融合蛋白

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  • Beaver海狸GST融合蛋白纯化磁珠70601-5
    GST融合蛋白纯化磁珠海狸GST融合蛋白纯化磁珠是专为高效、快速纯化谷胱甘肽S-转移酶(GST)融合蛋白而设计的一种新型功能化材料，可通过磁性分离方式直接从生物样品中一步纯化出高纯度的目标蛋白，极大地简化纯化工艺和提高纯化效率，适合科研和工业领域便捷地进行GST融合蛋白的纯化。与传统的柱层析纯化方式相比，采用海狸磁珠纯化GST融合蛋白，无需对粗蛋白样品进行多次长时间的高速离心，也不需要过滤操作；无需控制流速，更不需要昂贵的层析设备。样品与磁珠的特异性结合、洗涤和目标蛋白洗脱变得非常简单、快速、易操作，不存在样品流速控制的瓶颈，对于熟练的操作者来说，在一个小时内就能获得高纯度的目的蛋白，不仅为研究者简化了流程，节省了时间，降低了成本，并可提高目标蛋白的纯化效率。使用磁珠能轻松实现多样品平行处理，实现高通量，也可任意放大样品纯化规模。 产品名称编号规格包装单价BeaverBeads™ GSH70601-510%(v/v)5mL￥BeaverBeads™ GSH70601-10010%(v/v)2x50mL￥BeaverBeads™ GSH70601-100010%(v/v)4x250mL￥产品名称BeaverBeads™ GSH磁珠粒径30μm～150μmGST融合蛋白结合量可达10mg/mL磁珠（100%）悬液浓度10%(v/v)磁珠悬液保存液20%(v/v)乙醇保存温度4℃～30℃ (长期保存，建议置于4℃～8℃)化学稳定性常温可耐受70%乙醇、6M盐酸胍、0.1M氢氧化钠、0.1M醋酸1h应用实例1. 磁珠与传统层析柱纯化GST融合蛋白对比注：图中2%、5%、10%、20%和100%指的是分别用谷胱甘肽含量为0.2mM、0.5mM、1mM和10mM的缓冲液对吸附目标蛋白后的磁珠进行洗脱。结果：CV(目标蛋白纯度） = 1.6%，CV（ 目标蛋白载量）= 4.5%。此外，放大规模纯化样品时，只需同比例增加磁珠用量即可，并不影响目标蛋白的产率和纯度，完全不存在流速和样品体积的限制，海狸磁珠更加适用于大规模蛋白纯化生产。2.平行操作稳定性高，可方便实现高通量和大规模蛋白纯化3.不同批次间产品使用性能稳定，批次间差异小结果：CV(目标蛋白纯度）= 0.7%，CV（ 目标蛋白载量）= 4.7%4.可重复使用 结果显示：同一样品，重复使用5次后，其目标蛋白载量没有明显下降，目标蛋白纯度基本不变。为了保障纯化的质量，建议3~5次后，进行清洗使用处理。产品特性1. 蛋白纯化快捷操作简单，一步纯化即可得到高纯度蛋白；方便快捷，一个小时轻松实现蛋白纯化。2. 蛋白纯化灵活可同时处理多个样品，实现高通量；可轻松实现蛋白浓度和体积的控制，方便后续样品精制；可轻松实现对纯化规模的控制；对微量和低丰度样品具有良好的纯化效果。3. 蛋白纯化经济纯化流程短，蛋白产量及活性高；设备简单，减少了设备购买及维护成本，蛋白纯化门槛大大降低；纯化时间短，节约了时间成本；可同时进行多样品处理，实现自动化操作，节约人工成本；能够重复使用。引用文献：Identification of Interacting Motifs Between Armadillo Repeat Containing 1 (ARC1) and Exocyst 70 A1 (Exo70A1) Proteins in Brassica oleracea；PROTEIN JOURNAL 卷: 35 期: 1 页: 34-43 出版年: FEB 2016A Novel Polyclonal Antiserum against Toxoplasma gondii Sodium Hydrogen Exchanger 1；KOREAN JOURNAL OF PARASITOLOGY 卷: 54 期: 1 页: 21-29 出版年: FEB 2016A pair of transposon‐derived proteins regulate active DNA demethylation in Arabidopsis；EMBO JOURNAL 卷: 35 期: 18 页: 2060-+ 出版年: SEP 15 2016泛素结合酶RAD6多克隆抗体的制备及初步鉴定；中国处方药Orf Virus 002 Protein Targets Ovine Protein S100A4 and Inhibits NF-κB Signaling；FRONTIERS IN MICROBIOLOGY 卷: 7 文献号: 1389 出版年: SEP 13 2016N-terminal domains of ARC1 are essential for interaction with the N-terminal region of Exo70A1 in transducing self-incompatibility of Brassica oleracea；ACTA BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA SINICA 卷: 48 期: 9 页: 777-787 出版年: SEP 2016Identification of Interacting Motifs Between Armadillo Repeat Containing 1 (ARC1) and Exocyst 70 A1 (Exo70A1) Proteins in Brassica oleracea PROTEIN JOURNAL 卷: 35 期: 1 页: 34-43 出版年: FEB 2016The potassium channel FaTPK1 plays a critical role in fruit quality formation in strawberry (Fragaria× ananassa)；Plant Biotechnology Journal (2017), pp. 1–12，DOI: 10.1111/pbi.12824Functional characterization of rice CW-domain containing zinc finger proteins involved in histone recognition；Plant Science 263 (2017) 168–176，DOI:10.1016/j.plantsci.2017.06.013EV71 病毒中和表位和诺如病毒P 结构域嵌合蛋白的原核表达；China Biotechnology，2017，37( 1) : 1-6, DOI: 10.13523 /j.cb.20170101
    供应商： 上海希言科学仪器有限公司
    品牌： 海狸生物
    价格： 面议
  • GST标签蛋白纯化介质
    GST标签蛋白纯化介质GST标签蛋白纯化介质专为GST（谷胱甘肽巯基转移酶）标签融合蛋白的纯化而设计，采用该产品可快速从细胞发酵液中提取含有GST标签的目标蛋白。GST标签蛋白纯化介质以聚丙烯酸酯硬胶或琼脂糖软胶作为基质，采用博进生物特有的化学键合技术偶联谷胱甘肽，通过谷胱甘肽与GST标签融合蛋白之间特异性结合力实现目标蛋白的纯化。 产品特性蛋白亲和性好蛋白回收率高高载量，动态吸附载量达到15mg/mL 应用实例 GST融合蛋白纯化谱图柱尺寸：1.0cm ID*2.5cm，CV=2mL流速：1mL/min样品：GST融合蛋白发酵液（0.45μm滤膜过滤）
    供应商： 上海多宁生物科技股份有限公司
    品牌： 博进生物
    价格： 面议
  • 亲和层析填料MBP标签蛋白纯化填料
    将麦芽糖结合蛋白与目的蛋白融合表达，通过麦芽糖结合蛋白和填料上麦芽糖配基特异性结合，将蛋白纯化出来。本公司主要有Dextrin Welchrom 6FF 等。
    供应商： 月旭科技（上海）股份有限公司
    品牌： 月旭科技
    价格： 面议
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  • 岛津蛋白测序仪 400-612-9980
    岛津集团发布新型PPSQ-51A单反应器蛋白测序仪和PPSQ-53A三重反应蛋白测序仪。 新PPSQ-51A / 53A蛋白质测序仪采用岛津SPD-M30A光电二极管阵列检测器，配有新型毛细管流通池，灵敏度是原型号标准检测池的10倍，能进行较长序列的蛋白质研究。 主要特点：1、在等度洗脱模式下进行PTH-氨基酸的分析，等度序列分析提供更稳定的保留时间。这意味着可以使用色谱减法取消在以前的周期中检测到的峰，方便用户识别正确的氨基酸。在等度洗脱模式下进行PTH-氨基酸分析也使实验室通过流动相回收减少废液的浪费，降低运行成本。2、操作简单，专业的蛋白质测序仪将对反应单元和高效液相色谱分析单元提供控制功能，便于进行序列分析。3、新PPSQ软件可配置为满足实验室的各种需要，无论是监管、研究和开发，还是学术。该软件符合FDA 21 CFR Part 11指南对安全、用户管理和审计跟踪的要求。易于使用的数据分析功能，简化操作，数据处理和报告。这些功能允许色谱的后处理、多重色谱的叠加、色谱减法、和氨基酸序列的自动估计。此外，PPSQ-51A / 53A音序器提供定制的报告，并对数据进行快速、全面的的图形显示。拥有以前机型的客户（31A/33A/51B/53B）可以升级现有系统为相同灵敏度，并能拥有和PPSQ-51A / 53A一样的软件。升级包在有高层次的灵活性以及数据库的标准版和客户端服务器版本中都可以使FDA 21 CFR Part 11合规。
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    厂商： 岛津企业管理（中国）有限公司
    品牌： 岛津/Shimadzu
    型号： PPSQ-51A/53A
    价格： 面议
  • 电穿孔、细胞融合仪 400-860-5168转1620
    BTX细胞电穿孔、融合、活体导入仪 美国著名BTX是专业的细胞融合、电穿孔仪的生产厂家。自从1983年起，苛求的科研工作者就已经把BTX产品作为电融合、转基因等应用领域的首选仪器。ECM399ECM830技术参数●工作状况：具有开机自检功能●接口：数字式用户接口●电压范围：5-500V低压工作模式连续可调/每次1V调进20-3000V高压工作模式/每次5V调进脉宽选择：10&mu s-999&mu s低压工作模式/1&mu s精度1ms-999ms高压工作模式/1ms精度1s-10s低压工作模式/0.1s精度10&mu s-600&mu s高压工作模式/1&mu s精度●脉冲个数：1-99●脉冲间隔：100ms-10s●安全性：抗短路保护设计●物理参数：尺寸：12.5"× 12.25" × 5.5"(W× D× H)●显示：20× 4位LCD液晶显示屏●串连接口：RS232和RS485●监测：能监测显示电压(V)时间(t)脉冲数(n)应用领域&bull 动物细胞转染（系统：ECM630/830）&bull 蛋白质电整合/电插入（系统：ECM630/830）ECM630&bull 植物细胞转化（系统：ECM630/830）&bull 贴壁细胞的转染----ACT （系统：ECM630/830）&bull 高通量筛检----HTS （系统：ECM630/830&bull 体内基因导入（IVGD）（系统：ECM830）&bull 卵内基因转移（IOGD）（系统：ECM830）&bull 体外胚胎基因转移（IVEGD）（系统：ECM830）ECM2001 &bull 胚胎操作/核移植/动物克隆（系统：ECM2001/830） 技术参数 电穿孔仪 ECM399 ECM630 ECM2001特点是一款指数衰减波电穿孔系统，其提供的电场强度和脉冲强度是专为细菌和酵母的简单转化而设计的。在低压模式中，ECM399也可以运用于部分哺乳动物细胞上。 全新设计的指数衰减波电穿孔系统，代表了当前同类产品的最先进水平。使用了BTX特有的特殊电源模块和数字面板，其高分辨精确脉冲磁铁保证研究者获得连续脉冲时间控制 多功能的细胞电融合和电穿孔操作仪。它通过独特的交流波使细胞在电场中泳动而排列在一起，然后在微秒级的时间内转换为直流方波使细胞发生高效融合，再产生低压交流电使融合细胞稳定，提高细胞融合效率。应用哺乳动物转染、细菌酶转化，具有脉冲长、磁场强为其特点。 细菌和酵母电转化，哺乳动物细胞转染，完整植物组织和原生质体的转化，体外蛋白/药物/基因转移等动物细胞融合、核转移胚胎操作、杂交瘤生成植物原生质体融合、动物细胞或组织的转染等 选配件信息电击杯:三种电极间隙尺寸，园环盖用单手就可以操作，有三种颜色方便辨别。每套电击杯附送一支移液管，方便移取样品，用&gamma 射线灭菌处理后独立包装。兼容性:ECM 399，ECM 630, ECM 830，ECM2001 两针阵列电极:是为8cm活体基因或药物传递而设计的，柄长，柄材料为聚甲醛树脂，针长2cm，针材料为医用级不锈钢。2针阵列为&gamma 射线灭菌处理后，6只包装。兼容性:ECM 399，ECM 630, ECM 830，ECM2001 两针阵列电极:电极是一种可复用的小钳状电极，主要用于体内的药物或基因的传递。电极是一个标准的11.5厘米的小钳子，其尖部为嵌入的不锈钢圆盘状电极，两盘的间隙可调至2厘米，并有一个阳极指示器。兼容性：ECM 399，ECM 630, ECM 830，ECM2001 针状电极:一种可重复使用的电极，主要用于在动物体内进行药物或基因的传递。电极有5种型式，直型、L型、尖头、钝头，可用于多种用途，尖端为镀金材料。兼容性:ECM 630, ECM 830，ECM2001 安全操作池:用于放置样品杯
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    厂商： 上海拜艾斯净化设备有限公司
    品牌： BTX
    型号： ECN830
    价格： 面议
  • ECM2001+电融合电穿孔仪 400-860-5168转2634
    ECM2001+是一套多功能的电融合和方波电穿孔仪，可以产生交流波和直流方波电脉冲。本系统能够快速高效的完成杂交瘤细胞生成，杂交细胞电融合和核移植操作。同时直流方波可单独高效完成细胞系或者一些难转细胞比如干细胞和原代细胞的电穿孔过程。波形交流正弦波通过独特的双向电泳作用使细胞成串排列，完成电融合前细胞串的形成，直流方波使细胞膜产生微小孔径，使临近贴紧的细胞膜互相融合。同时直流方波单独使用可用于哺乳动物细胞电穿孔方面的应用。电融合通过交流和直流的组合能够快速高效的完成杂交瘤生成，杂交细胞电融合和核移植操作。交流正弦波产生温和的电泳力促进细胞成串排列，30ms内完成AC向DC的转换，在方波作用下，临近细胞进行融合，融合后交流电波可使刚融合的细胞保持稳定状态和逐渐成熟。独特设计的2ml和9ml融合池，配合BTX高效电融合试剂，使电融合过程中的热效应大大减小，很大程度提高融合细胞成活率。电穿孔电穿孔是将核酸、蛋白及其它分子导入多种细胞的高效技术。哺乳动物细胞系转染后可以表达治疗目的的重组人蛋白。也可以利用siRNA或基因剔除技术降低或关闭异常表达的基因，这个常用来研究基因靶向和功能。将一个基因整合到细胞的基因组中后，通过其它手段分离稳定的转染细胞，以便长期表达蛋白质。也可以在活体，离体或者卵内进行基因或者药物的导入，制备建立相关疾病动物模型，了解致病机理和病程发展。应用动物细胞电融合杂交瘤细胞生成核移植胚胎操作哺乳动物细胞电穿孔植物原生质体融合干细胞生成特点 AC 频率可调 0.2 – 2.0 MHz具备方波电穿孔功能电压可调范围 5 V 到 3000 V直流方波融合前后可设置多个AC步骤可在低阻抗下操作可配备2ml， 9ml大体系融合池7英寸彩色触摸屏软件里已预置好细胞融合，核移植等protocol技术参数直流方波 电压范围LV 5 -500 V 1 V调进 HV 505-3000 V 1 V 调进电压精确度5%波长LV 1-999 ms 1ms分辨率HV 10-600 μs 1μs 分辨率多重脉冲1 - 99 脉冲/样本脉冲间隔0.1 s -10 s交流 (电融合前后可设置19 个交流步骤)频率0.2-2 MHz 0.1 MHz 分辨率电压5 -75 V 5 V调进脉冲时间0 -99 s 1 s分辨率波形正弦波样本电阻范围所有电压电阻≥ 60 ΩLV 波长 100 ms 电阻 8 – 9 Ω 波长 100 ms 电阻100 ΩHV波长≤ 600ms 电阻≥40Ω订货信息：货号产品描述Included Items45-2045ECM 2001+细胞融合系统ECM 2001+系统, 微型载玻片电极 (0.5 mm 间距, 3.2 mm 间距), Meander电融合室, 扁平电极 , 电极适配器, 连接电缆, 安全电击室 630B, 电极杯1 mm, 2 mm, 4 mm各30个 (每包10个)，电极杯架45-2046ECM 2001+ 电穿孔系统ECM 2001+系统, 安全电击室630B,电极杯 1 mm, 2 mm, 4 mm，各30个 (每包10个)，电极杯架45-2047ECM 2001+ 胚胎操作系统ECM 2001+系统 , 微型载玻片电极 (0.5 mm 间距,1.0 mm 间距 (3.2 mm 间距), 连接电缆45-2048ECM 2001+ 杂交瘤制备系统ECM 2001+ 系统，2ml电融合池，9ml电融合池，F/F转换器，BTX Cytofusion Medium C 500 ml45-2049ECM 2001+系统
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    厂商： 哈佛生物
    品牌： BTX
    型号： ECM2001+
    价格： 面议
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  • 抗体融合蛋白结构：融合蛋白与单抗区别有哪些？

    [font=宋体][font=宋体]抗体融合蛋白（[/font][font=Calibri]Ig[/font][font=宋体]融合蛋白）是指在基因水平上将目的基因同免疫球蛋白部分片段基因相连，并在真核或原核表达系统中表达的重组蛋白。抗体融合蛋白具有抗体的特性及融合功能蛋白的活性，可广泛应用于免疫诊断、免疫治疗、抗体纯化及抗体和抗原的定量分析等，特别可用于免疫导向药物的制备。根据结合的[/font][font=Calibri]Ig[/font][font=宋体]片段的不同，可以将抗体融合蛋白分为[/font][font=Calibri]Fab[/font][font=宋体]融合蛋白、[/font][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]融合蛋白与单链抗体（[/font][font=Calibri]scFv[/font][font=宋体]）融合蛋白。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b]抗体融合蛋白结构：[/b][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]Fab[/font][font=宋体]融合蛋白、单链抗体融合蛋白研究表明，抗体可变区的[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]端空间结构上与互补决定区（[/font][font=Calibri]CDR[/font][font=宋体]）形成的抗原结合部位十分接近，有的抗体可变区[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]端残基甚至直接参与抗原结合部位的形成，如果将效应蛋白与抗体片段的[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]端结合，可能对抗体可变区的空间构型造成较大影响，从而降低抗体与抗原的结合能力。因此，通常将蛋白与抗体片段的[/font][font=Calibri]C[/font][font=宋体]端进行结合，形成抗体融合蛋白。[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]融合蛋白[/font][/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]融合蛋白在结构上是将抗体的[/font][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]区与功能蛋白进行融合，可将[/font][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]的[/font][font=Calibri]N[/font][font=宋体]端或[/font][font=Calibri]C[/font][font=宋体]端与目的基因进行融合。根据结合蛋白的不同，可以有多种构型。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b]抗体融合蛋白作用原理：[/b][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]含有抗体可变区的抗体融合蛋白[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]Fab[/font][font=宋体]融合蛋白与[/font][font=Calibri]scFv[/font][font=宋体]融合蛋白含有抗体的可变区，可以进行抗原[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]抗体反应，其作用原理为利用抗体[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]抗原特异性结合的特性，通过这种特性的引导，将具有生物活性的蛋白靶向引导至细胞的特定部位，进而发挥一定的生物效应。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]不含抗体可变区的抗体融合蛋白[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]该类融合蛋白含有的抗体功能区为[/font][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]区，不能进行抗原[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]抗体反应，[/font][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]段的作用为延长药物在血浆内的半衰期、增加融合蛋白的稳定性等。[/font][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]融合蛋白药理作用的发挥依赖于功能蛋白部分，利用受体[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]配体之间的相互作用产生一系列的生物学效应。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b]抗体融合蛋白制备：[/b][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]最初抗体融合蛋白制备的方法为化学交联法，但这种方法制备的抗体融合蛋白组成不均一、性能不稳定、免疫源性大，随着基因工程技术的发展，该技术已被淘汰。目前主要利用基因工程技术来进行抗体融合蛋白的制备。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]其制备原理为：将抗体基因与目的蛋白基因通过一段接头序列（[/font][font=Calibri]linker[/font][font=宋体]）进行链接，然后将链接产物亚克隆至载体中，并用原核或者真核表达系统进行表达。制备抗体融合蛋白过程中，一个关键的问题是两蛋白间的接头序列[/font][font=Calibri](Linker)[/font][font=宋体]的长度，[/font][font=Calibri]linker[/font][font=宋体]的长短对蛋白质的折叠和稳定性非常重要。如果接头序列太短，可能影响两蛋白高级[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]结构的折叠，从而相互干扰；如果接头序列太长，又涉及免疫原性的问题。抗体融合蛋白与双特异性抗体抗体融合蛋白是将抗体的部分片段与目的蛋白进行融合表达得到的重组蛋白，若将两个具有不同抗原特异性的抗体片段连接至同一蛋白，即可得到双特异性抗体。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b]单克隆抗体与抗体融合蛋白区别：[/b][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]单克隆抗体抗体[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]结构：[/font][font=Calibri]Y[/font][font=宋体]型[/font][/font][font=宋体][font=宋体]制备方法：杂交瘤技术[/font][font=Calibri]/[/font][font=宋体]基因重组[/font][/font][font=宋体][font=宋体]表达系统：真核系统[/font][font=Calibri]/[/font][font=宋体]原核系统[/font][/font][font=宋体][font=宋体]真核系统[/font][font=Calibri]/[/font][font=宋体]原核系统[/font][/font][font=宋体][font=宋体]作用原理：特异性识别抗原，[/font][font=Calibri]Fc[/font][font=宋体]段引起[/font][font=Calibri]ADCC[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]ADCP[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]CDC[/font][font=宋体]等作用。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体]抗体融合蛋白[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]结构：具有多种结构[/font][font=宋体]制备方法：基因重组[/font][font=宋体][font=宋体]表达系统：真核系统[/font][font=Calibri]/[/font][font=宋体]原核系统[/font][/font][font=宋体][font=宋体]作用原理：功能蛋白与靶分子间的受体[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]配体的相互作用[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]详情可以参考：[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/fusion-protein[/font][/font][font=Calibri] [/font]

  • 抗体融合蛋白：双特异性抗体与蛋白融合的原理与应用

    [font=宋体][font=宋体]抗体融合蛋白是一种将抗体片段与功能蛋白融合表达的重组蛋白，具有抗体的特性和功能蛋白的活性。它可广泛应用于免疫诊断、免疫治疗、抗体纯化、抗体和抗原的定量分析以及免疫导向药物的制备等领域。根据结合的[/font][font=Calibri]Ig[/font][font=宋体]片段的不同，可以将抗体融合蛋白分为[/font][font=Calibri]Fab[/font][font=宋体]融合蛋白、[/font][font=Calibri][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/fc-fusion-proteins][b]Fc[/b][/url][/font][font=宋体][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/fc-fusion-proteins][b]融合蛋白[/b][/url]与[url=https://cn.sinobiological.com/resource/antibody-technical/scfv-antibody-production][b]单链抗体（[/b][/url][/font][font=Calibri][url=https://cn.sinobiological.com/resource/antibody-technical/scfv-antibody-production][b]scFv[/b][/url][/font][font=宋体][url=https://cn.sinobiological.com/resource/antibody-technical/scfv-antibody-production][b]）[/b][/url]融合蛋白。制备抗体融合蛋白的方法主要有化学交联法和基因工程技术，其中基因工程技术是目前主要的方法。在制备过程中，需要注意两蛋白间的接头序列的长度，以确保蛋白质的折叠和稳定性。抗体融合蛋白在免疫学、生物制药和医学等领域具有广泛的应用前景，为疾病的诊断、治疗和药物研发提供了新的工具和方法。[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=宋体]双特异性抗体如何与蛋白融合[/font][font=Calibri]?[/font][/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体]双特异性抗体是一种特殊的抗体，具有两个不同的抗原结合位点。通过技术手段，可以将双特异性抗体与另一种蛋白质融合。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]①使用基因工程技术，将双特异性抗体的基因与目标蛋白质的基因进行融合，然后通过表达载体在细胞内表达融合蛋白质。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]②使用化学手段，将双特异性抗体与目标蛋白质进行化学偶联。这需要使用特定的化学偶联剂，将双特异性抗体的特定基团与目标蛋白质的特定基团连接起来。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]需要注意的是，融合蛋白质的功能和性质取决于其组成成分的特性和比例，因此在融合过程中需要谨慎选择和设计组成成分，以确保融合蛋白质具有所需的功能和性质。[/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]抗体融合蛋白具有广泛的应用，包括但不限于以下方面：[/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体]①免疫诊断：抗体融合蛋白可以用于检测抗原，如病毒、细菌、肿瘤标志物等。通过将抗体片段与荧光蛋白、酶等标记物结合，可以实现对抗原的高灵敏度检测。[/font][font=宋体]②免疫治疗：抗体融合蛋白可以用于治疗肿瘤、感染性疾病等。通过将抗体片段与细胞毒素、免疫调节因子等效应分子结合，可以实现对肿瘤细胞的靶向杀伤或调节免疫反应。[/font][font=宋体]③抗体纯化：抗体融合蛋白可以用于分离和纯化抗体。通过将抗体片段与亲和标签结合，可以利用亲和层析等技术实现对抗体的纯化和富集。[/font][font=宋体]抗体和抗原的定量分析：抗体融合蛋白可以用于定量分析抗体和抗原的浓度。通过将抗体片段与荧光染料等标记物结合，可以利用流式细胞术等技术实现对抗体和抗原的定量分析。[/font][font=宋体]④免疫导向药物的制备：抗体融合蛋白可以用于制备免疫导向药物，即将药物与抗体片段结合，利用抗体的特异性结合能力，将药物定向引导至病变部位，提高药物的疗效并降低副作用。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]更多[url=https://cn.sinobiological.com/resource/antibody-technical/bispecific-antibody][b]双特异性抗体[/b][/url]详情可以关注：[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/resource/antibody-technical/bispecific-antibody[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=宋体]义翘神州：蛋白与抗体的专业引领者，欢迎通过百度搜索[/font][font=宋体]“义翘神州”与我们取得联系。[/font][/font][/b]

  • 融合蛋白是什么？融合蛋白和单抗的区别及优势？

    [font='calibri'][size=13px]融合蛋白[/size][/font][font='calibri'][size=13px]是什么？[/size][/font][font='calibri'][size=13px]融合蛋白和单抗的区别[/size][/font][font='calibri'][size=13px]及优势？[/size][/font]融合蛋白是指将目标蛋白与免疫球蛋白融合而产生的新型重组蛋白，其中，目标蛋白可以是细胞因子、受体、抗原肽或者其他具有生物学活性等功能蛋白质。融合蛋白具有较强的生物活性，还具有一些抗体性质，可以用于疾病治疗，可以通过延长血浆半衰期，加强其治疗能力，同时，降低肾小球清除率，可以提高药物在体内的药物浓度。单抗即单克隆抗体，是由单一的B细胞克隆产生的抗单一表位的抗体，具有多个优点，包括高度的特异性：能够特定的针对单一的抗原表位，选择性的杀伤靶细胞，具有更强的疗效；安全性：由于单抗只针对靶细胞，对机体的其他细胞影响不大，相比其他药物不良反应少；多样性：不同的单抗结合，不同的抗原表位作用机制各不相同，可以针对不同的疾病选择相应的单抗。融合蛋白和单抗具有各自的优点和作用特点，近年来，对这两种相关药物的研究越来越多，对于一些恶性肿瘤等相关性疾病的治疗得到了较大的提高。因此，融合蛋白和单抗具有上述区别，但用于疾病的治疗各自有优势。单克隆抗体定制服务推荐：义翘神州是一家抗体试剂和定制抗体的领先供应商，目前已成功交付了数以万计的抗体项目，客户涵盖科研院校、生物制药公司、诊断公司和其他生物技术公司等。针对定制单克隆抗体，义翘神州提供了一套全面的解决方案。我们将与您通力合作，完成从抗原设计、纯化和抗体验证的完整过程。义翘神州拥有包括杂交瘤、噬菌体抗体库和单B细胞在内的抗体发现平台， 我们可根据您感兴趣的靶点、抗体应用和时间表等，来选择最合适的技术平台。 此外，义翘神州还提供ELISA、WB、流式细胞术、IHC、基于细胞的筛选、亲和力检测等多种表征和筛选技术，确保最终鉴定到最佳的抗体，以满足研究、诊断和治疗领域等应用。单克隆抗体定制服务：https://cn.sinobiological.com/services/monoclonal-antibody-production-services

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  • 江苏弗泰生物科技融合蛋白试剂首次出口美国
    生意社7月26日讯　日前，江苏弗泰生物科技有限公司的融合蛋白试剂获得泰州海关出境通关许可，远销美国，成为国内首批经过海关允许出口的同类试剂。 　　据介绍，融合蛋白是目前世界上为数很少的以抑制为作用机理的重组药物，广泛应用于自身免疫、肿瘤免疫、器官移植。泰州中国医药城引进以海外科学家郑心校教授为技术领军人，以高层次人才张栋博士、黄序博士等为骨干的技术团队，建立了国内乃至国际领先的重组蛋白类药物研发技术服务平台——细胞及蛋白质治疗研发中心。目前，弗泰生物已建成哺乳动物细胞、原核细胞表达等产品生产线，创制出数十种具有全新功能的融合蛋白试剂，并接到了来自日本、美国的订单。 (金陵)
    时间： 2010-07-28
    作者： rjzhou
  • 【NIFDC经典文献系列赏析】融合蛋白电荷变异体表征先进技术
    蛋白新药的设计得益于重组DNA技术的发展。融合蛋白是指通过基因融合两个或更多蛋白质结构域来创造一个具有新功能的嵌合蛋白。每个融合体的功能通常分为一个载体结构域和一个效应结构域，前者有助于提高稳定性和药代动力学，后者具有从细胞毒性到识别和结合等不同的功能。截至2019年，已有11种Fc融合蛋白疗法被FDA批准。 生物制药的电荷变异体（电荷异质性）来自翻译后修饰，如磷酸化、糖基化和脱酰胺化，须在整个生产过程中密切监测，因为它可能影响产品的安全性和有效性。全柱成像毛细管等电聚焦（icIEF）已被证明有诸多良好检测性能特征，如高分辨率、自动化、定量准确、重现性好和易用性。凭借这些优势，它已成为生物制品，特别是单克隆抗体电荷变异体表征的主流技术。 与单克隆抗体等传统生物药相比，融合蛋白的电荷异质性差异更大，这使得表征融合蛋白成为一个挑战。建立一种适用于分析多种融合蛋白的平台方法可以方便方法开发并且简化生产流程。2021年，中国食品药品鉴定研究院（NIFDC）利用全柱成像毛细管等电聚焦电泳技术的双通道（紫外&自发荧光）表征9种融合蛋白药物的电荷异质性，其中6种蛋白为商业化蛋白。紫外吸收UV280nm是经典icIEF等电聚焦电泳检测通道。自发荧光（NIF：Native Fluorescence）是指利用芳香族氨基酸（色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸）的自发荧光来实现检测，无需添加染料。 结果表明，icIEF方法可用于重组蛋白类药物电荷异质性及等电点分析。该方法快速、准确、重复性好，为保障融合蛋白类产品生产工艺的稳定性及质量控制提供了一种可靠的平台分析方法。9种融合蛋白9种融合蛋白治疗剂（在本研究中被命名为样品1-9），其中6种已商业化，包括：样品1：安进公司的依那西普；样品2：百时美施贵宝公司的阿巴泰普；样品3：再生元公司的阿夫利贝特；样品5：重组人肿瘤坏死因子-α受体II：海正药业的IgGFc融合蛋白；样品6：嘉宏药业的康柏西肽；样品7：百时美施贵宝的贝拉塔塞普；三个样品正处于不同临床试验阶段，包括VEGFR-Fc融合蛋白样品4，血小板生成素模拟肽-Fc融合蛋白样品8和胰高血糖素样肽-1-Fc融合蛋白样品9。结果通用稳定剂SimpleSol 大多数融合蛋白在传统电聚焦凝胶电泳（IEF）分析过程中会聚集或沉淀，需要添加剂来保持稳定性。尿素已被证明可以减少蛋白质聚集，并提高IEF分析的重复性。因为本研究的目的是开发一个平台方法，所以需要确定一种能在多种融合蛋白中发挥作用的稳定剂。为此，研究人员比较了尿素和商业稳定剂SimpleSol（来自ProteinSimple）对三种不同的融合蛋白治疗剂（样品1-3）的影响。 在没有稳定剂的情况下，样品1在电泳分析过程中发生聚集，形成不可重复的峰型（图1）。在加入2M尿素的情况下，样品1的峰型重复性得到提升。然而，在有尿素的情况下，峰高明显降低，约为无尿素情况的25%。相比之下，当样品1在含50%的SimpleSol的体系下进行分析时，峰型变得可重复，而且峰高和分辨率都保持不变（图1）。因此，对于样品1，SimpleSol比尿素更适合作为icIEF分析的稳定剂。图1 对于样品2，在没有添加稳定剂的情况下也观察到了聚集现象，导致了峰型的不可重复（图2）。与样品1不同，加入2M尿素并没有改善峰型的分离。只有当加入4M尿素时，峰型才变得可重现。然而，在这两种条件下，峰高和分辨率也都明显降低。在SimpleSol的存在下，峰高和分辨率都得到了保持（图2），再次证明SimpleSol在稳定样品方面优于尿素。对于样品2，SimpleSol同样比尿素更适合作为icIEF分析的稳定剂。数据表明，SimpleSol可以作为一种通用的蛋白质稳定剂用于融合蛋白的icIEF分析方法。图2紫外吸收和自发荧光双通道检测 在紫外吸收检测模式下研究人员分析样品1，样品峰从嘈杂的基线中区分不明显（图3）。为了克服这一挑战，研究人员同时利用自发荧光通道检测。与紫外吸收检测相比，荧光检测的每个峰组都显示出更高的信号，并且荧光检测的基线噪音更小。图3与传统IEF方法对比 icIEF方法与平板凝胶IEF方法产生了相似的峰型（图4）。然而，icIEF方法的每个峰的分辨率均得到了改善。此外，icIEF方法的灵敏度明显高于IEF方法；在获得凝胶IEF结果时，每个泳道要上样大约20μg的蛋白质，而利用icIEF分析时，最终样品溶液进样浓度为0.225μg/μL至0.45μg/μL。每次进样量约为5μL。相当于2.25μg-4.5μg的蛋白质，极大节约了样品。图4. icIEF方法与平板IEF方法检测融合蛋白对比图总结 NIFDC利用ProteinSimple全柱成像毛细管等电聚焦电泳技术建立并证明了用于融合蛋白电荷异质性表征的方法平台。该平台有如下特点： 使用了通用的蛋白质稳定剂SimpleSol，可以有效避免融合蛋白发生聚集或沉淀。对于一些样品，无需任何添加剂就能获得可重复峰型，与没有稳定剂的相同蛋白质的峰型相比，添加这种稳定剂对蛋白质的峰型的不利影响很小。使得该方法可以广泛用于分析多种融合蛋白，而不需要根据不同的样品更换稳定剂。同时可通过紫外和自发荧光双通道来检测蛋白质。自发荧光检测模式利用芳香族氨基酸（色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸）的自发荧光来实现且无需染料，可以提高灵敏度，减少由载体两性电解质引起的背景噪音。通过icIEF分离得到的每个峰组分的峰面积百分比和表观pI值，重复性好。总共对9种融合蛋白药物进行表征，每个组分的峰面积百分比和表观PI值的定量分析都有极佳的重复性。扫描下方二维码，获取ProteinSimple融合蛋白表征解决方案参考文献：1. Wu, Gang et al. “A platform method for charge heterogeneity characterization of fusion proteins by icIEF.” Analytical biochemistry vol. 638 (2022): 114505.关于我们ProteinSimple是美国纳斯达克上市公司Bio-Techne集团（NASDAQ:TECH）旗下行业领先的蛋白质分析品牌。我们致力于研发和生产更精准、更快速、更灵敏的创新性蛋白质分析工具，包括蛋白质电荷表征、蛋白质纯度分析、蛋白质翻译后修饰定量检测、蛋白质免疫实验如Western和ELISA定量检测蛋白质表达等技术，帮助疫苗研发、生物制药、细胞治疗、基因治疗、生物医学和生命科学等领域科学家解决蛋白质分析问题，深度解析蛋白质和疾病相互关系。联系我们地址：上海市长宁路1193号来福士广场3幢1901室 电话：021-60276091热线：4000-863-973邮箱：PS-Marketing.CN@bio-techne.com网址：www.bio-techne.com
    时间： 2022-04-11
    作者： ProteinSimple: a Bio-Techne brand
  • Nature | 非小细胞肺癌新的驱动因素与药物靶点：CLIP1-LTK融合蛋白
    肺癌是最具侵略性的肿瘤类型之一，根据致癌因素对病人进行分层的靶向治疗会显著改善非小细胞肺癌（Non-small-cell lung cancer，NSCLC）患者的治疗效果【1】。然而在NSCLC中最常见的肺腺癌中有25-40%的病例中找不到具体的致癌驱动因素【2】。为了对非小细胞肺癌的致癌驱动因素进行进一步地探究，2021年11月24日，日本国家癌症中心东医院Koichi Goto研究组与Susumu S. Kobayashi研究组合作发文题为The CLIP1-LTK fusion is an oncogenic driver in non-small-cell lung cancer，揭开了非小细胞癌肺癌新驱动因素CLIP1-LTK融合蛋白，并发现了可以作为临床治疗的药物参考。致癌驱动因素的发现会揭示非小细胞肺癌的发病机制，比如在76%的肺腺癌样本中受体酪氨酸激酶-RAS-RAF通路会出现体细胞致癌驱动突变【3】。而基于转录组测序的方法可以帮助发现非小细胞肺癌中其他的致癌驱动因素，比如CD74-NRG1蛋白融合【4】。而基于这些研究响应开发出来的激酶抑制剂会对病人的治疗策略进行进一步的优化，从而提高患者的生存率。2013年，作者们构建了多机构联合的肺癌基因组筛查平台LC-SCRUM-Asia，该平台可以识别肺癌的致癌驱动因素，并在临床开发分子靶向治疗。作者们希望利用该平台寻找目前无法治疗的NSCLC患者中的致癌驱动因素。为了对新的致癌驱动融合基因进行鉴定，作者们对目前LC-SCRUM-Asia平台中目前成因未知的病人样本进行了全转录组测序分析（Whole-transcriptome sequencing，WTS），从中鉴定发现了一个符合阅读框的转录本：位于染色体12q24的CLIP1以及位于15q15位置的LTK融合转录本（图1）。LTK和ALK构成受体酪氨酸激酶的ALK/LTK亚家族，而CLIP1是微管末端跟踪蛋白家族的成员之一。图1 CLIP1-LTK融合蛋白结构域示意图随后，作者们想知道该融合蛋白与肺癌之间的关系，所以对LC-SCRUM-Asia平台中所有572个肺癌样本都进行了检测，发现其中有两个病人表现出CLIP1-LTK融合转录本阳性的特征，占NSCLC病人比例的0.4%，并且这两个病人体内没有其他已知的致癌驱动因素。该结果说明CLIP1-LTK融合转录本的出现可能是NSCLC的特征性致癌原因。CLIP1-LTK融合蛋白中具有coiled-coil结构域，该结构域会协助蛋白质的二聚化，因此作者们想知道该融合蛋白是否会形成二聚体从而组成性地激活LTK的激酶活性。通过CLIP1、LTK以及CLIP1-LTK分别在细胞中进行瞬时转染，作者们对LTK的磷酸化水平进行检测，发现与其他组别相比CLIP1-LTK的转染显著增加LTK的磷酸化水平， 也就是说在融合蛋白存在的情况下LTK具有更高的激酶活性。随后，作者们找到了CLIP1-LTK融合蛋白中的激酶活性缺失突变位点，该结果进一步地确认了CLIP1-LTK是组成性激活的。另外，作者们也对CLIP1-LTK融合蛋白的定位进行检测，发现CLIP1-LTK融合蛋白与LTK本身在细胞表面的表达模式不同，由于该融合蛋白缺乏LTK的跨膜结构域，所以CLIP1-LTK融合蛋白主要定位在胞质之中。进一步地，通过对细胞进行表型分析，作者们发现瞬时转染CLIP1-LTK融合蛋白的细胞会表现出圆形的细胞形态，同时细胞之间也会缺乏接触抑制，这些结果说明CLIP1-LTK融合蛋白使得细胞具有转移特征。为了证实CLIP1-LTK融合蛋白在体内的转移活性，作者们将体外培养的细胞移植到裸鼠的体侧（图2），发现只有CLIP1-LTK融合蛋白会导致肿瘤产生因因而是致癌驱动因素，并且该融合蛋白发挥作用依赖于其激酶活性。图2 CLIP1-LTK融合蛋白会导致肿瘤产生以上的结果表明，CLIP1-LTK融合蛋白可能会是NSCLC病人体内的潜在治疗靶标。所以作者们首先对CLIP1-LTK融合蛋白转染的细胞中施用了一些美国食品和药物管理局批准的或正在研究酪氨酸受体激酶抑制剂，发现其中Lorlatinib的处理会显著降低肿瘤细胞的生长。进一步地，作者们对病人进行Lorlatinib 100mg每天的常规剂量进行临床治疗，发现CLIP1-LTK融合蛋白激酶活性受到抑制，同时肿瘤的生长也会受到抑制（图3）。图3 CLIP1-LTK融合蛋白分型的NSCLC病人施用Lorlatinib会抑制肿瘤生长总的来说，该工作发现CLIP1-LTK融合蛋白是非小细胞肺癌新的致癌驱动因子，并表明激酶抑制剂Lorlatinib可以靶向该融合蛋白。未来将需要对CLIP1-LTK融合蛋白进行分子靶向抑制剂的临床开发，以及对该致癌驱动因素进行临床筛查和验证。原文链接：https://doi.org/10.1038/s41586-021-04135-5
    时间： 2021-12-04
    作者： dahua1981
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