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通过对比观察各种参数（渗透第二维里系数、折叠状态和三维形状），分别研究了盐度和pH对溶菌酶和BSA体系的影响。
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蛋白质的相互作用不仅与各种生物过程有关，如转录和信号传导，也与蛋白质结晶、药物的稳定性和保质期以及蛋白食品的加工和储存有关。虽然消除相互作用可以使配方更加稳定，但却会抑制蛋白质的结晶，这需要蛋白质之间具有适当的引力。一个衡量弱蛋白质相互作用的方法是渗透第二维里系数，A2，相互排斥为正，相互吸引为负。传统的测定方法是在低蛋白浓度下使用静态光散射（SLS）。测量A2的另一种方法是小角X射线散射（SAXS），它涵盖了更广泛的q值范围，因此能够得到更大的尺寸范围。虽然只需要在q=0时的散射强度来确定第二维里系数，但是通过对整个q值范围的研究，可以同时获得被研究蛋白质的折叠和聚集态信息。这对于蛋白质结晶的研究非常重要，因为只有折叠良好的蛋白质才能形成晶体。此外，例如在复杂的细胞环境和大多数制剂中发现的某些溶液条件和/或共存溶剂和溶质的存在，除了改变系统中的相互作用，还可能影响蛋白质的三级结构，从而潜在导致蛋白质聚集。这种变化在SLS覆盖的短q值范围内并不明显。
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