每个蛋白质由于其直线氨基酸链发出交迭而呈现三维结构。通常每种蛋白质只有一种具有工作能力的形状，蛋白质这种特殊形状的产生取决于其氨基酸和细胞中的其它过程。研究人员表示，经过对所研究的蛋白质和其氨基酸链经过处理，当蛋白质交迭正确并出现特定的氨基酸标识序列后，ELISA试剂盒对荧光小分子具有强烈的亲合力，能够吸引并“捆绑”上较多的荧光小分子，发出明亮的荧光；如果蛋白质交迭错误，那么其吸引和“捆绑”染色小分子的能力较差，所发荧光十分暗淡。
虽然这些能够“捆绑”单个蛋白质的荧光小分子化合物已被使用了10年，但是这是研究人员首次将其用于识别蛋白质间的相互作用。谢葩紫表示，新的标识方法为了解细胞中蛋白质如何选择其伙伴提供了重要的观察手段，这与人们在试管中所观察到的也许具有相当大的差别。
从理论上讲，新标识技术有望作为疗法有选择性地阻止细胞中某些特殊蛋白质的活动，或者作为诊断方法，为人们提供细胞内蛋白质的高清晰可视结构图。新技术可能应用于识别神经退化疾病患者细胞中蛋白质发生的交迭错误。
ELISA试剂盒发出一种利用微小荧光分子快速发现和识别活细胞中蛋白质相互作用的新技术。该技术避免了旧方法中可能产生生物破坏的缺陷，通常利用不同的绿荧光蛋白质（GFP）来为其它蛋白质做标识。但是绿荧光蛋白质不仅大，而且对许多活细胞具有毒性，因此难以用于研究活细胞。此外，绿荧光蛋白质还往往会自动聚集。
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