动结构

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  • LEAD-2产品说明多通道数显蠕动泵LEAD-2主要在实验室使用,泵头顶置结构,专用泵头。可装配泵头:LEAD15-48、LEAD15-88、LEAD15-24、LEAD15-44.最多支持八个通道,能提供0.005-380(ml/min)的流量范围。此蠕动泵具有流量校正和流量显示功能,同时保留了转速调节功能。该小型蠕动泵具有正反、启停、全速(清洗)、流量校正、软管选择、RS485通讯、外部模拟控制等多项功能LEAD-2技术指标转速范围:1rpm~100rpm,正反转可逆 转速调节分辨率:0.1rpm 控制方式:旋钮结合按钮,支持外部信号控制和通讯控制显示方式:液晶屏显示流量或转速可设置流量校正:将设定流量获得的实际流量值输入,自动进行流量校正外控功能:启停控制、方向控制、速度控制 (4~20mA、0~5V、0~10V、0-10kHz可选)通讯接口:RS485掉电记忆:重新上电后可按照掉电前的状态继续进行工作全速功能:一键控制全速工作,用于填充、排空等外形尺寸(长× 宽× 高):190× 162× 275(mm)适用电源:AC 90-260V/50W工作环境温度:0℃-40℃工作环境相对湿度: 80%防护等级:IP31驱动器重量:3.5kgLEAD-2功能特点立式结构可安装四种专用泵头,最多8通道可显示流量或转速对设定的流量进行校正,从而获得最精确的流量通过通讯接口实现上位机自动控制具有全速排空功能LEAD-2其他参数驱动器产品编号适用泵头通道数/滚轮数适用软管最大参考流量 (ml/min)重量(kg)LEAD - 20502197LEAD15 - 242/416# 25# 17#300(单通道)4.36LEAD15 - 444/44.42LEAD15 - 484/813# 14#内径&le 3.17(mm) 壁厚0.8-1(mm)75(单通道)4.48LEAD15 - 888/8LEAD-2适用泵头
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  • T-S201产品说明T-S201 ODM蠕动泵由57步进电机搭配安装支架构成的体积小、结构简单的蠕动泵驱动器产品。主要在设备、仪器中配套使用,可搭配多种泵头,实现1140mL/min以下的流体传输。由用户直接驱动步进电机对工作过程进行控制,采用底板、面板兼容的安装方式。T-S201整机参数项目参数项目参数转速范围(配DG泵头)&le 100rpm工作环境相对湿度<80%转速范围(配其它泵头)&le 300rpm工作环境温度0℃~40℃外形尺寸(长*宽*高)103mm*102mm*130mm 适配泵头适配软管规格最大参考流量(ml/min)YZ1515X、YzⅡ1513#、14#、19#、16#、25#、17#、18#1140YZ2515X、YzⅡ2515#、24#870DG-1(6)、DG-2(6)内径&le 3.17mm,壁厚0.8mm-1.0mm48(单通道)DG-1(10)、DG-2(10)32(单通道)BZ15-13-A14#75BZ15-13-B16#230BZ15-13-C25#480BZ15-13-D17#840BZ2524#800FG15-1313#、14#、19#、16#、25#、17#、18#880FG25-1315# 24#880DMD15-13-B2*13#、4*13#、2*14#2*19#、2*16#、2*25#1050T-S201电机参数及接口电机参数电机接口项目参数线色定义步距角1.8° 红A相数2绝缘电阻&ge 100M&Omega 绿绝缘等级B级相电压2.1V黄B相电流1.5A电阻1.4&Omega ± 10%蓝电感4.3mH± 20%T-S201外形安装图
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  • 技术参数: 产品特点: 1、同一台面实现X、Y、Z(六度空间一体机)三轴同时振动,程序控制,频率精准、平衡,长期运转不漂移;2、具有单点、段、多段的时间定时;3、增加抗干扰电路,解决因强电磁场对控制电路干扰;4、无级调整振幅,具有定频、扫频、对数及1oct/倍频、随机PSD、正弦宽带、可程式等功能,适应不同行业的测试要求;5、采用复合型工业材料制造,精密加工,台体美观大方,人性化操作及控制,采用专用测控变频器,使设备工作更稳定。 软件功能:Longdate振动台软件系统采用自主开发的CIMS+FCS,可拓展配置振动测量仪,引用国际最新振动测试标准,实现定频、扫频、倍频、程式、对数、随机多种振动模式选择。 引用标准:ISO 2247包装.满装的运输包装和单元货物.固定低频率振动试验ISO 13355包装-全部,填充运输包装和单位承载-垂直任意振动试验IEC 60068基本环境试验规程ASTM D999船运集装箱振动测试的试验方法ASTM D4728运输集装箱随机震动试验方法ASTM D3580产品振动试验(垂直线性运动)的标准GB/T 4857包装 运输包装件基本试验GB/T 2423电工电子产品环境试验 若有疑问,请来电咨询;------------------------------以下空白---------------------------------
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  • 激光测振仪在笔记本电脑结构振动测试中的应用

    激光测振仪在笔记本电脑结构振动测试中的应用

    结构振动特性决定了结构工作的可靠性。振动测试中,常用的是传统的接触式测量方式,但对于轻质量结构,这种方式会产生附加质量和刚度问题,影响测试结果。笔记本电脑质量相对较轻,结构也复杂,其振动特性测量适合采用非接触测量方法,利用激光测振仪测量笔记本电脑结构的振动特性或开展模态测试分析。单点式激光测振仪可用于测量笔记本电脑结构的振动响应,扫描式激光测振仪可以用于笔记本电脑结构的模态测试分析或工作变形分析中。 [img=,558,311]https://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2019/03/201903271515449311_283_3859729_3.jpg!w558x311.jpg[/img]OptoMET数字型激光多普勒测振仪是一套高精度的振动测量仪器。该仪器可非接触且精确地测量振动和声学信号,包括振动位移、速度和加速度。它具有超高的光学灵敏度,并利用自行研发的超速数字信号处理技术(UltraDSP),不仅能快速测量简单系统的振动,也能测量极具挑战的系统,包括高频振动,远距离测试,微小振幅,高线性和高振动加速度或速度。超速数字信号处理技术(UltraDSP)确保了测量的高分辨率和高精度。OptoMET激光测振仪具有出色的线性度,测试频带宽,最高可达10MHz。 OptoMET激光测振仪有四个系列:分别是Vector、Nova、Dual Fiber、Scan系列:Vector系列氦氖激光测振仪是通用性激光测振仪,适用与大多数非接触式振动测量应用场合。该系列激光测振仪特别适用于反射性表面或水中的测试,以及需要激光光斑尽可能小的应用场合。Nova系列激光测振仪采用不可见的短波红外激光(1550nm),这种激光束的输出功率超过传统红色氦氖激光10倍,但激光安全等级仍然是人眼安全的激光等级(Class I)。短波红外激光入射功率大,Nova系列红外激光测振仪适用于粗糙表面和低反射率表面的振动测量,长距离振动测量和高频振动测量。选用不同的光学镜头,包括一款准直镜头,Nova系列红外激光测振仪的工作距离覆盖0mm到300m。Dual Fiber双光纤短波红外激光测振系统包括一套短波红外激光测振仪和一套柔性光纤镜头,物镜包括准直镜头和聚焦镜头两种。这套激光测振仪内置了稳定的短波红外激光,在任何被测物表面的测量信号都有非常高的信噪比。多个光纤镜头可通过一个光纤开关连接至测振仪,因此,可以同时传输多个通道(2,4,8,16……),光纤开关带有电气接口(以太网、USB、TTL……),可以由 PC 远程控制。Scan系列扫描式激光测振仪和Nova系列一样采用短波红外激光进行测量。这套激光测振仪用于非接触式的振动测量,可对结构的振动进行可视化的测试和分析。采用这套仪器进行工作变形分析(ODS)或模态分析,过程就如同拍摄视频一样简单。通过预设定的测量点,激光测振仪可对整个被测面进行扫描式的测量。这种强大的扫描测振系统采用了当前最为先进的数字处理技术,同时集成了强大的数据采集、3D可视化以及数据分析软件。来源:嘉兆科技官网 来源链接:http://www.tnm-corad.com.cn/news/Show-5611.html

  • 【原创大赛】超微结构保存更好——高压冷冻与冷冻替代样品制备技术

    【原创大赛】超微结构保存更好——高压冷冻与冷冻替代样品制备技术

    最近一直在摸索着用高压冷冻和冷冻替代样品制备技术,刚开始做的时候冰晶特别严重,如下图Hela细胞。冰晶已经把细胞超微结构破坏的不行了。http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2016/09/201609231539_611900_2423894_3.jpg经过很长时间的摸索,得到以下制样方法:1 取样1.1 培养细胞:取适量的细胞悬浮液,低速离心成细胞团,去上清,细胞团呈米糊状,用移液枪取适量细胞,填满Carrier,加入适量冷冻保护液1-Hexadecene,滤纸吸取多余水分,使冷冻保护液液面略高于Carrier(Carrier用丙酮清洗,然后在空气中晾干,用1-Hexadecene浸泡备用)。1.2 小鼠肝脏:从活体上取出的组织,先用锋利的刀片在低温下切成尽可能薄片状,从中挑选合适的部分切下来,然后装入Carrier,加入适量冷冻保护液1-Hexadecene,滤纸吸取多余水分,使冷冻保护液液面略高于Carrier。2高压冷冻高压冷冻仪在使用前,要先做一些准备工作:要先加入足够的液氮,并加入压力液甲基环己烷,然后用空载的carrier高压冷冻三次,保证高压冷冻仪在最佳工作状态。2.1 将上述装有样品的carrier快速安置到高压冷冻仪,准备高压冷冻。2.2 高压冷冻样品,迅速把样品冷冻下来,并做好记录。通过高压冷冻仪冷冻样品后产生的冷冻速度和压力变化曲线,可以选择冷冻效果较好的样品继续下面实验。2.3 转移样品,首先把现配的替代液1%锇酸(0.5g锇酸溶于50mL丙酮)分装到2mL冻存管中,迅速放入液氮冷冻备用,冷冻过程中保持冷冻管直立。与此同时,冷冻替代仪加满液氮,将自制的冻存管架放入样品腔,预冷至-100℃。用预冷的镊子,在液氮下将Carrier分别装入冻存管,冻存管盖不宜拧的过紧,然后迅速转移到冷冻替代仪样品腔室的冻存管架里。3 冷冻替代 步骤 温度 时间 1 -100℃ -90℃ 4h 2 -90℃ 72h 3 -90℃ -60℃ 8h 4 -60℃ 8h 5 -60℃ -30℃ 4h 6 -30℃ 8h 7 -30℃ -20℃ 2h 8 -20℃ 8h 9 -20℃ 4℃ 2h 10 4℃ 1h 温度达到4℃后,用4℃的丙酮浸洗样品3次,每次15分钟。此过程中,会有部分样品与Carrier分离,若还有没分离的可以用解剖针将样品从Carrier中剥离。4 渗透包埋分别用以下渗透液渗透。 步骤 渗透液 浓度 时间 1 Epon812/丙酮 1:1 1.5-2h 2 Epon812/丙酮 3:1 6-12h 3 Epon812 100% 1h 4 Epon812 100% 8h 5 Epon812 100% 1h然后将样品转移至包埋槽,60℃烘箱聚合48h。5 超薄切片把两种生物样品对应的每一个包埋块分别超薄切片,各捞两个铜网,并染色。6 电镜观察观察细胞内超微结构保存情况,对感兴趣区域拍照。终于有所改善,如下图的小鼠肝脏细胞,轮廓十分清楚,结构保存完好。http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2016/09/201609231516_611895_2423894_3.jpg局部放大后观察,能看见核孔,双层核膜,甚至是膜的磷脂双分子层结构(这是在常规化学固定制样中很难看到的),看到这些让人激动不已。http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2016/09/201609231516_611894_2423894_3.jpg碰巧看见一个正在分裂的线粒体。线粒体脊很清楚,双层膜紧挨着,不像常规制样间隙那么大。另外,线粒体基质保存完好,所以线粒体整体较细胞基质反差大。http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2016/09/201609231516_611893_2423894_3.jpg以下是常规化学固定制样的结果,可与上面高压冷冻及冷冻替代制样技术结果对比:http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2016/09/201609231644_611928_2423894_3.jpghttp://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2016/09/201609

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  • 冷冻电子显微学与结构生物学
    冷冻电子显微学近年来在电子显微镜的硬件设备及结构解析的软件算法等方面取得了多个重要的技术突破, 正在成为结构生物学研究的重要技术手段, 为越来越多的生物学研究者所重视. 冷冻电子显微学的技术特点决定了它所具备的一些独特优势和发展方向, 同时作为一个正在迅速发展的科学技术领域, 需要多学科的交叉促进.   近期来自清华大学生科院的王宏伟发文介绍了冷冻电子显微学的研究现状及面临的技术挑战, 并提出未来可能实现结构生物学与细胞生物学不同尺度的研究在冷冻电子显微学技术上融合的新方法.   结构生物学是 20 世纪后半叶, 尤其是在 80~90年代蓬勃发展起来的重要学科. 通过对生物大分子(蛋白质、核酸及其复合体)的三维空间结构的测定, 结构生物学可以在微观尺度上精确地描述复杂生物大分子的形状, 原子与分子组合方式, 及其表面带电、亲疏水等物理性质, 从而为生物大分子发挥生物学功能的机理提供关键的解释. 进入 21 世纪以来, 结构生物学研究的技术手段日益成熟, 在现代生物学研究的各个分支领域中均发挥着重要的作用. 至今为止, 国际蛋白质结构数据库中的结构数据已经超过 100000, 其中绝大部分结构由 X 射线晶体学及核磁共振波谱学解析而来.   近年来, 技术的进步使得结构生物学新的研究手段取得了长足的进展. 2013 年 12 月份发表在Nature 上的利用冷冻电子显微学解析获得 TRPV1 原子分辨率结构的两篇文章, 在结构生物学领域造成了巨大的反响. 美国加州大学旧金山分校的程亦凡研究组与 Julius 研究组合作, 利用冷冻电子显微学技术首次获得了 300 kD膜蛋白 TRPV1的 3.4 Å 分辨率的三维结构, 并建立了该分子的原子模型.   其实在过去的几年间, 已经有若干工作报道了利用冷冻电子显微学解析病毒、蛋白酶体复合物、核糖体等近原子分辨率模型. 这些工作的里程碑式意义在于: 高分辨率结构解析过程不需要生长三维晶体, 样品用量非常少, 而且可以在短时间内同时获得多个复合体状态的三维结构. 短短一年里, 冷冻电子显微学技术作为直接解析生物大分子原子分辨率结构的技术手段受到人们的广泛关注.   事实上, 电子显微学是结构生物学研究中的老兵. 该技术自从 20 世纪 50~60 年代以来, 一直在研究细胞、 亚细胞及生物大分子结构的研究中扮演着独特的角色, 揭示了很多重要的细胞内精细结构. 在研究生物大分子的结构方面, 该技术采取与 X 射线晶体学及核磁共振波谱学迥然不同的原理, 在过去的几十年里逐渐建立了成熟的图像处理及分析算法, 成为结构研究的一种独特技术手段. 近 10 年来, 该领域的日臻成熟以及科研团队的扩大更快地催生了冷冻电子显微学成像技术与结构解析技术的革命性突破. 自从 2008 年以来, 冷冻电子显微学已经连续获得多种生物大分子复合体的原子分辨率结构, 而且高分辨率结构的解析速度正在呈现迅速上涨的趋势。   冷冻电子显微学从 20 世纪中叶开始, 经历了 80年代到 90 年代的技术方法建立时期, 21 世纪初的技术成熟期, 在过去的两年里发生了革命性的技术进步, 进入了快速发展期. 结构生物学和细胞生物学研究者如何抓住这个契机, 如何尽快适应新的局面, 掌握新的技术, 充分发挥该技术的优势从而更加更深入地研究生命现象, 将是未来几年里的一个主题. 数学、物理学、计算机科学、材料科学、化学等众多领域的研究者们必将在未来冷冻电子显微学的新技术新方法的开发中发挥重要的作用, 成为该技术的进一步完善与成熟的重要力量.   冷冻电子显微学领域研究者们则需要以主动开放的态度吸引其他领域研究者的合作, 并积极迎接来自更多领域研究者的挑战, 保持并发展自己的技术特长, 站在技术发展的制高点上选准研究方向, 始终在冷冻电子显微学的技术前沿上开疆拓土.   原文检索:   王宏伟. 冷冻电子显微学在结构生物学研究中的现状与展望. 中国科学: 生命科学, 2014, 44: 1020&ndash 1028   Wang H W. Current status and future perspective of cryo-electron microscopy in structural biology. SCIENTIA SINICA Vitae, 2014, 44: 1020&ndash 1028 doi: 0.1360/052014-140
  • 冷冻电镜技术“接管”结构生物学
    p style=" text-align: center " img src=" https://img1.17img.cn/17img/images/202002/uepic/a30b56e7-51e3-4fed-aa1a-7c72bf69ff0e.jpg" title=" 1.jpg" alt=" 1.jpg" style=" text-align: center max-width: 100% max-height: 100% " / /p p style=" text-align: center " span style=" color: rgb(0, 176, 240) " 英国剑桥分子生物学实验室的冷冻电子显微镜图片 /span span style=" color: rgb(127, 127, 127) " 来源:剑桥MRC分子生物学实验室 /span /p p   一项革命性的蛋白质三维形状测定技术正在蓬勃发展。上周,一个收集由冷冻电子显微镜(cryo-EM)测定的蛋白质和其他分子结构的数据库,获得了第10000个数据条目。 /p p   据《自然》报道,近年来,各实验室向电子显微镜数据库(EMDB,由欧洲生物信息研究所建立,旨在满足学术界对于冷冻电镜数据的需求)提交的数据呈指数级增长,这主要因为全世界实验室cryo-EM数量的爆发式增长。尽管数据库也接收其他电子显微镜结构分析的数据,但其中绝大部分数据来自cryo-EM。 /p p   cryo-EM通过将蛋白质或其他生物分子急速冷冻,并用电子对其轰击,从而生成单个分子的显微图像。它们被用来重建分子的三维形状或结构。这有助于揭示蛋白质如何工作、它们在疾病中如何发挥作用,以及如何用药物靶向它们。 /p p   此前几十年,X射线晶体衍射一直是备受结构生物学家青睐的研究方法,该方法首先使蛋白质结晶,然后用X射线对其连续打击,并根据衍射光的信号模式重建它们的形状。 /p p   X射线晶体衍射法虽然能够生成高质量的分子结构,但并不是所有蛋白质都可轻易使用,因为有些蛋白质可能需要数月或数年才能结晶,而有些甚至根本无法结晶。 /p p   这便体现出cryo-EM的优越性,该方法无需蛋白质结晶,但这项技术也存在局限,比如它经常生成低分辨率结构。 /p p   2012到2013年,由于在硬件和软件方面的突破,催生了更灵敏的电子显微镜和可将拍摄到的图像转换成分辨率更高的分子结构的复杂软件。 /p p   该项技术专家、英国剑桥MRC分子生物学实验室(LMB)结构生物学家Sjors Scheres说,这为cryo-EM的迅猛发展铺平了道路。 /p p   LMB结构生物学家Richard Henderson因对cryo-EM技术发展的贡献获得了2017年诺贝尔化学奖。他说,即使在这项技术取得进步后,最初的增长也很缓慢,因为只有少数实验室配置了该设备。但当他们开始使用冷冻技术绘制分子的详细结构图像时,比如被称作蛋白质制造机器的核糖体,这项技术很快就引起了其他科学家及其所在机构和资助者的注意。 /p p   Henderson说:“所有投资于其他研究和做出错误决定的人,花了一年的时间才赶上来。” /p p   他预计,到2024年,利用冷冻电镜技术测定蛋白质结构的数量将超过X射线晶体衍射法。cryo-EM已经取代了X射线晶体衍射,成为科学家特别感兴趣的研究嵌入细胞膜的蛋白质的工具。许多膜蛋白与疾病有关,可为药物提供靶点。 /p p   此外,Henderson还认为cryo-EM的发展将在某个时期开始放缓。他说,影响其快速增长的一个因素是成本高,一台如此强大的显微镜其成本可能超过500万英镑(700万美元)。而它们每天的运行成本也高达数千英镑,并且需要专门的实验室来安置,以降低震动。 /p p   Henderson正在努力说服相关公司开发性能好且价格更便宜的cryo-EM,以进一步推广这项技术。(徐锐) /p p br/ /p
  • 用于确定真菌核糖体结构的冷冻电镜
    大多数人身上携带真菌白色念珠菌,没有它会引起很多问题。然而,这种真菌的全身感染是危险的并且难以治疗。很少有抗菌剂是有效的,而且它的耐药性正在增加。包括格罗宁根大学副教授 Albert Guskov 在内的一个国际科学家小组已经使用单粒子冷冻电镜来确定真菌核糖体的结构。他们的研究结果近日发表在《科学进展》上,揭示了新药的潜在目标。白色念珠菌通常不会引起任何问题,或者只是容易治疗的皮肤瘙痒感染。然而,在极少数情况下,它可能会导致可能致命的全身感染。现有的抗真菌药物会引起很多副作用并且价格昂贵。此外,白色念珠菌的耐药性越来越强,因此确实需要新的药物靶点。“我们注意到没有抗真菌药物针对蛋白质合成,而一半的抗菌药物会干扰这个系统,”Guskov说。造成这种情况的一个原因是真菌核糖体,即将遗传密码转化为蛋白质的细胞机器,在人类和真菌中非常相似。所以,你需要一种非常有选择性的药物来避免杀死我们自己的细胞。——Albert Guskov,格罗宁根大学副教授原子分辨率因此,Guskov 和他的合作者推断,获得白色念珠菌核糖体的结构对于寻找药物靶点很有价值。经典的方法是从纯化的核糖体中生长晶体,并使用 X 射线晶体学确定它们的结构;然而,这是一项费力的技术。相反,他们使用单粒子冷冻电镜,其中大量单粒子在电子显微镜中在非常低的温度下成像。从不同角度看到的单个粒子的图像随后被组合以产生原子分辨率的结构。突变' 通过这种方式,我们解决了空缺和抑制剂结合的真菌核糖体的结构,并将它们的功能与酵母和兔子的核糖体进行了比较——后者作为人类核糖体的模型——并重复了与不同核糖体结合的核糖体抑制剂,”Guskov 解释道。其中一种抑制剂是抗微生物放线菌酮 (CHX),已知白色念珠菌对其具有抗药性。通过比较这些结构,科学家们注意到在蛋白质合成中起关键作用的 E 位点的单个突变阻止了 CHX 与白色念珠菌核糖体结合。 ' 突变将这个E位点结构中的一个氨基酸从脯氨酸改变为谷氨酰胺。这种替代减少了结合位点的大小,因此抑制剂不能附着,因此无效。另一种抑制剂叶花苷不会被突变阻断。威胁' 通过比较白色念珠菌和人类空缺核糖体中 E 位点的结构以及不同抑制剂与该位点结合方式的信息,我们可以开发出一种特异性抑制剂,它可以阻断真菌核糖体,但不能阻断人类的核糖体。这将成为治疗真菌感染的选择性药物。科学家们目前正在筛选分子库以寻找药物先导物。 “开发针对白色念珠菌的疫苗极具挑战性,就像我们针对冠状病毒所做的那样。因此,我们需要药物来治疗全身感染,”Guskov解释道。 “这种真菌日益增加的耐药性是一个真正的威胁。如果这种情况继续下去,除非开发出新药,否则我们可能会遇到严重的麻烦。Source:University of GroningenJournal reference:Zgadzay, Y., et al. (2022) E-site drug specificity of the human pathogen Candida albicans ribosome. Science Advances. doi.org/10.1126/sciadv.abn1062.
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