葡萄糖基龙胆苦苷对

单一的甜菊糖苷与瑞鲍迪A或者是纯度高的葡萄糖基甜菊糖苷的基线波动小，分离也不错。但是有时候做比较杂的葡萄糖基甜菊糖苷，会有小杂峰密集出现并带着基线波动。是按照国标方法做的，求方法解决

请问用ICP-OES测定葡萄糖基质中的B。葡萄糖的浓度比较高大概在20%甚至更高左右。是否需要前处理？怎么做

为什么质谱中葡萄糖基都是C6H11O5

[font=宋体]【金秋计划】[/font]龙胆苦苷（Gentiopicroside，GPS）是条叶龙胆的主要活性物质，具有广泛的药理活性，包括抗炎、抗氧化等。最近发现龙胆苦苷能有效改善糖尿病小鼠的周围神经病变和视网膜病。此外，作者之前的研究发现GPS显著改善血糖水平并有效抑制炎症以减轻肾脏微血管病变。然而，GPS是否以及如何改善高脂饮食（HFD）诱导的糖脂代谢仍然很大程度上是未知的。2022年6月，中山大学药学院黄河清/刘培庆教授联合广州中医药大学药学院刘中秋团队在Acta Pharm Sin B（IF=14.5）发表题为“Gentiopicroside targets PAQR3 to activate the PI3K/AKT signaling pathway and ameliorate disordered glucose and lipid metabolism”的文章，发现龙胆苦苷（GPS）有效改善肝脏胰岛素抵抗，改善糖脂代谢紊乱。从机制上讲，GPS促进PAQR3和DDB2的互作，促进DDB2介导的PAQR3泛素降解。此外，GPS直接与PAQR3的N端结合，并在空间上抑制PAQR3与P110 α的互作，从而维持PI3K/AKT信号通路。 1、GPS激活PI3K/AKT通路减少脂质合成并增加葡萄糖利用率棕榈酸（PA）可用于诱导肝细胞和骨骼细胞中的胰岛素抵抗。作者发现GPS能增加PA处理的HepG2细胞中葡萄糖利用率，起到与二甲双胍相似的效果。此外，GPS显著降低HepG2细胞中的TG和TC含量，减少脂滴沉积并增加了糖原合成。考虑到PI3K/AKT轴激活对调节葡萄糖和脂质代谢很重要，作者检测发现，PA刺激显著抑制PI3K活性并减少了PIP3的产生，而GPS共处理可恢复PI3K活性并促进PIP3的产生。此外，FOXO1和SREBP-1c是调控胰岛素信号通路中GCK、G6Pase、PEPCK和LDLR等的主要转录因子，GPS有效阻断了PA诱导的HepG2细胞中的FOXO1和SREBP-1c核易位。图片图1 GPS激活PI3K/AKT通路减少脂质合成并增加葡萄糖利用率2、GPS体外抑制PAQR3与P110α互作促进PI3K/AKT通路激活作者使用PI3K的特异性抑制剂LY294002进一步研究GPS 在 PI3K/AKT 轴上的作用，发现在PA处理的HepG2细胞中，与LY294002的预孵育显著逆转了GPS共处理诱导的PI3K、AKT和GSK3 β磷酸化增加。有研究报道PAQR3竞争性地拴住了高尔基体中PI3K的催化亚基（p110α），以抑制 p110α–p85α二聚体的形成，从而负向调节胰岛素信号通路。作者发现GPS处理显著降低了PA处理细胞中高尔基体中PAQR3和p110α的分布。co-IP结果证实GPS处理可逆转PA刺激导致的PAQR3和p110α互作的增加。同时，GPS处理显著增加p110α与p85α互作，表明GPS处理促进了PI3K二聚体的形成。此外，PAQR3过表达显著逆转了GPS处理对减少高尔基体中PAQR3和P110α分布的影响，消除了GPS共处理诱导的PI3K二聚体（P110α–P85α）的形成，也逆转了GPS诱导的PI3K/AKT轴的激活，而PAQR3敲低足以恢复PI3K/AKT轴并改善糖脂代谢标志物表达，而与GPS联合处理没有产生额外的效果。图片图2 GPS抑制PAQR3与P110α互作促进PI3K/AKT通路激活3、GPS通过DDB2介导的PAQR3体外泛素化抑制PAQR3蛋白表达作者接着研究了GPS负调控PAQR3蛋白水平的机制，发现GPS不影响PA处理的HepG2细胞中PAQR3的mRNA水平，半衰期分析显示GPS处理组PAQR3周转率快于未处理组，表明GPS在翻译后水平上调控PAQR3的表达。据报道PAQR3可能被泛素-蛋白酶体途径降解。作者发现在蛋白合成抑制剂CHX存在下，用蛋白酶体抑制剂MG132处理可以阻断HepG2细胞中PAQR3蛋白的降解，而溶酶体抑制剂氯喹CQ不能阻止PAQR3降解，结果阐明了PAQR3降解是由蛋白酶体介导的。此外，作者发现PAQR3可以被多泛素化。DDB2是一种底物受体模块，可决定靶向底物对泛素化的特异性，最近的研究表明，DDB2是PAQR3的转录后调节因子，可促进泛素介导的PAQR3降解。作者通过过表达DDB2验证了DDB2在促进PAQR3泛素化以恢复PI3K激活中的作用。PA刺激下DDB2下调，PAQR3上调，GPS协同处理显著增加DDB2表达，PAQR3表达降低。此外，PA处理细胞中DDB2和PAQR3的共定位降低，而GPS共处理显著增加了DDB2和PAQR3的共定位。Co-IP结果验证了GPS可促进PA处理细胞中DDB2和PAQR3的互作。此外，GPS诱导的PAQR3泛素化在很大程度上受到DDB2-siRNA的抑制。同时，DDB2敲低损害了GPS对促进PA处理的HepG2细胞中P110α和P85α的互作，损害了GPS诱导的PI3K磷酸化。这些结果表明，GPS通过DDB2介导的PAQR3泛素降解抑制PAQR3的表达。图片图3 GPS通过DDB2介导的PAQR3体外泛素化抑制PAQR3蛋白表达4、GPS直接靶向结合PAQR3Co-IP结果表明GPS可抑制PAQR3和P110α的互作，与PAQR3表达的抑制无关，而这种作用是否可归因于GPS和PAQR3的直接结合尚不清楚。作者利用重组PAQR3蛋白通过SPR、MST和TSA证实了GPS与PAQR3蛋白直接互作。分子对接确定GPS复合物与PAQR3的Leu40、Asp42、Glu69、Tyr125和Ser129形成7个关键氢键，以稳定结合构象，这对GPS的抑制活性很重要。蛋白质配体相互作用指纹图谱（PLIF）计算表明，GPS和Glu69之间存在两种强氢键相互作用和强表面接触，表明Glu69可能是GPS的重要结合位点。利用定点诱变构建PAQR3的PAQR3-S129T/Y125F/E69D/D42E/L40G和PAQR3-E69Del突变体，并通过CETSA和SPR发现Glu69的缺失影响GPS和PAQR3结合，表明 Glu69 可能是GPS的重要结合位点。图片图4 GPS直接结合PAQR35、GPS激活糖尿病小鼠的PI3K / AKT信号通路改善糖脂代谢紊乱采用链脲佐菌素（STZ）和高脂饮食（HFD）诱导的糖尿病小鼠确认GPS在体内的效果，发现GPS给药降低了空腹血糖（FBG）水平和糖化血清蛋白（GSP），降低了肝脏重量/体重（LW/BW）的比值，增加了肝糖原的含量，降低了肝组织中的总胆固醇（TC）和甘油三酯（TG）含量。重要的是，GPS在改善葡萄糖和脂质代谢方面与二甲双胍相当。作者进一步观察了糖尿病小鼠肝脏的形态，发现GPS或二甲双胍均明显改善糖尿病小鼠肝组织病理性肝损伤和脂质沉积，增加了LDLR和GCK在肝脏中的分布，恢复STZ-HFD诱导的受损AKT和GSK3β信号转导，改善了肝脏中糖脂代谢标志物的表达，有效阻断FOXO1和SREBP-1c在肝细胞核中的积累。图片图5 GPS激活糖尿病小鼠的PI3K / AKT通路改善糖脂代谢紊乱6、GPS抑制PAQR3在体内的表达促进PI3K的激活体外结果表明GPS诱导的PAQR3抑制介导了PAQR3在胰岛素抵抗中的保护作用，作者进一步在糖尿病小鼠中检测发现糖尿病小鼠肝组织中PAQR3表达上调，PI3K磷酸化下调，GPS治疗逆转该现象。此外，提取肝组织的高尔基体，Western blot显示GPS降低了高尔基体中PAQR3和p110α的表达，降低 PAQR3 和p110α的共定位。Co-IP结果进一步证实，在糖尿病小鼠中，GPS处理后PAQR3与p110α之间增加的互作受到强烈抑制，P110α与P85α之间的相互作用增加，这与体外结果一致。图片图6 GPS抑制PAQR3在体内的表达促进PI3K的激活7、GPS 促进体内DDB2和 PAQR3的互作来促进PAQR3泛素化降解与细胞实验一致，GPS显示对糖尿病小鼠Paqr3的mRNA水平没有影响。此外，PCR结果表明GPS显著提高了糖尿病小鼠Ddb2的mRNA水平，这可能有助于DDB2蛋白表达的上调。免疫荧光显示，GPS处理的肝组织中DDB2和PAQR3的共定位显著增强。Co-IP结果进一步证实，DDB2和PAQR3的结合在糖尿病小鼠中减少，而GPS处理促进了DDB2和PAQR3在糖尿病小鼠肝组织中的互作。此外，肝组织中PAQR3的泛素化水平在糖尿病期间下调，伴随着PAQR3 蛋白的上调。结果表明，GPS增加了DDB2的表达，这可能促进了PAQR3的泛素化和降解。综上所述，GPS通过DDB2介导的PAQR3泛素介导的降解抑制糖尿病小鼠PAQR3的表达。图片图7 GPS促进体内DDB2和 PAQR3的互作来促进PAQR3泛素化降解总结该研究发现龙胆苦苷在棕榈酸（PA）处理的HepG2细胞中减少脂质合成并增加葡萄糖利用，此外，龙胆苦苷改善了链脲佐菌素（STZ）治疗的高脂饮食（HFD）诱导的糖尿病小鼠的糖脂代谢。机制上，龙胆苦苷通过促进DDB2介导的PAQR3泛素化降解来促进PI3K/AKT轴的激活。此外， SPR、MST和TSA的结果表明，GPS直接与PAQR3结合。分子对接和CETSA结果显示GPS直接与PAQR3 NH的氨基酸结合，并在空间上抑制PAQR3与PI3K催化亚基（P110α）的互作以恢复PI3K/AKT信号通路。总之，研究确定了抑制PAQR3表达并直接靶向PAQR3以恢复胰岛素信号通路的天然产物龙胆苦苷，作为治疗糖尿病的潜在候选药物。

请问葡萄糖苷酶（EC3.2.1.21）和葡萄糖苷酸酶（EC3.2.1.31）有什么区别？分别的用途是什么？谢谢！

最近在做一个糖苷类的检测方法，想用对硝基苯甲酸和糖苷上的羟基发生酯化反应显色后用紫外检测器检测，但是副产物太多，不能进行准确的定量，想请教下还有别的衍生化条件没？ 我的衍生化条件是10mg糖苷样品+50mg对硝基苯甲酸加丙酮溶解后加1ml浓盐酸加热10min，条件是我自己摸索的，可能有很多的不规范的地方样品里可能有葡萄糖，蔗糖，葡萄糖甲苷，1-O-甲基-四苄基葡萄糖，1-羟基-四苄基葡萄糖

即α-D-葡萄糖和β-D-葡萄糖的分离，非常有意思，以后在糖类的分离上会有更多的东西。[img]http://www.instrument.com.cn/bbs/images/affix.gif[/img][url=http://www.instrument.com.cn/bbs/download.asp?ID=149893]即α-D-葡萄糖和β-D-葡萄糖的分离[/url]

有份对苯二酚葡萄糖苷的分析方法资料，想和大家分享！内容有分析条件及色谱图，有需要的就赶紧下载哦！

β-Glucuronidase/aryl sulfatase β-葡萄糖醛酸酶\芳香基硫酸酯酶( 葡萄糖苷酸酶/硫酸芳酯酶 ) 标准品MERCK 1041140002

β-Glucuronidase/aryl sulfatase β-葡萄糖醛酸酶\芳香基硫酸酯酶( 葡萄糖苷酸酶/硫酸芳酯酶 ) 标准品——检瘦肉精等用的除了北京希凯创新科技有限公司提供，还可以从哪里购买么？

求助高手，连葡萄糖醛酸的三萜皂苷盐（钾盐或钠盐）的碳谱和一般非盐相关化合物的碳谱有啥区别吗？俺就知道可能那个羧基信号要向低场移几ppm。钾或钠会影响峰高吗？因为分的东西可能不纯，原来以为含两个化合物，可是解释不清楚为什么一部分高场不连氧的信号（14个）很高，从连氧部分到最低场都没有与之高度相当的信号。再有就是除非把高峰和低峰加在一起，否则碳数不够。（高峰-高场-14个，中等-大约高峰高度的一半-12个；低峰-大约高峰高度的1/4-16个）图谱没有扫描，暂时没上传，就是比较迷惑，不知道可不可能是连葡萄糖醛酸的三萜皂苷盐（钾盐和钠盐）混合物？

求各位高手帮忙一下，怎样用HPLC分离葡萄糖和葡萄糖酸 或者是葡萄糖和葡萄糖酸钠？ 应该用什么样的柱子和检测器呢？拜托拜托！！

请问：利用什么方法可以测得一种果汁中的葡萄糖含量和N-乙酰葡萄糖胺含量可以用液相色谱么？果汁中含有蔗糖，葡萄糖，果糖，N-乙酰葡萄糖胺、氨基酸，蛋白质、和钙、铁等矿物离子着急！！！[em0812][em0812][em0812]

我提取的多糖中有葡聚糖和甘露聚糖，我想检测甘露聚糖的含量，现在我首先想先把样品水解检测葡萄糖的含量，我想用试剂盒检测葡萄糖的含量，我想问下葡萄糖试剂盒检测葡萄糖时，甘露糖会对它产生干扰吗？？

在多糖类测定分子量时，计算理论板数用的葡萄糖是药典上的分子量为198的葡萄糖吗？需要先进样测定葡萄糖的理论板数吗？ 葡萄糖是小分子的，在凝胶色谱柱上 在最后出峰，与溶剂及小分子物质分不开，如何进行计算理论板数啊？？？

β-葡萄糖醛苷酸酶/芳基硫酸酯酶既有溶液形式的又有固体粉末形式的，溶液形式的稀释下或者直接取样就可以用了，那大家在瘦肉精测试时，如果用到β-葡萄糖醛苷酸酶/芳基硫酸酯酶粉末状的产品，该使用何种溶液来配置β-葡萄糖醛苷酸酶/芳基硫酸酯酶溶液呢？

各位帮帮忙，我用单标法测葡萄糖纯度，结果很不理想，很低。我想问一下，关于积分参数的设置是按照什么原则

elson morgan 法是测氨基葡萄糖的方法，即显色剂显色后用分光光度计测，请问下这方法能测N-乙酰氨基葡萄糖吗？还有，一般溶液中的N-乙酰葡萄糖胺含量的测定用什么方法，谢谢了！

本人急需能测定葡萄糖酸和葡萄糖浓度的仪器信息，知道的请帮个忙，或者有别的方法能测定也行，最好能简单易行。多谢多谢！

GB/T5009。88-2008酶重量法测膳食纤维用的淀粉酶、蛋白酶、葡萄糖苷酶的活性怎么测？

请教大家一个质谱测葡萄糖的问题。我用0.1%乙酸做的溶剂直接direct injection 葡萄糖 ESI positive发现质谱测到的主要是葡萄糖的2聚体葡萄糖 分量是180 我看到的主要是342+1的峰我没想明白为 葡萄糖单体挺稳定的怎么会形成2聚体呢？

岛津液相，柱子用[font=&]Bio-Rad Aminex HPX-87H[/font][font=宋体]柱时，葡萄糖和葡萄糖酸在同一个地方出峰。为了得到葡萄糖酸的量，看了一些文献，说可以用紫外检测器来尝试，但是因为体系里还有葡萄糖酸内酯，在紫外检测器上和葡萄糖酸在同一个地方出峰，也不能分离。[/font][font=宋体]求问各位大神用什么柱子和什么方法可以分离体系中有内酯的葡萄糖和葡萄糖酸？感谢[/font]

大家知道哪有卖葡萄糖二酸，或者他的盐类，或者葡萄糖二酸-1，4内酯啊？葡萄糖二酸应该属于医药中间体吧，我从网上查了几个生产厂家，都说这东西不稳定，没有现货，而且量小他们也不给开工做。谢谢，俺着急。

在此想请教大家一个问题，如果A食品中使用的葡萄糖浆执行标准是: GB/T 20882.2 淀粉糖质量要求 第2部分:葡萄糖浆（粉）；该原料名称(标签和规格书上标识)也是“葡萄糖浆”，其在A食品中的添加量大于25% 。大家觉得在该种情况下，A食品的标签配料表上的葡萄糖浆后是否要展开其原始配料(淀粉和水)？即葡糖浆这类原始原料已经过反应转化的物料是否当作一种复合配料，并按照GB 7718 4.1.3.1.3相关要求标识? 盼复，谢谢!

因为要做葡萄糖提纯,把构型转化为单一的b构型,所以温度要求比较高!请问需要注意些什么问题!D-葡萄糖在不同条件下结晶，生成熔点为146℃的 α–型（在50℃以下从水溶液中结晶）和熔点为150℃的 β–型（在98℃以上从水溶液中结晶）的两种晶体。α-葡萄糖配成的溶液，最初的比旋光度为+113°，逐渐降低到+52.7°；β–葡萄糖配成的溶液，最初的比旋光度为+17.5°，逐渐升高到+52.7°。这种现象称为变旋。新配制的己糖溶液在放置时，其比旋光度都会逐渐变化，最后达到一个恒定数值。 这种旋光异构的时间一般情况下在室温是多长时间啊!我是按照课本里面做的,高温110℃把水蒸发掉,然后使葡萄糖析出结晶,但是我蒸发掉2/3的水分后,发现没有结晶出现,得到的是一个好象是油的体系,请问这是为什么啊?需要什么别的条件吗?

在做体外α-葡萄糖苷酶抑制活性。具体的实验操作如下，110μLpbs（Ph6.8），各样品梯度100-200-400-800-1600-3200μg/mL各20μL，还原型谷胱甘肽（1mg/mL）10μL，20μL酶溶液，37℃反应15min后，加20μLPnpg（2.5mmol/L），继续37℃反应15min，80μL碳酸钠（0.2moL/L）终止反应。每次加完试剂后，谷胱甘肽、酶、pnpg保存在-4°的冰箱。样品组：样品+pbs+酶+底物+碳酸钠+谷胱甘肽 样品空白：不加底物 对照组：无样品 空白对照：无样品无底物。最终实验结果：大多数100-200-400分子比分母大，1减去后是一个负数，没抑制率。后面做了阿卡波糖阳性药物，在100-200-400也很难有抑制率，目前已经做了30次。认为操作没问题，是浓度太低没活性吗？

精密称取过氧化酶2.0mg，葡萄糖氧化酶40.0mg，ABTS[2.2‘-连氮-双-（3-苯乙基赛唑啉-6-磺酸）二胺盐]1000mg用0.1mol/L磷酸二氢钾缓冲液（pH7.0-7.1）溶解并稀释至刻度，摇匀使用。与葡萄糖反应的原理有知道的吗？急需解决！！！！