免疫球蛋白G,即抗体,是免疫系统用来识别和中和病原菌和病毒等异物的Y型大蛋白,在生物学上十分重要。Protein G可以结合哺乳动物IgG,与其蛋白结构上的Fc片段进行特异性识别。因此可以选用月旭Welchrom? Protein G Tanrose 4FF(5mL,00081-12012)来分离纯化牛初乳粉中的IgG蛋白、Welchrom? BC-10重力柱(8.3mL,00051-32022)提高纯度,并采用月旭Xtimate? SEC-300(7.8*300mm,5um)进行色谱检测分析实验结果。
在本研究中,超声(400W,U)、微波加热(75°C,15分钟,M)和超声的协同作用在此基础上,我们对分离乳清蛋白(WPI)进行了微波加热(UM)预处理,以研究和比较它们对转谷氨酰胺酶(TGase)诱导的WPI的结构、理化和功能特性的影响。从尺寸排除色谱法的结果可以看出,三种物理预处理方法都能促进TG酶交联WPI中聚合物的形成,其聚合物数量按U、UM和M预处理的顺序增加。在三种物理方法中,M预处理对TG酶诱导的W P I 的结构和功能特性影响最大。此外,与TG酶诱导的WPI,M处理的TPI(M-WPI-TGase)的 -螺旋和β - 转 角 被减少了。7.86%和2.93%,而其β-sheet和不规则卷曲则增加了15.37%和7.23%。M-WPI-TGase的Zeta电位、乳化稳定性和发泡稳定性分别提高了7.8%、59.27%和28.95%。本实验表明,M是一种比U、UM对WPI更有效的预处理方法。这可以促进其与TG酶的反应并改善其功能特性。