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冷冻电镜助施一公、颜宁再发Nature文章

五月

2014/12/17

冷冻电镜（Cryo-EM）

日前，清华大学和MRC分子生物学实验室的研究团队通过单颗粒低温电子显微技术，解析了兔RyR1与其调节子FKBP12结合时的结构，总体分辨率达到了3.8 Å。这一成果于12月15日发表在Nature杂志上网站上，文章的通讯作者是清华大学的颜宁教授、施一公院士和MRC分子生物学实验室的jors H. W. Scheres。

　　Ryanodine受体(RyR)是细胞内一种高度导电的钙离子通道，在肌肉的兴奋-收缩偶联中起到了关键性的作用。哺乳动物共有三种RyR(RyR1、RyR2和RyR3)，这三种RyR共享70%的序列。其中RyR1和RyR2主要在骨骼肌和心肌表达，而RyR3是在大脑中发现的。

　　RyR是已知最大的离子通道，这个同源四聚体的每个原体(protomer)含有差不多五千个残基。RyR主要分为细胞质区域和跨膜区域，四个相同的跨膜片段围出了核心通道，而细胞质区域负责感知多种配体，包括离子和蛋白(钙离子是RyR的主要调节子)。在此基础上，RyR可以应答不同刺激的复杂调控。

　　研究人员鉴定了三个新结构域(central、handle和helical结构域)，这些结构域和氨基末端结构域为配体结合和构象改变奠定了基础。研究显示，RyR1的通道区域表现出了电压门控离子通道超家族的明显特征。

　　文章指出，通道区域和细胞质区域的分辨率达到了近原子水平，足以从头建立原子模型。这项研究有助于人们进一步理解RyR的结构、功能及其通道活性的别构调节。

　　原文检索：

　　Zhen Yan, Xiao-chen Bai, Chuangye Yan, Jianping Wu, Zhangqiang Li, Tian Xie, Wei Peng, Chang-cheng Yin, Xueming Li, Sjors H. W. Scheres, Yigong Shi & Nieng Yan. Structure of the rabbit ryanodine receptor RyR1 at near-atomic resolution. Nature, 15 December 2014;; doi:10.1038/nature14063

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