抗生物素蛋白

[font=宋体][font=宋体]生物素[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]亲和素系统 [/font][font=Calibri](biotin-avidin system[/font][font=宋体]，[/font][font=Calibri]BAS)[/font][font=宋体]，是[/font][font=Calibri]70[/font][font=宋体]年代后期应用于免疫学，并得到迅速发展的一种常用的生物反应放大系统。它具有高度特异性、敏感性、稳定性的特点，两者的亲和常数（[/font][font=Calibri]K=1015 mol/L[/font][font=宋体]）比抗原[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]抗体（[/font][font=Calibri]K=105[/font][font=宋体]～[/font][font=Calibri]1011 mol/L[/font][font=宋体]）至少高[/font][font=Calibri]1[/font][font=宋体]万倍，是目前已知强度最高的非共价作用，这使得生物素标记的蛋白成为研究蛋白质相互作用和筛选抗体或小分子潜力药物的强大工具。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]义翘神州开发了丰富的生物素标记蛋白产品，拥有[/font][font=Calibri]Avi-tag[/font][font=宋体]定点标记和化学标记两种类型的生物素标记蛋白，覆盖细胞治疗、抗体药、疫苗等热门靶点。产品具有高批间一致性、高活性等优势，适用于[/font][font=Calibri]ELISA[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]Biopanning[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]SPR / BLI[/font][font=宋体]等实验。下面为大家提供生物素蛋白标记常见问题及注意事项：[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b]生物素蛋白标记常见问题：[/b][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]1[/font][font=宋体]、什么是生物素标记蛋白[/font][font=Calibri]?[/font][/font][font=宋体][font=宋体]在生物化学中，生物素化蛋白质就是生物素与蛋白质等大分子物质共价结合的产物。生物素[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]亲和素亲和常数至少比抗原[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]抗体高一万倍[/font][font=Calibri],[/font][font=宋体]是目前发现的自然界中具有最强亲和力的物质。因此，生物素[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]亲和素系统已被广泛地应用于免疫诊断技术。生物素化蛋白的出现，也为类似于[/font][font=Calibri]WB[/font][font=宋体]实验简化了流程，提高了效率。此外，由于生物素的小尺寸（[/font][font=Calibri]MW = 244.31g / mol[/font][font=宋体]），不太影响蛋白质本身的天然功能。所以它同时具备了高亲和力、高特异性、高灵敏度的优点。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]2[/font][font=宋体]、生物素标记蛋白有哪些应用？[/font][/font][font=宋体][font=宋体]生物素标记蛋白广泛的应用在生物技术的众多领域。如透析，将具有特殊结构的亲和分子制成固相吸附剂放置在层析柱中，当要被分离的蛋白混合液通过层析柱时，与吸附剂具有亲和能力的蛋白质就会被吸附而滞留在层析柱中。那些没有亲和力的蛋白质由于不被吸附，直接流出，从而与被分离的蛋白质分开，然后选用适当的洗脱液，[/font] [font=宋体]改变结合条件将被结合的蛋白质洗脱下来。怎么释放所需蛋白呢？这需要非常严苛的条件（例如，[/font][font=Calibri]pH=1.5[/font][font=宋体]的 [/font][font=Calibri]GuHCl[/font][font=宋体]），这种极端条件下的蛋白是会变性的。如果需要分离标记的蛋白质，最好用亚氨基生物素标记的蛋白质。该种生物素在碱性条件下与抗生物素蛋白结合紧密，但是在降低[/font][font=Calibri]pH[/font][font=宋体]以后，亲和力降低。因此亚氨基生物素标记蛋白可以通过降低[/font][font=Calibri]pH([/font][font=宋体]约[/font][font=Calibri]pH=4)[/font][font=宋体]从柱子上释放。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]免疫检测中的应用：在常规[/font][font=Calibri]ELISA[/font][font=宋体]原理的基础上，结合生物素[/font][font=Calibri](B)[/font][font=宋体]与亲和素[/font][font=Calibri](A)[/font][font=宋体]间的高度放大作用，而建立的一种检测系统。生物素很易与蛋白质[/font][font=Calibri]([/font][font=宋体]如抗体等[/font][font=Calibri])[/font][font=宋体]以共价键结合。这样，结合了酶的亲和素分子与结合有特异性抗体的生物素分子产生反应，既起到了多级放大作用，又由于酶在遇到相应底物时的催化作用而呈色，达到检测未知抗原[/font][font=Calibri]([/font][font=宋体]或抗体[/font][font=Calibri])[/font][font=宋体]分子的目的。 这可以用于通过荧光或电子显微镜定位的[/font][font=Calibri]ELISA[/font][font=宋体]测定，[/font][font=Calibri]ELISPOT[/font][font=宋体]测定，[/font][font=Calibri]western[/font][font=宋体]印迹和其他免疫分析方法。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b]生物素标记注意事项：[/b][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]1[/font][font=宋体]、依抗原或抗体分子所带可标记基团的种类（氨基、醛基或巯基）以及分子的酸碱性，选择相应的活化生物素和反应条件；[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]2[/font][font=宋体]、标记反应时，活化生物素与待标记抗原或抗体应有适当的比例；生物素：[/font][font=Calibri]IgG [/font][font=宋体]用量比[/font][font=Calibri](mg/mg)[/font][font=宋体]宜为[/font][font=Calibri]2:1, IgG[/font][font=宋体]应用浓度[/font][font=Calibri]0.5~5[/font][font=宋体]μ[/font][font=Calibri]g/ml [/font][font=宋体]生物素[/font][font=Calibri]1~3[/font][font=宋体]个[/font][font=Calibri]/Ag[/font][font=宋体]，[/font][font=Calibri]3~5[/font][font=宋体]个[/font][font=Calibri]/Ab[/font][font=宋体]；[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]3[/font][font=宋体]、为减少空间位阻影响，可在生物素与被标记物之间加入交联臂样结构；[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]4[/font][font=宋体]、生物素与抗原、抗体等蛋白质结合后，不影响后者的免疫活性；标记酶时则结果有不同。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]更多关于[url=https://cn.sinobiological.com/category/biotinylated-protein-elite][b]生物素标记蛋白[/b][/url]详情可以参看：[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/category/biotinylated-protein-elite[/font][/font][font=宋体] [/font]

[b][font=宋体][color=#060607]前言[/color][/font][/b][font=宋体][font=宋体]在生物医学研究领域，蛋白质的功能性鉴定及其在各种生物过程中的作用机制一直是科研人员关注的焦点。近年来，质谱技术因其高分辨率和高灵敏度在蛋白质组学研究中发挥着越来越重要的作用。然而，传统的质谱策略在鉴定具有特定生物功能的蛋白质亚群时，常常受到标记物与非标记物区分困难的限制。为了解决这一问题，科学家们开发了一种名为[/font][font=宋体]“直接检测含生物素标签的蛋白质”（[/font][font=Calibri]Direct Detection of Biotin-containing Tags, DiDBiT[/font][font=宋体]）的新技术，显著提高了生物素化蛋白质的直接检测效率。[/font][/font][font=Calibri] [/font][b][font=宋体][font=Calibri]DiDBiT[/font][font=宋体]技术检测方法[/font][/font][/b][font=宋体][font=Calibri]DiDBiT[/font][font=宋体]主要是利用质谱技术（[/font][font=Calibri]MS/MS[/font][font=宋体]）来直接检测含生物素的肽段，无需额外的实验步骤即可直接鉴定生物素化蛋白质。与传统的生物素蛋白质鉴定方法相比，[/font][font=Calibri]DiDBiT[/font][font=宋体]技术显著提高了检测的灵敏度和效率。[/font][font=Calibri]DiDBiT[/font][font=宋体]技术通过优化样品的预处理和质谱分析步骤来提高生物素化肽段的检测灵敏度。首先对细胞裂解物进行蛋白质消化，然后使用[/font][font=Calibri]NeutrAvidin[/font][font=宋体]珠子富集含生物素的肽段，最后进行质谱分析。这种方法的关键在于通过降低样品复杂性，提高了生物素标记肽段的检出率。[/font][/font][font=Calibri] [/font][b][font=宋体][font=Calibri]DiDBiT[/font][font=宋体]技术的应用[/font][/font][/b][font=Calibri]Lucio Matias[/font][font=宋体][font=宋体]等人采用[/font][font=Calibri]DiDBiT[/font][font=宋体]技术，在啮齿动物的神经系统中标记新合成的蛋白质，结果表明使用[/font][font=Calibri]DiDBiT[/font][font=宋体]技术提高了生物素标记新合成蛋白质的检测，与传统方法相比，检测灵敏度提高了约[/font][font=Calibri]20[/font][font=宋体]倍。他们还成功地应用[/font][font=Calibri]DiDBiT[/font][font=宋体]技术在成年大鼠视网膜中直接检测新合成的蛋白质，显示出前所未有的时间分辨率，短至[/font][font=Calibri]3[/font][font=宋体]小时。[/font][/font][font=宋体][font=宋体]此外，[/font][font=Calibri]DiDBiT[/font][font=宋体]技术具有高度的灵活性和可扩展性。它可以与其他蛋白质组学技术相结合，如蛋白质相互作用研究、蛋白质翻译后修饰分析等，从而为我们提供更为全面和深入的蛋白质功能信息。[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]DiDBiT[/font][font=宋体]技术的应用展示了其在蛋白质组学研究中的广泛潜力，尤其是在快速鉴定特定细胞类型或生物学状态下新合成蛋白质的能力。此技术不仅提高了实验的准确性和效率，而且通过直接检测生物素化肽段，显著简化了实验流程，降低了实验的复杂性和成本。[/font][/font][font=Calibri] [/font][b][font=宋体]结论[/font][/b][font=宋体][font=Calibri]DiDBiT[/font][font=宋体]技术提供了一种强大的工具，用于在复杂生物样本中直接鉴定和分析含生物素的蛋白质。这种高灵敏度和高分辨率的策略适用于广泛的生物标记策略和样本准备，显著提高了从样本中区分真实候选物和污染物的能力。此技术特别适用于含量较少的生物素化蛋白质的研究，为蛋白质组学和细胞生物学提供了新的研究工具。[/font][/font][font=Calibri] [/font][font=宋体]本篇文章由义翘神州编辑整理，同时义翘神州提供[/font][url=https://cn.sinobiological.com/category/biotinylated-protein-elite][u][font=宋体][color=#0000ff][b]生物素标记蛋白[/b][/color][/font][/u][/url][font=宋体]，更多详情可以点击查看！[/font][font=宋体]参考文献：[/font][font=宋体][font=Calibri]Schiapparelli LM, McClatchy DB, Liu HH, Sharma P, Yates JR 3rd, Cline HT. Direct detection of biotinylated proteins by mass spectrometry. J Proteome Res. 2014 13(9):3966-3978. doi:10.1021/pr5002862[/font][/font]

[font=宋体][font=宋体]义翘神州开发了丰富的生物素标记蛋白产品，拥有[/font][font=Calibri]Avi-tag[/font][font=宋体]定点标记和化学标记两种类型的生物素标记蛋白，覆盖细胞治疗、抗体药、疫苗等热门靶点。产品具有高批间一致性、高活性等优势，适用于[/font][font=Calibri]ELISA[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]Biopanning[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]SPR / BLI[/font][font=宋体]等实验。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]Avi-Tag[/font][font=宋体]生物素标记蛋白：[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]Avi-tag[/font][font=宋体]重组蛋白融合一个额外的[/font][font=Calibri]15[/font][font=宋体]个氨基酸序列，即[/font][font=Calibri]Avi-tag[/font][font=宋体]，通常连接至蛋白的[/font][font=Calibri]N-[/font][font=宋体]或[/font][font=Calibri]C-[/font][font=宋体]末端。 [/font][font=Calibri]Avi-tag[/font][font=宋体]肽段被大肠杆菌生物素连接酶[/font][font=Calibri]BirA[/font][font=宋体]所识别，[/font][font=Calibri]BirA[/font][font=宋体]连接酶通过酶促反应将生物素连接到[/font][font=Calibri]Avi-tag[/font][font=宋体]序列内的单个赖氨酸残基。因此，[/font][font=Calibri]Avi[/font][font=宋体]标签蛋白以特定位点的方式进行生物素化，从而实现标记均一。 这使固定在亲和素包被表面的蛋白方向具有一致性，并且由于[/font][font=Calibri]Avi[/font][font=宋体]标签位于蛋白的末端，因此对蛋白活性的影响通常很小，有助于保持生物素化的蛋白与未标记的蛋白保持相同的特性。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]生物素与链霉亲和素[/font][font=Calibri]/[/font][font=宋体]亲和素（[/font][font=Calibri]SA[/font][font=宋体]）之间的强非共价相互作用，具有高灵敏度和高特异性。义翘神州开发了多种[/font][font=Calibri]Avi-tag[/font][font=宋体]生物素标记的重组蛋白。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]产品优势：[/font][font=宋体][font=宋体]? 高生物活性，经[/font][font=Calibri]ELISA[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]SPR[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]BLI[/font][font=宋体]等验证[/font][/font][font=宋体][font=宋体]? 多种属，覆盖细胞治疗、抗体、[/font][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]受体等热门靶点[/font][/font][font=宋体]? 高批间一致性[/font][font=宋体] [/font][font=宋体] [/font][font=宋体]化学标记生物素蛋白：[/font][font=宋体][font=宋体]化学标记法，是将蛋白[/font][font=Calibri]N-[/font][font=宋体]末端游离胺基及内部的赖氨酸侧链上的胺基与生物素分子结合，通常一个蛋白质分子会被标记上多个生物素分子。化学标记法具有灵敏度高、[/font][font=Calibri]tag free[/font][font=宋体]等特点，是常用的生物学方法之一。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]产品优势：[/font][font=宋体]? 高信号强度，每个蛋白分子通常平均含有多个生物素，有助于对其检测。[/font][font=宋体]? 标记方法简单，检测灵敏度高。[/font][font=宋体][font=宋体]? 高生物活性，[/font][font=Calibri]ELISA[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]SPR[/font][font=宋体]等验证，批间一致性高[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]生物素标记蛋白应用：[/font][font=宋体][font=Calibri]1[/font][font=宋体]、用于生物素标记的三种天然产物分子探针的设计与合成研究[/font][/font][font=宋体]从中药中提取分离得到的天然产物具有结构多样、药理作用广泛的特点，常被用来作为先导化合物开发新药，因此需要对其具体作用机制进行研究。天然产物药理作用广泛对应着多靶点的特性，但其靶标蛋白的难以确定也阻碍了人们对其的进一步研究与开发。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]基于亲和性蛋白组学分析方法（[/font][font=Calibri]Affinity-based Protein Profiling,ABPP[/font][font=宋体]）是基于活性小分子与靶标蛋白之间的亲和作用，在活性小分子上引入报告基团，利用亲和层析技术可以将靶标蛋白进行分离的一种方法，其作为一种十分有效的工具被广泛应用于天然产物靶标蛋白的发现。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]选取三个从中药中提取分离得到的活性天然小分子，设计合成相应的小分子探针，旨在为它们靶标蛋白的发现以及作用机制的研究提供一个有效的工具，具体内容如下：[/font][font=Calibri]1[/font][font=宋体]、对目前主要的用于天然小分子的靶标蛋白鉴定方法进行了介绍，且着重介绍了[/font][font=Calibri]ABPP[/font][font=宋体]方法及其在天然产物靶标蛋白鉴定的应用。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]2[/font][font=宋体]、以薯蓣皂苷元和生物素为原料，经过酯化、酰胺化、取代、水解反应等步骤分别合成含有长臂亲脂性链和亲水性链的薯蓣皂苷元生物素标记探针[/font][font=Calibri]3[/font][font=宋体]和[/font][font=Calibri]8,[/font][font=宋体]并以[/font][font=Calibri]MTT[/font][font=宋体]法对其进行抗肿瘤活性评价。实验得到的探针分子、重要中间体用[/font][font=Calibri]MS[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]1H-NMR[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]13C-NMR[/font][font=宋体]表征，确认所得化合物结构与目标化合物一致。细胞活性实验结果表明合成的探针分子[/font][font=Calibri]3[/font][font=宋体]和[/font][font=Calibri]8[/font][font=宋体]具有与薯蓣皂苷元相当的抗肿瘤活性，且对探针分子标记的靶标蛋白进行电泳分析，发现了三条薯蓣皂苷元可能特异性作用的蛋白条带，这些结果都为后续薯蓣皂苷元抗肿瘤靶标蛋白的发现奠定基础。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]更多详情可以关注义翘神州[url=https://cn.sinobiological.com/category/biotinylated-protein-elite][b]生物素标记蛋白[/b][/url][/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/category/biotinylated-protein-elite[/font][/font]

[b][font=宋体]一、引言[/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体]在生物学和医学的研究中，抗体标记技术已成为一种重要的研究手段。其中，生物素标记抗体凭借其独特的优势，在许多领域中得到了广泛应用。本文将详细介绍生物素标记抗体的原理、应用及发展前景。[/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]二、生物素标记抗体的原理[/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]生物素，又称维生素[/font][font=Calibri]H[/font][font=宋体]，是一种存在于自然界中的小分子有机物质。它可以通过化学反应与抗体结合，生成生物素标记抗体。这一过程通常是在抗体的氨基基团上连接一个生物素衍生物，形成共价键。这种连接方式不会改变抗体的免疫活性，同时使得生物素标记抗体能够与相应的抗原结合。[/font][/font][b][font=宋体] [/font][font=宋体]三、生物素标记抗体的应用[/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体]免疫分析：生物素标记抗体在免疫分析中发挥了重要作用。通过将生物素标记抗体与相应的抗原结合，可以实现对抗原的灵敏检测。这种方法被广泛应用于生物学、医学及食品安全等领域。[/font][font=宋体]蛋白质组学研究：在蛋白质组学研究中，生物素标记抗体可用于蛋白质的分离和纯化。通过生物素标记抗体与抗原的特异性结合，可以从复杂的蛋白质混合物中分离出目标蛋白质。[/font][font=宋体]细胞生物学研究：生物素标记抗体在细胞生物学研究中具有广泛的应用价值。例如，通过生物素标记抗体追踪细胞内蛋白质的分布和动态变化，有助于深入了解细胞的生命活动。[/font][font=宋体]疾病诊断与治疗：生物素标记抗体在疾病诊断和治疗中也发挥了重要作用。例如，针对癌症的免疫治疗中，生物素标记抗体可以用于识别和攻击癌细胞，从而达到治疗目的。[/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]四、发展前景[/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体]随着生物学和医学技术的不断进步，生物素标记抗体的应用前景日益广阔。未来，随着技术的不断创新和完善，生物素标记抗体的性能将得到进一步提升，从而推动其在更多领域中的应用。同时，随着人类对生命现象认识的深入，将有更多具有挑战性的研究课题需要借助生物素标记抗体这一强大工具。[/font][b][font=宋体] [/font][font=宋体]五、结语[/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体]生物素标记抗体作为一种重要的研究手段，在生物学、医学及其他相关领域中发挥着不可或缺的作用。随着技术的不断进步和应用领域的拓展，我们有理由相信，生物素标记抗体的未来将更加光明，为人类探索生命奥秘提供更多可能性。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]义翘神州提供[url=https://cn.sinobiological.com/category/biotinylated-protein-elite][b]生物素标记蛋白[/b][/url]相关产品，详情可以关注：[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/category/biotinylated-protein-elite[/font][/font][b][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]义翘神州：蛋白与抗体的专业引领者，欢迎通过百度搜索[/font][font=宋体]“义翘神州”与我们取得联系。[/font][/font][/b]

[font=宋体]蛋白标签是指与靶蛋白相连的融合蛋白的亚结构域或肽序列。有许多在重组蛋白生产中广泛应用的蛋白标签。蛋白标签是一种方便有效的工具，可以提高重组蛋白的溶解性、简化蛋白纯化，并提供了一种在蛋白表达和纯化过程中跟踪蛋白的简便方法。如果有针对这些标签的特异抗体，这些标签也可应用于目的蛋白的亲和纯化。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b][font=Calibri]1.[url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/flag-tag-protein-expression]Flag[/url][/font][font=宋体][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/flag-tag-protein-expression]标签蛋白[/url][/font][/b][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]Flag[/font][font=宋体]标签为编码[/font][font=Calibri]8[/font][font=宋体]个氨基酸的亲水性多肽（[/font][font=Calibri]DYKDDDDK[/font][font=宋体]），其融合表达目的蛋白后具有以下优点：[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]1[/font][font=宋体]）作为融合表达标签，[/font][font=Calibri]Flag[/font][font=宋体]通常不会与目的蛋白相互作用并且通常不会影响目的蛋白的功能、性质，这样就有利用研究人员对融合蛋白进行下游研究。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]2[/font][font=宋体]）融合在[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]端的[/font][font=Calibri]Flag[/font][font=宋体]，可以被肠激酶切除（[/font][font=Calibri]DDDK[/font][font=宋体]），从而得到特异的目的蛋白。因此[/font][font=Calibri]Flag[/font][font=宋体]标签现已广泛应用于蛋白表达、纯化、鉴定、功能研究及其蛋白相互作用等相关领域。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]3[/font][font=宋体]）易于用[/font][font=Calibri]Anti-Flag[/font][font=宋体]的抗体进行检测。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b][font=Calibri]2.HA[/font][font=宋体]标签[/font][/b][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]HA[/font][font=宋体]标签蛋白，序列为[/font][font=Calibri]YPYDVPDYA[/font][font=宋体]的[/font][font=Calibri]9[/font][font=宋体]个氨基酸残基多肽，源于流感病毒的红细胞凝集素表面抗原决定簇，对外源靶蛋白的空间结构影响小[/font][font=Calibri], [/font][font=宋体]容易构建成标签蛋白融合到[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]端或者[/font][font=Calibri]C[/font][font=宋体]端。易于用[/font][font=Calibri]Anti-HA[/font][font=宋体]的抗体进行检测。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b][font=Calibri]3.c-Myc[/font][font=宋体]标签[/font][/b][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]C-Myc [/font][font=宋体]标签蛋白，是一个含[/font][font=Calibri]10[/font][font=宋体]个氨基酸残基的小标签，标签序列[/font][font=Calibri]Glu-Gln-Lys-Leu-Ile-Ser-Glu-Glu-Asp-Leu[/font][font=宋体]，这[/font][font=Calibri]10[/font][font=宋体]个氨基酸残基作为抗原表位表达在不同的蛋白质中仍可识别其相应抗体。[/font][font=Calibri]C-Myc tag[/font][font=宋体]已成功应用在 [/font][font=Calibri]Western-blot[/font][font=宋体]杂交技术、免疫沉淀和流式细胞计量术中，可用于检测重组蛋白质在靶细胞中的表达。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri][b]4.Avi Tag[/b][/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri][url=https://cn.sinobiological.com/category/biotinylated-protein-elite][b]Avi Tag[/b][/url][/font][font=宋体][url=https://cn.sinobiological.com/category/biotinylated-protein-elite][b]标签蛋白[/b][/url]是一个[/font][font=Calibri]15[/font][font=宋体]个氨基酸残基组成的短肽，具有一个单生物素化赖氨酸位点，与已知天然可生物素化序列完全不同，可以加在目标蛋白的[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]端和[/font][font=Calibri]C[/font][font=宋体]端。融合表达后，可被生物素连接酶生物素化。为了纯化重组蛋白，选用低亲和性的单体抗生物素蛋白或抗生物素蛋白衍生物，除了用于蛋白质分离纯化，还用于蛋白质相互作用研究。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b][font=Calibri]Avi Tag[/font][font=宋体]标签系统具有以下几大优点：[/font][/b][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]1[/font][font=宋体]）无论在体外或者体内，几乎所有的蛋白都可以在一个独特的[/font][font=Calibri]Avi Tag[/font][font=宋体]位点轻易且有效地被生物素化；[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]2[/font][font=宋体]）生物素化是通过酶和底物的反应来实现，反应条件相当温和而且标记的专一性极高；[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]3[/font][font=宋体]）生物素[/font][font=Calibri]Avi Tag[/font][font=宋体]只有[/font][font=Calibri]15[/font][font=宋体]个氨基酸，对蛋白空间结构的影响非常小；[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]4[/font][font=宋体]）生物素与链亲和素具有很高的很专一的结合活性，非常便于后期检测。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]更多蛋白标签可以查看：[/font][font=宋体][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/protein-tag[/font][/font]

[font=宋体]蛋白标签是指与靶蛋白相连的融合蛋白的亚结构域或肽序列。有许多在重组蛋白生产中广泛应用的蛋白标签。蛋白标签是一种方便有效的工具，可以提高重组蛋白的溶解性、简化蛋白纯化，并提供了一种在蛋白表达和纯化过程中跟踪蛋白的简便方法。如果有针对这些标签的特异抗体，这些标签也可应用于目的蛋白的亲和纯化。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b][font=Calibri]1.Flag[/font][font=宋体]标签蛋白[/font][/b][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]Flag[/font][font=宋体]标签为编码[/font][font=Calibri]8[/font][font=宋体]个氨基酸的亲水性多肽（[/font][font=Calibri]DYKDDDDK[/font][font=宋体]），其融合表达目的蛋白后具有以下优点：[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]1[/font][font=宋体]）作为融合表达标签，[/font][font=Calibri]Flag[/font][font=宋体]通常不会与目的蛋白相互作用并且通常不会影响目的蛋白的功能、性质，这样就有利用研究人员对融合蛋白进行下游研究。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]2[/font][font=宋体]）融合在[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]端的[/font][font=Calibri]Flag[/font][font=宋体]，可以被肠激酶切除（[/font][font=Calibri]DDDK[/font][font=宋体]），从而得到特异的目的蛋白。因此[/font][font=Calibri]Flag[/font][font=宋体]标签现已广泛应用于蛋白表达、纯化、鉴定、功能研究及其蛋白相互作用等相关领域。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]3[/font][font=宋体]）易于用[/font][font=Calibri]Anti-Flag[/font][font=宋体]的抗体进行检测。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b][font=Calibri]2.HA[/font][font=宋体]标签[/font][/b][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]HA[/font][font=宋体]标签蛋白，序列为[/font][font=Calibri]YPYDVPDYA[/font][font=宋体]的[/font][font=Calibri]9[/font][font=宋体]个氨基酸残基多肽，源于流感病毒的红细胞凝集素表面抗原决定簇，对外源靶蛋白的空间结构影响小[/font][font=Calibri], [/font][font=宋体]容易构建成标签蛋白融合到[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]端或者[/font][font=Calibri]C[/font][font=宋体]端。易于用[/font][font=Calibri]Anti-HA[/font][font=宋体]的抗体进行检测。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b][font=Calibri]3.c-Myc[/font][font=宋体]标签[/font][/b][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]C-Myc [/font][font=宋体]标签蛋白，是一个含[/font][font=Calibri]10[/font][font=宋体]个氨基酸残基的小标签，标签序列[/font][font=Calibri]Glu-Gln-Lys-Leu-Ile-Ser-Glu-Glu-Asp-Leu[/font][font=宋体]，这[/font][font=Calibri]10[/font][font=宋体]个氨基酸残基作为抗原表位表达在不同的蛋白质中仍可识别其相应抗体。[/font][font=Calibri]C-Myc tag[/font][font=宋体]已成功应用在 [/font][font=Calibri]Western-blot[/font][font=宋体]杂交技术、免疫沉淀和流式细胞计量术中，可用于检测重组蛋白质在靶细胞中的表达。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri][b]4.Avi Tag[/b][/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri][url=https://cn.sinobiological.com/category/biotinylated-protein-elite][b]Avi Tag[/b][/url][/font][font=宋体][url=https://cn.sinobiological.com/category/biotinylated-protein-elite][b]标签蛋白[/b][/url]是一个[/font][font=Calibri]15[/font][font=宋体]个氨基酸残基组成的短肽，具有一个单生物素化赖氨酸位点，与已知天然可生物素化序列完全不同，可以加在目标蛋白的[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]端和[/font][font=Calibri]C[/font][font=宋体]端。融合表达后，可被生物素连接酶生物素化。为了纯化重组蛋白，选用低亲和性的单体抗生物素蛋白或抗生物素蛋白衍生物，除了用于蛋白质分离纯化，还用于蛋白质相互作用研究。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]Avi Tag[/font][font=宋体]标签系统具有以下几大优点：[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]1[/font][font=宋体]）无论在体外或者体内，几乎所有的蛋白都可以在一个独特的[/font][font=Calibri]Avi Tag[/font][font=宋体]位点轻易且有效地被生物素化；[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]2[/font][font=宋体]）生物素化是通过酶和底物的反应来实现，反应条件相当温和而且标记的专一性极高；[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]3[/font][font=宋体]）生物素[/font][font=Calibri]Avi Tag[/font][font=宋体]只有[/font][font=Calibri]15[/font][font=宋体]个氨基酸，对蛋白空间结构的影响非常小；[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]4[/font][font=宋体]）生物素与链亲和素具有很高的很专一的结合活性，非常便于后期检测。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]更多[url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/protein-tag][b]蛋白标签[/b][/url]可以查看：[/font][font=宋体][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/protein-tag[/font][/font]

糖肽是什么包含一个叫做聚糖的碳水化合物的多肽（氨基酸分子）被称为糖肽（Glycopeptides）。由于聚糖在所有生物体细胞中无所不在，并且糖肽有保持健康和防止疾病作用，糖生物学领域出现了分子等方面的研究。【合肥国肽生物】此外，还开发出治疗某些感染类型的糖肽类抗生素。糖肽是通过肽合成过程生产出来的。在此过程中，聚糖绑定多肽，并与其它聚糖结合氨基酸联系在一起，直到产生一个链。新产生的多肽随后通过糖基化绑定蛋白质和脂质。这一酶催化过程让糖肽影响细胞之间的生化沟通。因此，这些多肽在生物体生命过程中有很重要的生物学作用。细胞产生皮肤和有机组织，并有抵御疾病，帮助身体保持体内平衡等作用。糖生物学试图确定糖肽的分子结构，并进一步探索这些多肽在与人体其它相关细胞和分子中的功能。通过确定糖肽结构，进一步了解它们的机制，糖生物学领域工作者能生产出有助于促进健康和延长寿命的治疗方法。例如，糖肽包含一种特质-在癌细胞扩散前必须被分解；因此，了解糖肽结构能让科学家创造一种防止糖肽变质和抑制癌细胞扩散的方法。糖肽抗生素是一种专门开发出来用于抵御特定类型细菌（对青霉素等常见治疗形式抵抗）的抗生素。例如，万古霉素就是一种常见的糖肽类抗生素，可用于治疗肠道发炎。这种疾病通常是由肠道有害细菌导致，而万古霉素能杀死这些细菌。不过，从糖肽提取的抗生素没有抵御病毒感染的功效。这些药物通常通过静脉注射，或口服药片治疗肠道感染。由于糖肽类药物一般被视为抵抗菌株的最后治疗手段，在病人开始感觉好转的情况下也应坚持完整个疗程。否则，再次感染会加剧，并且更难治疗。糖肽抗生素并非没有副作用。如果大剂量给予，这种药会导致皮疹，或通过呼吸道肌肉收紧而干扰呼吸。糖肽连键的主要类型有两种：一，N-糖肽键，是指β-构型的N-乙酰葡糖胺异头碳与天冬酰胺的γ-酰胺N原子共价连接而成的N-糖苷键。二，O-糖肽键，是指单糖的异头碳与羟基氨基酸的羟基O原子共价结合而成的O-糖苷键。我们主要提供：多肽合成、定制多肽、同位素标记肽、人工胰岛素、磷酸肽、生物素标记肽、荧光标记肽（Cy3、Cy5、Fitc、AMC等）、目录肽、偶联蛋白（KLH、BSA、OVA等）、化妆品肽、多肽文库构建、抗体服务、糖肽、订书肽、药物肽、RGD环肽等。合肥国肽生物官网：http://www.bankpeptide.com欢迎咨询服务热线：17718122172；17718122684；17730030476；17718122397多肽及蛋白质的人工合成多肽及蛋白质的人工合成，指以氨基酸为原料，用化学方法合成多肽或蛋白质。以氨基酸为原料，用化学方法合成多肽或蛋白质。其目的是：①确证天然多肽或蛋白质的结构；②生产天然的、在生物体内含量极微但有医疗或其他生物效用的多肽；③改变部分结构，研究其结构与功能的关系，并设计更有效的药物。

[font=宋体][font=宋体]蛋白质的检测在生物科学研究中占据着至关重要的地位。其中，免疫分析方法被广泛应用，包括[/font][font=Calibri]Western Blot[/font][font=宋体]、酶联免疫吸附试验（[/font][font=Calibri]ELISA[/font][font=宋体]）和免疫沉淀法（[/font][font=Calibri]IP[/font][font=宋体]）等。这些方法依赖于抗原[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]抗体间的特异性反应，通过注射目标蛋白作为抗原至动物体内，产生免疫反应后分离抗体，进而进行检测。尽管应用广泛，但这种方法的缺点在于每次更换目标蛋白时都需要制备对应的抗体，操作繁琐且成本高昂。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]融合标签技术的出现为蛋白质免疫分析带来了通用化和便利化。通过将特定的标签与目标蛋白融合，两者实现共同表达。通过对融合标签的检测，我们可以了解目标蛋白的表达情况。这种蛋白标签技术利用基因克隆手段，将具有特定功能的多肽、蛋白质结构域甚至完整蛋白质与目标蛋白结合，广泛应用于目标蛋白的表达、纯化、检测和跟踪等方面。经过长期研究，已经发展出一些成熟的检测标签技术。这些标签不仅简化了实验操作，降低了成本，而且为蛋白质研究提供了强有力的工具。下面就挑几个来介绍一下：[/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]①[/font][font=宋体][font=Calibri]His[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]-tag[/font][/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/poly-his-tag-protein-expression][b]His[/b][/url][/font][font=宋体][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/poly-his-tag-protein-expression][b]标签[/b][/url]是当前最为热门的标签蛋白之一。[/font][font=Calibri]His6[/font][font=宋体]是指六个组氨酸残基组成的融合标签（[/font][font=Calibri]HHHHHH[/font][font=宋体]），可插入在目的蛋白的[/font][font=Calibri]C[/font][font=宋体]末端或[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]末端。当某一个标签的使用，一是能构成表位利于纯化和检测；二是构成独特的结构特征（结合配体）利于纯化。组氨酸残基侧链与固态的镍有强烈的吸引力，可用于固定化金属螯合层析（[/font][font=Calibri]IMAC[/font][font=宋体]），对重组蛋白进行分离纯化。[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]②[/font][font=宋体][font=Calibri]Flag-tag[/font][/font][/b][font=宋体][font=Calibri][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/flag-tag-protein-expression][b]Flag[/b][/url][/font][font=宋体][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/flag-tag-protein-expression][b]标签蛋白[/b][/url]为编码[/font][font=Calibri]8[/font][font=宋体]个氨基酸的亲水性多肽（[/font][font=Calibri]DYKDDDDK[/font][font=宋体]），同时载体中构建的[/font][font=Calibri]Kozak[/font][font=宋体]序列使得带有[/font][font=Calibri]FLAG[/font][font=宋体]的融合蛋白在真核表达系统中表达效率更高。 [/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]③[/font][font=宋体][font=Calibri]AviTag[/font][/font][/b][font=宋体][font=宋体]是一个[/font][font=Calibri]15[/font][font=宋体]个氨基酸的短肽，具有一个单生物素化赖氨酸位点，与已知天然可生物素化序列完全不同，可以加在目标蛋白的[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]端和[/font][font=Calibri]C[/font][font=宋体]端。融合表达后，可被生物素连接酶生物素化，为了纯化重组蛋白选用低亲和性的单体抗生物素蛋白或抗生物素蛋白衍生物，除了用于蛋白质分离纯化，还用于蛋白质相互作用研究。[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]④[/font][font=宋体][font=Calibri]SNAP-Tag[/font][/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]SNAP-Tag[/font][font=宋体]是从人的[/font][font=Calibri]O6[/font][font=宋体]－甲基鸟嘌呤[/font][font=Calibri]-DNA[/font][font=宋体]甲基转移（[/font][font=Calibri]O6-alkylguanine-DNA-alkyltransferase[/font][font=宋体]）获得。[/font][font=Calibri]SNAP[/font][font=宋体]所带的活性巯基位点接受了苯甲基鸟嘌呤所携带的侧链苯甲基基团，释放出了鸟嘌呤。这种新的硫醚键共价结合使[/font][font=Calibri]SNAP[/font][font=宋体]所带的目的蛋白携带上了苯甲基基团所带的标记物。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]检测：生物素或各种颜色荧光的底物（如荧光素、若丹明）可渗透进入细胞，方便快捷地进行活细胞内[/font][font=Calibri]SNAP-Tag[/font][font=宋体]融合蛋白的标记与检测。它们也可特异性地标记大肠杆菌，酵母和哺乳动物等细胞抽提液或已经纯化的蛋白液中的[/font][font=Calibri]SNAP-tag[/font][font=宋体]融合蛋白。 [/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]⑤[/font][font=宋体][font=Calibri]GST[/font][font=宋体]（谷胱甘肽巯基转移酶）[/font][/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/gst-tag-protein-expression][b]GST[/b][/url][/font][font=宋体][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/gst-tag-protein-expression][b]标签蛋白[/b][/url]本身是一个在解毒过程中起到重要作用的转移酶，它的天然大小为[/font][font=Calibri]26KD[/font][font=宋体]。[/font][font=Calibri]GST[/font][font=宋体]融合表达系统广泛应用于各种融合蛋白的表达，可以在大肠杆菌和酵母菌等宿主细胞中表达。结合的融合蛋白在非变性条件下用[/font][font=Calibri]10mM[/font][font=宋体]还原型谷胱甘肽洗脱。[/font][font=Calibri]GST[/font][font=宋体]标签可用酶学分析或免疫分析很方便的检测。标签有助于保护重组蛋白免受胞外蛋白酶的降解并提高其稳定性。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]纯化：该表达系统表达的[/font][font=Calibri]GST[/font][font=宋体]标签蛋白可直接从细菌裂解液中利用含有还原型谷胱甘肽琼脂糖凝胶亲和树脂进行纯化。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]如果要去除[/font][font=Calibri]GST[/font][font=宋体]融合部分，可用位点特异性蛋白酶切除。[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]⑥[/font][font=宋体][font=Calibri]GFP[/font][/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]GFP[/font][font=宋体]（绿色萤光蛋白）是由下村修等人在水母中发现的。它在蓝色波长范围的光线激发下，会发出绿色萤光。[/font][font=Calibri]GFP[/font][font=宋体]标签可位于蛋白质的[/font][font=Calibri]C[/font][font=宋体]端或[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]端，该系统已广泛应用于各种细胞类型，包括细菌、酵母和哺乳动物细胞等，相应的[/font][font=Calibri]GFP[/font][font=宋体]标签抗体也被广泛应用。[/font][font=Calibri]GFP[/font][font=宋体]在检测蛋白表达、蛋白和细胞荧光示踪、研究蛋白质之间相互作用和构象变化中，起到了重要的作用。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]该如何选择表达克隆的标签[/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]1[/font][font=宋体]、首先，需要确定融合标签的目的[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]蛋白纯化[/font] [font=宋体]：标签的普遍用途是蛋白纯化。小分子[/font][font=Calibri]6XHis Tag[/font][font=宋体]常被用于细胞内源蛋白的纯化。[/font][font=Calibri]6XHis Tag[/font][font=宋体]也广泛应用于大肠杆菌的蛋白纯化。可是哺乳动物细胞中因非分泌蛋白自身存在高组氨酸背景，因此极少使用[/font][font=Calibri]6XHis Tag[/font][font=宋体]。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]Western Blot[/font][font=宋体]检测：若需要做[/font][font=Calibri]Western Blot[/font][font=宋体]实验来检测细胞裂解物中蛋白的表达，你可以选择有匹配的抗体的小分子标签。[/font][font=Calibri]FLAG Tag[/font][font=宋体]以其分子量小以及拥有许多与之匹配的商业化的抗体等优势，成为[/font][font=Calibri]Western Blot[/font][font=宋体]实验中常用的[/font][font=Calibri]Tag[/font][font=宋体]。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]免疫沉淀反应：[/font][font=Calibri]FLAG Tag[/font][font=宋体]其分子量小以及拥有大量相匹配的商业用抗体等优势成为免疫沉淀反应中最常用的[/font][font=Calibri]Tag. [/font][font=宋体]其他常用的标签有：[/font][font=Calibri]HA[/font][font=宋体]和[/font][font=Calibri]cMyc.[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]免疫共沉淀。首先，裂解您的样本，以释放蛋白。向试管中添加裂解液的同时，加入靶向融合标签的抗体，抗体会识别融合标签。然后抗体与蛋白[/font] [font=Calibri]A [/font][font=宋体]或 [/font][font=Calibri]G [/font][font=宋体]偶联微珠结合，后者拉出您的目标蛋白，以及与之复合的其他蛋白。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]活细胞成像：荧光蛋白（[/font][font=Calibri]Fluorescent Proteins, FPs[/font][font=宋体]）是活细胞成像常用的标记蛋白。其中最常用的是绿色荧光蛋白（[/font][font=Calibri]GFP[/font][font=宋体]）和它的衍生物（[/font][font=Calibri]CFP, YFP, etc.[/font][font=宋体]），以及一些红色变体，如[/font][font=Calibri]dTomato[/font][font=宋体]和[/font][font=Calibri]mCherry.[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]2[/font][font=宋体]、考虑融合标签的影响[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]任何一类标签处于氨基酸序列的任一位置，都具有影响目的蛋白表达或功能的可能性。最主要原因是标签可能会干扰蛋白的正确折叠，致使目的蛋白失活或形成包涵体。其次，标签可能会中断亚细胞定位信号，这种情况下，蛋白能够正确翻译和折叠，但在细胞内所处的位置是错误的。因此，您需要知道添加的标签对目的蛋白的表达是否有影响。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]3[/font][font=宋体]、考虑是在[/font][font=Calibri]N-[/font][font=宋体]端还是[/font][font=Calibri]C-[/font][font=宋体]端标记[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]N-[/font][font=宋体]端或[/font][font=Calibri]C-[/font][font=宋体]端标记的选择还需要根据蛋白结构、定位等特性。然而，倘若你没有确切的蛋白结构，或蛋白功能域图谱，建议分别构建[/font][font=Calibri]N-[/font][font=宋体]端标记和[/font][font=Calibri]C-[/font][font=宋体]端标记的表达克隆，以检测哪个更有效。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/protein-expression][b]重组蛋白表达[/b][/url]技术现已在生物学各个具体领域应用广泛，尤其是蛋白质的大规模生产和体内功能研究都需要应用重组蛋白表达载体。[/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=宋体]义翘神州：蛋白与抗体的专业引领者，欢迎通过百度搜索[/font][font=宋体]“义翘神州”与我们取得联系。[/font][/font][/b][font=Calibri] [/font]

玉米浆前处理求教测玉米浆中生物素含量，由于含量低，需要浓缩并除去蛋白等杂质，怎么处理才能使生物素的损失最小？

本文引用自cheney《蛋白胨和胰蛋白胨简介》蛋白胨是将肉、酪素或明胶用酸或蛋白酶水解后干燥而成的外观呈淡黄色的粉剂，具有肉香的特殊气息。蛋白质经酸、碱或蛋白酶分解后也可形成蛋白胨。蛋白胨富含有机氮化合物，也含有一些维生素和糖类。它可以作为微生物培养基的主要原料，在抗生素、医药工业、发酵工业、生化制品及微生物学科研等领域中的用量均很大。不同的生物体需要特定的氨基酸和多肽，因此存在着各种蛋白胨，一般来说，用于蛋白胨生产的蛋白包括动物蛋白（酪蛋白、肉类）和植物蛋白（豆类）等两种。能为微生物提供C源、N源、生长因子等营养物质。因此，蛋白胨从来源上可分为动物性蛋白胨和植物性蛋白胨。胰胨、肉胨、骨胨等都是动物性蛋白胨，而大豆蛋白胨等则是植物性蛋白胨。动物性来源的蛋白胨还有：蚕蛹蛋白胨、血液蛋白胨等。 　　不同来源的蛋白质和不同的水解条件，其水解物中组成可千差万别。所以胨往往是一个复杂的多肽混合物。可溶于水，过热不凝固，在饱和硫酸铵中不发生沉淀但可为蛋白质沉淀剂所沉淀。可用作微生物和动物细胞培养基、特种功能性食品和化妆品的配料，也有用作啤酒等产品的稳定剂。胰蛋白胨，又称胰酪蛋白胨（Casein Tryptone）、胰酶消化酪蛋白胨（Pancreatic digest of casein），是一种优质蛋白胨，是以新鲜牛肉和牛骨经胰酶消化，浓缩干燥而成的浅黄色粉末。具有色浅、易溶、透明、无沉淀等良好的物理性状。含有丰富的氮源、氨基酸等，可配制各种微生物培养基，用于细菌的培养、分离、增殖、鉴定，以及无菌试验培养基、厌氧菌培养基等细菌生化特性试验用培养基的配置。胰蛋白胨还广泛应用于高品质的抗生素、维生素、医药工业，氨基酸、有机酸、酶制剂、黄原胶等发酵工业，生化制品及微生物学科研等领域中的用量均很大，临床用于抗炎消肿，工业上用于皮革制造，生丝处理，食品加工。在国际市场上，胰蛋白胨也属于货紧价昂的短线品种之一。 　　胰酪蛋白胨质量标准及其检验标准： 　　常规各项理化指标： 　　1. 澄清度（磷酸盐、碱性沉淀）：无沉淀、澄清 　　2. 2%水溶液：透明 　　3. 酸碱度：6－7 　　4. 氨基氮：≥3% 　　5. 色氨酸：≥0.8% 　　6. 胨含量：≥80% 　　7. 总氮：≥13% 　　8. 水份：≤5% 　　9. 灰份：≤6% 　　10. 氯化钠：≤0.2%胰蛋白胨特指用胰蛋白酶酶解酪蛋白生成的蛋白胨产物，与一般蛋白胨的区别在于酶解工艺处理上，属于水解度更高、胨分子量更小更均衡的蛋白胨。

玉米浆前处理求教测玉米浆中生物素含量，由于含量低，需要浓缩并除去蛋白等杂质，怎么处理才能使生物素的损失最小？

[size=14px] [/size] [size=14px]青蒿素（Arteminsinin）是从植物青蒿中分离出来的倍半萜内酯，与它的一些衍生物一起被公认为一种有效的用于治疗疟疾药物，现已逐渐被认为是潜在的抗肿瘤药物，已有一些研究试图确定青蒿素的蛋白质靶点并破译青蒿素杀死癌细胞的分子机制，但迄今为止，青蒿素的确切抗肿瘤相关靶点仍有很大挖掘空间。[/size] [size=14px] [/size] [size=14px]1、细胞毒性筛查将ART1确定为潜在的抗肿瘤药物[/size] [size=14px]作者首先制备了C-10位的不同芳基取代基的青蒿素衍生物（ART1、ART2和ART3），利用肺癌细胞系H1299和A549比较了它们以及青蒿素（QHS）及其衍生物双氢青蒿素（DHA）的抗肿瘤活性。发现ART1，一种含有萘环的青蒿素衍生物，对肺癌细胞表现出最强的细胞毒性。在肿瘤类器官模型和白血病MV4细胞中均证明ART1是最有效化合物。此外，ART1表现出对正常细胞的抗增殖活性非常弱。结果表明ART1是一种有前途的潜在抗癌药物。[/size] [size=14px]图片[/size] [size=14px]图1 ART1抑制肿瘤生长[/size] [size=14px]2、ART1诱导非经典铁死亡[/size] [size=14px]先前的报告表明青蒿素通过多种方式导致癌细胞死亡，包括细胞凋亡、自噬等。作者发现ART1触发的细胞死亡与凋亡、自噬无关。进一步确定ART1诱导癌细胞死亡的机制，发现ART1诱导的细胞死亡仅被铁死亡抑制剂ferrostatin-1（可防止脂质过氧化物的积累）抑制，而不能被细胞凋亡抑制剂z-VAD-FMK或坏死性凋亡抑制剂necrostatin-1抑制，表明ART1处理触发铁死亡。此外，ART1处理会诱导脂质过氧化，且ART1引起的脂质过氧化是铁依赖性的。深入机制研究发现ART1导致铁死亡已知类别的铁死亡诱导剂不同，它不影响其细胞内GSH水平和GPX4活性。[/size] [size=14px]图片[/size] [size=14px]图2 ART1诱导非经典铁死亡[/size] [size=14px]3、鉴定HSD17B4蛋白作为ART1的直接靶标[/size] [size=14px]为了确定ART1介导诱导铁死亡的蛋白靶点，作者设计了并合成了ART16（生物素标记的ART1）来开展Pulldown。ART16类似于ART1可诱导铁死亡，可用于后续实验。Pulldown+蛋白质组学分析显示HSD17B4蛋白为可能靶点， BLI、Pulldown+WB技术证实了两者的直接结合。[/size] [size=14px]图片[/size] [size=14px]图3 鉴定HSD17B4蛋白作为ART1的直接靶标[/size] [size=14px]4、ART1通过HSD17B4蛋白介导癌细胞死亡[/size] [size=14px]作者采用ART99（含有香豆素荧光团的ART1探针），发现ART99与靶蛋白HSD17B4的共定位。通过敲低HSD17B4来研究ART1诱导的细胞死亡是否由HSD17B4介导，发现HSD17B4敲低可显著减弱ART1的作用。[/size] [size=14px]图片[/size] [size=14px]图4 ART1通过HSD17B4蛋白介导癌细胞死亡[/size] [size=14px]5、ART1靶HSD17B4蛋白直接诱导脂质氧化[/size] [size=14px]HSD17B4蛋白是一种双功能酶，同时具有脱氢酶和水合酶活性，并参与VLCFA（极长链脂肪酸）的过氧化物酶体β氧化。作者发现ART1并未改变细胞中HSD17B4蛋白丰度，也不影响其脱氢酶和水合酶活性。由于ART1中的过氧化物部分对于诱导铁死亡是必不可少的，作者推测ART1可能是一种启动铁死亡的选择性氧化剂，与HSD17B4结合并促进周围脂质的氧化。作者验证发现ART1可以直接氧化铁死亡相关底物。PUFA，易受脂质过氧化的影响，是执行铁死亡所必需的。由于不容易获得超长链多不饱和脂肪酸，AA被用作替代物，作者发现ART1单独可以氧化AA，ART1还可以显著促进由亚铁离子催化的脂质过氧化。此外，活细胞成像探针发现ART1可以氧化细胞中HSD17B4蛋白周围的脂质。这些数据证实ART直接氧化HSD17B4蛋白周边的脂质，积累脂质过氧化物，并最终在癌细胞中促进铁死亡。[/size] [size=14px]图片[/size] [size=14px]图5 ART1靶向HSD17B4蛋白直接诱导脂质氧化[/size] [size=14px]6、ART1优先诱导高间充质状态癌细胞的铁死亡[/size] [size=14px]据报道，高间充质状态的耐药性癌细胞对铁死亡诱导剂敏感。作者检测这些肺癌细胞的上皮间充质状态，发现对ART1敏感细胞系H1299和H1838中的波形蛋白含量较高，表明高间充质状态，而对ART1耐药细胞系HCC366和H1650几乎表现出E-钙粘蛋白的丰度检测不到，这表明ART1的敏感性与癌细胞上皮间充质状态密切相关，ART1可优先诱导间充质癌细胞发生铁死亡。[/size] [size=14px]图片[/size] [size=14px]图6 ART1优先诱导高间充质状态癌细胞的铁死亡[/size] [size=14px]总结[/size] [size=14px]该研究将青蒿素衍生ART1已被确定为铁死亡诱导剂，对癌细胞增殖具有显著的抑制效果。接着使用化学蛋白质组学方法鉴定HSD17B4蛋白，一种在VLCF分解代谢中必不可少的酶，作为ART1的直接靶点。进一步研究发现ART1会导致铁死亡，通过直接氧化HSD17B4蛋白周围的脂肪酸而不干扰蛋白质的正常酶活性，揭示了一种意想不到的机制，其中ART1-HSD17B4用作“特洛伊木马”，潜入过氧化物酶体触发脂质氧化。总之，ART1通过靶向HSD17B4诱导铁死亡提供了一种有希望的癌症治疗方法。[/size]

[font=宋体]抗体，作为一类特殊的蛋白质，在免疫系统中发挥着至关重要的作用，它们能够特异性地识别并中和外来病原体，如细菌和病毒。而蛋白质，作为生命活动的基础分子，具有多种多样的功能，从酶催化到结构支撑，无所不包。抗体与蛋白的区别在于，抗体是一类具有特定功能的蛋白质，而蛋白质则是更广泛的一类生物分子。本文将深入探讨抗体与蛋白的具体区别，并详细解析抗体蛋白的结构与功能，为读者提供一个全面而深入的理解。[/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]抗体与蛋白的区别？[/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体]定义：[/font][font=宋体][font=宋体]抗体（[/font][font=Calibri]antibody[/font][font=宋体]）是指机体由于抗原的刺激而产生的具有保护作用的蛋白质。它（免疫球蛋白不仅仅只是抗体）是一种由浆细胞（效应[/font][font=Calibri]B[/font][font=宋体]细胞）分泌，被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等的大型[/font][font=Calibri]Y[/font][font=宋体]形蛋白质，仅被发现存在于脊椎动物的血液等体液中，及其[/font][font=Calibri]B[/font][font=宋体]细胞的细胞膜表面。抗体能识别特定外来物的一个独特特征，该外来目标被称为抗原。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]抗体是一类能与抗原特异性结合的免疫球蛋白。抗体按其反应形式分为凝集素、沉降素、抗毒素、溶解素、调理素、中和抗体、补体结合抗体等。按抗体产生的来源分为正常抗体（天然抗体），如血型[/font][font=Calibri]ABO[/font][font=宋体]型中的抗[/font][font=Calibri]A[/font][font=宋体]和抗[/font][font=Calibri]B[/font][font=宋体]的抗体，和免疫抗体如抗微生物的抗体。按反应抗原的来源分为异种抗体，异嗜性抗体，同种抗体和自身抗体。按抗原反应的凝集状态分为完全抗体[/font][font=Calibri]IgM[/font][font=宋体]和不完全抗体[/font][font=Calibri]IgG[/font][font=宋体]等。抗体在医疗实践中应用甚为广泛。如用于疾病的预防、诊断和治疗方面都有一定的作用。临床上用丙种球蛋白预防病毒性肝炎、麻疹、风疹等，国际上用抗[/font][font=Calibri]Rh[/font][font=宋体]免疫球蛋白预防因[/font][font=Calibri]Rh[/font][font=宋体]血型不合引起的溶血症。诊断上如类风湿因子用于类风湿性关节炎，抗核抗体（[/font][font=Calibri]ANA[/font][font=宋体]）、抗[/font][font=Calibri]DNA[/font][font=宋体]抗体用于系统性红斑狼疮，抗精子抗体用于原发性不孕症的诊断等；治疗上如毒素中毒用抗毒治疗以及免疫缺陷性疾病的治疗等。[url=https://cn.sinobiological.com/resource/antibody-technical][b]抗体相关资源[/b][/url][/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]蛋白：[/font][font=宋体][font=宋体]蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的[/font][font=Calibri]16%~20%[/font][font=宋体]，即一个[/font][font=Calibri]60kg[/font][font=宋体]重的成年人其体内约有蛋白质[/font][font=Calibri]9.6~12kg[/font][font=宋体]。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由[/font][font=Calibri]20[/font][font=宋体]多种氨基酸（[/font][font=Calibri]Amino acid[/font][font=宋体]）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。点击查看：[url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review][b]蛋白相关资源[/b][/url][/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]区别与联系：[/font][/b][font=宋体][font=宋体]蛋白质还是有一定的区别以及关联性的，虽然说抗体是蛋白质，但是蛋白质不一定是抗体。[/font] [font=宋体]主要是因为抗体是通过人体内的浆细胞所产生的，而且还可以喝相应的抗原特异性相互结合，这样在一定程度上就能发挥出蛋白质。[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]抗体[/font][font=宋体]蛋白[/font][font=宋体]结构[/font][font=宋体]解析[/font][font=宋体]：[/font][/b][font=宋体][font=宋体]抗体是一种免疫球蛋白，由[/font][font=Calibri]B[/font][font=宋体]淋巴细胞产生。抗体的单体是一个[/font][font=Calibri]Y[/font][font=宋体]形的分子，有[/font][font=Calibri]4[/font][font=宋体]条多肽链组成。其中包括两条相同的重链，以及两条相同的轻链，之间由双硫键连接在一起。每条重链[/font][font=Calibri]50kDa[/font][font=宋体]，每条轻链[/font][font=Calibri]25kDa[/font][font=宋体]，轻重链间存在二硫键链接。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]轻链[/font][font=宋体][font=宋体]轻链包括可变区和恒定区，可变区约占轻链的[/font][font=Calibri]1/2[/font][font=宋体]。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]重链[/font][font=宋体][font=宋体]重链包括可变区和恒定区。根据重链的不同，可以将抗体分为不同的种类，例如哺乳动物[/font] [font=Calibri]Ig [/font][font=宋体]的重链有α、δ、ε、γ和 μ 五种[/font][font=Calibri],[/font][font=宋体]相对应可以将哺乳动物[/font][font=Calibri]Ig[/font][font=宋体]分为 [/font][font=Calibri]IgA[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]IgD[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]IgE[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]IgG [/font][font=宋体]和 [/font][font=Calibri]IgM [/font][font=宋体]五类。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]可变区[/font][font=宋体][font=宋体]抗体分子的[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]端存在一段氨基酸序列变化较大的区域，该区域称为可变区。可变区中存在可以与抗原特结合的部位，即抗原结合位点。一个抗体有两个抗原结合位点，可以同时结合两个抗原分子。在可变区中有三个区域的序列高度变化，成为高变区（[/font][font=Calibri]hypervariable region[/font][font=宋体]，[/font][font=Calibri]HVR[/font][font=宋体]）又称为抗原互补决定区（[/font][font=Calibri]complementarity determining region[/font][font=宋体]，[/font][font=Calibri]CDR[/font][font=宋体]）。可变区主要通过其[/font][font=Calibri]3[/font][font=宋体]个[/font][font=Calibri]CHR[/font][font=宋体]区形成[/font][font=Calibri]3[/font][font=宋体]个环状结构与抗原特异性结合。可变区中非[/font][font=Calibri]CDR[/font][font=宋体]部分成为骨架区（[/font][font=Calibri]framework region[/font][font=宋体]，[/font][font=Calibri]FR[/font][font=宋体]），其氨基酸组成和排列变化相对[/font][font=Calibri]CDR[/font][font=宋体]较少。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]恒定区[/font][font=宋体][font=宋体]抗体分子[/font][font=Calibri]C[/font][font=宋体]端氨基酸序列相对稳定，该区域称为恒定区。同一种抗体的恒定区是相同的。抗体轻链的恒定区由一个[/font][font=Calibri]Ig[/font][font=宋体]结构域构成；重链的恒定区由[/font][font=Calibri]3-4[/font][font=宋体]个串联的[/font][font=Calibri]Ig[/font][font=宋体]结构域及一个用于增加灵活性的铰链区构成。[/font][font=Calibri]IgA[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]IgE[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]IgG[/font][font=宋体]有三个结构域（[/font][font=Calibri]CH1[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]CH2[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]CH3[/font][font=宋体]），[/font][font=Calibri]IgD[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]IgM[/font][font=宋体]有四个结构域（[/font][font=Calibri]CH1[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]CH2[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]CH3[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]CH4[/font][font=宋体]）。不同种类抗体的铰链区存在一定的差异，[/font][font=Calibri]IgA[/font][font=宋体]的铰链区较短，[/font][font=Calibri]IgD [/font][font=宋体]的铰链区较长，[/font][font=Calibri]IgM [/font][font=宋体]和[/font][font=Calibri]IgE [/font][font=宋体]无铰链区。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]Fab[/font][font=宋体]片段[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]IgG[/font][font=宋体]分子在木瓜蛋白酶的作用下可以被降解为两个[/font][font=Calibri]Fab[/font][font=宋体]段及一个[/font][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]段。[/font][font=Calibri]Fab[/font][font=宋体]段由抗体轻链的可变区、轻链的恒定区、重链的可变区及重链恒定区构成。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]段[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]段包含了所有抗体分子共有的蛋白质序列以及各个类别独有的决定簇。[/font][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]段有多种生物学活性，具有结合补体、结合[/font][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]受体、通过胎盘等作用。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]更多关于[url=https://cn.sinobiological.com/resource/antibody-technical/antibody-structure-function][b]抗体的结构和功能[/b][/url]详情：[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/resource/antibody-technical/antibody-structure-function[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=宋体]义翘神州：蛋白与抗体的专业引领者，欢迎通过百度搜索[/font][font=宋体]“义翘神州”与我们取得联系。[/font][/font][/b]

抗生素（antibiotics）是由微生物（包括细菌、真菌、放线菌属）或高等动植物在生活过程中所产生的具有抗病原体或其它活性的一类次级代谢产物，能干扰其他生活细胞发育功能的化学物质。现临床常用的抗生素有微生物培养液液中提取物以及用化学方法合成或半合成的化合物。目前已知天然抗生素不下万种。药品作用 　　抗生素分为天然品和人工合成品，前者由微生物产生，后者是对天然抗生素进行结构改造获得的部分合成产品。 不同的抗生素1981年我国第四次全国抗生素学术会议指出，近些年来在抗生素的作用对象方面，除了抗菌以外，在抗肿瘤，抗病毒，抗原虫、寄生虫和昆虫等领域也有较快发展。有些抗生素具有抑制某些特异酶的功能，另外一些抗生素则具有其他的生物活性或生理活性的作用。鉴于“抗菌素”早已越出了抗菌范围，继续使用抗菌素这一名词已不能适应专业的进一步发展，也不符合实际情况了。因此，会议决定将抗菌素正式更名为抗生素。编辑本段药品发现　　很早以前，人们就发现某些微生物对另外一些微生物的生长繁 抗生素分子式殖有抑制作用，把这种现象称为抗生。随着科学的发展，人们终于揭示出抗生现象的本质，从某些微生物体内找到了具有抗生作用的物质，并把这种物质称为抗生素，如青霉菌产生的青霉素，灰色链丝菌产生的链霉素都有明显的抗菌作用。所以人们把由某些微生物在生活过程中产生的，对某些其他病原微生物具有抑制或杀灭作用的一类化学物质称为抗生素。　　由于最初发现的一些抗生素主要对细菌有杀灭作用，所以一度将抗生素称为抗菌素。但是随着抗生素的不断发展，陆续出现了抗病毒、抗衣原体、抗支原体，甚至抗肿瘤的抗生素也纷纷发现并用于临床，显然称为抗菌素就不妥，还是称为抗生素更符合实际了。抗肿瘤（antineoplastic) 抗生素的出现，说明微生物产生的化学物质除了原先所说的抑制或杀灭某些病原微生物的作用之外，还具有抑制癌细胞的增殖或代谢的作用，因此现代抗生素的定义应当为：由某些微生物产生的化学物质，能抑制微生物和其他细胞增殖的物质叫做抗生素。　　细菌“导弹”有望代替抗生素　　细菌之间相互拼杀所用的微小蛋白质“导弹”有望在不久的将来代替治疗疾病所用的抗生素。研究该项技术的一个美国研究所希望能够首先在治疗动物（如猪和鸡）的常见病方面取得突破。同时这个研究所也发现用这种蛋白质“导弹”能够在食品无菌包装和保存方面做出突破。由于人体血原对抗生素的反应存在一定的危险，这种物质的使用能够降低医学的危险性，且使用后没有后遗物。滥用危害简介　　可以这么说,人类发现并应用抗生素,[/s

方法：简单讲就是将生物材料孵育前后的抗体溶液进行蛋白浓度测定，差值为生物材料接枝的抗体含量

[font=宋体][font=宋体]抗体融合蛋白（[/font][font=Calibri]Ig[/font][font=宋体]融合蛋白）是指在基因水平上将目的基因同免疫球蛋白部分片段基因相连，并在真核或原核表达系统中表达的重组蛋白。抗体融合蛋白具有抗体的特性及融合功能蛋白的活性，可广泛应用于免疫诊断、免疫治疗、抗体纯化及抗体和抗原的定量分析等，特别可用于免疫导向药物的制备。根据结合的[/font][font=Calibri]Ig[/font][font=宋体]片段的不同，可以将抗体融合蛋白分为[/font][font=Calibri]Fab[/font][font=宋体]融合蛋白、[/font][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]融合蛋白与单链抗体（[/font][font=Calibri]scFv[/font][font=宋体]）融合蛋白。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b]抗体融合蛋白结构：[/b][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]Fab[/font][font=宋体]融合蛋白、单链抗体融合蛋白研究表明，抗体可变区的[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]端空间结构上与互补决定区（[/font][font=Calibri]CDR[/font][font=宋体]）形成的抗原结合部位十分接近，有的抗体可变区[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]端残基甚至直接参与抗原结合部位的形成，如果将效应蛋白与抗体片段的[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]端结合，可能对抗体可变区的空间构型造成较大影响，从而降低抗体与抗原的结合能力。因此，通常将蛋白与抗体片段的[/font][font=Calibri]C[/font][font=宋体]端进行结合，形成抗体融合蛋白。[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]融合蛋白[/font][/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]融合蛋白在结构上是将抗体的[/font][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]区与功能蛋白进行融合，可将[/font][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]的[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]端或[/font][font=Calibri]C[/font][font=宋体]端与目的基因进行融合。根据结合蛋白的不同，可以有多种构型。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b]抗体融合蛋白作用原理：[/b][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]含有抗体可变区的抗体融合蛋白[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]Fab[/font][font=宋体]融合蛋白与[/font][font=Calibri]scFv[/font][font=宋体]融合蛋白含有抗体的可变区，可以进行抗原[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]抗体反应，其作用原理为利用抗体[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]抗原特异性结合的特性，通过这种特性的引导，将具有生物活性的蛋白靶向引导至细胞的特定部位，进而发挥一定的生物效应。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]不含抗体可变区的抗体融合蛋白[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]该类融合蛋白含有的抗体功能区为[/font][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]区，不能进行抗原[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]抗体反应，[/font][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]段的作用为延长药物在血浆内的半衰期、增加融合蛋白的稳定性等。[/font][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]融合蛋白药理作用的发挥依赖于功能蛋白部分，利用受体[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]配体之间的相互作用产生一系列的生物学效应。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b]抗体融合蛋白制备：[/b][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]最初抗体融合蛋白制备的方法为化学交联法，但这种方法制备的抗体融合蛋白组成不均一、性能不稳定、免疫源性大，随着基因工程技术的发展，该技术已被淘汰。目前主要利用基因工程技术来进行抗体融合蛋白的制备。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]其制备原理为：将抗体基因与目的蛋白基因通过一段接头序列（[/font][font=Calibri]linker[/font][font=宋体]）进行链接，然后将链接产物亚克隆至载体中，并用原核或者真核表达系统进行表达。制备抗体融合蛋白过程中，一个关键的问题是两蛋白间的接头序列[/font][font=Calibri](Linker)[/font][font=宋体]的长度，[/font][font=Calibri]linker[/font][font=宋体]的长短对蛋白质的折叠和稳定性非常重要。如果接头序列太短，可能影响两蛋白高级[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]结构的折叠，从而相互干扰；如果接头序列太长，又涉及免疫原性的问题。抗体融合蛋白与双特异性抗体抗体融合蛋白是将抗体的部分片段与目的蛋白进行融合表达得到的重组蛋白，若将两个具有不同抗原特异性的抗体片段连接至同一蛋白，即可得到双特异性抗体。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b]单克隆抗体与抗体融合蛋白区别：[/b][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]单克隆抗体抗体[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]结构：[/font][font=Calibri]Y[/font][font=宋体]型[/font][/font][font=宋体][font=宋体]制备方法：杂交瘤技术[/font][font=Calibri]/[/font][font=宋体]基因重组[/font][/font][font=宋体][font=宋体]表达系统：真核系统[/font][font=Calibri]/[/font][font=宋体]原核系统[/font][/font][font=宋体][font=宋体]真核系统[/font][font=Calibri]/[/font][font=宋体]原核系统[/font][/font][font=宋体][font=宋体]作用原理：特异性识别抗原，[/font][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]段引起[/font][font=Calibri]ADCC[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]ADCP[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]CDC[/font][font=宋体]等作用。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]抗体融合蛋白[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]结构：具有多种结构[/font][font=宋体]制备方法：基因重组[/font][font=宋体][font=宋体]表达系统：真核系统[/font][font=Calibri]/[/font][font=宋体]原核系统[/font][/font][font=宋体][font=宋体]作用原理：功能蛋白与靶分子间的受体[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]配体的相互作用[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]详情可以参考：[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/fusion-protein[/font][/font][font=Calibri] [/font]

做的菌脱氮的实验，设立了两个条件，一个是不加抗生素只加菌一个加菌加抗生素，用的纳什试剂测氨氮，0h时，加了抗生素的实验组一开始氮的回收率只有百分之九十是为什么呀

关于举办“第二届功能蛋白、生物活性肽的开发、应用与大健康产业发展高峰论坛”通知各有关单位： 2017年1月5日国家发展改革委与工业和信息化部联合发布《关于促进食品工业健康发展的指导意见》指出“十三五”期间将积极研究开发功能性蛋白、生物活性肽等保健和健康食品，为功能性蛋白、生物活性肽开发应用带来新的高度。 为进一步推动这一产业健康顺利发展，交流功能性蛋白、生物活性肽有关研究的新技术、新成果和应用新领域，搭建“产学研”之间交流与合作的平台，我单位定于2017年 4月 25日-27日在北京市举办“第二届功能蛋白、生物活性肽的开发、应用与大健康产业发展高峰论坛”。邀请国内外知名专家，为参会者答疑解惑，同时进行科技新成果、新产品展示推介。热忱欢迎全国行业界新老朋友莅临本次论坛。 一、组织机构主办单位：全国医药技术市场协会 国家食品行业生产力促进中心 协办单位：中国化工企业管理协会医药化工专业委员会 支持单位：征集中..........二、时间地点：时间：2017年 4月 25日-27日（25日全天报到）地点：北京市（具体地点、报名后通知）三、会议主要内容及拟邀专家：（采取专场会议形式）* 大会报告1.功能性蛋白、生物活性肽“十三五”相关政策解读2.功能性蛋白、生物活性肽应用的未来发展趋势3.蛋白质组学与质谱分析* 健康食品行业专场1.生物活性肽、功能蛋白配方食品领域研发项目的立项、申报2.生物活性肽、功能蛋白新产品工艺与工程研发3.我国蛋白和生物活性肽食品需求及市场发展趋势分4.功能蛋白、生物活性肽与疾病、保健及免疫作用研究5.蛋白基因组学、微生物学、生物化学及分子生物学6.活性肽功能蛋白营养作用及营养支持7.生物活性肽和蛋白质配方食品安全性研究及评价8.生物活性肽的消化吸收及分布 9.功能性研究、功能性成分分离鉴定10.天然蛋白质资源开发和深加工利用11.食源功能肽产业化技术转化与营养保健开发 12.生物活性肽、功能蛋白检测方法及研究进展13.功能蛋白肽食品生产工艺及安全管理与质量控制/标准建设14.新产品加工工艺开发中的选择及过程控制中关键点15.工艺确认和评价及生产工艺开发的关键步骤* 药品行业专场1.《生物产业发展“十三五”规划》中蛋白质和肽药物发展思路2.“生物类似药研发与评价技术指导原则（试行）”解读3.我国蛋白和多肽药物需求及市场发展趋势分析4.肽及蛋白质类药物传输系统研究5.蛋白和小分子药物设计研究 6.肽和蛋白类药物结构稳定性的研究 7.肽和蛋白质药物临床前安全性研究及评价 8.蛋白质药物构象及生物学活性检测技术9.结构改造的化学策略及生物活性功用、肽合成策略及肽药剂型的应用10.肽和蛋白质类药物微粒制剂的研究和应用 11.毛细管电泳技术在蛋白质及多肽药物研发中的应用 12.蛋白质药物的分离纯化与PEG化学修饰技术 13.蛋白质药物生产工艺 14.多肽、蛋白质药物的大规模生产与制备、成套工艺技术用拟邀嘉宾：　　谷瑞增 中国食品发酵工业研究院蛋白功能肽产业研发部 主任 刘新旗 国家“千人计划”专家、北京工商大学 博士 何 梅 北京营养源研究所副所长乐国伟 江南大学食品学院殷腊生 时代(中国)生物活性多肽研究所所长 罗永章 清华大学蛋白质药物北京市重点实验室主任 梁 伟 中科院生物物理研究所蛋白质与多肽实验室任副主任 屈 锋 北京理工大学教授 相关专家报告继续预约中，敬请持续关注！ 最终专家日程安排将在会前一周发给报名参会者！四、参会对象：1、健康食品及保健特医食品企业从事开发研究、质量管理的人员、注册专员等高级技术和管理人员；2、新药及仿制药企业从事开发研究、质量管理的人员，负责药品注册文件的编写、审评和注册申报的管理人员；联系人: 马超 电话/传真：010-52706606 手 机：13240487419 电子邮箱：1683101345@qq.com

[font='calibri'][size=13px]融合蛋白[/size][/font][font='calibri'][size=13px]是什么？[/size][/font][font='calibri'][size=13px]融合蛋白和单抗的区别[/size][/font][font='calibri'][size=13px]及优势？[/size][/font]融合蛋白是指将目标蛋白与免疫球蛋白融合而产生的新型重组蛋白，其中，目标蛋白可以是细胞因子、受体、抗原肽或者其他具有生物学活性等功能蛋白质。融合蛋白具有较强的生物活性，还具有一些抗体性质，可以用于疾病治疗，可以通过延长血浆半衰期，加强其治疗能力，同时，降低肾小球清除率，可以提高药物在体内的药物浓度。单抗即单克隆抗体，是由单一的B细胞克隆产生的抗单一表位的抗体，具有多个优点，包括高度的特异性：能够特定的针对单一的抗原表位，选择性的杀伤靶细胞，具有更强的疗效；安全性：由于单抗只针对靶细胞，对机体的其他细胞影响不大，相比其他药物不良反应少；多样性：不同的单抗结合，不同的抗原表位作用机制各不相同，可以针对不同的疾病选择相应的单抗。融合蛋白和单抗具有各自的优点和作用特点，近年来，对这两种相关药物的研究越来越多，对于一些恶性肿瘤等相关性疾病的治疗得到了较大的提高。因此，融合蛋白和单抗具有上述区别，但用于疾病的治疗各自有优势。单克隆抗体定制服务推荐：义翘神州是一家抗体试剂和定制抗体的领先供应商，目前已成功交付了数以万计的抗体项目，客户涵盖科研院校、生物制药公司、诊断公司和其他生物技术公司等。针对定制单克隆抗体，义翘神州提供了一套全面的解决方案。我们将与您通力合作，完成从抗原设计、纯化和抗体验证的完整过程。义翘神州拥有包括杂交瘤、噬菌体抗体库和单B细胞在内的抗体发现平台， 我们可根据您感兴趣的靶点、抗体应用和时间表等，来选择最合适的技术平台。 此外，义翘神州还提供ELISA、WB、流式细胞术、IHC、基于细胞的筛选、亲和力检测等多种表征和筛选技术，确保最终鉴定到最佳的抗体，以满足研究、诊断和治疗领域等应用。单克隆抗体定制服务：https://cn.sinobiological.com/services/monoclonal-antibody-production-services

随着我国经济的快速发展，人们追求效益最大化，抗生素的使用越来越普遍，如用抗生素治疗奶牛的乳腺炎；畜禽养殖户在饲料中添加抗生素和激素，提高种畜的抗病能力和食欲；水产养殖用户为了让大闸蟹加快脱壳过程、长得肥大生猛，给蟹喂食大量抗生素和激素等。我国是抗生素生产和使用大国，据统计每年约有6000吨抗生素用于饲料添加剂，占全球抗生素饲料添加剂的50%。抗生素的大量滥用已经严重威胁到人们的身体健康，专家指出，经常食用含有抗生素的食品，即使是微量的，也能使人出现荨麻疹或造成过敏性休克。时常摄入含有抗生素的食品，可使某些菌株产生耐药性，从而带来预防与治疗某些人畜疾病的困难。如果长期食用抗生素残留的食物，可造成人体中一些非致病菌的死亡，使菌群平衡失调或引起核黄素缺乏症和紫癜性损伤。特别是氯霉素的滥用，极易损害人类骨髓的造血功能，并由此导致再生障碍性贫血的发生。两年前，四川资阳地区曾暴发猪链球菌疫情，微生物专家李明远教授认为，很可能是养殖业者长期在猪饲料里滥用抗生素导致的。常用抗生素包括β-内酰胺类、四环素类，氨基糖苷类，大环内酯类，磺胺类等，世界各国均对抗生素的使用量提出严格标准，欧盟的标准比日本和美国的标准更加严格，限量值更低，我国要想保障本国食品安全并出口产品到上述国家，就必须加强我国的自身的检测能力。一般来说，肉类（畜禽），鱼虾（水产），蛋类，奶类，饲料、蜂蜜等产品需要进行抗生素检测，常用方法包括：液相色谱或液相色谱与质谱联用，微生物抑制法和酶联免疫方法。色谱方法是一种理化检测方法,一般要经过样品的提取、脱蛋白、离心、层析柱净化、衍生化等步骤，能检测抗生素的具体含量，敏感性较高，但检测程序复杂，费用较高，需购买色谱仪等检测设备，不适合小型检验室。微生物抑制法和酶联免疫方法属于筛选方法，操作简便、快速，消耗成本低，不需要购买大型仪器，但阳性结果需要其他方法进行确认。酶联免疫方法存在一定的假阳性，下面针对微生物方法进行详细介绍。

[font=宋体][font=宋体]泛素化是一种细胞内的蛋白质标记系统，蛋白质泛素化是指将小的蛋白质泛素共价地连接到其他蛋白质分子上的过程。泛素（[/font][font=Calibri]ubiquitin[/font][font=宋体]）是一种高度保守的蛋白质，其结构由[/font][font=Calibri]76[/font][font=宋体]个氨基酸残基组成。泛素连接到目标蛋白质上的过程，经历了泛素激活、泛素转移和靶蛋白接受三个主要步骤。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]蛋白质泛素化具有多种特点，例如它是高度选择性的，不同蛋白质泛素化的位置和数量可以影响其功能；它是可逆的，通过去泛素化反应可以调控蛋白质的泛素化状态；它还是动态调控的，受到多种因素的调控，如细胞信号通路和环境刺激。[/font][b][font=宋体]泛素化蛋白大小：[/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]蛋白泛素化是指将小蛋白颗粒泛素（[/font][font=Calibri]Ubiquitin[/font][font=宋体]）与其他蛋白质共价结合的修饰过程。 泛素化修饰通常会导致泛素共价连接在蛋白质的赖氨酸残基上形成多重泛素链。 这种蛋白质泛素化增加了蛋白质的分子量，因为每个泛素分子的质量大约为[/font][b][font=Calibri]8.5[/font][font=宋体]千达尔顿（[/font][font=Calibri]kDa[/font][/b][font=宋体][b]）[/b]。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]泛素化蛋白质组学在许多领域有重要的应用，主要包括：[/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体]①疾病机制研究：泛素化是一种广泛存在于细胞中的蛋白质修饰方式，参与了细胞的生长、分化、修复和调控等多个生命活动。泛素化蛋白质组学的研究可以帮助我们了解泛素化修饰的生物学功能和调控机制，为疾病发生机制和治疗策略的研究提供重要线索。例如，在癌症、代谢综合征、神经退行性疾病等疾病中，则会出现异常泛素化。[/font][font=宋体]②药物研发：通过分析药物对泛素化蛋白质的影响，可以评估药物的效力和选择性，为药物研发提供指导。[/font][font=宋体]③临床诊断：泛素化蛋白质组学鉴定与定量分析技术可以揭示细胞调控的机制，通过分析泛素化蛋白质的组学数据，可以确定泛素化修饰在细胞信号转导、蛋白质降解和细胞周期调控等过程中的重要作用。此外，通过比较病态和正常样品中泛素化蛋白质的差异，可以鉴定与疾病发生发展相关的泛素化修饰靶点，并进一步理解疾病的分子机制。因此，这些技术也可用于临床诊断。[/font][font=宋体]④蛋白质降解调控：在癌症、神经退行性疾病和免疫相关疾病等病症中，蛋白质降解调控出现异常。而泛素化蛋白组在调控蛋白质降解中发挥重要作用。通过与泛素连接，目标蛋白质被送入蛋白酶体或蛋白酶体样体中进行降解。这个过程是细胞清除异常、老化或受损蛋白质的重要途径。[/font][font=宋体]⑤高通量技术应用：高通量泛素化蛋白质组学鉴定与定量分析技术的发展包括质谱鉴定和抗体鉴定两种方法。质谱鉴定技术利用质谱仪的高灵敏度和分辨率，能够鉴定泛素化修饰的蛋白质及其泛素化位点。抗体鉴定技术则通过特异性抗体的使用，可以富集和鉴定泛素化修饰的蛋白质。这些技术为全面了解泛素化在细胞中的作用机制和调控网络提供了可能。[/font][font=宋体]总的来说，泛素化蛋白质组学在多个领域都有重要的应用价值，推动了我们对生命过程的深入理解以及疾病治疗的创新发展。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]更多详情关于[url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review][b]蛋白资源[/b][/url]详情可以参看：[/font][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review][u][font=宋体][color=#0000ff][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review[/font][/color][/font][/u][/url][b][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]义翘神州：蛋白与抗体的专业引领者，欢迎通过百度搜索[/font][font=宋体]“义翘神州”与我们取得联系。[/font][/font][/b]

很多人认为越接近自然的东西越有营养，生吃比熟吃更有营养。这种观点有其正确性的一面，也有错误的一面，如鸡蛋，就不宜生吃。其原因在于：　　一．吃生鸡蛋易患传染性疾病　　因生鸡蛋中有大量的细菌，尤其是病鸡下的蛋，生吃后可出现干呕、腹痛、腹泻、浑身无力等症状。　　二．吃生鸡蛋可造成营养成分的大量浪费　　（1）生鸡蛋中有抑制胃蛋白酶活性和肠蛋白酶活性的抗胰蛋白酶，使鸡蛋中的大量蛋白质无法被人体消化吸收。不被吸收的蛋白质在体内可产生很多有害物。抗胰蛋白酶受热会失去活性，因此煮熟鸡蛋有利于营养物质的消化吸收。　　（2）生鸡蛋中含有一种蛋白，可以和人体生物素发生反应，生成难以被人体消化的物质，导致人体生物素缺失。生物素不足可影响人体对其他营养物质进行消化，引起消化不良和营养物质缺乏。熟鸡蛋中这种蛋白质变性，所以日常生活中最好不食用生鸡蛋。

[font=宋体][font=宋体]抗体融合蛋白是一种将抗体片段与功能蛋白融合表达的重组蛋白，具有抗体的特性和功能蛋白的活性。它可广泛应用于免疫诊断、免疫治疗、抗体纯化、抗体和抗原的定量分析以及免疫导向药物的制备等领域。根据结合的[/font][font=Calibri]Ig[/font][font=宋体]片段的不同，可以将抗体融合蛋白分为[/font][font=Calibri]Fab[/font][font=宋体]融合蛋白、[/font][font=Calibri][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/fc-fusion-proteins][b]Fc[/b][/url][/font][font=宋体][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/fc-fusion-proteins][b]融合蛋白[/b][/url]与[url=https://cn.sinobiological.com/resource/antibody-technical/scfv-antibody-production][b]单链抗体（[/b][/url][/font][font=Calibri][url=https://cn.sinobiological.com/resource/antibody-technical/scfv-antibody-production][b]scFv[/b][/url][/font][font=宋体][url=https://cn.sinobiological.com/resource/antibody-technical/scfv-antibody-production][b]）[/b][/url]融合蛋白。制备抗体融合蛋白的方法主要有化学交联法和基因工程技术，其中基因工程技术是目前主要的方法。在制备过程中，需要注意两蛋白间的接头序列的长度，以确保蛋白质的折叠和稳定性。抗体融合蛋白在免疫学、生物制药和医学等领域具有广泛的应用前景，为疾病的诊断、治疗和药物研发提供了新的工具和方法。[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=宋体]双特异性抗体如何与蛋白融合[/font][font=Calibri]?[/font][/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体]双特异性抗体是一种特殊的抗体，具有两个不同的抗原结合位点。通过技术手段，可以将双特异性抗体与另一种蛋白质融合。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]①使用基因工程技术，将双特异性抗体的基因与目标蛋白质的基因进行融合，然后通过表达载体在细胞内表达融合蛋白质。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]②使用化学手段，将双特异性抗体与目标蛋白质进行化学偶联。这需要使用特定的化学偶联剂，将双特异性抗体的特定基团与目标蛋白质的特定基团连接起来。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]需要注意的是，融合蛋白质的功能和性质取决于其组成成分的特性和比例，因此在融合过程中需要谨慎选择和设计组成成分，以确保融合蛋白质具有所需的功能和性质。[/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]抗体融合蛋白具有广泛的应用，包括但不限于以下方面：[/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体]①免疫诊断：抗体融合蛋白可以用于检测抗原，如病毒、细菌、肿瘤标志物等。通过将抗体片段与荧光蛋白、酶等标记物结合，可以实现对抗原的高灵敏度检测。[/font][font=宋体]②免疫治疗：抗体融合蛋白可以用于治疗肿瘤、感染性疾病等。通过将抗体片段与细胞毒素、免疫调节因子等效应分子结合，可以实现对肿瘤细胞的靶向杀伤或调节免疫反应。[/font][font=宋体]③抗体纯化：抗体融合蛋白可以用于分离和纯化抗体。通过将抗体片段与亲和标签结合，可以利用亲和层析等技术实现对抗体的纯化和富集。[/font][font=宋体]抗体和抗原的定量分析：抗体融合蛋白可以用于定量分析抗体和抗原的浓度。通过将抗体片段与荧光染料等标记物结合，可以利用流式细胞术等技术实现对抗体和抗原的定量分析。[/font][font=宋体]④免疫导向药物的制备：抗体融合蛋白可以用于制备免疫导向药物，即将药物与抗体片段结合，利用抗体的特异性结合能力，将药物定向引导至病变部位，提高药物的疗效并降低副作用。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]更多[url=https://cn.sinobiological.com/resource/antibody-technical/bispecific-antibody][b]双特异性抗体[/b][/url]详情可以关注：[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/resource/antibody-technical/bispecific-antibody[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=宋体]义翘神州：蛋白与抗体的专业引领者，欢迎通过百度搜索[/font][font=宋体]“义翘神州”与我们取得联系。[/font][/font][/b]

[align=center][font=DengXian]维生素的生物可利用性[/font][/align]1 [font=DengXian]维生素生物可利用性的含义[/font][font=DengXian]维生素的生物可利用性（[/font]Bioavailabilityof vitamin[font=DengXian]）是指人体摄入的维生素经肠道吸收并在体内被利用的程度。包含两方面含义即吸收与利用。因此，在评价维生素营养完全性时除考虑摄入的食品中维生素的含量和不同化学结构的鉴定外，更重要的应考虑摄入食品中维生素的生物可利用性。[/font]2 [font=DengXian]影响维生素生物可利用性的因素[/font]1[font=DengXian]、消费者本身的年龄、健康以及生理状况等；[/font]2[font=DengXian]、膳食的组成影响维生素在肠道内运输的时间、黏度、[/font]pH[font=DengXian]及乳化特性等；[/font]3[font=DengXian]、同一种维生素构型不同对其在体内的吸收速率、吸收程度、能否转变成活性形式以及生理作用的大小产生影响；[/font]4[font=DengXian]、维生素与其他的组分的反应如维生素与蛋白质、淀粉、膳食纤维、脂肪等发生反应均会影响到其在体内的吸收与利用；[/font]5[font=DengXian]、维生素的拮抗物也影响维生素的活性，从而降低维生素的生物可利用性。例如，硫胺素酶可切断硫胺素代谢分子，使其丧失活性；抗生物素蛋白与代谢物结合，使生物素失去活性；双香豆素具有与维生素[/font]K[font=DengXian]相似的结构，可占据维生素[/font]K[font=DengXian]代谢物的作用位点而降低维生素[/font]K[font=DengXian]的生物可利用性；[/font]6[font=DengXian]、食品加工和贮存也影响到维生素的生物可利用性。[/font]

http://image.elegantliving.ceconline.com/360000/360100/20100831_03_01.jpg　　误区之一：鸡蛋与白糖同煮　　很多地方有吃糖水荷包蛋的习惯。其实，鸡蛋和白糖同煮，会使鸡蛋蛋白质中的氨基酸形成果糖基赖氨酸的结合物。这种物质不易被人体吸收，会对健康产生不良作用。 http://image.elegantliving.ceconline.com/360000/360100/20100831_03_02.jpg　　误区之二：生鸡蛋更有营养　　有人认为，生吃鸡蛋有润肺及滋润嗓音功效。事实上，生吃鸡蛋不仅不卫生，容易引起细菌感染，而且并非更有营养。生鸡蛋里含有抗生物素蛋白，影响食物中生物素的吸收，容易使身体出现食欲不振、全身无力、肌肉疼痛、皮肤发炎、脱眉等“生物素缺乏症”。生鸡蛋的蛋白质结构致密，并含有抗胰蛋白酶，有很大部分不能被人体吸收，只有煮熟后的蛋白质才变得松软，才更有益于人体消化吸收。　　另外，生鸡蛋还有特殊的腥味，也会引起中枢神经抑制，使唾液、胃液和肠液等消化液的分泌减少，从而导致食欲不振、消化不良。因此，鸡蛋要经高温煮熟后再吃，不要吃未熟的鸡蛋。