小H 2009/09/15
D错误 蛋白质的结构 蛋白质是具有特定构象的大分子,为研究方便,将蛋白质结构分为四个结构水平,包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。 一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接方式,即由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-之间脱去一分子水相互连接。肽键具有部分双键的性质,所以整个肽单位是一个刚性的平面结构。在多肽链的含有游离氨基的一端称为肽链的氨基端或N端,而另一端含有一个游离羧基的一端称为肽链的羧基端或C端。 蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。最基本的二级结构类型有α-螺旋结构和β-折叠结构,此外还有β-转角和自由回转。右手α-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm,螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定。β-折叠结构也是一种常见的二级结构,在此结构中,多肽链以较伸展的曲折形式存在,肽链(或肽段)的排列可以有平行和反平行两种方式。氨基酸之间的轴心距为0.35nm,相邻肽链之间借助氢键彼此连成片层结构。 结构域是介于二级结构和三级结构之间的一种结构层次,是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域。 超二级结构是指蛋白质分子 中的多肽链在三维折叠中形成有规则的三级结构聚集体。 蛋白质的三级结构是整个多肽链的三维构象,它是在二级结构的基础上,多肽链进一步折叠卷曲形成复杂的球状分子结构。具有三级结构的蛋白质一般都是球蛋白,这类蛋白质的多肽链在三维空间中沿多个方向进行盘绕折叠,形成十分紧密的近似球形的结构,分子内部的空间只能容纳少数水分子,几乎所有的极性R基都分布在分子外表面,形成亲水的分子外壳,而非极性的基团则被埋在分子内部,不与水接触。蛋白质分子中侧链R基团的相互作用对稳定球状蛋白质的三级结构起着重要作用。 蛋白质的四级结构指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。在具有四级结构的蛋白质中,每一条具有三级结构的皑链称为亚基或亚单位,缺少一个亚基或亚基单独存在都不具有活性。四级结构涉及亚基在整个分子中的空间排布以及亚基之间的相互关系。 维持蛋白质空间结构的作用力主要是氢键、离子键、疏水作用力和范德华力等非共价键,又称次级键。此外,在某些蛋白质中还有二硫键,二硫键在维持蛋白质构象方面也起着重要作用。 蛋白质的空间结构取决于它的一级结构,多肽离岸主链上的氨基酸排列顺序包含了形成复杂的三维结构(即正确的空间结构)所需要的全部信息。 (四)蛋白质结构与功能的关系 不同的蛋白质,由于结构不同而具有不同的生物学功能。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质,功能与结构密切相关。 1.一级结构与功能的关系 蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性,可从以下几个方面说明: (1)一级结构的变异与分子病 蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关,一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。如镰刀型细胞贫血症,其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚,导致红细胞变成镰刀状,容易破裂引起贫血,即血红蛋白的功能发生了变化。 (2)一级结构与生物进化 研究发现,同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的,而其它氨基酸差异较大。如比较不同生物的细胞色素C的一级结构,发现与人类亲缘关系接近,其氨基酸组成的差异越小,亲缘关系越远差异越大。 (3)蛋白质的激活作用 在生物体内,有些蛋白质常以前体的形式合成,只有按一 定方式裂解除去部分肽链之后才具有生物活性,如酶原的激活。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性,其特定的空间结构是行使生物功能的基础。以下两方面均可说明这种相关性。 (1).核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丧失与恢复 核糖核酸酶是由124个氨基酸组成的一条多肽链,含有四对二硫键,空间构象为球状分子。将天然核糖核酸酶在8mol/L脲中用β-巯基乙醇处理,则分子内的四对二硫键断裂,分子变成一条松散的肽链,此时酶活性完全丧失。但用透析法除去β-巯基乙醇和脲后,此酶经氧化又自发地折叠成原有的天然构象,同时酶活性又恢复。 (2)血红蛋白的变构现象 血红蛋白是一个四聚体蛋白质,具有氧合功能,可在血液中运输氧。研究发现,脱氧血红蛋白与氧的亲和力很低,不易与氧结合。一旦血红蛋白分子中的一个亚基与O2结合,就会引起该亚基构象发生改变,并引起其它三个亚基的构象相继发生变化,使它们易于和氧结合,说明变化后的构象最适合与氧结合。 从以上例子可以看出,只有当蛋白质以特定的适当空间构象存在时才具有生物活性。 (五)蛋白质的重要性质 蛋白质是两性电解质,它的酸碱性质取决于肽链上的可解离的R基团。不同蛋白质所含有的氨基酸的种类、数目不同,所以具有不同的等电点。当蛋白质所处环境的pH大于pI时,蛋白质分子带负电荷,pH小于pI时,蛋白质带正电荷,pH等于pI时,蛋白质所带净电荷为零,此时溶解度最小。 蛋白质分子表面带有许多亲水基团,使蛋白质成为亲水的胶体溶液。蛋白质颗粒周围的水化膜(水化层)以及非等电状态时蛋白质颗粒所带的同性电荷的互相排斥是使蛋白质胶体系统稳定的主要因素。当这些稳定因素被破坏时,蛋白质会产生沉淀。高浓度中性盐可使蛋白质分子脱水并中和其所带电荷,从而降低蛋白质的溶解度并沉淀析出,即盐析。但这种作用并不引起蛋白质的变性。这个性质可用于蛋白质的分离。 蛋白质受到某些物理或化学因素作用时,引起生物活性的丧失,溶解度的降低以及其它性质的改变,这种现象称为蛋白质的变性作用。变性作用的实质是由于维持蛋白质高级结构的次级键遭到破坏而造成天然构象的解体,但未涉及共价键的断裂。有些变性是可逆的,有些变性是不可逆的。当变性条件不剧烈时,变性是可逆的,除去变性因素后,变性蛋白又可从新回复到原有的天然构象,恢复或部分恢复其原有的生物活性,这种现象称为蛋白质的复性。
vanvan 2009/09/15
D错误 10月8日,瑞典皇家科学院在瑞典首都斯德哥尔摩宣布,日本科学家下村修、美国科学家马丁·沙尔菲和美籍华裔科学家钱永健获得2008年诺贝尔化学奖。 瑞典皇家科学院把今年的诺贝尔化学奖授予绿色荧光蛋白的发现者和推广者。其新闻公报说,绿色荧光蛋白“已经成为现代生物科学最重要的工具之一”。在它的帮助下,研究人员能够看到以前所不能见的新世界,这包括大脑神经细胞的发育过程和癌细胞的传播方式等。 钱永健1952年生于纽约,值得一提的是他为我国科学家钱学森堂侄,现为美国加州大学圣迭戈分校生物化学及化学系教授、美国国家科学院院士、国家医学院院士,2004年沃尔夫奖医学奖得主。主要贡献是利用水母发出绿光的化学物来追查实验室内进行的生物反应,钱永健改造绿色荧光蛋白取得多项成果,世界上目前使用的荧光蛋白大多是钱永健实验室改造后的变种。现在的荧光蛋白不仅荧光更强,而且除绿色外,还可以呈黄色、蓝色,有的还可激活变色,他被认为是这方面的先驱。 马丁·沙尔菲现年61岁,美国哥伦比亚大学生物学教授,他获奖的主要贡献在于向人们展示了绿色荧光蛋白作为发光的遗传标签的作用。诺贝尔奖评审委员会说,这种蛋白已经成为同时代生物科学研究最重要的工具之一。 下村修现年80岁,出生于日本京都府,1960年获得名古屋大学理学博士学位,曾先后在美国普林斯顿大学、波士顿大学和伍兹霍尔海洋生物实验所工作。他1962年从一种水母中发现了荧光蛋白,被誉为生物发光研究第一人。
agnz1106 2009/09/17
D是错误的,蛋白质是有机物可以降解为氨基酸 “神七”航天服相当于一个小型飞行器 “‘神舟七号’的航天服与现在大家看到的航天服将有很大的区别。”著名航天领域专家庞之浩在接受本报记者采访时介绍说。“航天员舱外服面料为今后国产舱外航天服的研制打下了基础。” 2008年,我国将进行“神七”发射,它与“神五”、“神六”最大的不同是不仅人数要上升到3人,更重要的是要首次进行太空行走,每名宇航员可能都会被要求在“户外”行走几十分钟。 据专家介绍,航天员所穿的航天服按照功能可分为舱内用航天服和舱外用航天服。舱内航天服也称应急航天服,当载人航天器座舱发生泄漏,压力突然降低时,航天员及时穿上它,接通舱内与之配套的供氧、供气系统,服装内就会立即充压供气,并能提供一定的温度保障和通信功能。航天员一般在航天器上升、变轨、降落等易发生事故的阶段穿上舱内航天服,而在正常飞行中则不需要穿着。 “杨利伟、费俊龙和聂海胜所穿的就是舱内用航天服。”庞之浩说,“而由于神舟七号要实现太空行走,执行舱外任务的航天员所穿的舱内用航天服将接受更大的考验,所以在研制上需要实现更多的技术突破。” 据专家介绍,舱外航天服是保证航天员安全、有效完成出舱活动的重要手段。其基本功能是保护航天员不受宇宙空间恶劣环境的影响,并为航天员个体提供赖以生存的微环境。随着载人航天科学技术的发展,航天员出舱活动越来越频繁,出舱活动的时间也越来越长,对舱外航天服的设计提出了更高的要求。 庞之浩还透露,“我国的舱外航天服将采取有保险绳的设计方式。这样可以既满足与飞船和地面保持通讯联系,也可以为舱外活动的航天员提供氧气、食物,同时排泄掉废物。” 舱外航天服材料很关键 专家认为,舱外宇航服外层防护材料是其成型的关键所在,它应具备舱内服所不具备的防辐射、防紫外线、抗骤冷、骤热等功能。因为出舱的航天员可能会遇到向着太阳的一面是200多摄氏度高温、背着太阳的一面是零下摄氏度的低温。这种骤冷、骤热的变化必须要使用特殊的材料及防护层。 本次,我国自主设计的舱外航天服能使宇航员免受太空微流星体撞伤,并能过滤一定程度的辐射。
羽香 2009/09/17
A: 焰火实施方案采用的是膛压发射专利技术。这项技术能够通过控制膛内压力和发射高度,同时发射几十发弹丸,在同一高度起爆,还可调整形成不同造型。其平面造型如“大脚印”、“笑脸”等十分成功。 由国家科技部立项支持的还有一项焰火项目“微烟烟花”。专家们通过对焰火的配方进行调整,改变了传统使用的原料,大大减少了焰火燃放后的烟尘污染。北京奥运会开幕式上尽管燃放了4万余发焰火,但所造成的烟尘污染却为近几届奥运会开幕式最少的一届。 D: 蛋白质可以降解为氨基酸。
wwhclb 2009/09/15
D是错误的,蛋白质可以降解为氨基酸的。
zsyhappy
第1楼2009/09/15
化学与生产、生活、社会密切相关。下列有关说法中不正确的并说明理由
A.2008年北京奥运会开幕式上的“脚印”等焰火让全世界为之欢呼、倾倒,这主要是利用了化学中“焰色反应”的有关知识。 B.神七宇航员所穿航天服是由我国自行研制的新型“连续纤维增韧”航空材料做成,其主要成分是由碳化硅、陶瓷和碳纤维复合而成的,它是一种新型无机非金属材料。
C.三鹿毒奶粉中的三聚氰胺是一种“伪蛋白”,其分子结构如右图所示,其化学式为C3H6N6。
D.2008年诺贝尔化学奖被授予研究“绿色荧光蛋白质”的美籍华裔科学家钱永健等人。蛋白质都是由氨基酸形成的不可降解的高分子化合物,其水溶液有丁达尔效应。
D不正确
丁达尔效应就是光的散射现象或称乳光现象。由于溶胶粒子大小一般不超过 100 nm ,小于可见光波长( 400 nm ~ 700 nm ),因此,当可见光透过溶胶时会产生明显的散射作用。而对于真溶液,虽然分子或离子更小,但因散射光的强度随散射粒子体积的减小而明显减弱,因此,真溶液对光的散射作用很微弱。此外,散射光的强度还随分散体系中粒子浓度增大而增强。所以说,胶体能有丁达尔现象,而溶液没有,可以采用丁达尔现象来区分胶体和溶液。
小H
第4楼2009/09/15
D错误
蛋白质的结构
蛋白质是具有特定构象的大分子,为研究方便,将蛋白质结构分为四个结构水平,包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。
一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接方式,即由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-之间脱去一分子水相互连接。肽键具有部分双键的性质,所以整个肽单位是一个刚性的平面结构。在多肽链的含有游离氨基的一端称为肽链的氨基端或N端,而另一端含有一个游离羧基的一端称为肽链的羧基端或C端。
蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。最基本的二级结构类型有α-螺旋结构和β-折叠结构,此外还有β-转角和自由回转。右手α-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm,螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定。β-折叠结构也是一种常见的二级结构,在此结构中,多肽链以较伸展的曲折形式存在,肽链(或肽段)的排列可以有平行和反平行两种方式。氨基酸之间的轴心距为0.35nm,相邻肽链之间借助氢键彼此连成片层结构。
结构域是介于二级结构和三级结构之间的一种结构层次,是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域。
超二级结构是指蛋白质分子 中的多肽链在三维折叠中形成有规则的三级结构聚集体。
蛋白质的三级结构是整个多肽链的三维构象,它是在二级结构的基础上,多肽链进一步折叠卷曲形成复杂的球状分子结构。具有三级结构的蛋白质一般都是球蛋白,这类蛋白质的多肽链在三维空间中沿多个方向进行盘绕折叠,形成十分紧密的近似球形的结构,分子内部的空间只能容纳少数水分子,几乎所有的极性R基都分布在分子外表面,形成亲水的分子外壳,而非极性的基团则被埋在分子内部,不与水接触。蛋白质分子中侧链R基团的相互作用对稳定球状蛋白质的三级结构起着重要作用。
蛋白质的四级结构指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。在具有四级结构的蛋白质中,每一条具有三级结构的皑链称为亚基或亚单位,缺少一个亚基或亚基单独存在都不具有活性。四级结构涉及亚基在整个分子中的空间排布以及亚基之间的相互关系。
维持蛋白质空间结构的作用力主要是氢键、离子键、疏水作用力和范德华力等非共价键,又称次级键。此外,在某些蛋白质中还有二硫键,二硫键在维持蛋白质构象方面也起着重要作用。
蛋白质的空间结构取决于它的一级结构,多肽离岸主链上的氨基酸排列顺序包含了形成复杂的三维结构(即正确的空间结构)所需要的全部信息。
(四)蛋白质结构与功能的关系
不同的蛋白质,由于结构不同而具有不同的生物学功能。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质,功能与结构密切相关。
1.一级结构与功能的关系
蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性,可从以下几个方面说明:
(1)一级结构的变异与分子病
蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关,一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。如镰刀型细胞贫血症,其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚,导致红细胞变成镰刀状,容易破裂引起贫血,即血红蛋白的功能发生了变化。
(2)一级结构与生物进化
研究发现,同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的,而其它氨基酸差异较大。如比较不同生物的细胞色素C的一级结构,发现与人类亲缘关系接近,其氨基酸组成的差异越小,亲缘关系越远差异越大。
(3)蛋白质的激活作用
在生物体内,有些蛋白质常以前体的形式合成,只有按一 定方式裂解除去部分肽链之后才具有生物活性,如酶原的激活。
2.蛋白质空间结构与功能的关系
蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性,其特定的空间结构是行使生物功能的基础。以下两方面均可说明这种相关性。
(1).核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丧失与恢复
核糖核酸酶是由124个氨基酸组成的一条多肽链,含有四对二硫键,空间构象为球状分子。将天然核糖核酸酶在8mol/L脲中用β-巯基乙醇处理,则分子内的四对二硫键断裂,分子变成一条松散的肽链,此时酶活性完全丧失。但用透析法除去β-巯基乙醇和脲后,此酶经氧化又自发地折叠成原有的天然构象,同时酶活性又恢复。
(2)血红蛋白的变构现象
血红蛋白是一个四聚体蛋白质,具有氧合功能,可在血液中运输氧。研究发现,脱氧血红蛋白与氧的亲和力很低,不易与氧结合。一旦血红蛋白分子中的一个亚基与O2结合,就会引起该亚基构象发生改变,并引起其它三个亚基的构象相继发生变化,使它们易于和氧结合,说明变化后的构象最适合与氧结合。
从以上例子可以看出,只有当蛋白质以特定的适当空间构象存在时才具有生物活性。
(五)蛋白质的重要性质
蛋白质是两性电解质,它的酸碱性质取决于肽链上的可解离的R基团。不同蛋白质所含有的氨基酸的种类、数目不同,所以具有不同的等电点。当蛋白质所处环境的pH大于pI时,蛋白质分子带负电荷,pH小于pI时,蛋白质带正电荷,pH等于pI时,蛋白质所带净电荷为零,此时溶解度最小。
蛋白质分子表面带有许多亲水基团,使蛋白质成为亲水的胶体溶液。蛋白质颗粒周围的水化膜(水化层)以及非等电状态时蛋白质颗粒所带的同性电荷的互相排斥是使蛋白质胶体系统稳定的主要因素。当这些稳定因素被破坏时,蛋白质会产生沉淀。高浓度中性盐可使蛋白质分子脱水并中和其所带电荷,从而降低蛋白质的溶解度并沉淀析出,即盐析。但这种作用并不引起蛋白质的变性。这个性质可用于蛋白质的分离。
蛋白质受到某些物理或化学因素作用时,引起生物活性的丧失,溶解度的降低以及其它性质的改变,这种现象称为蛋白质的变性作用。变性作用的实质是由于维持蛋白质高级结构的次级键遭到破坏而造成天然构象的解体,但未涉及共价键的断裂。有些变性是可逆的,有些变性是不可逆的。当变性条件不剧烈时,变性是可逆的,除去变性因素后,变性蛋白又可从新回复到原有的天然构象,恢复或部分恢复其原有的生物活性,这种现象称为蛋白质的复性。
vanvan
第9楼2009/09/15
D错误
10月8日,瑞典皇家科学院在瑞典首都斯德哥尔摩宣布,日本科学家下村修、美国科学家马丁·沙尔菲和美籍华裔科学家钱永健获得2008年诺贝尔化学奖。
瑞典皇家科学院把今年的诺贝尔化学奖授予绿色荧光蛋白的发现者和推广者。其新闻公报说,绿色荧光蛋白“已经成为现代生物科学最重要的工具之一”。在它的帮助下,研究人员能够看到以前所不能见的新世界,这包括大脑神经细胞的发育过程和癌细胞的传播方式等。
钱永健1952年生于纽约,值得一提的是他为我国科学家钱学森堂侄,现为美国加州大学圣迭戈分校生物化学及化学系教授、美国国家科学院院士、国家医学院院士,2004年沃尔夫奖医学奖得主。主要贡献是利用水母发出绿光的化学物来追查实验室内进行的生物反应,钱永健改造绿色荧光蛋白取得多项成果,世界上目前使用的荧光蛋白大多是钱永健实验室改造后的变种。现在的荧光蛋白不仅荧光更强,而且除绿色外,还可以呈黄色、蓝色,有的还可激活变色,他被认为是这方面的先驱。
马丁·沙尔菲现年61岁,美国哥伦比亚大学生物学教授,他获奖的主要贡献在于向人们展示了绿色荧光蛋白作为发光的遗传标签的作用。诺贝尔奖评审委员会说,这种蛋白已经成为同时代生物科学研究最重要的工具之一。
下村修现年80岁,出生于日本京都府,1960年获得名古屋大学理学博士学位,曾先后在美国普林斯顿大学、波士顿大学和伍兹霍尔海洋生物实验所工作。他1962年从一种水母中发现了荧光蛋白,被誉为生物发光研究第一人。