甲基组氨酸

固定化金属离子亲合层析(Immobilized metal ion affinity chromatography, IMAC)，简称金属螯合亲合层析，是一种新型的应用于原核蛋白纯化的技术。该方法通过蛋白质表面的一些特殊的氨基酸，使之与金属离子发生相互作用，从而对蛋白质进行亲和纯化。这些作用包括配价键结合、静电吸附、共价键结合等，其中以6 个组氨酸残基组合的融合标签（His-Tag）在原核蛋白表达中的应用最为显著。本文描述了多聚组氨酸标签（His-Tag）融合蛋白亲和层析的基本原理，优势，以及实验操作流程。

现在手上有一组氨酸原料药，几乎相当于纯品。老板要我做组氨酸的有关物质，除了其他的氨基酸，其他杂质是什么无从下手。DAD,CAD检测几乎没有杂质，进样量40ul才有点杂质峰出来。手上有一台q-e，不知道能否先直接分析组氨酸原料药里的组分，然后再寻找合适的液相条件开发有关物质的分析方法。由于原料药杂质含量太低了，但是的确有，实在不知道怎么进行了，哎

组氨酸盐酸盐算不算管控的药品？

我想做组氨酸盐酸盐含量检测，没有什么好的方法，有哪位做这方面的请赐教。用液相，紫外分光光度等方法都可以。谢了！ 邮箱：lei6657@126.com

有谁跑过盐酸组氨酸的薄板，对照溶液为自身样品溶液（50mg/ml)稀释而成(0.1mg/ml)，以正丁醇-丙酮-浓氨溶液-水(10:10:5:2)为展开剂。显色后发现对照的斑点位置高于供试品。按说自身对照的话，Rf值应该是一样的啊，请问各位大虾，这是怎么回事啊？[em53] [em53]

求助一下：　　今天发现中国药典２００５版红外光谱图集中“组氨酸”的对照图谱为什么有两个，一个是光谱号７８５，另一个是光谱号９８１。高手回答一下，两者有什么区别？　组氨酸的专论中红外鉴别是要求与９８１一致，而没有提到７８５.http://simg.instrument.com.cn/bbs/images/brow/emyc1010.gif

汗渍色牢度用的L-组氨酸盐酸盐有几家供应商包装不一样，价格也有差别，大家一般怎么来技术验收的？

本人在8月发表的一篇原创中提及”甘氨酸与组氨酸无法分离“的问题，在经过10多天的准备，已有不小的收获，现在分享。摘要 目的: 建立用高效液相色谱法测定人凝血因子VIII中氨基酸含量。方法: 采用6 － 氨基喹啉－ N － 羟基琥珀酰亚氨基氨基甲酸酯( AQC) 为衍生剂，与氨基酸柱前衍生后，用Agilent 1200 高效液相色谱仪，AccQ·Tag C18柱( waters 150 mm ×3. 9 mm，4 μm) ，以水Eluent( 醋酸盐－ 磷酸盐缓冲液) 稀释液和乙腈进行梯度洗脱，检测波长为248 nm，柱温37 ℃，进样量10μL。结果: 各氨基酸在32 min 内测定完毕，回收率为98.7% ～ 101.5%。RSD 均小于1. 5%。结论: 本法分离度好，快速、简便，可作为产品的质量控制方法。关键词: 6 － 氨基喹啉－ N － 羟基琥珀酰亚氨基氨基甲酸酯; 人凝血因子VIII; 甘氨酸; 衍生物; 梯度洗脱; 高效液相色谱法;氨基酸; 含量测定人凝血因子VIII，本品对缺乏人凝血因子礓所致的凝血机能障碍具有纠正作用，主要用于防治甲型血友病和获得性凝血因子Ⅷ缺乏而致的出血症状及这类病人的手术出血治疗。该药物制备过程中使用了氨基酸( 精氨酸、丙氨酸、甘氨酸、组氨酸、盐酸赖氨酸、脯氨酸 等) 做稳定剂，为了保证药品质量和用药安全，应对其中氨基酸的含量进行控制。该法依据过量的6 － 氨基喹啉基－ N － 羟基琥珀酰亚氨基氨基甲酸酯( AQC) 在一定条件和氨基酸形成稳定的衍生产物( 柱前衍生) ，用高效液相色谱法测定衍生产物，根据衍生产物的含量计算人凝血因子中各氨基酸的含量。1 仪器和试药1200 高效液相色谱系统( 美国Agilent 公司) ，配置低压四元梯度泵、1314B 紫外吸收检测器、自动进样器、柱温箱、Chemistations 化学工作站; Sartorius CP225D 电子微量天平( 德国Sartorius 公司) ; SartoriusPB － 21 型pH 计( 德国Sartorius 公司) ; LDZ5 －2 低速自动平衡离心机( 上海医用离心机厂) 等。各标准品均来自于中国食品药品检定研究院2 色谱条件及系统适用性试验色谱柱: Waters AccQ·Tag C18色谱柱( 3. 9 mm ×150 mm) ; 流动相: 水为溶剂D，Eluent( 醋酸盐－ 磷酸盐缓冲液) 稀释液( A) － 乙腈( B) － 水( D) ，柱温:37 ℃; 检测波长: 248 nm。精密量取对照品溶液与供试品溶液10 μL，分别注入液相色谱仪，记录色谱图32 min。3 溶液制备3. 1 Eluent( 醋酸盐－ 磷酸盐缓冲液) 稀释液称取三水乙酸钠190. 4 g，加注射用水1000 mL，搅拌，溶解，用稀磷酸将pH 调至5. 2，加入乙二胺四乙酸二钠溶液( 称取乙二胺四乙酸二钠100 mg，加注射用水100 mL，摇匀使其溶解) 10 mL，加入叠氮化钠0. 1 g 及三乙胺23. 7 mL( 17. 2 g) ，用稀磷酸滴定至pH 4. 95，用0. 45 μm 的滤膜过滤，于4 ℃储存，备用( 此条件下可保存6 个月) 。量取该溶液100 mL，加注射用水稀释至1000 mL，混匀，即得Eluent( 醋酸盐－ 磷酸盐缓冲液) 稀释液。3. 2 对照品储备液混合对照品储备液精密称取各氨基酸对照品适量，置同一100 mL量瓶中，以注射用水溶解并定容至刻度。制成含氨基酸含量均含5. 0 mg·mL － 1 的混合对照品溶液，即得。单个对照品储备液: 精密称取各含氨基酸的各对照品适量，分别置100mL 量瓶中，用注射用水溶解并定容至刻度。制成分别含各氨基酸的单个对照品溶液，即得。3. 3 供试品储备液3. 3. 1 加样回收率试验溶液精密称取各氨基酸各0. 3200，0. 4000，0. 4800 g 和辅料适量，加人凝血因子VIII原液7. 5 mL，肝素钠适量，用1. 0 mol·L － 1 盐酸调pH 至6. 9，加0. 01 mol·L － 1枸橼酸三钠溶液溶解并定容于20 mL。分别制备成16. 0， 20. 0， 24. 0 mg·mL － 1溶液。3. 3. 2 空白溶液 按公司处方，加入辅料的混合物，用注射用水制备各空白溶液3. 4 内标溶液精密称取α － 氨基丁酸( AABA)0. 4 g，加注射用水定容至100 mL。4 氨基酸衍生方法4. 1 精密量取供试品储备液、样品及对照品储备液各1. 0 mL，加1. 5%磺基水杨酸9. 0 mL，混匀静置2 h以上， 3000 r·min － 1离心10 min，留取上清液。4. 2 精密量取“4. 1”项下上清液1. 0 mL( 其中对照品储备液对应上清液分别精密量取0. 06， 0. 4，0. 8，1. 0， 1. 2， 1. 6 mL) ，分别置10 mL 量瓶中，用注射用水定容。制备成供试品溶液、样品溶液及浓度分别为1. 5， 10. 0， 20. 0， 25. 0， 30. 0，40. 0 mg·mL － 1 的对照品溶液。4. 3 精密量取“4. 2”项下溶液各100 μL，分别加注射用水0. 4 mL 及内标溶液20 μL，混匀备用。4. 4 精密量取“4. 3”项下溶液30 μL 放入衍生管中，加硼酸缓冲液( pH 8 ～ 10) 210 μL 涡旋混合，并加入AQC 衍生剂60 μL 涡旋混合15 s，即为各供试品溶液，待用。

大家好，我们在进行蛋白质修饰鉴定过程中，发现有异亮氨酸甲基化的修饰（采用二级CID碎裂模式），分析软件（BioPharmaView)中给定的修饰中也含有异亮氨酸，为了确定甲基化修饰的机理，我们推测，甲基化修饰在了异亮氨酸形成的肽键N上，对此我们使用etHCD碎裂模式进行二级碎裂，结果显示，甲基化并非修饰在肽键N上，我们查询文献并没有相关的报道，想问下各位大神，有知道蛋白中异亮氨酸发生甲基化是发生在哪个位置么？如果有文献支持就更好了。

【中文名称】N-羟甲基蛋氨酸钙；保护性蛋氨酸；Mepron【英文名称】N-hydroxymethylmethionine-Ca【结构或分子式】 【性状】 自由流动的白色粉末。有特异气味。【用途】 用作反刍动物的饲料添加剂。可提高奶牛产量和乳脂率，减少肝代谢负荷，延长产乳期，并缩短生产牛犊间隔期。【制备或来源】 N-羟甲基蛋氨酸钙盐是以DL-蛋氨酸为原料先行羟甲基化，再同氢氧化钙反应，经精制而得。【其他】 建议高产奶牛用量20～30g/天。【生产单位】 德国迪高沙（Degussa）公司

甲基汞测试加入半胱氨酸的作用是什么

请问各位老师，食品检测中测量甲基汞加入L-半胱氨酸的作用是什么？

【英文标准名称】 Standard Test Method for Qualitative Determination of Methylol Group in Phenolic Resins 【原文标准名称】 酚醛树脂中羟甲基组团定性测定的试验方法 【标准号】 ASTM D 4706-1993 【标准状态】 作废 【国别】 美国 【发布日期】 1993 【实施或试行日期】 【发布单位】 美国材料与试验协会(ASTM) 【起草单位】 ASTM 【中文主题词】 试验方法 定性分析 酚醛树脂 【英文主题词】 Phenolic resins Qualitative analysis Test methods 另问下：该标准作废，是有新标准替代，还是？？[em0903]

食品安全国家标准 食品营养强化剂 L-硒-甲基硒代半胱氨酸

RT，亚氨甲基谷氨酸英文名[b]Formiminoglutamic acid[/b]

机构针对的疾病领域利用的MS技术其他信息Labcorp(US)CAH孕烯醇酮检测（CAH是指先天性肾上腺皮质增生症）LC/MS/MS　游离胆酸，甘氨胆酸，牛黄胆酸，鹅去氧胆酸，脱氧胆酸，熊去氧胆酸的定量。用于妊娠梗阻性胆汁淤积症的研究。LC/MS/MS　用于雄激素过量/缺乏检测的游离睾酮定量分析LC/MS/MS　Esoterix游离和非蛋白结合的甲状腺素检测ED（平衡透析）-LC/MS/MS　甲状腺功能亢进和减退症诊断的三碘甲状腺原氨酸检测ED（平衡透析）-LC/MS/MS三碘甲状腺原氨酸下丘脑-垂体-肾上腺轴和垂体 ACTH 储备评价LC/MS/MS　盐皮质激素过多症(AME)LC/MS/MS　唾液皮质醇试验诊断库欣综合征LC/MS/MS皮质醇醛固酮检测 (Conn －原发性醛固酮增多症诊断)LC/MS/MS醛固酮胆汁酸代谢先天缺陷筛查LC/MS/MS胆汁酸－鹅脱氧胆酸;胆酸;脱氧胆酸和熊去氧胆酸Perkin Elmer(PKI) 遗传学新生儿筛查-一次测试筛查60多种化学关系（包括脂肪酸氧化和氨基酸代谢紊乱）串联质谱　PKU串联质谱 苯丙氨酸和酪氨酸水平分析辛酰肉碱和葵酰肉碱检测MCAD缺乏和MADD串联质谱辛酰肉碱升高水平与葵酰肉碱水平的比值CPT II 缺乏串联质谱长链酰基肉碱（即C16，C18，C18:1和C18:2）不明确高酪氨酸血症1型，表现为渐进性肝肾损伤症状串联质谱琥珀酰丙酮和酪氨酸肉碱/酰基肉碱转位酶缺乏症串联质谱几种长链酰基肉碱水平升高（即C16，C18，C18:1和C18:2）肉碱棕榈酰转移酶I缺乏症TypeI(CPTI)串联质谱游离肉碱升高和长链酰基肉碱降低（即C16:0和C18:0），游离肉碱和长链酰基肉碱（即C16:0和C18:0）的比值增高3-羟基长链酰基辅酶A脱氢酶缺乏症（LCHAD）串联质谱几种长链羟酰基肉碱水平升高（即C16-OH，C16:1-OH，C18-OH，C18:1-OH，C18:2-OH和C12到C14相关种类） 2，4-二烯酰辅酶 A 还原酶缺乏症串联质谱酰基肉碱C10：2中链酰基辅酶 A 脱氢酶缺乏症串联质谱辛酰肉碱（C8酰基肉碱）水平升高，通常伴随着C10、C6、和C10：1肉碱酯类的生成三功能蛋白缺乏症串联质谱几种长链酰基肉碱和羟酰基肉碱（即C16-OH，C16:1-OH，C16，C18-OH，C18:1-OH和C18）3-羟基-3-甲基戊二酰辅酶A(HMG）裂解酶缺陷症串联质谱六碳二羧酸酰基肉碱（C6-DC）和C5羟酰基肉碱（C5-OH）升高戊二酸血症I 型(GAI)串联质谱戊二酸共价结合酰基肉碱（C5二羧基酰基肉碱，C5-DC）异丁酰辅酶 A 脱氢酶缺乏症串联质谱C4升高异戊酸血症 (IVA)串联质谱C5升高甲基丙二酸血症串联质谱C3升高表示可能有代谢缺陷，MMA或丙酸血症丙酸血症 (PA)串联质谱C3丙二酸血症串联质谱丙二酰基肉碱升高　　　精氨酸血症串联质谱精氨酸升高5到10倍精氨酸尿症串联质谱瓜氨酸水平升高5-羟脯氨酸尿症串联质谱5-氧脯氨酸水平升高，表明需要进一步检验Mayo Clinic （Mayo Medical Laboratories）新生儿筛查服务串联质谱　儿童CAH诊断LC-MS/MS雄烯二酮，要求与雄激素前体(OHPG，17-α-羟基孕烯醇酮)一起测量氨基酸代谢串联质谱牛磺酸、苏氨酸、 丝氨酸、 天冬酰胺，谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸，瓜氨酸、丙氨酸、α-氨基-n-丁酸、缬氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸，丁酸、缬氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸，苯丙氨酸、β-丙氨酸、鸟氨酸，赖氨酸、组氨酸、精氨酸、异亮氨酸、 磷酸丝氨酸，磷酸乙醇胺，羟脯氨酸，甘氨酸、天冬氨酸、乙醇胺、肌氨酸、 1-甲基组氨酸，3-甲基组氨酸，肌肽、 鹅肌肽，高瓜氨酸，α-氨基己二酸，γ-氨基-n-丁酸，β-氨基异丁酸，胱硫醚和色氨酸。脂肪酸代谢串联质谱SCAD 缺乏症, MCAD缺乏症, TFP缺乏症, LCHAD缺乏症, VLCAD 缺乏症, CPT－2, CACT有机酸代谢串联质谱　2M Associates,Inc.新生儿筛查服务Perkin Elmer API2000 LC/MS/MS系统　氨基酸代谢Perkin Elmer API2000 LC/MS/MS系统1.精氨酸尿症(ASA 裂解酶缺陷症)2.高胱氨酸尿症3.高甲硫氨酸血症4.枫糖尿病（MSUD）5.苯丙酮尿症和其他高苯丙氨酸血症6.酪氨酸血症脂肪酸代谢Perkin Elmer API2000 LC/MS/MS系统1.肉碱/酰基肉碱移位酶缺乏症2.中链酰基辅酶A脱氢酶缺乏症（MCAD)3.多种酰基辅酶A脱氢酶缺乏症（戊二酸血症TypeII）4. 新生儿肉碱棕榈酰转移酶II缺乏症CPT－II）5.短链酰基辅酶A脱氢酶缺乏症(SCAD)6.三功能蛋白质缺乏症（TFP 缺乏症）有机酸代谢Perkin Elmer API2000 LC/MS/MS系统1.3-羟基-3-甲基戊二酰辅酶A (HMG）裂解酶缺陷症2.异戊酸血症 (IVA)3.3-甲基巴豆酰辅酶A羧化酶缺乏症（3MCC缺乏症）4.3-甲基戊烯二酰辅酶A水解酶缺乏症5.甲基丙二酸血症（MMA）6.线粒体乙酰辅酶A硫解酶缺乏症（3-铜硫解酶缺乏）　酰基肉碱组合串联质谱　Emory遗传学实验室酰基肉碱组合-脂肪酸和有机酸血症诊断串联质谱(MCAD,VLCAD,SCAD,MAD,LCHAD,and CPTII)尿有机酸GC/MS　[

百度：中文名称:肌氨酸中文别名:N-甲基甘氨酸;肉氨基酸;肌氨酸;N-甲基甘氨酸;肌氨酸;N-甲基甘氨酸英文名称:Sarcosine英文别名:N-Methylglycine; Sarcosine, 99%; H-Sar-OH; Sarcosine,(Methylaminoacetic acid; N-Methylglycine); Methylaminoacetic acidCAS:107-97-1EINECS:203-538-6分子式:C3H7NO2分子量:89.0932

十二酰N甲基甘氨酸钠是属于椰油酰甘氨酸钠一类吗？它不是也是肌氨酸吗？求助各位大神

有关单位：　　经国家食品药品监督管理局化妆品审评专家委员会审核，拟批准“二甲氧基甲苯基-4-丙基间苯二酚”和“聚甲基丙烯酰基赖氨酸”作为化妆品原料使用。现公开征求意见，请于2011年6月27日前将反馈意见电子版发送至chenzh＠sfda.gov.cn。　　附件：1.“二甲氧基甲苯基-4-丙基间苯二酚”技术要求　　　　　2.“聚甲基丙烯酰基赖氨酸”技术要求　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　国家食品药品监督管理局食品许可司　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　二〇一一年六月十五日

很多种类的极性化合物分离条件。􀂗 UDP-葡萄糖􀂗 UDP-葡萄糖、UDP-半乳糖、磷酸半乳糖􀂗 葡萄糖􀂗 蔗糖􀂗 红细胞中的UDP-葡萄糖、UDP-半乳糖、三磷酸腺苷（ATP）􀂗 ADP-葡萄糖、CDP-葡萄糖􀂗 糖核苷酸􀂗 胞嘧啶、胸腺嘧啶、尿嘧啶、鸟嘌呤、腺嘌呤􀂗 三磷酸腺苷（ATP）、一磷酸腺苷（AMP）􀂗 黄嘌呤-磷酸、鸟嘌呤-三磷酸􀂗 体液中的黄嘌呤、尿酸、次黄嘌呤􀂗 色胺、五羟色胺、多巴胺􀂗 L-天冬氨酸、L-精氨酸􀂗 L-精氨酸、L-赖氨酸、L-组氨酸􀂗 谷氨酸、赖氨酸􀂗 亮氨酸、异亮氨酸􀂗 L-甲硫氨酸、L-谷氨酸􀂗 甲基琥珀酸、戊二酸、草酸、肌酸、4-羟脯氨酸、天冬氨酸、鸟氨酸􀂗 叶酸􀂗 抗坏血酸􀂗 胆汁酸􀂗 柠檬酸、马来酸、反式乌头酸􀂗 马来酸、富马酸􀂗 3-羟基肉桂酸􀂗 矮壮素、甲哌啶􀂗 苯海拉明􀂗 4-二甲氨基吡啶􀂗 草甘膦􀂗 三聚氰胺、三聚氰酸􀂗 胍

很多种类的极性化合物分离条件。􀂗 UDP-葡萄糖􀂗 UDP-葡萄糖、UDP-半乳糖、磷酸半乳糖􀂗 葡萄糖􀂗 蔗糖􀂗 红细胞中的UDP-葡萄糖、UDP-半乳糖、三磷酸腺苷（ATP）􀂗 ADP-葡萄糖、CDP-葡萄糖􀂗 糖核苷酸􀂗 胞嘧啶、胸腺嘧啶、尿嘧啶、鸟嘌呤、腺嘌呤􀂗 三磷酸腺苷（ATP）、一磷酸腺苷（AMP）􀂗 黄嘌呤-磷酸、鸟嘌呤-三磷酸􀂗 体液中的黄嘌呤、尿酸、次黄嘌呤􀂗 色胺、五羟色胺、多巴胺􀂗 L-天冬氨酸、L-精氨酸􀂗 L-精氨酸、L-赖氨酸、L-组氨酸􀂗 谷氨酸、赖氨酸􀂗 亮氨酸、异亮氨酸􀂗 L-甲硫氨酸、L-谷氨酸􀂗 甲基琥珀酸、戊二酸、草酸、肌酸、4-羟脯氨酸、天冬氨酸、鸟氨酸􀂗 叶酸􀂗 抗坏血酸􀂗 胆汁酸􀂗 柠檬酸、马来酸、反式乌头酸􀂗 马来酸、富马酸􀂗 3-羟基肉桂酸􀂗 矮壮素、甲哌啶􀂗 苯海拉明􀂗 4-二甲氨基吡啶􀂗 草甘膦􀂗 三聚氰胺、三聚氰酸􀂗 胍

[size=3][font=宋体]氨基酸检测最早是用氨基酸分析仪，不过早过时了，现在用[/font][font=Times New Roman]HPLC[/font][font=宋体]的比较多，采用[/font][font=Times New Roman]HPLC[/font][font=宋体]柱后衍生的方法，不过弊端太多，做初步的检测还可以，但做科研课题就不行了。最好的方法是用质谱技术。多达[/font][font=Times New Roman]42[/font][font=宋体]种氨基酸的含量测定，采用质谱技术并使用[/font][font=Times New Roman]44[/font][font=宋体]种氨基酸同位素对内标，精确度和重复性都有很好的保证，和传统的毛细管电泳法、[/font][font=Times New Roman]HPLC[/font][font=宋体]法、氨基酸分析仪比较，无论是从精度上、还是检测的范围上和检测结果的准确度上都有了很大的提高和改善。[/font][/size][font=宋体][size=3]检测氨基酸的种类有：[/size][/font][font=宋体][size=3]一：必需氨基酸：[/size][/font][font=宋体][size=3]精氨酸、组氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸、缬氨酸。[/size][/font][font=宋体][size=3]二：必需氨基酸衍生物（神经内分泌新陈代谢）：[/size][/font][size=3][font=宋体]γ[/font][font=Times New Roman]-[/font][font=宋体]氨基丁酸、甘氨酸、丝胺酸、牛磺酸、酪氨酸。[/font][/size][size=3][font=宋体]三：氨[/font][font=Times New Roman]/[/font][font=宋体]能量新陈代谢：[/font][/size][size=3][font=Times New Roman]a-[/font][font=宋体]氨基已二酸、天门冬酰胺、天门冬氨酸、瓜氨酸、谷氨酸[/font][/size][font=宋体][size=3]、谷氨酰胺、鸟氨酸。[/size][/font][font=宋体][size=3]四：硫新陈代谢：[/size][/font][size=3][font=宋体]半胱氨酸、胱硫醚[/font][font=Times New Roman] [/font][font=宋体]、同型半胱氨酸。[/font][/size][font=宋体][size=3]五：附加代谢物：[/size][/font][size=3][font=宋体]α[/font][font=Times New Roman]-[/font][font=宋体]氨基正丁酸[/font][font=Times New Roman] [/font][font=宋体]、丙氨酸、鹅肌肽[/font][font=Times New Roman] [/font][font=宋体]、[/font][font=Times New Roman]b-[/font][font=宋体]丙氨酸、[/font][font=Times New Roman]b-[/font][font=宋体]氨基异丁酸、肌肽、乙醇胺、δ[/font][font=Times New Roman]-[/font][font=宋体]羟基赖氨酸[/font][font=Times New Roman] [/font][font=宋体]、羟化脯氨酸、[/font][font=Times New Roman]1-[/font][font=宋体]甲基组氨酸、[/font][font=Times New Roman]3-[/font][font=宋体]甲基组氨酸、磷酸乙醇胺、磷酸丝氨酸、脯氨酸、肌氨酸、精氨[/font][font=Times New Roman]([/font][font=宋体]基[/font][font=Times New Roman])[/font][font=宋体]琥珀酸、羟化瓜氨酸。[/font][/size][size=3][font=Times New Roman][/font][/size][size=3][font=Times New Roman] [/font][font=宋体]为了配合人体全谱氨基酸营养代谢组学的研究，公司成功开发出[b]《全谱氨基酸营养代谢组学分析系统》[/b]软件[/font][/size][font=宋体][size=3]随着科技的发展和人类的进步，营养代谢组学逐渐进人了现代科学的研究范畴，发展成一门很重要的学科。[/size][/font][size=3][font=宋体]代谢组学是继基因组学和蛋白质组学之后新近发展起来的一门学科，是系统生物学的重要组成部分。在营养支持方面代谢组学与系统生物学的其他技术一并用于研究营养表[/font][font=Times New Roman] [/font][font=宋体]型[/font][font=Times New Roman](nutritional phenotype)[/font][font=宋体]，后者被定义为基因组、蛋白质组、代谢组、功能和行为因素的集成系统。[/font][font=Times New Roman] [/font][font=宋体]以前难以完成如此复杂的测定，而代谢组学技术的应用，可以测定许多营养代谢物与疾病及健康的关系。[/font][font=Times New Roman] [/font][font=宋体]因此，代谢组学是唯一适合探索营养与代谢复杂关系的研究方法。[/font][font=Times New Roman] [/font][font=宋体]　　[/font][/size][font=宋体][size=3]氨基酸是人类营养的基础，是最重要的营养组分，因此对氨基酸的研究又是营养组学中最为重要的一环。人类对氨基酸的研究比较广泛和系统。《全谱氨基酸营养代谢组学分析系统》软件正是汇集了这方面的研究资料，给客户一系统的分析参考。[/size][/font][size=3][font=宋体]《全谱氨基酸营养代谢组学分析系统》是和全谱氨基酸检测技术相配套的一套软件分析系统。通过对人体内[/font][font=Times New Roman]42[/font][font=宋体]种氨基酸的精确检测，来揭示人体内详细的氨基酸代谢状况。[/font][font=Times New Roman]42[/font][font=宋体]种氨基酸不仅包含了[/font][font=Times New Roman]8[/font][font=宋体]种必需氨基酸、[/font][font=Times New Roman]2[/font][font=宋体]种半必需氨基酸，同时也包含了[/font][font=Times New Roman]20[/font][font=宋体]种组成蛋白的基本氨基酸和各个代谢途径中重要的氨基酸，可以从不同的代谢路径中提示人体的健康状况。不管是神经内分泌系统、氨能量代谢系统或者是硫代谢等等，各种代谢途径都可以检测到。是截止目前国际上最科学、最系统、最完善的氨基酸营养代谢组学系统。[/font][/size][font=宋体][size=3]《全谱氨基酸营养代谢组学分析系统》通过对全谱氨基酸检测结果的科学分析，和目前科学提供的理论，给客户提示检测结果的临床意义和营养补充调节建议，同时专业医生或者营养师又可以通过软件提供的每种氨基酸的详细代谢图谱来分析各个代谢路径是否出了问题，来进一步的指导。[/size][/font][size=3][font=Times New Roman][/font][/size]

国内最大最专业的国家标准物质服务平台坛墨质检-国家标准物质中心（北京坛墨质检科技有限公司），是国家质检总局指定的国家标准物质研制单位，是国内最大最专业的食品、环境、职业卫生标准物质生产商和服务商。 产品编号 产品名称 纯度 SLF0087L-丙氨酸-GCS99%SLF0088L-脯氨酸-GCS99%SLF0089L-甲硫氨酸-GCS99%SLF0090L-精氨酸-GCS99%SLF0091L-精氨酸盐酸盐-GCS99%SLF0092L-赖氨酸-GCS99%SLF0093L-赖氨酸醋酸盐-GCS99%SLF0094L-赖氨酸盐酸盐-GCS99%SLF0095L-酪氨酸-GCS99%SLF0096L-缬氨酸-GCS99%SLF0097L-组氨酸-GCS99%SLF0098L-组氨酸盐酸盐-GCS99%SLF0099N,N－二甲基苯胺-GCS99%SLF0101N.N-二甲基乙酰胺-GCS99%SLF0102N-乙基-2-甲基吲哚-GCS99%SLF0103β-苯乙醇-GCS99%SLF0104巴豆酸-GCS99%SLF0105苯-GCS，试剂，无证书99%SLF0106苯胺-GCS99.50%SLF0108苯甲醇-GCS99%SLF0109苯甲醚-GCS99%SLF0110苯甲醛-GCS99%SLF0111苯甲酸-GCS99%SLF0112苯甲酸甲酯-GCS99%SLF0113苯甲酸乙酯-GCS99%SLF0114苯乙腈-GCS99% 坛墨质检现有员工79人，办公室面积450平米，实验室1650平米；销售、客服、财务及行政人员35人，实验室工作人员21人，库房14人，市场部8人。实验仪器设备：气相色谱、液相色谱、气质联用、液质联用、离子色谱、紫外分光光度计，原子吸收、ICP-OES和ICP-MS；库房面积450平米，库房工作人员12人，现货产品5万个，坛墨质检自主研发的产品近3000个，已申报国标345项，填补国内空白的产品达到65项。坛墨质检是国内唯一提供标准溶液定制服务的标准物质研制单位，定制范围：特殊浓度定制、特殊溶剂定制、混标定制。

用液相原子荧光检测甲基汞时，甲基汞与二价汞分不好，请教大家都用的哪家的柱子什么规格的？流动相比例？还有一个问题是L-半胱氨酸要求是生化试剂，不知道在哪里能买到，用优级醇代替可以吗？请路过的高手指点

【综述】 亲和膜色谱法研究进展（作业都贴上来啦） 膜亲和色谱是人们将亲和色谱和膜技术结合起来研制的，以膜为基质的亲和色谱，其基本原理是将微滤膜或超滤膜经表面改性活化处理后，偶联上合适的配基，使固定在膜载体上的配基特异性地与待分离的生物大分子结合成复合物，再经洗脱是生物大分子得以分离纯化。因此亲和膜色谱技术即具有膜技术分离快，处理量大的特点，又具有亲和色谱特异性高的优点。目前亲和膜色谱法已成为分离纯化生物大分子的重要手段之一。链接到膜基质上的配体分为两大类：生物特异性配体和基团特异性配体，后者又称为通用性配体。以此为依据，可以对膜亲和色谱法进行分类，常见的有生物亲和色谱，免疫亲和色谱，金属螯合亲和色谱等。 生物亲和色谱中连接到基质上的配体是存在特异性相互作用的生物大分子，如酶与底物，酶与抑制剂，激素与受体等，因而具有高度的选择性。但是这类生物大分子通常价格昂贵且不易连接到基质上，限制了它们在大规模工业生产中的应用。 免疫亲和色谱是将抗原抗体中的一方连接到基质上来吸附纯化另一方的色谱分离技术。随着可利用的单克隆抗体技术的发展，免疫亲和色谱的应用日益广泛，期工业化应用前景广阔。 金属螯合亲和色谱又称固定化金属螯合亲和色谱，是Porath等首先提出来的。在上世纪70年代他们将铜离子、锌离子通过螯合剂亚氨基二乙酸交联到Agatose上，利用金属离子与蛋白质表面组氨酸等的配位作用选择性的分离对金属离子有亲和里的蛋白质。期理论基础是不同条件下配位键的形成和解离，即过渡金属离子（铜，铁，锌，镍等）与蛋白质表面的组氨酸，色氨酸，半胱氨酸等电子供体形成配位复合物，因而连接上这些金属离子的载体就能选择性的吸附含有咪唑基或巯基的肽类或蛋白质。吸附力的大小在很大程度上取决于蛋白分子表面咪唑基或巯基的稠密程度。此外，不同的金属离子对亲和力大小也有影响。80年代，人们又提出用微孔的膜作支撑基质，充分发挥了膜过程设备简单，易放大，成本低，分离速度快，可连续操作等优点，是生物工程产品的工业化大规模分离纯化得以实现。 近年来，利用固定化金属螯合亲和膜分离纯化蛋白质的研究取得了很大进展。美国cuno公司曾报道用以木纤维为原料的复合纤维素离子交换机金属螯合膜色谱分离纯化人尿激酶；鲍时翔等人采用ProteinA中空纤维膜成功的 从人血清中分离出免疫球蛋白。另据报道，Iwata等在聚丙烯膜上接枝甲基丙烯酸缩水甘油酯，制得铜离子亲和膜用于吸附含有组氨酸-亮氨酸的多肽以及牛血清蛋白。Klaus等则以化学改性的聚砜作为膜材料，制得金属离子螯合亲和膜，用于组氨酸，苯丙氨酸，苏氨酸和丙氨酸等小分子氨基酸混合物的分离；Ruckenstein等开展了用聚乙酰氨基葡萄糖亲和膜分离溶菌酶的研究。 随着研究的深入，科学家又提出通过遗传学的重组技术，在待分离的蛋白质表面连接上对金属离子有亲和性的氨基酸残基（如组氨酸，半胱氨酸，色氨酸等），以促进蛋白质的分离和纯化，使固定化金属螯合亲和膜分离纯化蛋白质的应用前景更加广阔。【参考文献】魏琪，姚汝华，鲍时翔。固定化金属螯合亲和膜制备及性能研究柴红，陈欢林，刘茉娥。固定化金属离子亲和膜分离技术方法和原理Porath，J,Carlsson J,Olsson I et al。Nature【J】1975,258：598-599张亚辉，杨严俊。纤维素金属螯合亲和膜用于蛋清中功能性蛋白的分离纯化。鲍时翔，石国君，姜炜。蛋白中空纤维膜吸附分离单克隆抗体大连工学院无机化学教研室编。无机化学：下册。北京高等教育出版社，1985,182-186陶慰孙编著，蛋白质分子基础。北京，人民教育出版社，1982.252-260seraficaGC，pimbley J，BelfortG.Protein Fractionation using fast flow immobilized metal chelate affinity membranes。Biotech and Bioeng，1994，43:21-36

不知道有没有哪位前辈做过这个研究，现在无从下手，感觉没有参考，色谱柱的选择，流动相的选择等等，请各位前辈指点

现在，在实验研究基础上，借助多方面的生物信息学方法，可以快速高通量的预测和进行蛋白质鉴定蛋白翻译后修饰。分泌蛋白和膜相关蛋白附着于细胞膜上的或将被排泄出去的蛋白质是由细胞内质网膜上附着的核糖体合成。附着有核糖体的内质网被称为糙面型内质网。这类蛋白质都含有一个N-末端（或氨基端），我们称之为信号序列或信号肽。这个信号肽通常情况下含有13-36个主要疏水性残基，同时它含有多蛋白复合物，我们称之为信号识别粒子(SRP)。这种信号肽在通过内质网膜之后会被去除。信号肽的去除过程是在信号肽酶催化作用下完成的。含有一个信号肽的蛋白质被称为前蛋白，有别于原蛋白。然而，某些用于分泌的蛋白在分泌之后会进一步被蛋白水解，因此包含有原蛋白的序列。这类蛋白质被称为前原蛋白。蛋白水解性裂解许多蛋白质在翻译之后会经历水解性裂解过程。其中最为简单的形式是去除起始蛋氨酸。许多蛋白质合成了不活跃的前体细胞，这些细胞只能在合适的生理条件下通过限制性蛋白水解过程产生活性。在凝血过程中使用到的胰腺酶和酶类就是后者的例证。多肽去除时产生活性的不活跃的前体蛋白，我们称之为原蛋白。前原蛋白的翻译后加工过程的一个复杂的例子就是脑垂体分泌合成的前阿黑皮素原的裂解过程（有关前阿黑皮素原的讨论，见肽类激素页）。这类前原蛋白经过复杂的裂解，根据合成的前阿黑皮素原的细胞定位而不同，其路径也有所不同。另一个前原蛋白的例子就是胰岛素。由于胰岛素是由胰腺分泌的，因此它有一个前肽。随着含24个氨基酸的信号肽的裂解，这类蛋白也折叠成了胰岛素原。胰岛素原进一步分裂，产生活跃的胰岛素，它包含两个肽链，由二硫键进行连接。但仍有其他的蛋白（酶类）被合成为非活跃的前体细胞，被称为酶原。酶原在蛋白水解性裂解时会产生活性，在凝血串联蛋白质链的若干蛋白质中都会发生这种现象。甲基化作用蛋白翻译后的甲基化过程主要发生在氮原子和氧原子上。活性甲基供体是活性腺苷甲硫胺酸(SAM)。最常见的甲基化作用发生在赖氨酸残基的ε-amine上。脱氧核糖核酸组蛋白中赖氨酸残基的甲基化作用可调节核染色质结构，因此可调节其转录活性。赖氨酸原本被认为是一种常设共价标记，可提供长期信号，甚至包括转录记忆时的组蛋白依赖机制。然而，最近的临床研究表明赖氨酸甲基化作用与其他共价修饰体相似，作用时间短，并能通过反脱甲基化活动进行动态调节。最近的组学研究发现表明，赖氨酸残基的甲基化作用不仅发生在核染色质层面，而且还通过修订转录因子影响基因表达。组氨酸的咪唑环，精氨酸的胍基部分以及谷氨酸盐和天冬氨酸盐的R组酰胺（R-group amides ）上，都发现了额外的氮甲基化作用。谷氨酸盐和天冬氨酸盐的R组羧化物也会发生氧甲基化作用并形成甲基酯。蛋白可能在半胱氨酸的R[