合亲和层析（MCAC）。蛋白质的纯化程度可通过聚丙烯酰胺凝胶电泳进行分析。试剂和器材一、试剂 LB液体培养基：Trytone 10g, yeast extract 5g, NaCl 10g, 用蒸馏水配至1000mL. 氨苄青霉素：100mg/mL 上样缓冲液：100 mM NaH2PO4, 10 mMTris, 8M Urea, 10 mM2-ME, pH8.0 Washing Buffer：100 mM NaH2PO4, 10 mM Tris, 8 M Urea, pH6.3 Elution Buffer:100 mM NaH2PO4, 10 mMTris, 8M Urea, 500 mM Imidazole, pH8.0 IPTG二、器材摇床，离心机，层析柱（1′10 cm）操作方法一、氯霉素酰基转移酶重组蛋白的诱导1. 接种含有重组氯霉素酰基转移酶蛋白的大肠杆菌BL21菌株于5mL LB液体培养基中（含100ug/mL 氨苄青霉素），37℃震荡培养过夜。2. 转接1mL过夜培养物于100mL（含100ug/mL 氨苄青霉素）LB液体培养基中，37℃震荡培养至OD600 = 0.6 - 0.8。取10ul 样品用于SDS-PAGE 分析。3. 加入IPTG至终浓度0.5 mmol/l, 37℃继续培养1-3h.4. 12，000rpm 离心10 min, 弃上清，菌体沉淀保存于-20℃或-70℃冰箱中。二、氯霉素酰基转移酶重组蛋白的分离、纯化1. NTA层析柱的准备：在层析柱中加入1mL NTA介质，并分别用8mL 去离子水，8mL上样缓冲液洗涤。2. 重组蛋白的变性裂解：在冰浴中冻融菌体沉淀，加入5mL上样缓冲液, 用吸管抽吸重悬，超声波破裂菌体，用振荡器等轻柔的混匀样品60min, 4℃ 12000rpm 离心 30 min, 将上清吸至一个干净的容器中，并弃沉淀。取10ul 上清样品用于SDS-PAGE 分析。3. 上清样品以10-15mL/h 流速上Ni2+-NTA柱，收集流出液，取10ul样品用于SDS-PAGE 分析。4. 洗脱杂蛋白：用Washing Buffer以10-15mL/h流速洗柱，直至OD280 = 0.01.分步收集洗脱液，约3-4h,取10ul洗脱开始时的样品用于SDS-PAGE 分析。5. 洗脱目标蛋白：用Elution Buffer洗柱，收集每1 mL 级分，分别取10ul样品用于SDS-PAGE 分析。
蛋白精”三聚氰胺在一年前就曾经惹祸，现在不仅没有遏止，反到越演越烈．一篇网络老帖，值得阅读． ［转贴一年前网络文章］“蛋白精”三聚氰胺工厂的秘密 宠物毒粮调查：工厂的秘密作者：宫靖 黄燕致信段建明编辑发布日期：2007-07-30“机器设备荡然无存，一排厂房从厂区消失，连废墟也不知去向；甚至，那排厂房原址的地表土层，都被机械深翻过。”5月初，当美国食品药品管理局（FDA）和中国国家质检总局的联合调查组来到江苏徐州市沛县一处厂房时，看到的正是上述的情景——一切可能的痕迹已经被彻底抹去。调查组怀疑，位于沛县的江苏徐州安营生物技术开发公司（下称徐州安营厂）出口到美国的小麦（ 1891,1,0.05%）蛋白粉，最终导致了美国近三个月来数十只宠物猫狗死亡，并使上千只宠物患上肾病。FDA的调查已最终确证，导致宠物死亡的罪魁祸首，是这些小麦蛋白粉里含有的一种名为三聚氰胺的化学物质。这家工厂位于距离沛县县城20公里的栖霞镇王店村。一个多月前，这里还机器隆隆，工厂发出阵阵臭味并熏得人流眼泪。而在大洋彼岸掀起一场风波后，最重要的证据在调查组到来之前被销毁了。但企业违规在小麦蛋白粉中添加三聚氰胺的事实，随后被FDA的新证据和中方展开的调查所证实。该企业现已被关闭，法定代表人毛立军正在接受当地警方调查。几百公里之外的山东无棣县，一家名为山东滨州富田生物科技有限公司（下称滨州富田厂）的企业，同样因在大米蛋白浓缩物中添加三聚氰胺并出口到美国，也被当地警方立案侦查，责任人田丰“涉嫌假冒伪劣”被警方拘捕。涉案企业被迅速关闭，相关调查工作仍在继续；FDA对于中国政府给予的配合表示满意。事件似乎已经就此过去，国家质监和农业部门也不愿再多谈此事。但是，中国食品和饲料出口因此事而受到的巨大影响远远没有结束。“宠物毒粮”事件引起中美两国政府和民众高度关注。一时间，中国相关产品短期内的出口在多个国家遭禁，美国媒体开始质疑中国食品的安全性，甚至有个别媒体由此怀疑整个“中国制造”。交出了巨额学费后，中国究竟能从这起风波中学到什么？企业习以为常的向动物和人食用的食品中随意添加化学物质的行为是否能就此规范？答案还没有找到。两地怪现状FDA在对连续死亡猫狗的调查中发现，数个知名品牌宠物饲料的主要原料小麦蛋白粉和大米蛋白浓缩物中，含有化学物质三聚氰胺。这种物质对人体和动物的危害尚未被完全认知，但已知的是，“如长期和反复接触作用，该物质可能对肾发生作用”。随后，更多含三聚氰胺的宠物饲料品牌被检查出来。FDA要求厂方召回这些饲料的同时，发现涉及的两种原料来自中国，其生产者是两家企业——徐州安营厂和滨州富田厂。FDA随即向中方提出赴华调查的申请，并于4月末得到中国政府同意。但当FDA和中方的联合调查组来到中国，两家企业已人去楼空。无棣县政府在4月23日获悉此事。无棣是位于渤海湾附近的一个并不知名的山东省小城。县府高层未曾想到，本县竟以如此方式扬名于大洋彼岸。县政府急忙召集相关部门调查滨州富田厂。几乎同时，江苏沛县也开始行动。5月22日，山东省无棣县政府一位负责人告诉记者，“宠物饲料”事件已进入立案侦查阶段，滨州富田法定代表人田丰正接受审讯，公安机关认为其“涉嫌假冒伪劣”。几百公里之外的徐州安营，其法定代表人毛立军也正在接受当地警方审讯，但涉嫌罪名尚未公布。记者5月上旬奔赴两地了解情况，但分管饲料生产的两省各级农业部门，以及涉及出口检疫的两省出入境检疫部门，大多选择了沉默。记者从多位知情人处获悉，徐州安营“销毁证据”的行为发生在4月中旬。公司负责人毛立军雇了十余辆三轮车，连续两夜将厂房内的机器设备和小麦蛋白粉等产品运至另一村中。每个工人获得数百元作为报酬。这些设备和产品很快又被转移到其他地方。与此同时，毛雇了铲车推倒厂区内其中一排厂房，并很快将废墟清运干净。最后，为了避免厂房原址上的土壤被检出相关化学物质，毛又雇来机械设备对表层土壤进行深翻。之前的4月6日，徐州安营厂在接受媒体采访时称，从未向美国出口过小麦麦麸。村民表示，此番行动历时数天，就在厂房不远处的镇派出所并未阻止，县里相关部门也并未出面。在山东无棣，记者无法找到滨州富田的生产厂房，接受采访的当地宣传部门负责人不知其具体位置，只是查封了办公室和仓库。此外，当地数十家与滨州富田一样出售植物蛋白的企业，事发后突然一齐停止了相关经营。一些销售人员纷纷称，他们不再出售植物蛋白产品。
最近开发了一个关于乳粉中乳铁蛋白检测的方法，结果发现了两个问题，造成的困扰很大，请各位支招1、检测发现产品有两个峰（挨的很近），查文献资料乳铁蛋白是有多种构型其中两种含量比较多，其分子量差异不大（84K与80K）。但对照品市场只能购买一种构型对照（还未标识是那种构型），我用这种对照去定量两个峰是否可行？请从方法合规性上分析2、采用的方法是梯度洗脱，刚好目标峰出在梯度峰一个时间，使用空白和不进样已经确认是梯度峰。尝试改变梯度，目标峰出的很差，所以非常纠结。这个梯度峰存在对方法合规性来说影响大吗？从定量角度来说应该是不影响定量的。
白石脂【英文名】Kaolinite【别名】白符、随、白陶土、高岭土【来源】药材基源：为硅酸盐类矿物。拉丁植物动物矿物名：Kaolinite【原形态】晶体结构属三斜晶系或单斜晶系。单晶体呈片状，罕见，且个体极小，在电子显微镜下可看到片状晶体呈六方形、三角 形或切角的三角形。集合体成疏松鳞片状、土状或致密块状，偶见钟乳状。纯者白色，如被铁、锰等杂质混入可染成浅黄、浅灰、浅红、浅绿、浅褐等色。条痕白色或灰白色。致密块体无光泽或呈蜡状光泽，细薄鳞片可呈珍珠光泽。硬度1-3，相对密度2.61-2.68。具有滑腻感，土臭味，吸水粘舌，可塑性强，但不膨胀。【生境分布】生态环境：高岭石是粘土矿物中最常见的一种，是粘土质沉积物的主要矿物成分。资源分布：主产山西、河南、江苏、河北、山东。【性状】性状鉴别 本品为不规则块状。粉白色或类白色，有的带有浅红色或很浅黄色斑纹或条纹；条良白色。体较轻，质软，用指甲可刻划成痕。断面土状光泽。吸水力强，舐之粘舌，嚼之无沙粒感；具土腥气，味微。以色白、细腻、吸水力强者为佳。显微鉴别 透射偏光镜下：薄片中无色，正突起低。干涉色为Ⅰ级灰白色。于扫描电镜下成堆叠的假六方片状；于透射电镜下为假六方片状，厚度均匀，轮廓清楚。【化学成份】主要成分为水化硅酸铝，其中二氧化硅（SiO2）46.5%，三氧化二铝（Al2O3）39.5%，水（H2O）14.0%；还常含锶、钡、锰、钛、锌、铅、铜、锂等元素。【鉴别】取本品粉末约1g,置瓷蒸发皿中，加水10ml与硫酸5ml,加热至产生白烟，冷却，缓缓加水20ml,煮沸2-3min,滤过，滤渣为灰色。滤液照下述方法试验：①取滤液1ml，加氢氧化钠试液，即发生白色胶状沉淀；分离，沉淀能在过量的氢氧化钠试液中溶解。（检查铝盐）②取滤液1ml，加氨试液至生成白色胶状沉淀，滴加茜素磺酸钠指示液数滴，沉淀即显樱红色。（检查铝盐）【性味】甘酸；平；无毒【归经】肺；大肠经【功能主治】涩肠；止血；固脱；收湿敛疮。主久泻；久痢；崩漏带下；遗精；疮疡不敛【用法用量】内服：煎汤，3-4钱；或入丸、散。外用：研末撒或调敷。【注意】有湿热积滞者忌服。【各家论述】1.《本经逢原》：白石脂，敛肺气，涩大肠，《金匮》风引汤用之，专取其杜虚风复入之路也。2.《本经》：主黄疸泄痢，肠bi脓血，阴蚀下血亦白，邪气痈肿，疽痔恶疮，头疡疥瘙。3.《别录》：养肺气，厚肠，补骨髓，疗五脏惊悸不足，心下烦，止腹痛，下水，小肠bi热溏便脓血，女子崩中漏下赤白沃。4.《药性论》：涩大肠。5.《日华子本草》：治泻痢，血崩带下，吐血衄血，并涩精淋沥，安心镇五脏，除烦疗惊悸，排脓治疮疖痔漏，养脾气，壮筋骨，补虚损。
称取两个蔬菜样品，同时加入a-666与百菌清的混标，回收率与相对偏差不一样，a-666回收率为85%，相对偏差为7.6%，而百菌清回收率为60%，相对偏差为21%，这是为什么？相同的前处理NY761过程，相同的气相条件，为何百菌清就差了许多。
［转贴一年前网络文章］“蛋白精”三聚氰胺工厂的秘密 宠物毒粮调查：工厂的秘密作者：宫靖 黄燕致信段建明编辑发布日期：2007-07-30“机器设备荡然无存，一排厂房从厂区消失，连废墟也不知去向；甚至，那排厂房原址的地表土层，都被机械深翻过。”5月初，当美国食品药品管理局（FDA）和中国国家质检总局的联合调查组来到江苏徐州市沛县一处厂房时，看到的正是上述的情景——一切可能的痕迹已经被彻底抹去。调查组怀疑，位于沛县的江苏徐州安营生物技术开发公司（下称徐州安营厂）出口到美国的小麦（ 1891,1,0.05%）蛋白粉，最终导致了美国近三个月来数十只宠物猫狗死亡，并使上千只宠物患上肾病。FDA的调查已最终确证，导致宠物死亡的罪魁祸首，是这些小麦蛋白粉里含有的一种名为三聚氰胺的化学物质。这家工厂位于距离沛县县城20公里的栖霞镇王店村。一个多月前，这里还机器隆隆，工厂发出阵阵臭味并熏得人流眼泪。而在大洋彼岸掀起一场风波后，最重要的证据在调查组到来之前被销毁了。但企业违规在小麦蛋白粉中添加三聚氰胺的事实，随后被FDA的新证据和中方展开的调查所证实。该企业现已被关闭，法定代表人毛立军正在接受当地警方调查。几百公里之外的山东无棣县，一家名为山东滨州富田生物科技有限公司（下称滨州富田厂）的企业，同样因在大米蛋白浓缩物中添加三聚氰胺并出口到美国，也被当地警方立案侦查，责任人田丰“涉嫌假冒伪劣”被警方拘捕。涉案企业被迅速关闭，相关调查工作仍在继续；FDA对于中国政府给予的配合表示满意。事件似乎已经就此过去，国家质监和农业部门也不愿再多谈此事。但是，中国食品和饲料出口因此事而受到的巨大影响远远没有结束。“宠物毒粮”事件引起中美两国政府和民众高度关注。一时间，中国相关产品短期内的出口在多个国家遭禁，美国媒体开始质疑中国食品的安全性，甚至有个别媒体由此怀疑整个“中国制造”。交出了巨额学费后，中国究竟能从这起风波中学到什么？企业习以为常的向动物和人食用的食品中随意添加化学物质的行为是否能就此规范？答案还没有找到。两地怪现状FDA在对连续死亡猫狗的调查中发现，数个知名品牌宠物饲料的主要原料小麦蛋白粉和大米蛋白浓缩物中，含有化学物质三聚氰胺。这种物质对人体和动物的危害尚未被完全认知，但已知的是，“如长期和反复接触作用，该物质可能对肾发生作用”。随后，更多含三聚氰胺的宠物饲料品牌被检查出来。FDA要求厂方召回这些饲料的同时，发现涉及的两种原料来自中国，其生产者是两家企业——徐州安营厂和滨州富田厂。FDA随即向中方提出赴华调查的申请，并于4月末得到中国政府同意。但当FDA和中方的联合调查组来到中国，两家企业已人去楼空。无棣县政府在4月23日获悉此事。无棣是位于渤海湾附近的一个并不知名的山东省小城。县府高层未曾想到，本县竟以如此方式扬名于大洋彼岸。县政府急忙召集相关部门调查滨州富田厂。几乎同时，江苏沛县也开始行动。5月22日，山东省无棣县政府一位负责人告诉记者，“宠物饲料”事件已进入立案侦查阶段，滨州富田法定代表人田丰正接受审讯，公安机关认为其“涉嫌假冒伪劣”。几百公里之外的徐州安营，其法定代表人毛立军也正在接受当地警方审讯，但涉嫌罪名尚未公布。记者5月上旬奔赴两地了解情况，但分管饲料生产的两省各级农业部门，以及涉及出口检疫的两省出入境检疫部门，大多选择了沉默。记者从多位知情人处获悉，徐州安营“销毁证据”的行为发生在4月中旬。公司负责人毛立军雇了十余辆三轮车，连续两夜将厂房内的机器设备和小麦蛋白粉等产品运至另一村中。每个工人获得数百元作为报酬。这些设备和产品很快又被转移到其他地方。与此同时，毛雇了铲车推倒厂区内其中一排厂房，并很快将废墟清运干净。最后，为了避免厂房原址上的土壤被检出相关化学物质，毛又雇来机械设备对表层土壤进行深翻。之前的4月6日，徐州安营厂在接受媒体采访时称，从未向美国出口过小麦麦麸。村民表示，此番行动历时数天，就在厂房不远处的镇派出所并未阻止，县里相关部门也并未出面。在山东无棣，记者无法找到滨州富田的生产厂房，接受采访的当地宣传部门负责人不知其具体位置，只是查封了办公室和仓库。此外，当地数十家与滨州富田一样出售植物蛋白的企业，事发后突然一齐停止了相关经营。一些销售人员纷纷称，他们不再出售植物蛋白产品。
作者：李寅;陈凤仪;张国添;杨辉;黄玉玲;谢清春;钟鸣; (广州市番禺区中心医院;广东药学院药物研究所;广州汉方现代中药研究开发有限公司;)摘要：目的:测定厄贝沙坦在人血浆中的蛋白结合率。方法:采用HPLC法测定厄贝沙坦的浓度。采用平衡透析法测定厄贝沙坦的人血浆蛋白结合率。结果:以Diamonsil C18(4.6 mm×250 mm,5μm)为色谱柱,以乙腈-0.02 mol/L磷酸二氢钾水溶液(磷酸调pH至2.6)(45∶55)为流动相,检测波长为245 nm,血浆样品中其他成分不干扰厄贝沙坦的测定,厄贝沙坦的线性范围为0.10~10.40μg/ml,定量下限为0.10μg/ml。厄贝沙坦的低、中、高浓度的蛋白结合率分别为93.0%、91.5%、92.3%。结论:厄贝沙坦具有较强的蛋白结合率。谱图：无
巴西修改农药百菌清使用限量巴西近日发出G/SPS/N/BRA/525/Rev号通报，巴西健康监督局-ANVISA已对百菌清(Chlorothalonil)使用技术法规进行了修改，将百菌清用于莴苣种植纳入法规，最高残留限量为6.0毫克每千克（mg/kg）。同时，还修改百菌清用于以下作物种植的限量：花生由0.5改为0.1mg/kg，茄子由0.1改为0.5mg/kg，胡萝卜由0.5改为0.2mg/kg豆由0.1改为0.5mg/kg，木瓜由0.1改为3.0mg/kg，西瓜由0.1改为3.0mg/kg瓜由0.1改为0.5mg/kg，以及胡椒由0.1改为3.0mg/kg。修改后的法规2009年5月已实施。（文章来源：中国国门时报）
借了辆奥迪，下午竟然坏了送去修理厂！去不了百花山！关键时刻掉链子！[em0812] [em0812] [em0812] [em0812] [em0812] [em0812]
知识链接：荧光增白剂（fluorescent brightener）是一种荧光染料，或称为白色染料，也是一种复杂的有机化合物。它的特性是能激发入射光线产生荧光，使所染物质获得类似荧石的闪闪发光的效应，使肉眼看到的物质很白，达到增白的效果。荧光增白剂被大量用在洗衣粉中。由于含磷洗衣粉的逐步淘汰，但是现有的洗衣粉为了达到去污效果，同时考虑到成本等原因，在洗衣粉中适量地添加 据说是安全的 荧光增白剂。又有消息称，学校的簿册国标下学期将统一换成新国标。新国标规定学生簿册纸张不得添加荧光增白剂。这样簿册的颜色就会有点淡黄。到底荧光增白剂的使用在洗衣粉中，是否有这个必要，这个可能仁者见仁智者见智。需要科学家们的辛勤研究，给我们一个客观，公正的结果。我想这个体现了科学工作者的良心了。关于现在洗衣粉添加荧光增白剂，有相关的检测方法。可惜单位里面没有相关的家伙。我就用最原始的方法来测试。我们知道，荧光增白剂当然在紫外灯下才可能显现出它的原始面貌，所以，我的测试思路是，在紫外灯下，将洗衣粉用乙醇溶解，涂布在滤纸上，在紫外灯下照射，看出其荧光强度。当然，我这个只是一个定性的方法。证明洗衣粉中存在荧光增白剂。所以，没有十分准确地去做。大致步骤如下：称取8g不同品牌的洗衣粉，加入2ml纯水，50ml乙醇。溶之。（荧光增白剂称去0.4g，加入50ml乙醇溶解之。）滤纸过滤。滴管吸取滤液滴在滤纸上。吹风机吹干。紫外灯下拍照。http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2011/12/201112281146_341949_1626663_3.jpg图一：白炽灯下 各洗衣粉溶液斑点。（看不出来的）http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2011/12/201112281147_341950_1626663_3.jpg图二：紫外灯下，真面目出来了吧。（看斑点）http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2011/12/201112281148_341951_1626663_3.jpg 图三：滤纸在紫外灯下没有荧光我们可以看到 荧光增白剂在紫外灯下显示很强的斑点。而市售的四种洗衣粉中均在紫外灯下显示斑点，证明有荧光性物质。我们知道，荧光增白剂它的作用机理是附着在衣物上，使得衣物上污渍在阳光这么多波长下被中和，使得产品衣物焕然一新，神采奕奕，满足了我们消费者的需求。同时，有些国际知名品牌的洗衣液中也有类似荧光类物质。使得洗衣液也闪闪发光，十分漂亮。呵呵。荧光增白剂在洗衣液，洗衣粉中的添加，使得整个洗涤剂产业链中的一环。支撑着相关企业的生存和发展，为GDP 事业的增长，添砖加瓦啦。但是去掉了含磷洗衣粉，那么荧光增白剂是否会对环境？？？对人？？？希望科学工作者们给我们解答吧。
我今年研一，做的乳清蛋白方面的研究，分离是利用凝胶层析柱，分离得到的蛋白用高效液相还是走电泳测定蛋白纯度精确，求大神支招
最近开发了一个关于乳粉中乳铁蛋白检测的方法，结果发现了两个问题，造成的困扰很大，请各位支招1、检测发现产品有两个峰（挨的很近），查文献资料乳铁蛋白是有多种构型其中两种含量比较多，其分子量差异不大（84K与80K）。但对照品市场只能购买一种构型对照（还未标识是那种构型），我用这种对照去定量两个峰是否可行？请从方法合规性上分析2、采用的方法是梯度洗脱，刚好目标峰出在梯度峰一个时间，使用空白和不进样已经确认是梯度峰。尝试改变梯度，目标峰出的很差，所以非常纠结。这个梯度峰存在对方法合规性来说影响大吗？从定量角度来说应该是不影响定量的。
[b]研究多结构域蛋白阶段性去折叠[/b]很多生物大分子的功能与其构象和构象动力学密切相关，如蛋白质的生物功能需要其正确折叠成自然形态。错误折叠或者未折叠的蛋白会(部分)失活或者产生毒性，如错误折叠的蛋白与神经退行性疾病有关。研究蛋白如何正确折叠并改变构象以实现生物功能对理解其机制与疾病发生至关重要。单分子力谱(SMFS)是研究这些分子现象的理想工具，因为其具有独特的分离个体生物分子和实时观察构象变化及去折叠过程的功能。由于SMFS具有高敏感度和施加机械力的能力，可以直接操纵单个蛋白并通过测量其长度变化(亚nm级)观察构象改变。接下来我们使用LUMICKS开发的高分辨率光镊-荧光显微镜C-Trap演示了对钙调蛋白(CaM)的折叠过程的研究。[img=,500,110]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2018/08/201808021105519876_1986_981_3.png!w690x153.jpg[/img][img=,218,200]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2018/08/201808021106425366_604_981_3.png!w217x199.jpg[/img]1 多结构域蛋白的去折叠实验图解。具有3个结构域的蛋白通过DNA连接至两个被光所捕获的微球。2 通过改变光阱之间的距离可以对蛋白施力并检测断裂的发生。使用层流微流控和自动装载功能，N-端和C-端连接有DNA的单个CaM蛋白可被两个微球捕获(图1)。[img=,227,200]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2018/08/201808021108116955_1942_981_3.png!w220x193.jpg[/img]3 10 mM Ca2+浓度下CaM的力-拉伸距离(蓝色)和力-收缩距离(红色)。拉伸与收缩的速度为100 nm/s。微球直径为1.0 μm，光阱的刚度为0.284 pN/nm。[img=,500,161]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2018/08/201808021108223351_3734_981_3.png!w638x206.jpg[/img]4 10 mM Ca2+浓度下CaM的多个状态下的动态平衡。图为50 kHz(灰色)和200 kHz(红色)下记录的数据。在右侧直方图中可以看到两个清晰的峰即表现为蛋白最常处于的两个状态。第一个实验，在10 mM Ca2+条件下对CaM的机械拉伸与收缩行为进行了记录。首先对100 nm/s的速度下的拉伸与收缩的相关数据进行了记录(图3)。随着施加的力增加，可观察到两个去折叠的阶段，表现为力的突然下降，与两个螺旋-环-螺旋结构域的去折叠相符合。由此可以得出结论，基于C-Trap设备的力和距离的高分辨率(100 Hz时误差在0.2 pN以下和0.5nm以下)，去折叠的发生可以用力谱的力-距离曲线来确定。这种测量非常适合用于比较正常蛋白与发生了改变或损伤的蛋白的折叠的相关数据。接下来研究光阱位置固定时CaM的折叠、去折叠的动态平衡，对蛋白长度的变化进行测量并确定中间态的转变(图4)。对CaM分子施加7.5 pN的力，可以观察到三种状态之间的波动，反映了螺旋-环-螺旋亚结构域的折叠和去折叠，波动的数据图像与之前的研究1,2相符(图4)。仪器所获得的稳定的高质量数据为蛋白的折叠和去折叠之间的动态转变的检测提供了大量有效的信息。通过这种方法可以对不同状态的驻留时间和转变动力学进行测量。这些信息使得我们对特定蛋白的折叠、去折叠过程产生进一步的了解。对折叠和去折叠的动力学以及构象改变的研究表现了一种突破性的生物学和生物物理学研究方法。使用C-Trap光镊-荧光技术可以观察到折叠和去折叠现象还有动态平衡，使得科研人员可以研究去折叠的中间态并获得蛋白的结构与功能信息。对蛋白折叠和构象的进一步研究仰仗于C-Trap的高敏感度和多通道荧光单分子FRET功能，通过检测FRET效率信号与力的波动的变化来进一步检测蛋白构象，可以得到蛋白的机械性质与结构之间的关系。[b][/b]
实验室是做新药研发的，需要往药监局申报，在药代动力学这块，为了提高效率，我们的生物样本前处理只沉蛋白，取上清，过滤膜，进LC/MS检测。现在不知道在考察基质效应的样品该怎么处理了。请各位前辈指导一下，谢谢！
老师好： 我按标准做百菌清和溴氰菊酯检测采用BD-5毛细管柱/ECD检测器， 百菌清可以出峰，而溴氰菊酯就是不出峰。请教老师。
漂白后的纱线泛黄原因分析 漂白、增白后的纱线放置一定时间后，一是产生黄斑，二是随时间延长白度下降。 分析原因，其产生黄斑是由于漂白用水质不良，含二价铁离子较高所致，二价铁离子日久被氧化或三价铁离子，这样就在纱线上形成黄斑。这种黄斑不但影响外观质量，同时还会使纤维脆损。 克服的办法是：遇水质不良时，纱线漂白前用草酸1.5－2.0g/L、在80－85℃下进行酸洗。因草酸能与铁离子生成络合离子而溶于水，水中的铁质即可去除，达到不泛黄的目的。 漂白、增白纱线随时间延长而白度下降的主要原因是由于煮练不充分。若纱线煮练不充分，棉纤维中杂质未完全去除，用这种纱线立即进行漂白、增白，时间一长，纤维内部的杂质及天然色素就会显露出来造成白度下降。 克服的办法是：要保证漂白纱的毛效达到13－15cm/30min，而且毛效要均匀一致，才能保证漂白、增白纱线不泛黄。 另外，用次氯酸钠漂白后脱氯时，大苏打用量过多或没有洗净，亦能使纱线泛黄。纱线烘燥时，烘房温度过高，烘燥时间过长也会造成纱线泛黄。
[font=宋体]抗体，作为一类特殊的蛋白质，在免疫系统中发挥着至关重要的作用，它们能够特异性地识别并中和外来病原体，如细菌和病毒。而蛋白质，作为生命活动的基础分子，具有多种多样的功能，从酶催化到结构支撑，无所不包。抗体与蛋白的区别在于，抗体是一类具有特定功能的蛋白质，而蛋白质则是更广泛的一类生物分子。本文将深入探讨抗体与蛋白的具体区别，并详细解析抗体蛋白的结构与功能，为读者提供一个全面而深入的理解。[/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]抗体与蛋白的区别？[/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体]定义：[/font][font=宋体][font=宋体]抗体（[/font][font=Calibri]antibody[/font][font=宋体]）是指机体由于抗原的刺激而产生的具有保护作用的蛋白质。它（免疫球蛋白不仅仅只是抗体）是一种由浆细胞（效应[/font][font=Calibri]B[/font][font=宋体]细胞）分泌，被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等的大型[/font][font=Calibri]Y[/font][font=宋体]形蛋白质，仅被发现存在于脊椎动物的血液等体液中，及其[/font][font=Calibri]B[/font][font=宋体]细胞的细胞膜表面。抗体能识别特定外来物的一个独特特征，该外来目标被称为抗原。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]抗体是一类能与抗原特异性结合的免疫球蛋白。抗体按其反应形式分为凝集素、沉降素、抗毒素、溶解素、调理素、中和抗体、补体结合抗体等。按抗体产生的来源分为正常抗体（天然抗体），如血型[/font][font=Calibri]ABO[/font][font=宋体]型中的抗[/font][font=Calibri]A[/font][font=宋体]和抗[/font][font=Calibri]B[/font][font=宋体]的抗体，和免疫抗体如抗微生物的抗体。按反应抗原的来源分为异种抗体，异嗜性抗体，同种抗体和自身抗体。按抗原反应的凝集状态分为完全抗体[/font][font=Calibri]IgM[/font][font=宋体]和不完全抗体[/font][font=Calibri]IgG[/font][font=宋体]等。抗体在医疗实践中应用甚为广泛。如用于疾病的预防、诊断和治疗方面都有一定的作用。临床上用丙种球蛋白预防病毒性肝炎、麻疹、风疹等，国际上用抗[/font][font=Calibri]Rh[/font][font=宋体]免疫球蛋白预防因[/font][font=Calibri]Rh[/font][font=宋体]血型不合引起的溶血症。诊断上如类风湿因子用于类风湿性关节炎，抗核抗体（[/font][font=Calibri]ANA[/font][font=宋体]）、抗[/font][font=Calibri]DNA[/font][font=宋体]抗体用于系统性红斑狼疮，抗精子抗体用于原发性不孕症的诊断等；治疗上如毒素中毒用抗毒治疗以及免疫缺陷性疾病的治疗等。[url=https://cn.sinobiological.com/resource/antibody-technical][b]抗体相关资源[/b][/url][/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]蛋白：[/font][font=宋体][font=宋体]蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的[/font][font=Calibri]16%~20%[/font][font=宋体]，即一个[/font][font=Calibri]60kg[/font][font=宋体]重的成年人其体内约有蛋白质[/font][font=Calibri]9.6~12kg[/font][font=宋体]。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由[/font][font=Calibri]20[/font][font=宋体]多种氨基酸（[/font][font=Calibri]Amino acid[/font][font=宋体]）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。点击查看：[url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review][b]蛋白相关资源[/b][/url][/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]区别与联系：[/font][/b][font=宋体][font=宋体]蛋白质还是有一定的区别以及关联性的，虽然说抗体是蛋白质，但是蛋白质不一定是抗体。[/font] [font=宋体]主要是因为抗体是通过人体内的浆细胞所产生的，而且还可以喝相应的抗原特异性相互结合，这样在一定程度上就能发挥出蛋白质。[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]抗体[/font][font=宋体]蛋白[/font][font=宋体]结构[/font][font=宋体]解析[/font][font=宋体]：[/font][/b][font=宋体][font=宋体]抗体是一种免疫球蛋白，由[/font][font=Calibri]B[/font][font=宋体]淋巴细胞产生。抗体的单体是一个[/font][font=Calibri]Y[/font][font=宋体]形的分子，有[/font][font=Calibri]4[/font][font=宋体]条多肽链组成。其中包括两条相同的重链，以及两条相同的轻链，之间由双硫键连接在一起。每条重链[/font][font=Calibri]50kDa[/font][font=宋体]，每条轻链[/font][font=Calibri]25kDa[/font][font=宋体]，轻重链间存在二硫键链接。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]轻链[/font][font=宋体][font=宋体]轻链包括可变区和恒定区，可变区约占轻链的[/font][font=Calibri]1/2[/font][font=宋体]。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]重链[/font][font=宋体][font=宋体]重链包括可变区和恒定区。根据重链的不同，可以将抗体分为不同的种类，例如哺乳动物[/font] [font=Calibri]Ig [/font][font=宋体]的重链有α、δ、ε、γ和 μ 五种[/font][font=Calibri],[/font][font=宋体]相对应可以将哺乳动物[/font][font=Calibri]Ig[/font][font=宋体]分为 [/font][font=Calibri]IgA[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]IgD[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]IgE[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]IgG [/font][font=宋体]和 [/font][font=Calibri]IgM [/font][font=宋体]五类。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]可变区[/font][font=宋体][font=宋体]抗体分子的[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]端存在一段氨基酸序列变化较大的区域，该区域称为可变区。可变区中存在可以与抗原特结合的部位，即抗原结合位点。一个抗体有两个抗原结合位点，可以同时结合两个抗原分子。在可变区中有三个区域的序列高度变化，成为高变区（[/font][font=Calibri]hypervariable region[/font][font=宋体]，[/font][font=Calibri]HVR[/font][font=宋体]）又称为抗原互补决定区（[/font][font=Calibri]complementarity determining region[/font][font=宋体]，[/font][font=Calibri]CDR[/font][font=宋体]）。可变区主要通过其[/font][font=Calibri]3[/font][font=宋体]个[/font][font=Calibri]CHR[/font][font=宋体]区形成[/font][font=Calibri]3[/font][font=宋体]个环状结构与抗原特异性结合。可变区中非[/font][font=Calibri]CDR[/font][font=宋体]部分成为骨架区（[/font][font=Calibri]framework region[/font][font=宋体]，[/font][font=Calibri]FR[/font][font=宋体]），其氨基酸组成和排列变化相对[/font][font=Calibri]CDR[/font][font=宋体]较少。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]恒定区[/font][font=宋体][font=宋体]抗体分子[/font][font=Calibri]C[/font][font=宋体]端氨基酸序列相对稳定，该区域称为恒定区。同一种抗体的恒定区是相同的。抗体轻链的恒定区由一个[/font][font=Calibri]Ig[/font][font=宋体]结构域构成；重链的恒定区由[/font][font=Calibri]3-4[/font][font=宋体]个串联的[/font][font=Calibri]Ig[/font][font=宋体]结构域及一个用于增加灵活性的铰链区构成。[/font][font=Calibri]IgA[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]IgE[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]IgG[/font][font=宋体]有三个结构域（[/font][font=Calibri]CH1[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]CH2[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]CH3[/font][font=宋体]），[/font][font=Calibri]IgD[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]IgM[/font][font=宋体]有四个结构域（[/font][font=Calibri]CH1[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]CH2[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]CH3[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]CH4[/font][font=宋体]）。不同种类抗体的铰链区存在一定的差异，[/font][font=Calibri]IgA[/font][font=宋体]的铰链区较短，[/font][font=Calibri]IgD [/font][font=宋体]的铰链区较长，[/font][font=Calibri]IgM [/font][font=宋体]和[/font][font=Calibri]IgE [/font][font=宋体]无铰链区。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]Fab[/font][font=宋体]片段[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]IgG[/font][font=宋体]分子在木瓜蛋白酶的作用下可以被降解为两个[/font][font=Calibri]Fab[/font][font=宋体]段及一个[/font][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]段。[/font][font=Calibri]Fab[/font][font=宋体]段由抗体轻链的可变区、轻链的恒定区、重链的可变区及重链恒定区构成。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]段[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]段包含了所有抗体分子共有的蛋白质序列以及各个类别独有的决定簇。[/font][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]段有多种生物学活性，具有结合补体、结合[/font][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]受体、通过胎盘等作用。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]更多关于[url=https://cn.sinobiological.com/resource/antibody-technical/antibody-structure-function][b]抗体的结构和功能[/b][/url]详情：[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/resource/antibody-technical/antibody-structure-function[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=宋体]义翘神州：蛋白与抗体的专业引领者，欢迎通过百度搜索[/font][font=宋体]“义翘神州”与我们取得联系。[/font][/font][/b]
美白化妆品大红大紫，汞？ 近年来，化妆品重金属超标的新闻屡见不鲜，被点名的甚至不乏国际大牌。媒体曝光一些美白祛斑的化妆品汞含量超标6万倍，导致使用者汞中毒，甚至患上肾病综合征。http://health.people.com.cn/GB/17875447.html目前，街边的美容院比比皆是，美容院中使用的产品多数是不能在商场中销售，很多是美容院自行配制后使用，没有经过足够的安全性测试。尤其在美白依旧大红大紫的今天，让更多的美容院为了自己家的美白套餐可以快速起效而在使用美白产品添加大量的汞。汞作为一种常见的重金属，在开始使用的时候的确会有十分明显的效果，但这只是一种美白假象，汞只是把表层的黑色素打入肌肤内部，而非分解。很可能导致使用一段时间后，让深层的黑色素变本加厉地卷土重来，让变白的肌肤变得更黑。http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2013/03/201303050936_428428_1766615_3.jpg化妆品中含有的金属和非金属有很多。有些是为达到某些特定功效刻意添加的。例如，添加汞以起到美白的效果，因为汞化合物会破坏表皮层的酵素活动，使黑色素无法形成。铅的氧化物具有一定遮盖作用，也可用于美白。也有些金属是由于生产原料成分不纯，将不该有的金属成分残留在化妆品中。如果化妆品中添加了砷、汞、铅，长期使用对人体造成的损害最大。因此，化妆品中的砷、汞、铅等是必检物质，《化妆品卫生规范》中规定了这些物质在化妆品中的限量。砷为10mg/kg，汞为1 mg/kg，铅为40mg/kg。美白产品主要分类：卸妆液、洗面奶、化妆水、美白精华液、美白乳液、美白按摩霜、美白面膜、防晒隔离霜、防晒粉底或防晒两用粉饼、含SPF的彩妆品。检测分析，就目前的分析仪器和检测方法而言，可谓八仙过海各显神通，且看：1、分析方法（五个）：AAS法、AFS法、ICP-AES法、ICP-MS法2、参考标准/文献（四个）：①、GB/T 7917.1-1987化妆品中汞的测定冷原子吸收分光光度法；②、《化妆品卫生规范》（2007年版）第一法冷原子吸收分光光度法；第二法氢化物原子荧光光度法；③、SN/T 2484-2010精油中砷、钡、铋、镉、铬、汞、铅、锑含量的测定方法电感耦合等离子体质谱法；④、浅谈汞元素的测定方法：http://bbs.instrument.com.cn/shtml/20100708/2653600/3、参与版面（七个）：原子吸收光谱、PE原子吸收光谱、原子荧光光谱、ICP光谱、ICP-MS、化妆品检测、前处理▲我们期待您做的是1、报名：跟帖回复报名参与。2、购买或自用化妆品（美容院产品尤佳）作为试验样品。.3、仅反馈数据的，请提供如下信息，发至40820060@qq.com。http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2013/03/201303050952_428431_1766615_3.jpg4、写实验过程请单独发帖，帖子内容介绍如下：取样、前处理、检测（鼓励多元素测定）、数据分析，鼓励提供实验中的质量控制信息，如平行样、精密度、回收率、标准物质、方法比对、方法验证等等（图文结合，不少于500字）。▲我们的奖励1、反馈数据的：将获得50积分。2、写实验过程[font=Times New Roma
本人在生产中发现焊接后的产品的焊点和焊点间的锡合金出现发白现象。发白部位为接触到焊锡膏的部分（焊膏为上海顾泾日用化工厂的焊膏），焊接过程还有用到弱酸性的二次助焊剂，产品经过水基清洗剂（一些表面活性剂）清洗和三氯乙烯清洗都会发白。出现发白的现象都是在雨天，上过一些论坛有人说是受潮，我烘烤过90度/0.5h发白产品的确有减轻一点但没完全消除。请问是否还有别的什么原因，请赐教！
漂白、增白后的纱线放置一定时间后，一是产生黄斑，二是随时间延长白度下降。 分析原因，其产生黄斑是由于漂白用水质不良，含二价铁离子较高所致，二价铁离子日久被氧化或三价铁离子，这样就在纱线上形成黄斑。这种黄斑不但影响外观质量，同时还会使纤维脆损。克服的办法是：遇水质不良时，纱线漂白前用草酸1.5－2.0g/L、在80－85℃下进行酸洗。因草酸能与铁离子生成络合离子而溶于水，水中的铁质即可去除，达到不泛黄的目的。 漂白、增白纱线随时间延长而白度下降的主要原因是由于煮练不充分。若纱线煮练不充分，棉纤维中杂质未完全去除，用这种纱线立即进行漂白、增白，时间一长，纤维内部的杂质及天然色素就会显露出来造成白度下降。克服的办法是：要保证漂白纱的毛效达到13－15cm/30min，而且毛效要均匀一致，才能保证漂白、增白纱线不泛黄。另外，用次氯酸钠漂白后脱氯时，大苏打用量过多或没有洗净，亦能使纱线泛黄。纱线烘燥时，烘房温度过高，烘燥时间过长也会造成纱线泛黄。
[align=center][/align][font='times new roman'][size=13px]前言[/size][/font]拟除虫菊酯农药是模拟天然除虫菊素化学结构人工合成的农药，是一类重要的合成杀虫剂。百菌清是一种非内吸性光谱的有机氯杀虫剂。它们都具有高效，广谱，对人畜毒性低等特点，目前应用广泛。但这些农药对鱼，虾等水生生物毒性很大。测定水样中百菌清和拟除虫菊酯农药时[font='times new roman'][size=13px]，由于水中检出量很低，需要对污染物加以富集。本方法使用全自动固相萃取[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]系统[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]，[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]参考[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]《[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]HJ753-2015[/size][/font][font='times new roman'][size=13px] 水质 百菌清及拟除虫菊酯类农药的测定 [url=https://insevent.instrument.com.cn/t/Mp][color=#3333ff]气相色谱[/color][/url]—质谱法》方法[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]，[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]对自来水中的百菌清和[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]溴氰菊酯[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]进行固相萃取富集，并用GC-ECD检测，得到良好的回收率。可以满足《[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]HJ753-2015[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]水质 百菌清及拟除虫菊酯类农药的测定 [url=https://insevent.instrument.com.cn/t/Mp][color=#3333ff]气相色谱[/color][/url]—质谱法》的萃取要求。[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]关键词[/size][/font][font='times new roman'][size=13px] [/size][/font][font='times new roman'][size=13px]百菌清 溴氰菊酯 水 [/size][/font][font='times new roman'][size=13px]HJ753-2015[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]1、设备与试剂[/size][/font]固相萃取仪：Sepaths UP 全自动固相萃取系统；[url=https://insevent.instrument.com.cn/t/Mp][color=#3333ff]气相色谱仪[/color][/url]：GC7890Ⅱ[url=https://insevent.instrument.com.cn/t/Mp][color=#3333ff]气相色谱仪[/color][/url]；固相萃取膜：CPI DVB Fiber 47mm；手动脱水装置：IFAD除水装置；脱水膜：PTFE Membrane Filter, 47mm, Advantec；氮吹浓缩仪：MultiVap-8 平行浓缩仪；百菌清标准品：10mg ；百菌清标准工作液：称取百菌清标准品2mg，用甲醇丙酮混合溶液（2:1 v/v）定容至20mL ，即得到100μg/mL 的百菌清标准工作液；溴氰菊酯标准品：10mg；溴氰菊酯标准工作液：称取溴氰菊酯标准品2mg，用甲醇定容至20mL ，即得到100μg/mL 的溴氰菊酯标准工作液。[font='times new roman'][size=13px]2、 [/size][/font][font='times new roman'][size=13px]测试过程[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]2.1 加标样品预处理[/size][/font] 量取500mL 自来水，分别加入20μL百菌清标准工作液和20μL的溴氰菊酯标准工作液，摇匀待测。百菌清和溴氰菊酯的加标浓度相当于4μg/L。[font='times new roman'][size=13px]2.2 固相萃取浓缩过程[/size][/font]将加标样品置于SepathsUP的样品柜中，按照图1的固相萃取方法进行水中百菌清和溴氰菊酯的萃取富集。得到的萃取液，经过脱水装置脱水，在40℃进行氮吹浓缩近干，用正己烷定容至1mL 。[img]https://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2022/10/202210091451572256_3177_5237388_3.png[/img][align=center][font='times new roman'][size=13px]图1 水中百菌清[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]、溴氰菊酯[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]固相萃取[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]方法[/size][/font][/align][font='times new roman'][size=13px]2.3 [/size][/font][font='times new roman'][size=13px]GC-ECD检测[/size][/font]色谱柱：TM-5，30m*0.25mm*0.25μm进样口：280℃，ECD：300℃，进样量：1μL，分流比：20:1柱箱：50℃程序升温：50℃保持1min，30[font='宋体']℃[/font]/min升至260℃保持2min，20℃/min升至300℃保持15min[font='times new roman'][size=13px]2[/size][/font][font='times new roman'][size=13px].4 [/size][/font][font='times new roman'][size=13px]空白实验[/size][/font]除不加标样外，其余均按2.2、2.3测定条件和步骤进行。[font='times new roman'][size=13px]3、测试结果[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]3.1混标[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]色谱[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]图[/size][/font]图2为百菌清和溴氰菊酯的混合标样色谱图。百菌清在9.601min处出峰，溴氰菊酯在19.772min处出峰。其中，百菌清可能由于衬管脱活程度不佳，导致峰型较差。不过面积重复性RSD%能达到＜10%，满足一般分析要求。[align=center][img]https://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2022/10/202210091451574942_5520_5237388_3.png[/img][/align][align=center][font='times new roman'][size=13px]图[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]2[/size][/font][font='times new roman'][size=13px] 百菌清和[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]溴氰菊酯混标[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]色谱图[/size][/font][/align][font='times new roman'][size=13px]3.2 空白[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]及[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]加标[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]样品色谱图[/size][/font]图3是空白样品的色谱图，从图中可以看出，空白样品中并没有检出百菌清和溴氰菊酯。[img]https://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2022/10/202210091451575957_8137_5237388_3.png[/img][align=center][font='times new roman'][size=13px]图3 空白[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]样品色谱图[/size][/font][/align]图4是加标样品色谱图，由于空白样品中未检出百菌清和溴氰菊酯，所以加标回收率计算时直接用加标样品色谱图中百菌清和溴氰菊酯的色谱峰面积和标样做比较，结果见3.3。[img]https://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2022/10/202210091451577041_1228_5237388_3.png[/img][align=center][font='times new roman'][size=13px]图4 加标样品[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]色谱图[/size][/font][/align][font='times new roman'][size=13px]3.3 加标[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]回收率[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]及平行[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]性结果[/size][/font]4通道并行，1、2、3通道走加标样品，4通道走空白样品，通过计算得到该方法中百菌清和溴氰菊酯的加标回收率及平行性结果（见表1）。3个通道的百菌清加标回收率为92.2~106.9%，平行性RSD为7.7%。溴氰菊酯的加标回收率88.5~！8.57.7收率分别是。行固相萃取富集色谱峰面积和标样做笔记。99.6%，平行性RSD为 6.1%。[align=center][font='times new roman'][size=13px]表[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]1 [/size][/font][font='times new roman'][size=13px]加标[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]回收率[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]测定结果[/size][/font][/align][table][tr][td=1,2][align=center][size=13px]通道[/size][/align][/td][td=2,1][align=center][size=13px]加标回收率/%[/size][/align][/td][/tr][tr][td][align=center][size=13px]百菌清[/size][/align][/td][td][align=center][size=13px]溴氰菊酯[/size][/align][/td][/tr][tr][td][align=center][size=13px]1[/size][/align][/td][td][align=center][size=13px]9[/size][size=13px]2.2[/size][/align][/td][td][align=center][size=13px]88.5[/size][/align][/td][/tr][tr][td][align=center][size=13px]2[/size][/align][/td][td][align=center][size=13px]106.9[/size][/align][/td][td][align=center][size=13px]97.2[/size][/align][/td][/tr][tr][td][align=center][size=13px]3[/size][/align][/td][td][align=center][size=13px]96.2[/size][/align][/td][td][align=center][size=13px]99.6[/size][/align][/td][/tr][tr][td][align=center][size=13px]RSD%[/size][/align][/td][td][align=center][size=13px]7.7[/size][/align][/td][td][align=center][size=13px]6.1[/size][/align][/td][/tr][/table][font='times new roman'][size=13px]4、结果与讨论[/size][/font]本方法用全自动固相萃取系统，参考《HJ 735-2015 水质 百菌清及拟除虫菊酯类农药的测定 [url=https://insevent.instrument.com.cn/t/Mp][color=#3333ff]气相色谱[/color][/url]—质谱法》方法，对自来水中百菌清和溴氰菊酯进行萃取富集，加标回收率在88.5~106.9%之间，平行性RSD≤7.7%。[font='times new roman'][size=13px]参考标准[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]1、 [/size][/font][font='times new roman'][size=13px]HJ753-2015[/size][/font][font='times new roman'][size=13px] 水[/size][/font][font='times new roman'][size=13px]质 百菌清及拟除虫菊酯类农药的测定 [url=https://insevent.instrument.com.cn/t/Mp][color=#3333ff]气相色谱[/color][/url]—质谱法[/size][/font][align=right][/align][align=right][/align][align=right][/align][align=right][/align][align=right][/align][align=right][/align][align=right][/align]
各位前辈，由于实验需要，想搞清楚人工胃液肠液怎么配？细节？人工胃液：取稀盐酸16.4 mL，加水约800 mL及胃蛋白酶10 g，搅匀后加水定容至1000 mL即可。 人工肠液：取磷酸二氢钾6.8 g加水500 mL。用0.4%的氢氧化钠溶液调节pH至6.8；另取胰酶10 g加水适量使溶解，将两液混合后，加水定容至1000 mL即可。细节一：稀盐酸？浓度是多少？细节二：0.4%的氢氧化钠溶液的0.4%是质量分数还是什么？谢谢！
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